data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Hobbs, S.J."     1 ? 
"Nomburg, J."     2 ? 
"Doudna, J.A."    3 ? 
"Kranzusch, P.J." 4 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Structure of penguinpox cGAMP PDE in apo and post reaction states" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Immune evasion, phosphodiesterase, poxvirus, VIRAL PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "VIRAL PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   ? 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Cell 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           1097-4172 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            187 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                5530 
_citation.page_last                 5539.e8 
_citation.title                     "Animal and bacterial viruses share conserved mechanisms of immune evasion." 
_citation.year                      2024 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.cell.2024.07.057 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   39197447 
_citation.pdbx_database_id_patent   ? 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Hobbs, S.J."     1 ? 
primary "Nomburg, J."     2 ? 
primary "Doudna, J.A."    3 ? 
primary "Kranzusch, P.J." 4 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;SATTIQKELENIVVKERQNKKDTILMGLKVEVPWNYCDWASISFYDVRLESGILDMESIAVKYMTGCDIPPHVTLGITNK
DQEANFQRFKELTRNIDLTSLSFTCKEVICFPQSRASKELGANGRAVVMKLEASDDVKALRNVLFNVVPTPRDIFGPVLS
DPVWCPHVTIGYVRADDEDNKNSFIELAEAFRGSKIKVIGWCE
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;SATTIQKELENIVVKERQNKKDTILMGLKVEVPWNYCDWASISFYDVRLESGILDMESIAVKYMTGCDIPPHVTLGITNK
DQEANFQRFKELTRNIDLTSLSFTCKEVICFPQSRASKELGANGRAVVMKLEASDDVKALRNVLFNVVPTPRDIFGPVLS
DPVWCPHVTIGYVRADDEDNKNSFIELAEAFRGSKIKVIGWCE
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   SER n 
1 2   ALA n 
1 3   THR n 
1 4   THR n 
1 5   ILE n 
1 6   GLN n 
1 7   LYS n 
1 8   GLU n 
1 9   LEU n 
1 10  GLU n 
1 11  ASN n 
1 12  ILE n 
1 13  VAL n 
1 14  VAL n 
1 15  LYS n 
1 16  GLU n 
1 17  ARG n 
1 18  GLN n 
1 19  ASN n 
1 20  LYS n 
1 21  LYS n 
1 22  ASP n 
1 23  THR n 
1 24  ILE n 
1 25  LEU n 
1 26  MET n 
1 27  GLY n 
1 28  LEU n 
1 29  LYS n 
1 30  VAL n 
1 31  GLU n 
1 32  VAL n 
1 33  PRO n 
1 34  TRP n 
1 35  ASN n 
1 36  TYR n 
1 37  CYS n 
1 38  ASP n 
1 39  TRP n 
1 40  ALA n 
1 41  SER n 
1 42  ILE n 
1 43  SER n 
1 44  PHE n 
1 45  TYR n 
1 46  ASP n 
1 47  VAL n 
1 48  ARG n 
1 49  LEU n 
1 50  GLU n 
1 51  SER n 
1 52  GLY n 
1 53  ILE n 
1 54  LEU n 
1 55  ASP n 
1 56  MET n 
1 57  GLU n 
1 58  SER n 
1 59  ILE n 
1 60  ALA n 
1 61  VAL n 
1 62  LYS n 
1 63  TYR n 
1 64  MET n 
1 65  THR n 
1 66  GLY n 
1 67  CYS n 
1 68  ASP n 
1 69  ILE n 
1 70  PRO n 
1 71  PRO n 
1 72  HIS n 
1 73  VAL n 
1 74  THR n 
1 75  LEU n 
1 76  GLY n 
1 77  ILE n 
1 78  THR n 
1 79  ASN n 
1 80  LYS n 
1 81  ASP n 
1 82  GLN n 
1 83  GLU n 
1 84  ALA n 
1 85  ASN n 
1 86  PHE n 
1 87  GLN n 
1 88  ARG n 
1 89  PHE n 
1 90  LYS n 
1 91  GLU n 
1 92  LEU n 
1 93  THR n 
1 94  ARG n 
1 95  ASN n 
1 96  ILE n 
1 97  ASP n 
1 98  LEU n 
1 99  THR n 
1 100 SER n 
1 101 LEU n 
1 102 SER n 
1 103 PHE n 
1 104 THR n 
1 105 CYS n 
1 106 LYS n 
1 107 GLU n 
1 108 VAL n 
1 109 ILE n 
1 110 CYS n 
1 111 PHE n 
1 112 PRO n 
1 113 GLN n 
1 114 SER n 
1 115 ARG n 
1 116 ALA n 
1 117 SER n 
1 118 LYS n 
1 119 GLU n 
1 120 LEU n 
1 121 GLY n 
1 122 ALA n 
1 123 ASN n 
1 124 GLY n 
1 125 ARG n 
1 126 ALA n 
1 127 VAL n 
1 128 VAL n 
1 129 MET n 
1 130 LYS n 
1 131 LEU n 
1 132 GLU n 
1 133 ALA n 
1 134 SER n 
1 135 ASP n 
1 136 ASP n 
1 137 VAL n 
1 138 LYS n 
1 139 ALA n 
1 140 LEU n 
1 141 ARG n 
1 142 ASN n 
1 143 VAL n 
1 144 LEU n 
1 145 PHE n 
1 146 ASN n 
1 147 VAL n 
1 148 VAL n 
1 149 PRO n 
1 150 THR n 
1 151 PRO n 
1 152 ARG n 
1 153 ASP n 
1 154 ILE n 
1 155 PHE n 
1 156 GLY n 
1 157 PRO n 
1 158 VAL n 
1 159 LEU n 
1 160 SER n 
1 161 ASP n 
1 162 PRO n 
1 163 VAL n 
1 164 TRP n 
1 165 CYS n 
1 166 PRO n 
1 167 HIS n 
1 168 VAL n 
1 169 THR n 
1 170 ILE n 
1 171 GLY n 
1 172 TYR n 
1 173 VAL n 
1 174 ARG n 
1 175 ALA n 
1 176 ASP n 
1 177 ASP n 
1 178 GLU n 
1 179 ASP n 
1 180 ASN n 
1 181 LYS n 
1 182 ASN n 
1 183 SER n 
1 184 PHE n 
1 185 ILE n 
1 186 GLU n 
1 187 LEU n 
1 188 ALA n 
1 189 GLU n 
1 190 ALA n 
1 191 PHE n 
1 192 ARG n 
1 193 GLY n 
1 194 SER n 
1 195 LYS n 
1 196 ILE n 
1 197 LYS n 
1 198 VAL n 
1 199 ILE n 
1 200 GLY n 
1 201 TRP n 
1 202 CYS n 
1 203 GLU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Penguinpox cGAMP PDE" 22933.277 1   ? ? ? ? 
2 water   nat water                  18.015    156 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
B 1 1   SER 1   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   THR 3   3   3   THR THR B ? n 
B 1 4   THR 4   4   4   THR THR B ? n 
B 1 5   ILE 5   5   5   ILE ILE B ? n 
B 1 6   GLN 6   6   6   GLN GLN B ? n 
B 1 7   LYS 7   7   7   LYS LYS B ? n 
B 1 8   GLU 8   8   8   GLU GLU B ? n 
B 1 9   LEU 9   9   9   LEU LEU B ? n 
B 1 10  GLU 10  10  10  GLU GLU B ? n 
B 1 11  ASN 11  11  11  ASN ASN B ? n 
B 1 12  ILE 12  12  12  ILE ILE B ? n 
B 1 13  VAL 13  13  13  VAL VAL B ? n 
B 1 14  VAL 14  14  14  VAL VAL B ? n 
B 1 15  LYS 15  15  15  LYS LYS B ? n 
B 1 16  GLU 16  16  16  GLU GLU B ? n 
B 1 17  ARG 17  17  17  ARG ARG B ? n 
B 1 18  GLN 18  18  18  GLN GLN B ? n 
B 1 19  ASN 19  19  19  ASN ASN B ? n 
B 1 20  LYS 20  20  20  LYS LYS B ? n 
B 1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS B ? n 
B 1 22  ASP 22  22  22  ASP ASP B ? n 
B 1 23  THR 23  23  23  THR THR B ? n 
B 1 24  ILE 24  24  24  ILE ILE B ? n 
B 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU B ? n 
B 1 26  MET 26  26  26  MET MET B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  LEU 28  28  28  LEU LEU B ? n 
B 1 29  LYS 29  29  29  LYS LYS B ? n 
B 1 30  VAL 30  30  30  VAL VAL B ? n 
B 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU B ? n 
B 1 32  VAL 32  32  32  VAL VAL B ? n 
B 1 33  PRO 33  33  33  PRO PRO B ? n 
B 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B ? n 
B 1 35  ASN 35  35  35  ASN ASN B ? n 
B 1 36  TYR 36  36  36  TYR TYR B ? n 
B 1 37  CYS 37  37  37  CYS CYS B ? n 
B 1 38  ASP 38  38  38  ASP ASP B ? n 
B 1 39  TRP 39  39  39  TRP TRP B ? n 
B 1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA B ? n 
B 1 41  SER 41  41  41  SER SER B ? n 
B 1 42  ILE 42  42  42  ILE ILE B ? n 
B 1 43  SER 43  43  43  SER SER B ? n 
B 1 44  PHE 44  44  44  PHE PHE B ? n 
B 1 45  TYR 45  45  45  TYR TYR B ? n 
B 1 46  ASP 46  46  46  ASP ASP B ? n 
B 1 47  VAL 47  47  47  VAL VAL B ? n 
B 1 48  ARG 48  48  48  ARG ARG B ? n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 50  GLU 50  50  50  GLU GLU B ? n 
B 1 51  SER 51  51  51  SER SER B ? n 
B 1 52  GLY 52  52  52  GLY GLY B ? n 
B 1 53  ILE 53  53  53  ILE ILE B ? n 
B 1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU B ? n 
B 1 55  ASP 55  55  55  ASP ASP B ? n 
B 1 56  MET 56  56  56  MET MET B ? n 
B 1 57  GLU 57  57  57  GLU GLU B ? n 
B 1 58  SER 58  58  58  SER SER B ? n 
B 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE B ? n 
B 1 60  ALA 60  60  60  ALA ALA B ? n 
B 1 61  VAL 61  61  61  VAL VAL B ? n 
B 1 62  LYS 62  62  62  LYS LYS B ? n 
B 1 63  TYR 63  63  63  TYR TYR B ? n 
B 1 64  MET 64  64  64  MET MET B ? n 
B 1 65  THR 65  65  65  THR THR B ? n 
B 1 66  GLY 66  66  66  GLY GLY B ? n 
B 1 67  CYS 67  67  67  CYS CYS B ? n 
B 1 68  ASP 68  68  68  ASP ASP B ? n 
B 1 69  ILE 69  69  69  ILE ILE B ? n 
B 1 70  PRO 70  70  70  PRO PRO B ? n 
B 1 71  PRO 71  71  71  PRO PRO B ? n 
B 1 72  HIS 72  72  72  HIS HIS B ? n 
B 1 73  VAL 73  73  73  VAL VAL B ? n 
B 1 74  THR 74  74  74  THR THR B ? n 
B 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU B ? n 
B 1 76  GLY 76  76  76  GLY GLY B ? n 
B 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE B ? n 
B 1 78  THR 78  78  78  THR THR B ? n 
B 1 79  ASN 79  79  79  ASN ASN B ? n 
B 1 80  LYS 80  80  80  LYS LYS B ? n 
B 1 81  ASP 81  81  81  ASP ASP B ? n 
B 1 82  GLN 82  82  82  GLN GLN B ? n 
B 1 83  GLU 83  83  83  GLU GLU B ? n 
B 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA B ? n 
B 1 85  ASN 85  85  85  ASN ASN B ? n 
B 1 86  PHE 86  86  86  PHE PHE B ? n 
B 1 87  GLN 87  87  87  GLN GLN B ? n 
B 1 88  ARG 88  88  88  ARG ARG B ? n 
B 1 89  PHE 89  89  89  PHE PHE B ? n 
B 1 90  LYS 90  90  90  LYS LYS B ? n 
B 1 91  GLU 91  91  91  GLU GLU B ? n 
B 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU B ? n 
B 1 93  THR 93  93  93  THR THR B ? n 
B 1 94  ARG 94  94  94  ARG ARG B ? n 
B 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN B ? n 
B 1 96  ILE 96  96  96  ILE ILE B ? n 
B 1 97  ASP 97  97  97  ASP ASP B ? n 
B 1 98  LEU 98  98  98  LEU LEU B ? n 
B 1 99  THR 99  99  99  THR THR B ? n 
B 1 100 SER 100 100 100 SER SER B ? n 
B 1 101 LEU 101 101 101 LEU LEU B ? n 
B 1 102 SER 102 102 102 SER SER B ? n 
B 1 103 PHE 103 103 103 PHE PHE B ? n 
B 1 104 THR 104 104 104 THR THR B ? n 
B 1 105 CYS 105 105 105 CYS CYS B ? n 
B 1 106 LYS 106 106 106 LYS LYS B ? n 
B 1 107 GLU 107 107 107 GLU GLU B ? n 
B 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL B ? n 
B 1 109 ILE 109 109 109 ILE ILE B ? n 
B 1 110 CYS 110 110 110 CYS CYS B ? n 
B 1 111 PHE 111 111 111 PHE PHE B ? n 
B 1 112 PRO 112 112 112 PRO PRO B ? n 
B 1 113 GLN 113 113 113 GLN GLN B ? n 
B 1 114 SER 114 114 114 SER SER B ? n 
B 1 115 ARG 115 115 115 ARG ARG B ? n 
B 1 116 ALA 116 116 116 ALA ALA B ? n 
B 1 117 SER 117 117 117 SER SER B ? n 
B 1 118 LYS 118 118 118 LYS LYS B ? n 
B 1 119 GLU 119 119 119 GLU GLU B ? n 
B 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU B ? n 
B 1 121 GLY 121 121 121 GLY GLY B ? n 
B 1 122 ALA 122 122 122 ALA ALA B ? n 
B 1 123 ASN 123 123 123 ASN ASN B ? n 
B 1 124 GLY 124 124 124 GLY GLY B ? n 
B 1 125 ARG 125 125 125 ARG ARG B ? n 
B 1 126 ALA 126 126 126 ALA ALA B ? n 
B 1 127 VAL 127 127 127 VAL VAL B ? n 
B 1 128 VAL 128 128 128 VAL VAL B ? n 
B 1 129 MET 129 129 129 MET MET B ? n 
B 1 130 LYS 130 130 130 LYS LYS B ? n 
B 1 131 LEU 131 131 131 LEU LEU B ? n 
B 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU B ? n 
B 1 133 ALA 133 133 133 ALA ALA B ? n 
B 1 134 SER 134 134 134 SER SER B ? n 
B 1 135 ASP 135 135 135 ASP ASP B ? n 
B 1 136 ASP 136 136 136 ASP ASP B ? n 
B 1 137 VAL 137 137 137 VAL VAL B ? n 
B 1 138 LYS 138 138 138 LYS LYS B ? n 
B 1 139 ALA 139 139 139 ALA ALA B ? n 
B 1 140 LEU 140 140 140 LEU LEU B ? n 
B 1 141 ARG 141 141 141 ARG ARG B ? n 
B 1 142 ASN 142 142 142 ASN ASN B ? n 
B 1 143 VAL 143 143 143 VAL VAL B ? n 
B 1 144 LEU 144 144 144 LEU LEU B ? n 
B 1 145 PHE 145 145 145 PHE PHE B ? n 
B 1 146 ASN 146 146 146 ASN ASN B ? n 
B 1 147 VAL 147 147 147 VAL VAL B ? n 
B 1 148 VAL 148 148 148 VAL VAL B ? n 
B 1 149 PRO 149 149 149 PRO PRO B ? n 
B 1 150 THR 150 150 150 THR THR B ? n 
B 1 151 PRO 151 151 151 PRO PRO B ? n 
B 1 152 ARG 152 152 152 ARG ARG B ? n 
B 1 153 ASP 153 153 153 ASP ASP B ? n 
B 1 154 ILE 154 154 154 ILE ILE B ? n 
B 1 155 PHE 155 155 155 PHE PHE B ? n 
B 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY B ? n 
B 1 157 PRO 157 157 157 PRO PRO B ? n 
B 1 158 VAL 158 158 158 VAL VAL B ? n 
B 1 159 LEU 159 159 159 LEU LEU B ? n 
B 1 160 SER 160 160 160 SER SER B ? n 
B 1 161 ASP 161 161 161 ASP ASP B ? n 
B 1 162 PRO 162 162 162 PRO PRO B ? n 
B 1 163 VAL 163 163 163 VAL VAL B ? n 
B 1 164 TRP 164 164 164 TRP TRP B ? n 
B 1 165 CYS 165 165 165 CYS CYS B ? n 
B 1 166 PRO 166 166 166 PRO PRO B ? n 
B 1 167 HIS 167 167 167 HIS HIS B ? n 
B 1 168 VAL 168 168 168 VAL VAL B ? n 
B 1 169 THR 169 169 169 THR THR B ? n 
B 1 170 ILE 170 170 170 ILE ILE B ? n 
B 1 171 GLY 171 171 171 GLY GLY B ? n 
B 1 172 TYR 172 172 172 TYR TYR B ? n 
B 1 173 VAL 173 173 173 VAL VAL B ? n 
B 1 174 ARG 174 174 174 ARG ARG B ? n 
B 1 175 ALA 175 175 175 ALA ALA B ? n 
B 1 176 ASP 176 176 176 ASP ASP B ? n 
B 1 177 ASP 177 177 177 ASP ASP B ? n 
B 1 178 GLU 178 178 178 GLU GLU B ? n 
B 1 179 ASP 179 179 179 ASP ASP B ? n 
B 1 180 ASN 180 180 180 ASN ASN B ? n 
B 1 181 LYS 181 181 181 LYS LYS B ? n 
B 1 182 ASN 182 182 182 ASN ASN B ? n 
B 1 183 SER 183 183 183 SER SER B ? n 
B 1 184 PHE 184 184 184 PHE PHE B ? n 
B 1 185 ILE 185 185 185 ILE ILE B ? n 
B 1 186 GLU 186 186 186 GLU GLU B ? n 
B 1 187 LEU 187 187 187 LEU LEU B ? n 
B 1 188 ALA 188 188 188 ALA ALA B ? n 
B 1 189 GLU 189 189 189 GLU GLU B ? n 
B 1 190 ALA 190 190 190 ALA ALA B ? n 
B 1 191 PHE 191 191 191 PHE PHE B ? n 
B 1 192 ARG 192 192 192 ARG ARG B ? n 
B 1 193 GLY 193 193 193 GLY GLY B ? n 
B 1 194 SER 194 194 194 SER SER B ? n 
B 1 195 LYS 195 195 195 LYS LYS B ? n 
B 1 196 ILE 196 196 196 ILE ILE B ? n 
B 1 197 LYS 197 197 197 LYS LYS B ? n 
B 1 198 VAL 198 198 198 VAL VAL B ? n 
B 1 199 ILE 199 199 199 ILE ILE B ? n 
B 1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY B ? n 
B 1 201 TRP 201 201 201 TRP TRP B ? n 
B 1 202 CYS 202 202 202 CYS CYS B ? n 
B 1 203 GLU 203 203 203 GLU GLU B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
J 2 HOH 1   301 177 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 2   302 635 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 3   303 406 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 4   304 271 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 5   305 277 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 6   306 100 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 7   307 598 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 8   308 656 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 9   309 558 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 10  310 217 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 11  311 411 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 12  312 665 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 13  313 68  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 14  314 398 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 15  315 357 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 16  316 627 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 17  317 164 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 18  318 265 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 19  319 79  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 20  320 531 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 21  321 389 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 22  322 82  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 23  323 98  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 24  324 257 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 25  325 264 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 26  326 683 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 27  327 47  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 28  328 18  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 29  329 142 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 30  330 220 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 31  331 43  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 32  332 73  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 33  333 545 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 34  334 620 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 35  335 235 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 36  336 56  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 37  337 408 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 38  338 269 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 39  339 534 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 40  340 29  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 41  341 55  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 42  342 273 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 43  343 230 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 44  344 206 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 45  345 92  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 46  346 395 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 47  347 404 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 48  348 107 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 49  349 309 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 50  350 284 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 51  351 419 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 52  352 382 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 53  353 80  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 54  354 24  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 55  355 272 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 56  356 154 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 57  357 233 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 58  358 50  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 59  359 26  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 60  360 596 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 61  361 45  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 62  362 194 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 63  363 27  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 64  364 513 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 65  365 169 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 66  366 197 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 67  367 644 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 68  368 315 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 69  369 300 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 70  370 597 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 71  371 12  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 72  372 61  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 73  373 647 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 74  374 423 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 75  375 218 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 76  376 254 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 77  377 173 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 78  378 472 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 79  379 319 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 80  380 5   HOH HOH B ? 
J 2 HOH 81  381 577 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 82  382 147 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 83  383 105 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 84  384 418 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 85  385 44  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 86  386 53  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 87  387 46  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 88  388 138 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 89  389 36  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 90  390 625 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 91  391 76  HOH HOH B ? 
J 2 HOH 92  392 225 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 93  393 402 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 94  394 258 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 95  395 600 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 96  396 135 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 97  397 202 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 98  398 352 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 99  399 686 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 100 400 306 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 101 401 133 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 102 402 118 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 103 403 354 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 104 404 553 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 105 405 248 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 106 406 279 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 107 407 401 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 108 408 551 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 109 409 228 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 110 410 259 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 111 411 648 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 112 412 131 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 113 413 185 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 114 414 467 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 115 415 294 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 116 416 250 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 117 417 460 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 118 418 539 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 119 419 508 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 120 420 310 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 121 421 438 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 122 422 591 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 123 423 578 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 124 424 456 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 125 425 275 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 126 426 563 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 127 427 247 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 128 428 242 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 129 429 296 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 130 430 363 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 131 431 274 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 132 432 567 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 133 433 506 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 134 434 442 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 135 435 396 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 136 436 302 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 137 437 239 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 138 438 290 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 139 439 321 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 140 440 607 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 141 441 295 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 142 442 633 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 143 443 449 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 144 444 434 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 145 445 182 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 146 446 214 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 147 447 381 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 148 448 291 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 149 449 196 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 150 450 212 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 151 451 394 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 152 452 146 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 153 453 573 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 154 454 689 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 155 455 348 HOH HOH B ? 
J 2 HOH 156 456 308 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
A1AQN non-polymer         . "9-{3-O-[(S)-thiophosphono]-alpha-L-lyxofuranosyl}-9H-purin-6-amine" ? "C10 H14 N5 O6 P S" 363.287 
ALA   "L-peptide linking" y ALANINE                                                              ? "C3 H7 N O2"        89.093  
ARG   "L-peptide linking" y ARGININE                                                             ? "C6 H15 N4 O2 1"    175.209 
ASN   "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                           ? "C4 H8 N2 O3"       132.118 
ASP   "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                      ? "C4 H7 N O4"        133.103 
CYS   "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                             ? "C3 H7 N O2 S"      121.158 
GLN   "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                            ? "C5 H10 N2 O3"      146.144 
GLU   "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                      ? "C5 H9 N O4"        147.129 
GLY   "peptide linking"   y GLYCINE                                                              ? "C2 H5 N O2"        75.067  
GUN   non-polymer         . GUANINE                                                              ? "C5 H5 N5 O"        151.126 
HIS   "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                            ? "C6 H10 N3 O2 1"    156.162 
HOH   non-polymer         . WATER                                                                ? "H2 O"              18.015  
ILE   "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                           ? "C6 H13 N O2"       131.173 
LEU   "L-peptide linking" y LEUCINE                                                              ? "C6 H13 N O2"       131.173 
LYS   "L-peptide linking" y LYSINE                                                               ? "C6 H15 N2 O2 1"    147.195 
MET   "L-peptide linking" y METHIONINE                                                           ? "C5 H11 N O2 S"     149.211 
PHE   "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                        ? "C9 H11 N O2"       165.189 
PRO   "L-peptide linking" y PROLINE                                                              ? "C5 H9 N O2"        115.130 
SER   "L-peptide linking" y SERINE                                                               ? "C3 H7 N O3"        105.093 
THR   "L-peptide linking" y THREONINE                                                            ? "C4 H9 N O3"        119.119 
TRP   "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                           ? "C11 H12 N2 O2"     204.225 
TYR   "L-peptide linking" y TYROSINE                                                             ? "C9 H11 N O3"       181.189 
VAL   "L-peptide linking" y VALINE                                                               ? "C5 H11 N O2"       117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
B N N 1 ? 
J N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 THR B 4   ? GLN B 18  ? THR B 4   GLN B 18  1 ? 15 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASN B 35  ? ALA B 40  ? ASN B 35  ALA B 40  5 ? 6  
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 46  ? GLU B 50  ? ASP B 46  GLU B 50  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4 AA4 GLN B 82  ? THR B 93  ? GLN B 82  THR B 93  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP B 97  ? SER B 100 ? ASP B 97  SER B 100 5 ? 4  
HELX_P HELX_P6 AA6 SER B 114 ? LEU B 120 ? SER B 114 LEU B 120 1 ? 7  
HELX_P HELX_P7 AA7 SER B 134 ? VAL B 148 ? SER B 134 VAL B 148 1 ? 15 
HELX_P HELX_P8 AA8 ASP B 177 ? ALA B 190 ? ASP B 177 ALA B 190 1 ? 14 
# 
_struct_sheet.id               AA1 
_struct_sheet.type             ? 
_struct_sheet.number_strands   6 
_struct_sheet.details          ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? anti-parallel 
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 HIS B 72  ? ASN B 79  ? HIS B 72  ASN B 79  
AA1 2 THR B 23  ? GLU B 31  ? THR B 23  GLU B 31  
AA1 3 LYS B 195 ? TRP B 201 ? LYS B 195 TRP B 201 
AA1 4 SER B 102 ? CYS B 110 ? SER B 102 CYS B 110 
AA1 5 GLY B 124 ? ALA B 133 ? GLY B 124 ALA B 133 
AA1 6 HIS B 167 ? ARG B 174 ? HIS B 167 ARG B 174 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.015421 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014970 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005078 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C   ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
H   ? ? 0.51345 0.48472 ? ? 24.73122 6.32584  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N   ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O   ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O1- ? ? 5.12366 3.84317 ? ? 3.49406  27.47979 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
P   ? ? 9.51135 5.44231 ? ? 1.42069  35.72801 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S   ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 B B B B 1 
2 J B J B 1 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 O THR B 78  ? O THR B 78  N ILE B 24  ? N ILE B 24  
AA1 2 3 N LYS B 29  ? N LYS B 29  O ILE B 199 ? O ILE B 199 
AA1 3 4 O ILE B 196 ? O ILE B 196 N PHE B 103 ? N PHE B 103 
AA1 4 5 N GLU B 107 ? N GLU B 107 O LYS B 130 ? O LYS B 130 
AA1 5 6 N VAL B 127 ? N VAL B 127 O ILE B 170 ? O ILE B 170 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . THR B 1 3   ? 50.132 22.298 45.841 1.000 67.56769 ? ? ? ? ? ?  3   THR B N   1 
ATOM   2    C CA  . THR B 1 3   ? 51.312 22.350 46.678 1.000 73.11532 ? ? ? ? ? ?  3   THR B CA  1 
ATOM   3    C C   . THR B 1 3   ? 50.872 22.428 48.120 1.000 62.49439 ? ? ? ? ? ?  3   THR B C   1 
ATOM   4    O O   . THR B 1 3   ? 51.310 21.615 48.932 1.000 52.83117 ? ? ? ? ? ?  3   THR B O   1 
ATOM   5    C CB  . THR B 1 3   ? 52.340 23.451 46.261 1.000 79.21540 ? ? ? ? ? ?  3   THR B CB  1 
ATOM   6    O OG1 . THR B 1 3   ? 53.410 22.853 45.529 1.000 74.84751 ? ? ? ? ? ?  3   THR B OG1 1 
ATOM   7    C CG2 . THR B 1 3   ? 52.960 24.152 47.480 1.000 76.57787 ? ? ? ? ? ?  3   THR B CG2 1 
ATOM   8    N N   . THR B 1 4   ? 49.974 23.357 48.447 1.000 63.49357 ? ? ? ? ? ?  4   THR B N   1 
ATOM   9    C CA  . THR B 1 4   ? 49.492 23.420 49.827 1.000 42.81776 ? ? ? ? ? ?  4   THR B CA  1 
ATOM   10   C C   . THR B 1 4   ? 48.566 22.273 50.093 1.000 42.11865 ? ? ? ? ? ?  4   THR B C   1 
ATOM   11   O O   . THR B 1 4   ? 47.944 21.732 49.212 1.000 43.82622 ? ? ? ? ? ?  4   THR B O   1 
ATOM   12   C CB  . THR B 1 4   ? 48.756 24.698 50.203 1.000 43.24690 ? ? ? ? ? ?  4   THR B CB  1 
ATOM   13   O OG1 . THR B 1 4   ? 47.380 24.579 49.867 1.000 41.11814 ? ? ? ? ? ?  4   THR B OG1 1 
ATOM   14   C CG2 . THR B 1 4   ? 49.389 25.916 49.561 1.000 51.67722 ? ? ? ? ? ?  4   THR B CG2 1 
ATOM   15   N N   . ILE B 1 5   ? 48.479 21.904 51.344 1.000 39.62711 ? ? ? ? ? ?  5   ILE B N   1 
ATOM   16   C CA  . ILE B 1 5   ? 47.628 20.784 51.729 1.000 35.77155 ? ? ? ? ? ?  5   ILE B CA  1 
ATOM   17   C C   . ILE B 1 5   ? 46.174 21.069 51.373 1.000 39.02571 ? ? ? ? ? ?  5   ILE B C   1 
ATOM   18   O O   . ILE B 1 5   ? 45.465 20.197 50.857 1.000 39.79769 ? ? ? ? ? ?  5   ILE B O   1 
ATOM   19   C CB  . ILE B 1 5   ? 47.797 20.480 53.228 1.000 39.41758 ? ? ? ? ? ?  5   ILE B CB  1 
ATOM   20   C CG1 . ILE B 1 5   ? 49.159 19.831 53.488 1.000 42.63623 ? ? ? ? ? ?  5   ILE B CG1 1 
ATOM   21   C CG2 . ILE B 1 5   ? 46.661 19.599 53.727 1.000 28.05917 ? ? ? ? ? ?  5   ILE B CG2 1 
ATOM   22   C CD1 . ILE B 1 5   ? 49.434 19.546 54.950 1.000 38.12184 ? ? ? ? ? ?  5   ILE B CD1 1 
ATOM   23   N N   . GLN B 1 6   ? 45.705 22.288 51.642 1.000 33.95892 ? ? ? ? ? ?  6   GLN B N   1 
ATOM   24   C CA  . GLN B 1 6   ? 44.322 22.621 51.322 1.000 42.09600 ? ? ? ? ? ?  6   GLN B CA  1 
ATOM   25   C C   . GLN B 1 6   ? 44.090 22.654 49.818 1.000 42.45153 ? ? ? ? ? ?  6   GLN B C   1 
ATOM   26   O O   . GLN B 1 6   ? 42.997 22.310 49.354 1.000 39.48948 ? ? ? ? ? ?  6   GLN B O   1 
ATOM   27   C CB  . GLN B 1 6   ? 43.943 23.956 51.964 1.000 42.51994 ? ? ? ? ? ?  6   GLN B CB  1 
ATOM   28   C CG  . GLN B 1 6   ? 43.949 23.910 53.488 1.000 38.33609 ? ? ? ? ? ?  6   GLN B CG  1 
ATOM   29   C CD  . GLN B 1 6   ? 43.629 25.248 54.119 1.000 39.31048 ? ? ? ? ? ?  6   GLN B CD  1 
ATOM   30   O OE1 . GLN B 1 6   ? 42.870 26.044 53.567 1.000 47.58309 ? ? ? ? ? ?  6   GLN B OE1 1 
ATOM   31   N NE2 . GLN B 1 6   ? 44.214 25.506 55.283 1.000 45.15458 ? ? ? ? ? ?  6   GLN B NE2 1 
ATOM   32   N N   . LYS B 1 7   ? 45.099 23.054 49.041 1.000 36.40020 ? ? ? ? ? ?  7   LYS B N   1 
ATOM   33   C CA  . LYS B 1 7   ? 44.984 22.958 47.590 1.000 44.61832 ? ? ? ? ? ?  7   LYS B CA  1 
ATOM   34   C C   . LYS B 1 7   ? 44.867 21.505 47.151 1.000 46.82430 ? ? ? ? ? ?  7   LYS B C   1 
ATOM   35   O O   . LYS B 1 7   ? 44.072 21.177 46.262 1.000 41.80574 ? ? ? ? ? ?  7   LYS B O   1 
ATOM   36   C CB  . LYS B 1 7   ? 46.185 23.625 46.920 1.000 45.43589 ? ? ? ? ? ?  7   LYS B CB  1 
ATOM   37   C CG  . LYS B 1 7   ? 46.189 23.492 45.408 1.000 58.30303 ? ? ? ? ? ?  7   LYS B CG  1 
ATOM   38   C CD  . LYS B 1 7   ? 44.887 24.003 44.813 1.000 62.14745 ? ? ? ? ? ?  7   LYS B CD  1 
ATOM   39   C CE  . LYS B 1 7   ? 45.077 24.472 43.381 1.000 61.43639 ? ? ? ? ? ?  7   LYS B CE  1 
ATOM   40   N NZ  . LYS B 1 7   ? 45.722 23.417 42.551 1.000 68.85775 ? ? ? ? ? ?  7   LYS B NZ  1 
ATOM   41   N N   . GLU B 1 8   ? 45.652 20.617 47.766 1.000 44.61127 ? ? ? ? ? ?  8   GLU B N   1 
ATOM   42   C CA  . GLU B 1 8   ? 45.538 19.196 47.460 1.000 41.57865 ? ? ? ? ? ?  8   GLU B CA  1 
ATOM   43   C C   . GLU B 1 8   ? 44.161 18.666 47.840 1.000 36.98712 ? ? ? ? ? ?  8   GLU B C   1 
ATOM   44   O O   . GLU B 1 8   ? 43.580 17.847 47.119 1.000 40.24884 ? ? ? ? ? ?  8   GLU B O   1 
ATOM   45   C CB  . GLU B 1 8   ? 46.634 18.416 48.186 1.000 46.67649 ? ? ? ? ? ?  8   GLU B CB  1 
ATOM   46   C CG  . GLU B 1 8   ? 46.831 16.998 47.682 1.000 37.64313 ? ? ? ? ? ?  8   GLU B CG  1 
ATOM   47   C CD  . GLU B 1 8   ? 47.609 16.946 46.383 1.000 43.39343 ? ? ? ? ? ?  8   GLU B CD  1 
ATOM   48   O OE1 . GLU B 1 8   ? 48.350 17.910 46.095 1.000 49.19080 ? ? ? ? ? ?  8   GLU B OE1 1 
ATOM   49   O OE2 . GLU B 1 8   ? 47.482 15.942 45.652 1.000 49.07394 ? ? ? ? ? -1 8   GLU B OE2 1 
ATOM   50   N N   . LEU B 1 9   ? 43.621 19.126 48.971 1.000 35.71799 ? ? ? ? ? ?  9   LEU B N   1 
ATOM   51   C CA  . LEU B 1 9   ? 42.294 18.687 49.389 1.000 42.18423 ? ? ? ? ? ?  9   LEU B CA  1 
ATOM   52   C C   . LEU B 1 9   ? 41.213 19.236 48.465 1.000 41.09038 ? ? ? ? ? ?  9   LEU B C   1 
ATOM   53   O O   . LEU B 1 9   ? 40.254 18.529 48.133 1.000 37.11214 ? ? ? ? ? ?  9   LEU B O   1 
ATOM   54   C CB  . LEU B 1 9   ? 42.032 19.109 50.834 1.000 36.31785 ? ? ? ? ? ?  9   LEU B CB  1 
ATOM   55   C CG  . LEU B 1 9   ? 42.930 18.489 51.908 1.000 36.05606 ? ? ? ? ? ?  9   LEU B CG  1 
ATOM   56   C CD1 . LEU B 1 9   ? 42.618 19.085 53.275 1.000 40.88020 ? ? ? ? ? ?  9   LEU B CD1 1 
ATOM   57   C CD2 . LEU B 1 9   ? 42.777 16.976 51.938 1.000 25.40286 ? ? ? ? ? ?  9   LEU B CD2 1 
ATOM   58   N N   . GLU B 1 10  ? 41.346 20.496 48.043 1.000 37.16218 ? ? ? ? ? ?  10  GLU B N   1 
ATOM   59   C CA  . GLU B 1 10  ? 40.379 21.064 47.109 1.000 43.31688 ? ? ? ? ? ?  10  GLU B CA  1 
ATOM   60   C C   . GLU B 1 10  ? 40.356 20.280 45.804 1.000 42.32781 ? ? ? ? ? ?  10  GLU B C   1 
ATOM   61   O O   . GLU B 1 10  ? 39.288 20.054 45.222 1.000 40.18562 ? ? ? ? ? ?  10  GLU B O   1 
ATOM   62   C CB  . GLU B 1 10  ? 40.702 22.536 46.851 1.000 44.32060 ? ? ? ? ? ?  10  GLU B CB  1 
ATOM   63   C CG  . GLU B 1 10  ? 40.573 23.418 48.082 1.000 48.03953 ? ? ? ? ? ?  10  GLU B CG  1 
ATOM   64   C CD  . GLU B 1 10  ? 41.049 24.837 47.838 1.000 56.29113 ? ? ? ? ? ?  10  GLU B CD  1 
ATOM   65   O OE1 . GLU B 1 10  ? 41.445 25.144 46.693 1.000 61.75352 ? ? ? ? ? ?  10  GLU B OE1 1 
ATOM   66   O OE2 . GLU B 1 10  ? 41.030 25.644 48.792 1.000 57.24666 ? ? ? ? ? -1 10  GLU B OE2 1 
ATOM   67   N N   . ASN B 1 11  ? 41.528 19.855 45.329 1.000 40.48788 ? ? ? ? ? ?  11  ASN B N   1 
ATOM   68   C CA  . ASN B 1 11  ? 41.578 19.020 44.135 1.000 44.87053 ? ? ? ? ? ?  11  ASN B CA  1 
ATOM   69   C C   . ASN B 1 11  ? 40.839 17.706 44.356 1.000 44.08812 ? ? ? ? ? ?  11  ASN B C   1 
ATOM   70   O O   . ASN B 1 11  ? 40.149 17.214 43.455 1.000 40.64593 ? ? ? ? ? ?  11  ASN B O   1 
ATOM   71   C CB  . ASN B 1 11  ? 43.031 18.770 43.736 1.000 45.69230 ? ? ? ? ? ?  11  ASN B CB  1 
ATOM   72   C CG  . ASN B 1 11  ? 43.670 19.980 43.086 1.000 54.47239 ? ? ? ? ? ?  11  ASN B CG  1 
ATOM   73   O OD1 . ASN B 1 11  ? 43.090 21.067 43.069 1.000 57.92840 ? ? ? ? ? ?  11  ASN B OD1 1 
ATOM   74   N ND2 . ASN B 1 11  ? 44.867 19.797 42.539 1.000 61.04140 ? ? ? ? ? ?  11  ASN B ND2 1 
ATOM   75   N N   . ILE B 1 12  ? 40.962 17.131 45.554 1.000 36.62792 ? ? ? ? ? ?  12  ILE B N   1 
ATOM   76   C CA  . ILE B 1 12  ? 40.273 15.880 45.852 1.000 39.96954 ? ? ? ? ? ?  12  ILE B CA  1 
ATOM   77   C C   . ILE B 1 12  ? 38.764 16.084 45.844 1.000 43.54693 ? ? ? ? ? ?  12  ILE B C   1 
ATOM   78   O O   . ILE B 1 12  ? 38.008 15.209 45.405 1.000 38.10652 ? ? ? ? ? ?  12  ILE B O   1 
ATOM   79   C CB  . ILE B 1 12  ? 40.765 15.310 47.195 1.000 39.07815 ? ? ? ? ? ?  12  ILE B CB  1 
ATOM   80   C CG1 . ILE B 1 12  ? 42.229 14.876 47.079 1.000 34.52203 ? ? ? ? ? ?  12  ILE B CG1 1 
ATOM   81   C CG2 . ILE B 1 12  ? 39.885 14.154 47.641 1.000 37.91291 ? ? ? ? ? ?  12  ILE B CG2 1 
ATOM   82   C CD1 . ILE B 1 12  ? 42.786 14.256 48.339 1.000 34.76063 ? ? ? ? ? ?  12  ILE B CD1 1 
ATOM   83   N N   . VAL B 1 13  ? 38.299 17.239 46.324 1.000 36.42772 ? ? ? ? ? ?  13  VAL B N   1 
ATOM   84   C CA  . VAL B 1 13  ? 36.866 17.520 46.311 1.000 36.16035 ? ? ? ? ? ?  13  VAL B CA  1 
ATOM   85   C C   . VAL B 1 13  ? 36.347 17.560 44.880 1.000 41.25788 ? ? ? ? ? ?  13  VAL B C   1 
ATOM   86   O O   . VAL B 1 13  ? 35.273 17.026 44.576 1.000 36.70932 ? ? ? ? ? ?  13  VAL B O   1 
ATOM   87   C CB  . VAL B 1 13  ? 36.569 18.832 47.059 1.000 37.78174 ? ? ? ? ? ?  13  VAL B CB  1 
ATOM   88   C CG1 . VAL B 1 13  ? 35.128 19.252 46.832 1.000 33.05927 ? ? ? ? ? ?  13  VAL B CG1 1 
ATOM   89   C CG2 . VAL B 1 13  ? 36.850 18.669 48.545 1.000 36.71253 ? ? ? ? ? ?  13  VAL B CG2 1 
ATOM   90   N N   . VAL B 1 14  ? 37.099 18.190 43.977 1.000 35.77064 ? ? ? ? ? ?  14  VAL B N   1 
ATOM   91   C CA  . VAL B 1 14  ? 36.671 18.260 42.585 1.000 41.51217 ? ? ? ? ? ?  14  VAL B CA  1 
ATOM   92   C C   . VAL B 1 14  ? 36.654 16.870 41.960 1.000 43.17883 ? ? ? ? ? ?  14  VAL B C   1 
ATOM   93   O O   . VAL B 1 14  ? 35.701 16.501 41.264 1.000 53.03745 ? ? ? ? ? ?  14  VAL B O   1 
ATOM   94   C CB  . VAL B 1 14  ? 37.573 19.228 41.799 1.000 48.02198 ? ? ? ? ? ?  14  VAL B CB  1 
ATOM   95   C CG1 . VAL B 1 14  ? 37.294 19.118 40.308 1.000 51.58516 ? ? ? ? ? ?  14  VAL B CG1 1 
ATOM   96   C CG2 . VAL B 1 14  ? 37.361 20.654 42.285 1.000 41.80594 ? ? ? ? ? ?  14  VAL B CG2 1 
ATOM   97   N N   . LYS B 1 15  ? 37.702 16.077 42.199 1.000 42.01786 ? ? ? ? ? ?  15  LYS B N   1 
ATOM   98   C CA  . LYS B 1 15  ? 37.741 14.720 41.663 1.000 48.42079 ? ? ? ? ? ?  15  LYS B CA  1 
ATOM   99   C C   . LYS B 1 15  ? 36.519 13.921 42.101 1.000 52.06926 ? ? ? ? ? ?  15  LYS B C   1 
ATOM   100  O O   . LYS B 1 15  ? 35.874 13.250 41.287 1.000 54.07117 ? ? ? ? ? ?  15  LYS B O   1 
ATOM   101  C CB  . LYS B 1 15  ? 39.021 14.009 42.106 1.000 45.24144 ? ? ? ? ? ?  15  LYS B CB  1 
ATOM   102  C CG  . LYS B 1 15  ? 40.314 14.603 41.575 1.000 54.32101 ? ? ? ? ? ?  15  LYS B CG  1 
ATOM   103  C CD  . LYS B 1 15  ? 41.396 13.532 41.505 1.000 62.38046 ? ? ? ? ? ?  15  LYS B CD  1 
ATOM   104  C CE  . LYS B 1 15  ? 42.444 13.709 42.591 1.000 55.12415 ? ? ? ? ? ?  15  LYS B CE  1 
ATOM   105  N NZ  . LYS B 1 15  ? 43.084 15.053 42.533 1.000 58.00264 ? ? ? ? ? ?  15  LYS B NZ  1 
ATOM   106  N N   . GLU B 1 16  ? 36.187 13.983 43.394 1.000 42.01070 ? ? ? ? ? ?  16  GLU B N   1 
ATOM   107  C CA  . GLU B 1 16  ? 35.100 13.166 43.922 1.000 47.19803 ? ? ? ? ? ?  16  GLU B CA  1 
ATOM   108  C C   . GLU B 1 16  ? 33.784 13.466 43.214 1.000 48.24288 ? ? ? ? ? ?  16  GLU B C   1 
ATOM   109  O O   . GLU B 1 16  ? 32.972 12.560 42.991 1.000 51.21876 ? ? ? ? ? ?  16  GLU B O   1 
ATOM   110  C CB  . GLU B 1 16  ? 34.962 13.389 45.429 1.000 42.82226 ? ? ? ? ? ?  16  GLU B CB  1 
ATOM   111  C CG  . GLU B 1 16  ? 34.103 12.348 46.133 1.000 47.00575 ? ? ? ? ? ?  16  GLU B CG  1 
ATOM   112  C CD  . GLU B 1 16  ? 34.731 10.966 46.115 1.000 43.35209 ? ? ? ? ? ?  16  GLU B CD  1 
ATOM   113  O OE1 . GLU B 1 16  ? 35.948 10.865 45.848 1.000 47.03246 ? ? ? ? ? ?  16  GLU B OE1 1 
ATOM   114  O OE2 . GLU B 1 16  ? 34.009 9.979  46.362 1.000 49.20550 ? ? ? ? ? -1 16  GLU B OE2 1 
ATOM   115  N N   . ARG B 1 17  ? 33.552 14.732 42.861 1.000 45.78628 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B N   1 
ATOM   116  C CA  . ARG B 1 17  ? 32.346 15.078 42.115 1.000 46.22099 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B CA  1 
ATOM   117  C C   . ARG B 1 17  ? 32.256 14.282 40.820 1.000 60.00345 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B C   1 
ATOM   118  O O   . ARG B 1 17  ? 31.172 13.832 40.431 1.000 66.02154 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B O   1 
ATOM   119  C CB  . ARG B 1 17  ? 32.322 16.577 41.814 1.000 50.48487 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B CB  1 
ATOM   120  C CG  . ARG B 1 17  ? 32.693 17.464 42.987 1.000 46.64655 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B CG  1 
ATOM   121  C CD  . ARG B 1 17  ? 32.665 18.932 42.588 1.000 54.05455 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B CD  1 
ATOM   122  N NE  . ARG B 1 17  ? 32.175 19.781 43.668 1.000 47.89777 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B NE  1 
ATOM   123  C CZ  . ARG B 1 17  ? 32.684 20.966 43.978 1.000 56.19909 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B CZ  1 
ATOM   124  N NH1 . ARG B 1 17  ? 33.709 21.474 43.314 1.000 62.58313 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B NH1 1 
ATOM   125  N NH2 . ARG B 1 17  ? 32.153 21.656 44.984 1.000 55.73757 ? ? ? ? ? ?  17  ARG B NH2 1 
ATOM   126  N N   . GLN B 1 18  ? 33.365 14.200 40.129 1.000 65.90643 ? ? ? ? ? ?  18  GLN B N   1 
ATOM   127  C CA  . GLN B 1 18  ? 33.412 13.531 38.867 1.000 72.62750 ? ? ? ? ? ?  18  GLN B CA  1 
ATOM   128  C C   . GLN B 1 18  ? 33.558 12.088 39.072 1.000 70.18802 ? ? ? ? ? ?  18  GLN B C   1 
ATOM   129  O O   . GLN B 1 18  ? 34.390 11.470 38.472 1.000 75.19854 ? ? ? ? ? ?  18  GLN B O   1 
ATOM   130  C CB  . GLN B 1 18  ? 34.570 14.060 38.012 1.000 65.91008 ? ? ? ? ? ?  18  GLN B CB  1 
ATOM   131  C CG  . GLN B 1 18  ? 34.323 15.450 37.483 1.000 70.72418 ? ? ? ? ? ?  18  GLN B CG  1 
ATOM   132  C CD  . GLN B 1 18  ? 35.495 16.401 37.695 1.000 82.33039 ? ? ? ? ? ?  18  GLN B CD  1 
ATOM   133  O OE1 . GLN B 1 18  ? 36.598 16.189 37.229 1.000 74.90917 ? ? ? ? ? ?  18  GLN B OE1 1 
ATOM   134  N NE2 . GLN B 1 18  ? 35.239 17.473 38.392 1.000 79.52998 ? ? ? ? ? ?  18  GLN B NE2 1 
ATOM   135  N N   . ASN B 1 19  ? 32.743 11.532 39.925 1.000 65.00298 ? ? ? ? ? ?  19  ASN B N   1 
ATOM   136  C CA  . ASN B 1 19  ? 32.777 10.121 40.139 1.000 69.07952 ? ? ? ? ? ?  19  ASN B CA  1 
ATOM   137  C C   . ASN B 1 19  ? 31.416 9.560  39.920 1.000 70.70465 ? ? ? ? ? ?  19  ASN B C   1 
ATOM   138  O O   . ASN B 1 19  ? 30.437 10.159 40.288 1.000 57.60064 ? ? ? ? ? ?  19  ASN B O   1 
ATOM   139  C CB  . ASN B 1 19  ? 33.175 9.808  41.545 1.000 58.79038 ? ? ? ? ? ?  19  ASN B CB  1 
ATOM   140  C CG  . ASN B 1 19  ? 34.645 9.706  41.708 1.000 60.05075 ? ? ? ? ? ?  19  ASN B CG  1 
ATOM   141  O OD1 . ASN B 1 19  ? 35.383 9.917  40.775 1.000 68.70710 ? ? ? ? ? ?  19  ASN B OD1 1 
ATOM   142  N ND2 . ASN B 1 19  ? 35.077 9.378  42.882 1.000 64.60354 ? ? ? ? ? ?  19  ASN B ND2 1 
ATOM   143  N N   . LYS B 1 20  ? 31.337 8.381  39.345 1.000 70.95884 ? ? ? ? ? ?  20  LYS B N   1 
ATOM   144  C CA  . LYS B 1 20  ? 30.035 7.835  39.104 1.000 72.32652 ? ? ? ? ? ?  20  LYS B CA  1 
ATOM   145  C C   . LYS B 1 20  ? 29.386 7.461  40.407 1.000 70.73129 ? ? ? ? ? ?  20  LYS B C   1 
ATOM   146  O O   . LYS B 1 20  ? 29.867 6.619  41.137 1.000 69.95024 ? ? ? ? ? ?  20  LYS B O   1 
ATOM   147  C CB  . LYS B 1 20  ? 30.121 6.723  38.072 1.000 67.77816 ? ? ? ? ? ?  20  LYS B CB  1 
ATOM   148  C CG  . LYS B 1 20  ? 30.768 7.179  36.777 1.000 77.43552 ? ? ? ? ? ?  20  LYS B CG  1 
ATOM   149  C CD  . LYS B 1 20  ? 29.813 7.197  35.598 1.000 72.03662 ? ? ? ? ? ?  20  LYS B CD  1 
ATOM   150  C CE  . LYS B 1 20  ? 30.579 7.105  34.290 1.000 78.39009 ? ? ? ? ? ?  20  LYS B CE  1 
ATOM   151  N NZ  . LYS B 1 20  ? 31.602 8.179  34.059 1.000 80.30765 ? ? ? ? ? ?  20  LYS B NZ  1 
ATOM   152  N N   . LYS B 1 21  ? 28.246 8.066  40.718 1.000 64.44661 ? ? ? ? ? ?  21  LYS B N   1 
ATOM   153  C CA  . LYS B 1 21  ? 27.605 7.765  41.999 1.000 66.80093 ? ? ? ? ? ?  21  LYS B CA  1 
ATOM   154  C C   . LYS B 1 21  ? 26.213 7.129  41.962 1.000 59.46410 ? ? ? ? ? ?  21  LYS B C   1 
ATOM   155  O O   . LYS B 1 21  ? 25.287 7.666  41.354 1.000 70.30879 ? ? ? ? ? ?  21  LYS B O   1 
ATOM   156  C CB  . LYS B 1 21  ? 27.564 9.024  42.873 1.000 74.62012 ? ? ? ? ? ?  21  LYS B CB  1 
ATOM   157  C CG  . LYS B 1 21  ? 28.762 9.943  42.696 1.000 76.53849 ? ? ? ? ? ?  21  LYS B CG  1 
ATOM   158  C CD  . LYS B 1 21  ? 28.477 11.331 43.244 1.000 70.34678 ? ? ? ? ? ?  21  LYS B CD  1 
ATOM   159  C CE  . LYS B 1 21  ? 29.764 12.080 43.546 1.000 64.69946 ? ? ? ? ? ?  21  LYS B CE  1 
ATOM   160  N NZ  . LYS B 1 21  ? 30.631 11.333 44.499 1.000 72.16885 ? ? ? ? ? ?  21  LYS B NZ  1 
ATOM   161  N N   . ASP B 1 22  ? 26.082 5.980  42.623 1.000 48.93032 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B N   1 
ATOM   162  C CA  . ASP B 1 22  ? 24.841 5.317  42.732 1.000 42.88949 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B CA  1 
ATOM   163  C C   . ASP B 1 22  ? 24.283 5.775  44.067 1.000 47.35751 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B C   1 
ATOM   164  O O   . ASP B 1 22  ? 24.829 5.464  45.094 1.000 44.34137 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B O   1 
ATOM   165  C CB  . ASP B 1 22  ? 25.094 3.854  42.733 1.000 49.45453 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B CB  1 
ATOM   166  C CG  . ASP B 1 22  ? 23.871 3.072  42.599 1.000 59.54688 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B CG  1 
ATOM   167  O OD1 . ASP B 1 22  ? 22.803 3.665  42.454 1.000 55.81032 ? ? ? ? ? ?  22  ASP B OD1 1 
ATOM   168  O OD2 . ASP B 1 22  ? 23.958 1.854  42.653 1.000 62.78220 ? ? ? ? ? -1 22  ASP B OD2 1 
ATOM   169  N N   . THR B 1 23  ? 23.225 6.550  44.047 1.000 35.95559 ? ? ? ? ? ?  23  THR B N   1 
ATOM   170  C CA  . THR B 1 23  ? 22.669 7.061  45.273 1.000 37.81652 ? ? ? ? ? ?  23  THR B CA  1 
ATOM   171  C C   . THR B 1 23  ? 21.217 6.790  45.515 1.000 38.48938 ? ? ? ? ? ?  23  THR B C   1 
ATOM   172  O O   . THR B 1 23  ? 20.539 6.297  44.662 1.000 38.52162 ? ? ? ? ? ?  23  THR B O   1 
ATOM   173  C CB  . THR B 1 23  ? 22.842 8.569  45.369 1.000 37.66494 ? ? ? ? ? ?  23  THR B CB  1 
ATOM   174  O OG1 . THR B 1 23  ? 22.120 9.222  44.342 1.000 43.17676 ? ? ? ? ? ?  23  THR B OG1 1 
ATOM   175  C CG2 . THR B 1 23  ? 24.264 8.944  45.293 1.000 40.33586 ? ? ? ? ? ?  23  THR B CG2 1 
ATOM   176  N N   . ILE B 1 24  ? 20.780 7.090  46.724 1.000 37.43143 ? ? ? ? ? ?  24  ILE B N   1 
ATOM   177  C CA  . ILE B 1 24  ? 19.405 6.962  47.139 1.000 37.42907 ? ? ? ? ? ?  24  ILE B CA  1 
ATOM   178  C C   . ILE B 1 24  ? 18.977 8.242  47.814 1.000 34.18207 ? ? ? ? ? ?  24  ILE B C   1 
ATOM   179  O O   . ILE B 1 24  ? 19.761 8.922  48.407 1.000 31.25471 ? ? ? ? ? ?  24  ILE B O   1 
ATOM   180  C CB  . ILE B 1 24  ? 19.130 5.823  48.091 1.000 37.35466 ? ? ? ? ? ?  24  ILE B CB  1 
ATOM   181  C CG1 . ILE B 1 24  ? 19.938 5.972  49.390 1.000 43.97393 ? ? ? ? ? ?  24  ILE B CG1 1 
ATOM   182  C CG2 . ILE B 1 24  ? 19.326 4.510  47.397 1.000 36.37294 ? ? ? ? ? ?  24  ILE B CG2 1 
ATOM   183  C CD1 . ILE B 1 24  ? 19.522 5.036  50.497 1.000 35.92141 ? ? ? ? ? ?  24  ILE B CD1 1 
ATOM   184  N N   . LEU B 1 25  ? 17.704 8.528  47.704 1.000 27.78911 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B N   1 
ATOM   185  C CA  . LEU B 1 25  ? 17.117 9.715  48.226 1.000 28.76647 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B CA  1 
ATOM   186  C C   . LEU B 1 25  ? 16.367 9.458  49.489 1.000 29.21294 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B C   1 
ATOM   187  O O   . LEU B 1 25  ? 15.555 8.600  49.545 1.000 28.09774 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B O   1 
ATOM   188  C CB  . LEU B 1 25  ? 16.169 10.250 47.208 1.000 35.74058 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B CB  1 
ATOM   189  C CG  . LEU B 1 25  ? 15.843 11.688 47.259 1.000 34.98057 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B CG  1 
ATOM   190  C CD1 . LEU B 1 25  ? 15.470 12.112 45.864 1.000 41.29491 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B CD1 1 
ATOM   191  C CD2 . LEU B 1 25  ? 14.651 11.766 48.167 1.000 41.86255 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B CD2 1 
ATOM   192  N N   . MET B 1 26  ? 16.678 10.224 50.512 1.000 26.17546 ? ? ? ? ? ?  26  MET B N   1 
ATOM   193  C CA  . MET B 1 26  ? 16.029 10.096 51.791 1.000 27.07160 ? ? ? ? ? ?  26  MET B CA  1 
ATOM   194  C C   . MET B 1 26  ? 15.164 11.325 51.959 1.000 34.53919 ? ? ? ? ? ?  26  MET B C   1 
ATOM   195  O O   . MET B 1 26  ? 15.628 12.393 52.260 1.000 27.01504 ? ? ? ? ? ?  26  MET B O   1 
ATOM   196  C CB  . MET B 1 26  ? 17.047 9.999  52.900 1.000 24.98744 ? ? ? ? ? ?  26  MET B CB  1 
ATOM   197  C CG  . MET B 1 26  ? 18.028 8.865  52.777 1.000 26.63964 ? ? ? ? ? ?  26  MET B CG  1 
ATOM   198  S SD  . MET B 1 26  ? 19.358 8.780  53.969 1.000 28.66925 ? ? ? ? ? ?  26  MET B SD  1 
ATOM   199  C CE  . MET B 1 26  ? 20.272 10.213 53.561 1.000 28.71418 ? ? ? ? ? ?  26  MET B CE  1 
ATOM   200  N N   . GLY B 1 27  ? 13.874 11.108 51.850 1.000 31.27808 ? ? ? ? ? ?  27  GLY B N   1 
ATOM   201  C CA  . GLY B 1 27  ? 12.924 12.162 51.869 1.000 29.41490 ? ? ? ? ? ?  27  GLY B CA  1 
ATOM   202  C C   . GLY B 1 27  ? 11.599 11.854 52.478 1.000 32.04360 ? ? ? ? ? ?  27  GLY B C   1 
ATOM   203  O O   . GLY B 1 27  ? 11.268 10.742 52.744 1.000 26.08866 ? ? ? ? ? ?  27  GLY B O   1 
ATOM   204  N N   . LEU B 1 28  ? 10.856 12.903 52.706 1.000 26.12074 ? ? ? ? ? ?  28  LEU B N   1 
ATOM   205  C CA  . LEU B 1 28  ? 9.548  12.777 53.265 1.000 28.82487 ? ? ? ? ? ?  28  LEU B CA  1 
ATOM   206  C C   . LEU B 1 28  ? 8.420  13.181 52.338 1.000 33.61969 ? ? ? ? ? ?  28  LEU B C   1 
ATOM   207  O O   . LEU B 1 28  ? 8.484  14.207 51.739 1.000 28.08097 ? ? ? ? ? ?  28  LEU B O   1 
ATOM   208  C CB  . LEU B 1 28  ? 9.442  13.649 54.492 1.000 26.33193 ? ? ? ? ? ?  28  LEU B CB  1 
ATOM   209  C CG  . LEU B 1 28  ? 10.383 13.473 55.659 1.000 22.70041 ? ? ? ? ? ?  28  LEU B CG  1 
ATOM   210  C CD1 . LEU B 1 28  ? 10.420 14.739 56.449 1.000 23.59315 ? ? ? ? ? ?  28  LEU B CD1 1 
ATOM   211  C CD2 . LEU B 1 28  ? 9.876  12.341 56.494 1.000 23.86181 ? ? ? ? ? ?  28  LEU B CD2 1 
ATOM   212  N N   . LYS B 1 29  ? 7.406  12.346 52.229 1.000 28.20817 ? ? ? ? ? ?  29  LYS B N   1 
ATOM   213  C CA  . LYS B 1 29  ? 6.200  12.727 51.510 1.000 31.26376 ? ? ? ? ? ?  29  LYS B CA  1 
ATOM   214  C C   . LYS B 1 29  ? 5.449  13.784 52.309 1.000 35.54951 ? ? ? ? ? ?  29  LYS B C   1 
ATOM   215  O O   . LYS B 1 29  ? 5.364  13.710 53.539 1.000 31.14254 ? ? ? ? ? ?  29  LYS B O   1 
ATOM   216  C CB  . LYS B 1 29  ? 5.309  11.509 51.271 1.000 34.52927 ? ? ? ? ? ?  29  LYS B CB  1 
ATOM   217  C CG  . LYS B 1 29  ? 3.870  11.861 50.921 1.000 40.40021 ? ? ? ? ? ?  29  LYS B CG  1 
ATOM   218  C CD  . LYS B 1 29  ? 3.298  10.915 49.876 1.000 45.63545 ? ? ? ? ? ?  29  LYS B CD  1 
ATOM   219  C CE  . LYS B 1 29  ? 1.806  11.152 49.675 1.000 44.57451 ? ? ? ? ? ?  29  LYS B CE  1 
ATOM   220  N NZ  . LYS B 1 29  ? 1.014  9.897  49.819 1.000 51.43910 ? ? ? ? ? ?  29  LYS B NZ  1 
ATOM   221  N N   . VAL B 1 30  ? 4.967  14.798 51.629 1.000 27.81970 ? ? ? ? ? ?  30  VAL B N   1 
ATOM   222  C CA  . VAL B 1 30  ? 4.246  15.847 52.267 1.000 30.33027 ? ? ? ? ? ?  30  VAL B CA  1 
ATOM   223  C C   . VAL B 1 30  ? 2.906  16.140 51.624 1.000 32.93840 ? ? ? ? ? ?  30  VAL B C   1 
ATOM   224  O O   . VAL B 1 30  ? 2.618  15.676 50.566 1.000 31.67962 ? ? ? ? ? ?  30  VAL B O   1 
ATOM   225  C CB  . VAL B 1 30  ? 5.053  17.155 52.272 1.000 32.07310 ? ? ? ? ? ?  30  VAL B CB  1 
ATOM   226  C CG1 . VAL B 1 30  ? 6.373  16.984 52.979 1.000 31.64799 ? ? ? ? ? ?  30  VAL B CG1 1 
ATOM   227  C CG2 . VAL B 1 30  ? 5.254  17.654 50.879 1.000 34.91431 ? ? ? ? ? ?  30  VAL B CG2 1 
ATOM   228  N N   . GLU B 1 31  ? 2.120  16.938 52.299 1.000 23.97154 ? ? ? ? ? ?  31  GLU B N   1 
ATOM   229  C CA  . GLU B 1 31  ? 0.864  17.405 51.824 1.000 31.41231 ? ? ? ? ? ?  31  GLU B CA  1 
ATOM   230  C C   . GLU B 1 31  ? 1.024  18.889 51.551 1.000 31.03374 ? ? ? ? ? ?  31  GLU B C   1 
ATOM   231  O O   . GLU B 1 31  ? 1.374  19.621 52.406 1.000 34.82046 ? ? ? ? ? ?  31  GLU B O   1 
ATOM   232  C CB  . GLU B 1 31  ? -0.184 17.198 52.905 1.000 39.00825 ? ? ? ? ? ?  31  GLU B CB  1 
ATOM   233  C CG  . GLU B 1 31  ? -1.622 17.209 52.433 1.000 46.48340 ? ? ? ? ? ?  31  GLU B CG  1 
ATOM   234  C CD  . GLU B 1 31  ? -2.633 17.523 53.516 1.000 61.23154 ? ? ? ? ? ?  31  GLU B CD  1 
ATOM   235  O OE1 . GLU B 1 31  ? -2.307 17.445 54.715 1.000 54.42753 ? ? ? ? ? ?  31  GLU B OE1 1 
ATOM   236  O OE2 . GLU B 1 31  ? -3.757 17.887 53.143 1.000 57.12494 ? ? ? ? ? -1 31  GLU B OE2 1 
ATOM   237  N N   . VAL B 1 32  ? 0.756  19.326 50.351 1.000 29.49996 ? ? ? ? ? ?  32  VAL B N   1 
ATOM   238  C CA  . VAL B 1 32  ? 0.883  20.724 50.037 1.000 31.28313 ? ? ? ? ? ?  32  VAL B CA  1 
ATOM   239  C C   . VAL B 1 32  ? -0.435 21.465 50.166 1.000 27.35006 ? ? ? ? ? ?  32  VAL B C   1 
ATOM   240  O O   . VAL B 1 32  ? -1.445 20.927 49.969 1.000 29.02498 ? ? ? ? ? ?  32  VAL B O   1 
ATOM   241  C CB  . VAL B 1 32  ? 1.527  20.997 48.666 1.000 27.81308 ? ? ? ? ? ?  32  VAL B CB  1 
ATOM   242  C CG1 . VAL B 1 32  ? 2.873  20.362 48.577 1.000 28.61055 ? ? ? ? ? ?  32  VAL B CG1 1 
ATOM   243  C CG2 . VAL B 1 32  ? 0.643  20.542 47.527 1.000 34.63617 ? ? ? ? ? ?  32  VAL B CG2 1 
ATOM   244  N N   . PRO B 1 33  ? -0.378 22.729 50.508 1.000 31.60243 ? ? ? ? ? ?  33  PRO B N   1 
ATOM   245  C CA  . PRO B 1 33  ? -1.581 23.522 50.681 1.000 34.00275 ? ? ? ? ? ?  33  PRO B CA  1 
ATOM   246  C C   . PRO B 1 33  ? -2.188 24.009 49.398 1.000 31.99530 ? ? ? ? ? ?  33  PRO B C   1 
ATOM   247  O O   . PRO B 1 33  ? -3.314 24.323 49.416 1.000 39.56316 ? ? ? ? ? ?  33  PRO B O   1 
ATOM   248  C CB  . PRO B 1 33  ? -1.096 24.696 51.490 1.000 29.26075 ? ? ? ? ? ?  33  PRO B CB  1 
ATOM   249  C CG  . PRO B 1 33  ? 0.303  24.848 51.085 1.000 29.72137 ? ? ? ? ? ?  33  PRO B CG  1 
ATOM   250  C CD  . PRO B 1 33  ? 0.822  23.489 50.830 1.000 25.18616 ? ? ? ? ? ?  33  PRO B CD  1 
ATOM   251  N N   . TRP B 1 34  ? -1.455 24.083 48.323 1.000 27.62187 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B N   1 
ATOM   252  C CA  . TRP B 1 34  ? -1.996 24.518 47.045 1.000 29.26177 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CA  1 
ATOM   253  C C   . TRP B 1 34  ? -2.590 23.342 46.281 1.000 34.07104 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B C   1 
ATOM   254  O O   . TRP B 1 34  ? -2.199 22.187 46.472 1.000 31.28321 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B O   1 
ATOM   255  C CB  . TRP B 1 34  ? -0.918 25.196 46.198 1.000 29.15116 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CB  1 
ATOM   256  C CG  . TRP B 1 34  ? 0.393  24.467 46.166 1.000 27.89147 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CG  1 
ATOM   257  C CD1 . TRP B 1 34  ? 0.724  23.402 45.376 1.000 30.42565 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CD1 1 
ATOM   258  C CD2 . TRP B 1 34  ? 1.557  24.764 46.947 1.000 25.67735 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CD2 1 
ATOM   259  N NE1 . TRP B 1 34  ? 2.021  23.014 45.624 1.000 28.17902 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B NE1 1 
ATOM   260  C CE2 . TRP B 1 34  ? 2.553  23.836 46.584 1.000 28.89299 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CE2 1 
ATOM   261  C CE3 . TRP B 1 34  ? 1.853  25.726 47.919 1.000 27.29769 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CE3 1 
ATOM   262  C CZ2 . TRP B 1 34  ? 3.822  23.839 47.160 1.000 24.18543 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CZ2 1 
ATOM   263  C CZ3 . TRP B 1 34  ? 3.113  25.728 48.490 1.000 27.11491 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CZ3 1 
ATOM   264  C CH2 . TRP B 1 34  ? 4.081  24.791 48.109 1.000 22.79681 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CH2 1 
ATOM   265  N N   . ASN B 1 35  ? -3.549 23.650 45.413 1.000 32.45810 ? ? ? ? ? ?  35  ASN B N   1 
ATOM   266  C CA  . ASN B 1 35  ? -4.211 22.656 44.585 1.000 36.37433 ? ? ? ? ? ?  35  ASN B CA  1 
ATOM   267  C C   . ASN B 1 35  ? -4.052 23.022 43.116 1.000 34.51467 ? ? ? ? ? ?  35  ASN B C   1 
ATOM   268  O O   . ASN B 1 35  ? -3.686 24.149 42.769 1.000 29.50722 ? ? ? ? ? ?  35  ASN B O   1 
ATOM   269  C CB  . ASN B 1 35  ? -5.701 22.536 44.936 1.000 38.91874 ? ? ? ? ? ?  35  ASN B CB  1 
ATOM   270  C CG  . ASN B 1 35  ? -5.933 22.254 46.404 1.000 41.07356 ? ? ? ? ? ?  35  ASN B CG  1 
ATOM   271  O OD1 . ASN B 1 35  ? -5.745 21.130 46.870 1.000 52.46067 ? ? ? ? ? ?  35  ASN B OD1 1 
ATOM   272  N ND2 . ASN B 1 35  ? -6.352 23.275 47.143 1.000 48.36720 ? ? ? ? ? ?  35  ASN B ND2 1 
ATOM   273  N N   . TYR B 1 36  ? -4.340 22.047 42.251 1.000 31.52465 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B N   1 
ATOM   274  C CA  . TYR B 1 36  ? -4.212 22.266 40.814 1.000 34.19494 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B CA  1 
ATOM   275  C C   . TYR B 1 36  ? -5.004 23.488 40.367 1.000 35.76317 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B C   1 
ATOM   276  O O   . TYR B 1 36  ? -4.521 24.291 39.559 1.000 39.47989 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B O   1 
ATOM   277  C CB  . TYR B 1 36  ? -4.669 21.019 40.057 1.000 33.11843 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B CB  1 
ATOM   278  C CG  . TYR B 1 36  ? -4.574 21.127 38.550 1.000 31.63139 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B CG  1 
ATOM   279  C CD1 . TYR B 1 36  ? -3.401 20.798 37.882 1.000 30.17924 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B CD1 1 
ATOM   280  C CD2 . TYR B 1 36  ? -5.661 21.545 37.796 1.000 32.12277 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B CD2 1 
ATOM   281  C CE1 . TYR B 1 36  ? -3.312 20.890 36.505 1.000 29.74730 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B CE1 1 
ATOM   282  C CE2 . TYR B 1 36  ? -5.582 21.642 36.420 1.000 36.63151 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B CE2 1 
ATOM   283  C CZ  . TYR B 1 36  ? -4.407 21.312 35.779 1.000 37.68955 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B CZ  1 
ATOM   284  O OH  . TYR B 1 36  ? -4.331 21.408 34.409 1.000 38.64442 ? ? ? ? ? ?  36  TYR B OH  1 
ATOM   285  N N   . CYS B 1 37  ? -6.220 23.654 40.892 1.000 37.48346 ? ? ? ? ? ?  37  CYS B N   1 
ATOM   286  C CA  . CYS B 1 37  ? -7.066 24.767 40.475 1.000 36.57119 ? ? ? ? ? ?  37  CYS B CA  1 
ATOM   287  C C   . CYS B 1 37  ? -6.463 26.121 40.828 1.000 41.98110 ? ? ? ? ? ?  37  CYS B C   1 
ATOM   288  O O   . CYS B 1 37  ? -6.898 27.140 40.281 1.000 34.61196 ? ? ? ? ? ?  37  CYS B O   1 
ATOM   289  C CB  . CYS B 1 37  ? -8.456 24.636 41.101 1.000 35.83924 ? ? ? ? ? ?  37  CYS B CB  1 
ATOM   290  S SG  . CYS B 1 37  ? -8.482 24.721 42.907 1.000 49.66279 ? ? ? ? ? ?  37  CYS B SG  1 
ATOM   291  N N   . ASP B 1 38  ? -5.476 26.162 41.725 1.000 35.90165 ? ? ? ? ? ?  38  ASP B N   1 
ATOM   292  C CA  . ASP B 1 38  ? -4.859 27.434 42.081 1.000 35.51177 ? ? ? ? ? ?  38  ASP B CA  1 
ATOM   293  C C   . ASP B 1 38  ? -4.038 28.018 40.940 1.000 34.22352 ? ? ? ? ? ?  38  ASP B C   1 
ATOM   294  O O   . ASP B 1 38  ? -3.780 29.226 40.935 1.000 33.46971 ? ? ? ? ? ?  38  ASP B O   1 
ATOM   295  C CB  . ASP B 1 38  ? -3.980 27.266 43.321 1.000 33.71119 ? ? ? ? ? ?  38  ASP B CB  1 
ATOM   296  C CG  . ASP B 1 38  ? -4.781 26.901 44.556 1.000 41.98528 ? ? ? ? ? ?  38  ASP B CG  1 
ATOM   297  O OD1 . ASP B 1 38  ? -5.907 27.419 44.709 1.000 42.40763 ? ? ? ? ? ?  38  ASP B OD1 1 
ATOM   298  O OD2 . ASP B 1 38  ? -4.286 26.093 45.371 1.000 37.64378 ? ? ? ? ? -1 38  ASP B OD2 1 
ATOM   299  N N   . TRP B 1 39  ? -3.663 27.200 39.994 1.000 39.45686 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B N   1 
ATOM   300  C CA  . TRP B 1 39  ? -2.828 27.635 38.918 1.000 37.83453 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B CA  1 
ATOM   301  C C   . TRP B 1 39  ? -3.563 27.712 37.593 1.000 43.68365 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B C   1 
ATOM   302  O O   . TRP B 1 39  ? -2.961 27.659 36.564 1.000 43.17540 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B O   1 
ATOM   303  C CB  . TRP B 1 39  ? -1.673 26.655 38.786 1.000 35.51295 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B CB  1 
ATOM   304  C CG  . TRP B 1 39  ? -1.067 26.133 40.068 1.000 28.24189 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B CG  1 
ATOM   305  C CD1 . TRP B 1 39  ? -0.903 24.855 40.408 1.000 30.94306 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B CD1 1 
ATOM   306  C CD2 . TRP B 1 39  ? -0.539 26.895 41.147 1.000 30.02089 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B CD2 1 
ATOM   307  N NE1 . TRP B 1 39  ? -0.316 24.749 41.620 1.000 27.71505 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B NE1 1 
ATOM   308  C CE2 . TRP B 1 39  ? -0.069 25.996 42.098 1.000 29.76943 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B CE2 1 
ATOM   309  C CE3 . TRP B 1 39  ? -0.425 28.244 41.405 1.000 33.94126 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B CE3 1 
ATOM   310  C CZ2 . TRP B 1 39  ? 0.502  26.405 43.283 1.000 32.53324 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B CZ2 1 
ATOM   311  C CZ3 . TRP B 1 39  ? 0.142  28.638 42.590 1.000 31.61443 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B CZ3 1 
ATOM   312  C CH2 . TRP B 1 39  ? 0.594  27.733 43.502 1.000 31.31567 ? ? ? ? ? ?  39  TRP B CH2 1 
ATOM   313  N N   . ALA B 1 40  ? -4.837 28.014 37.640 1.000 49.46259 ? ? ? ? ? ?  40  ALA B N   1 
ATOM   314  C CA  . ALA B 1 40  ? -5.691 27.972 36.463 1.000 50.41573 ? ? ? ? ? ?  40  ALA B CA  1 
ATOM   315  C C   . ALA B 1 40  ? -5.252 28.782 35.280 1.000 55.75148 ? ? ? ? ? ?  40  ALA B C   1 
ATOM   316  O O   . ALA B 1 40  ? -5.307 28.329 34.171 1.000 57.36097 ? ? ? ? ? ?  40  ALA B O   1 
ATOM   317  C CB  . ALA B 1 40  ? -7.089 28.375 36.854 1.000 56.56562 ? ? ? ? ? ?  40  ALA B CB  1 
ATOM   318  N N   . SER B 1 41  ? -4.785 29.976 35.526 1.000 48.87634 ? ? ? ? ? ?  41  SER B N   1 
ATOM   319  C CA  . SER B 1 41  ? -4.258 30.854 34.501 1.000 54.27112 ? ? ? ? ? ?  41  SER B CA  1 
ATOM   320  C C   . SER B 1 41  ? -2.905 30.476 33.951 1.000 52.45402 ? ? ? ? ? ?  41  SER B C   1 
ATOM   321  O O   . SER B 1 41  ? -2.464 30.954 32.943 1.000 52.43094 ? ? ? ? ? ?  41  SER B O   1 
ATOM   322  C CB  . SER B 1 41  ? -4.042 32.250 35.061 1.000 50.79232 ? ? ? ? ? ?  41  SER B CB  1 
ATOM   323  O OG  . SER B 1 41  ? -3.629 32.236 36.409 1.000 54.46271 ? ? ? ? ? ?  41  SER B OG  1 
ATOM   324  N N   . ILE B 1 42  ? -2.202 29.699 34.726 1.000 45.22948 ? ? ? ? ? ?  42  ILE B N   1 
ATOM   325  C CA  . ILE B 1 42  ? -0.873 29.341 34.414 1.000 48.51032 ? ? ? ? ? ?  42  ILE B CA  1 
ATOM   326  C C   . ILE B 1 42  ? -0.731 28.244 33.399 1.000 43.48321 ? ? ? ? ? ?  42  ILE B C   1 
ATOM   327  O O   . ILE B 1 42  ? -1.345 27.238 33.429 1.000 38.29140 ? ? ? ? ? ?  42  ILE B O   1 
ATOM   328  C CB  . ILE B 1 42  ? -0.070 29.029 35.702 1.000 41.91041 ? ? ? ? ? ?  42  ILE B CB  1 
ATOM   329  C CG1 . ILE B 1 42  ? -0.343 30.125 36.725 1.000 46.00376 ? ? ? ? ? ?  42  ILE B CG1 1 
ATOM   330  C CG2 . ILE B 1 42  ? 1.395  28.962 35.444 1.000 34.11223 ? ? ? ? ? ?  42  ILE B CG2 1 
ATOM   331  C CD1 . ILE B 1 42  ? 0.095  31.506 36.296 1.000 34.73993 ? ? ? ? ? ?  42  ILE B CD1 1 
ATOM   332  N N   . SER B 1 43  ? 0.130  28.527 32.484 1.000 35.36078 ? ? ? ? ? ?  43  SER B N   1 
ATOM   333  C CA  . SER B 1 43  ? 0.538  27.590 31.498 1.000 46.98054 ? ? ? ? ? ?  43  SER B CA  1 
ATOM   334  C C   . SER B 1 43  ? 1.761  26.882 32.098 1.000 37.60678 ? ? ? ? ? ?  43  SER B C   1 
ATOM   335  O O   . SER B 1 43  ? 2.481  27.469 32.827 1.000 48.46054 ? ? ? ? ? ?  43  SER B O   1 
ATOM   336  C CB  . SER B 1 43  ? 0.851  28.325 30.219 1.000 41.58243 ? ? ? ? ? ?  43  SER B CB  1 
ATOM   337  O OG  . SER B 1 43  ? 1.257  27.413 29.259 1.000 50.41095 ? ? ? ? ? ?  43  SER B OG  1 
ATOM   338  N N   . PHE B 1 44  ? 1.912  25.594 31.882 1.000 41.47502 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B N   1 
ATOM   339  C CA  . PHE B 1 44  ? 3.023  24.824 32.426 1.000 37.65933 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B CA  1 
ATOM   340  C C   . PHE B 1 44  ? 3.791  24.110 31.363 1.000 34.14566 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B C   1 
ATOM   341  O O   . PHE B 1 44  ? 3.280  23.796 30.340 1.000 32.25914 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B O   1 
ATOM   342  C CB  . PHE B 1 44  ? 2.562  23.783 33.430 1.000 35.00995 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B CB  1 
ATOM   343  C CG  . PHE B 1 44  ? 2.106  24.345 34.702 1.000 37.70024 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B CG  1 
ATOM   344  C CD1 . PHE B 1 44  ? 3.002  24.811 35.607 1.000 37.35534 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B CD1 1 
ATOM   345  C CD2 . PHE B 1 44  ? 0.785  24.389 35.003 1.000 39.29354 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B CD2 1 
ATOM   346  C CE1 . PHE B 1 44  ? 2.585  25.359 36.781 1.000 37.46367 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B CE1 1 
ATOM   347  C CE2 . PHE B 1 44  ? 0.359  24.899 36.191 1.000 37.21840 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B CE2 1 
ATOM   348  C CZ  . PHE B 1 44  ? 1.259  25.394 37.079 1.000 32.93554 ? ? ? ? ? ?  44  PHE B CZ  1 
ATOM   349  N N   . TYR B 1 45  ? 5.043  23.868 31.649 1.000 35.68750 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B N   1 
ATOM   350  C CA  . TYR B 1 45  ? 5.949  23.211 30.772 1.000 33.86657 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B CA  1 
ATOM   351  C C   . TYR B 1 45  ? 6.176  21.760 31.127 1.000 31.78158 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B C   1 
ATOM   352  O O   . TYR B 1 45  ? 6.737  21.465 32.126 1.000 30.44805 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B O   1 
ATOM   353  C CB  . TYR B 1 45  ? 7.266  23.935 30.834 1.000 32.55102 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B CB  1 
ATOM   354  C CG  . TYR B 1 45  ? 8.306  23.434 29.901 1.000 35.72768 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B CG  1 
ATOM   355  C CD1 . TYR B 1 45  ? 8.391  23.903 28.614 1.000 40.25305 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B CD1 1 
ATOM   356  C CD2 . TYR B 1 45  ? 9.203  22.518 30.301 1.000 34.99934 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B CD2 1 
ATOM   357  C CE1 . TYR B 1 45  ? 9.353  23.456 27.764 1.000 47.14151 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B CE1 1 
ATOM   358  C CE2 . TYR B 1 45  ? 10.161 22.056 29.466 1.000 37.04240 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B CE2 1 
ATOM   359  C CZ  . TYR B 1 45  ? 10.237 22.524 28.204 1.000 44.07603 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B CZ  1 
ATOM   360  O OH  . TYR B 1 45  ? 11.186 22.069 27.372 1.000 43.98960 ? ? ? ? ? ?  45  TYR B OH  1 
ATOM   361  N N   . ASP B 1 46  ? 5.736  20.876 30.250 1.000 35.00007 ? ? ? ? ? ?  46  ASP B N   1 
ATOM   362  C CA  . ASP B 1 46  ? 5.905  19.432 30.380 1.000 35.82489 ? ? ? ? ? ?  46  ASP B CA  1 
ATOM   363  C C   . ASP B 1 46  ? 6.844  18.977 29.269 1.000 35.08060 ? ? ? ? ? ?  46  ASP B C   1 
ATOM   364  O O   . ASP B 1 46  ? 6.442  18.898 28.104 1.000 33.24778 ? ? ? ? ? ?  46  ASP B O   1 
ATOM   365  C CB  . ASP B 1 46  ? 4.560  18.712 30.297 1.000 33.14546 ? ? ? ? ? ?  46  ASP B CB  1 
ATOM   366  C CG  . ASP B 1 46  ? 4.670  17.222 30.586 1.000 37.93794 ? ? ? ? ? ?  46  ASP B CG  1 
ATOM   367  O OD1 . ASP B 1 46  ? 5.769  16.649 30.425 1.000 30.71489 ? ? ? ? ? ?  46  ASP B OD1 1 
ATOM   368  O OD2 . ASP B 1 46  ? 3.648  16.621 30.976 1.000 37.85585 ? ? ? ? ? -1 46  ASP B OD2 1 
ATOM   369  N N   . VAL B 1 47  ? 8.093  18.671 29.633 1.000 29.60820 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B N   1 
ATOM   370  C CA  . VAL B 1 47  ? 9.090  18.310 28.628 1.000 33.48892 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B CA  1 
ATOM   371  C C   . VAL B 1 47  ? 8.629  17.117 27.800 1.000 36.26967 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B C   1 
ATOM   372  O O   . VAL B 1 47  ? 9.054  16.949 26.650 1.000 34.44511 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B O   1 
ATOM   373  C CB  . VAL B 1 47  ? 10.449 18.033 29.299 1.000 36.11611 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B CB  1 
ATOM   374  C CG1 . VAL B 1 47  ? 10.402 16.724 30.069 1.000 30.70978 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B CG1 1 
ATOM   375  C CG2 . VAL B 1 47  ? 11.565 18.014 28.261 1.000 32.36500 ? ? ? ? ? ?  47  VAL B CG2 1 
ATOM   376  N N   . ARG B 1 48  ? 7.760  16.273 28.360 1.000 32.40678 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B N   1 
ATOM   377  C CA  . ARG B 1 48  ? 7.282  15.101 27.637 1.000 34.69868 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B CA  1 
ATOM   378  C C   . ARG B 1 48  ? 6.383  15.466 26.462 1.000 38.62996 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B C   1 
ATOM   379  O O   . ARG B 1 48  ? 6.170  14.629 25.578 1.000 38.38175 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B O   1 
ATOM   380  C CB  . ARG B 1 48  ? 6.539  14.165 28.593 1.000 34.61154 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B CB  1 
ATOM   381  C CG  . ARG B 1 48  ? 7.394  13.661 29.746 1.000 38.01524 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B CG  1 
ATOM   382  C CD  . ARG B 1 48  ? 6.536  13.115 30.876 1.000 38.31144 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B CD  1 
ATOM   383  N NE  . ARG B 1 48  ? 5.640  14.133 31.415 1.000 32.06951 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B NE  1 
ATOM   384  C CZ  . ARG B 1 48  ? 4.797  13.932 32.418 1.000 32.16488 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B CZ  1 
ATOM   385  N NH1 . ARG B 1 48  ? 4.715  12.762 33.029 1.000 33.23571 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B NH1 1 
ATOM   386  N NH2 . ARG B 1 48  ? 4.017  14.932 32.821 1.000 32.34563 ? ? ? ? ? ?  48  ARG B NH2 1 
ATOM   387  N N   . LEU B 1 49  ? 5.850  16.686 26.432 1.000 35.02928 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B N   1 
ATOM   388  C CA  . LEU B 1 49  ? 5.012  17.145 25.335 1.000 38.66249 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B CA  1 
ATOM   389  C C   . LEU B 1 49  ? 5.770  18.012 24.338 1.000 41.36777 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B C   1 
ATOM   390  O O   . LEU B 1 49  ? 5.167  18.499 23.376 1.000 43.00153 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B O   1 
ATOM   391  C CB  . LEU B 1 49  ? 3.807  17.923 25.878 1.000 41.51073 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B CB  1 
ATOM   392  C CG  . LEU B 1 49  ? 2.944  17.227 26.933 1.000 38.82335 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B CG  1 
ATOM   393  C CD1 . LEU B 1 49  ? 1.786  18.120 27.354 1.000 35.88050 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B CD1 1 
ATOM   394  C CD2 . LEU B 1 49  ? 2.438  15.890 26.418 1.000 41.39161 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B CD2 1 
ATOM   395  N N   . GLU B 1 50  ? 7.066  18.213 24.542 1.000 37.51099 ? ? ? ? ? ?  50  GLU B N   1 
ATOM   396  C CA  . GLU B 1 50  ? 7.874  19.078 23.698 1.000 40.42711 ? ? ? ? ? ?  50  GLU B CA  1 
ATOM   397  C C   . GLU B 1 50  ? 8.606  18.268 22.634 1.000 51.76968 ? ? ? ? ? ?  50  GLU B C   1 
ATOM   398  O O   . GLU B 1 50  ? 8.728  17.044 22.720 1.000 47.22637 ? ? ? ? ? ?  50  GLU B O   1 
ATOM   399  C CB  . GLU B 1 50  ? 8.884  19.860 24.542 1.000 37.10755 ? ? ? ? ? ?  50  GLU B CB  1 
ATOM   400  C CG  . GLU B 1 50  ? 8.248  20.770 25.578 1.000 38.10554 ? ? ? ? ? ?  50  GLU B CG  1 
ATOM   401  C CD  . GLU B 1 50  ? 7.478  21.913 24.949 1.000 49.17521 ? ? ? ? ? ?  50  GLU B CD  1 
ATOM   402  O OE1 . GLU B 1 50  ? 7.928  22.431 23.905 1.000 59.55648 ? ? ? ? ? ?  50  GLU B OE1 1 
ATOM   403  O OE2 . GLU B 1 50  ? 6.419  22.289 25.493 1.000 48.11895 ? ? ? ? ? -1 50  GLU B OE2 1 
ATOM   404  N N   . SER B 1 51  ? 9.092  18.977 21.621 1.000 46.55643 ? ? ? ? ? ?  51  SER B N   1 
ATOM   405  C CA  . SER B 1 51  ? 9.919  18.404 20.571 1.000 51.95859 ? ? ? ? ? ?  51  SER B CA  1 
ATOM   406  C C   . SER B 1 51  ? 11.351 18.903 20.716 1.000 46.74448 ? ? ? ? ? ?  51  SER B C   1 
ATOM   407  O O   . SER B 1 51  ? 11.643 19.822 21.486 1.000 45.55070 ? ? ? ? ? ?  51  SER B O   1 
ATOM   408  C CB  . SER B 1 51  ? 9.366  18.758 19.186 1.000 54.08294 ? ? ? ? ? ?  51  SER B CB  1 
ATOM   409  O OG  . SER B 1 51  ? 9.315  20.162 19.002 1.000 55.89432 ? ? ? ? ? ?  51  SER B OG  1 
ATOM   410  N N   . GLY B 1 52  ? 12.251 18.278 19.961 1.000 47.93545 ? ? ? ? ? ?  52  GLY B N   1 
ATOM   411  C CA  . GLY B 1 52  ? 13.648 18.661 19.993 1.000 50.07881 ? ? ? ? ? ?  52  GLY B CA  1 
ATOM   412  C C   . GLY B 1 52  ? 14.393 18.294 21.256 1.000 51.25100 ? ? ? ? ? ?  52  GLY B C   1 
ATOM   413  O O   . GLY B 1 52  ? 15.504 18.791 21.466 1.000 54.74253 ? ? ? ? ? ?  52  GLY B O   1 
ATOM   414  N N   . ILE B 1 53  ? 13.821 17.446 22.105 1.000 50.63032 ? ? ? ? ? ?  53  ILE B N   1 
ATOM   415  C CA  . ILE B 1 53  ? 14.492 17.011 23.325 1.000 52.41947 ? ? ? ? ? ?  53  ILE B CA  1 
ATOM   416  C C   . ILE B 1 53  ? 15.459 15.890 22.969 1.000 50.45754 ? ? ? ? ? ?  53  ILE B C   1 
ATOM   417  O O   . ILE B 1 53  ? 15.060 14.869 22.399 1.000 59.86481 ? ? ? ? ? ?  53  ILE B O   1 
ATOM   418  C CB  . ILE B 1 53  ? 13.478 16.557 24.384 1.000 46.55415 ? ? ? ? ? ?  53  ILE B CB  1 
ATOM   419  C CG1 . ILE B 1 53  ? 12.452 17.661 24.646 1.000 45.25094 ? ? ? ? ? ?  53  ILE B CG1 1 
ATOM   420  C CG2 . ILE B 1 53  ? 14.191 16.170 25.669 1.000 51.39554 ? ? ? ? ? ?  53  ILE B CG2 1 
ATOM   421  C CD1 . ILE B 1 53  ? 13.063 18.974 25.088 1.000 37.47571 ? ? ? ? ? ?  53  ILE B CD1 1 
ATOM   422  N N   . LEU B 1 54  ? 16.737 16.076 23.309 1.000 49.13213 ? ? ? ? ? ?  54  LEU B N   1 
ATOM   423  C CA  . LEU B 1 54  ? 17.763 15.131 22.880 1.000 54.91441 ? ? ? ? ? ?  54  LEU B CA  1 
ATOM   424  C C   . LEU B 1 54  ? 17.746 13.850 23.707 1.000 59.86586 ? ? ? ? ? ?  54  LEU B C   1 
ATOM   425  O O   . LEU B 1 54  ? 18.004 12.765 23.174 1.000 58.82020 ? ? ? ? ? ?  54  LEU B O   1 
ATOM   426  C CB  . LEU B 1 54  ? 19.144 15.787 22.944 1.000 57.02579 ? ? ? ? ? ?  54  LEU B CB  1 
ATOM   427  C CG  . LEU B 1 54  ? 19.474 16.833 21.873 1.000 58.51664 ? ? ? ? ? ?  54  LEU B CG  1 
ATOM   428  C CD1 . LEU B 1 54  ? 19.294 16.252 20.477 1.000 56.42383 ? ? ? ? ? ?  54  LEU B CD1 1 
ATOM   429  C CD2 . LEU B 1 54  ? 18.638 18.094 22.045 1.000 58.53201 ? ? ? ? ? ?  54  LEU B CD2 1 
ATOM   430  N N   . ASP B 1 55  ? 17.450 13.947 25.002 1.000 58.51628 ? ? ? ? ? ?  55  ASP B N   1 
ATOM   431  C CA  . ASP B 1 55  ? 17.478 12.784 25.891 1.000 58.44148 ? ? ? ? ? ?  55  ASP B CA  1 
ATOM   432  C C   . ASP B 1 55  ? 16.344 12.928 26.903 1.000 54.76069 ? ? ? ? ? ?  55  ASP B C   1 
ATOM   433  O O   . ASP B 1 55  ? 16.460 13.688 27.868 1.000 65.51213 ? ? ? ? ? ?  55  ASP B O   1 
ATOM   434  C CB  . ASP B 1 55  ? 18.831 12.656 26.582 1.000 54.84763 ? ? ? ? ? ?  55  ASP B CB  1 
ATOM   435  C CG  . ASP B 1 55  ? 18.986 11.345 27.327 1.000 63.16248 ? ? ? ? ? ?  55  ASP B CG  1 
ATOM   436  O OD1 . ASP B 1 55  ? 18.065 10.504 27.256 1.000 56.92785 ? ? ? ? ? ?  55  ASP B OD1 1 
ATOM   437  O OD2 . ASP B 1 55  ? 20.032 11.154 27.982 1.000 59.14090 ? ? ? ? ? -1 55  ASP B OD2 1 
ATOM   438  N N   . MET B 1 56  ? 15.254 12.190 26.681 1.000 54.51712 ? ? ? ? ? ?  56  MET B N   1 
ATOM   439  C CA  . MET B 1 56  ? 14.110 12.266 27.583 1.000 60.00885 ? ? ? ? ? ?  56  MET B CA  1 
ATOM   440  C C   . MET B 1 56  ? 14.380 11.565 28.909 1.000 59.88452 ? ? ? ? ? ?  56  MET B C   1 
ATOM   441  O O   . MET B 1 56  ? 13.859 11.989 29.947 1.000 60.22078 ? ? ? ? ? ?  56  MET B O   1 
ATOM   442  C CB  . MET B 1 56  ? 12.871 11.668 26.915 1.000 62.95400 ? ? ? ? ? ?  56  MET B CB  1 
ATOM   443  C CG  . MET B 1 56  ? 12.150 12.613 25.968 1.000 73.02447 ? ? ? ? ? ?  56  MET B CG  1 
ATOM   444  S SD  . MET B 1 56  ? 11.421 14.032 26.814 1.000 63.53767 ? ? ? ? ? ?  56  MET B SD  1 
ATOM   445  C CE  . MET B 1 56  ? 10.390 14.699 25.506 1.000 50.03312 ? ? ? ? ? ?  56  MET B CE  1 
ATOM   446  N N   . GLU B 1 57  ? 15.178 10.496 28.898 1.000 51.38659 ? ? ? ? ? ?  57  GLU B N   1 
ATOM   447  C CA  . GLU B 1 57  ? 15.466 9.749  30.117 1.000 62.12581 ? ? ? ? ? ?  57  GLU B CA  1 
ATOM   448  C C   . GLU B 1 57  ? 16.517 10.413 30.995 1.000 59.45838 ? ? ? ? ? ?  57  GLU B C   1 
ATOM   449  O O   . GLU B 1 57  ? 16.716 9.970  32.131 1.000 61.79036 ? ? ? ? ? ?  57  GLU B O   1 
ATOM   450  C CB  . GLU B 1 57  ? 15.922 8.327  29.776 1.000 65.51882 ? ? ? ? ? ?  57  GLU B CB  1 
ATOM   451  C CG  . GLU B 1 57  ? 14.843 7.267  29.931 1.000 72.98399 ? ? ? ? ? ?  57  GLU B CG  1 
ATOM   452  C CD  . GLU B 1 57  ? 13.801 7.321  28.832 1.000 73.24036 ? ? ? ? ? ?  57  GLU B CD  1 
ATOM   453  O OE1 . GLU B 1 57  ? 14.093 6.859  27.710 1.000 82.05395 ? ? ? ? ? ?  57  GLU B OE1 1 
ATOM   454  O OE2 . GLU B 1 57  ? 12.689 7.827  29.093 1.000 80.98366 ? ? ? ? ? -1 57  GLU B OE2 1 
ATOM   455  N N   . SER B 1 58  ? 17.194 11.448 30.505 1.000 56.52665 ? ? ? ? ? ?  58  SER B N   1 
ATOM   456  C CA  . SER B 1 58  ? 18.219 12.106 31.301 1.000 47.32028 ? ? ? ? ? ?  58  SER B CA  1 
ATOM   457  C C   . SER B 1 58  ? 17.622 12.678 32.581 1.000 53.25690 ? ? ? ? ? ?  58  SER B C   1 
ATOM   458  O O   . SER B 1 58  ? 16.473 13.126 32.615 1.000 51.49822 ? ? ? ? ? ?  58  SER B O   1 
ATOM   459  C CB  . SER B 1 58  ? 18.889 13.218 30.496 1.000 53.72691 ? ? ? ? ? ?  58  SER B CB  1 
ATOM   460  O OG  . SER B 1 58  ? 19.745 13.991 31.320 1.000 53.75406 ? ? ? ? ? ?  58  SER B OG  1 
ATOM   461  N N   . ILE B 1 59  ? 18.424 12.660 33.648 1.000 49.51163 ? ? ? ? ? ?  59  ILE B N   1 
ATOM   462  C CA  . ILE B 1 59  ? 17.988 13.239 34.911 1.000 52.01352 ? ? ? ? ? ?  59  ILE B CA  1 
ATOM   463  C C   . ILE B 1 59  ? 17.828 14.747 34.797 1.000 45.85854 ? ? ? ? ? ?  59  ILE B C   1 
ATOM   464  O O   . ILE B 1 59  ? 17.196 15.371 35.657 1.000 43.39177 ? ? ? ? ? ?  59  ILE B O   1 
ATOM   465  C CB  . ILE B 1 59  ? 18.972 12.890 36.046 1.000 54.02801 ? ? ? ? ? ?  59  ILE B CB  1 
ATOM   466  C CG1 . ILE B 1 59  ? 19.074 11.373 36.233 1.000 53.55369 ? ? ? ? ? ?  59  ILE B CG1 1 
ATOM   467  C CG2 . ILE B 1 59  ? 18.543 13.553 37.346 1.000 59.26478 ? ? ? ? ? ?  59  ILE B CG2 1 
ATOM   468  C CD1 . ILE B 1 59  ? 20.495 10.838 36.228 1.000 63.32693 ? ? ? ? ? ?  59  ILE B CD1 1 
ATOM   469  N N   . ALA B 1 60  ? 18.381 15.352 33.745 1.000 39.34263 ? ? ? ? ? ?  60  ALA B N   1 
ATOM   470  C CA  . ALA B 1 60  ? 18.347 16.800 33.604 1.000 45.58220 ? ? ? ? ? ?  60  ALA B CA  1 
ATOM   471  C C   . ALA B 1 60  ? 16.997 17.323 33.133 1.000 40.77066 ? ? ? ? ? ?  60  ALA B C   1 
ATOM   472  O O   . ALA B 1 60  ? 16.742 18.526 33.258 1.000 44.05661 ? ? ? ? ? ?  60  ALA B O   1 
ATOM   473  C CB  . ALA B 1 60  ? 19.441 17.257 32.636 1.000 48.07596 ? ? ? ? ? ?  60  ALA B CB  1 
ATOM   474  N N   . VAL B 1 61  ? 16.127 16.464 32.605 1.000 35.26186 ? ? ? ? ? ?  61  VAL B N   1 
ATOM   475  C CA  . VAL B 1 61  ? 14.866 16.931 32.041 1.000 38.71574 ? ? ? ? ? ?  61  VAL B CA  1 
ATOM   476  C C   . VAL B 1 61  ? 13.718 16.015 32.445 1.000 38.16222 ? ? ? ? ? ?  61  VAL B C   1 
ATOM   477  O O   . VAL B 1 61  ? 12.548 16.410 32.385 1.000 40.26008 ? ? ? ? ? ?  61  VAL B O   1 
ATOM   478  C CB  . VAL B 1 61  ? 14.956 17.039 30.508 1.000 45.35895 ? ? ? ? ? ?  61  VAL B CB  1 
ATOM   479  C CG1 . VAL B 1 61  ? 16.085 17.978 30.105 1.000 43.09759 ? ? ? ? ? ?  61  VAL B CG1 1 
ATOM   480  C CG2 . VAL B 1 61  ? 15.151 15.662 29.893 1.000 37.23984 ? ? ? ? ? ?  61  VAL B CG2 1 
ATOM   481  N N   . LYS B 1 62  ? 14.039 14.788 32.863 1.000 36.87800 ? ? ? ? ? ?  62  LYS B N   1 
ATOM   482  C CA  . LYS B 1 62  ? 12.993 13.803 33.120 1.000 37.39976 ? ? ? ? ? ?  62  LYS B CA  1 
ATOM   483  C C   . LYS B 1 62  ? 11.999 14.283 34.170 1.000 42.96302 ? ? ? ? ? ?  62  LYS B C   1 
ATOM   484  O O   . LYS B 1 62  ? 10.839 13.857 34.163 1.000 35.57344 ? ? ? ? ? ?  62  LYS B O   1 
ATOM   485  C CB  . LYS B 1 62  ? 13.613 12.473 33.550 1.000 46.12582 ? ? ? ? ? ?  62  LYS B CB  1 
ATOM   486  C CG  . LYS B 1 62  ? 14.284 12.511 34.912 1.000 51.94595 ? ? ? ? ? ?  62  LYS B CG  1 
ATOM   487  C CD  . LYS B 1 62  ? 14.930 11.174 35.249 1.000 57.56789 ? ? ? ? ? ?  62  LYS B CD  1 
ATOM   488  C CE  . LYS B 1 62  ? 13.904 10.054 35.289 1.000 57.09700 ? ? ? ? ? ?  62  LYS B CE  1 
ATOM   489  N NZ  . LYS B 1 62  ? 14.511 8.766  35.727 1.000 58.36949 ? ? ? ? ? ?  62  LYS B NZ  1 
ATOM   490  N N   . TYR B 1 63  ? 12.424 15.163 35.073 1.000 39.28455 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B N   1 
ATOM   491  C CA  . TYR B 1 63  ? 11.571 15.623 36.161 1.000 40.52073 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B CA  1 
ATOM   492  C C   . TYR B 1 63  ? 10.765 16.866 35.810 1.000 38.11617 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B C   1 
ATOM   493  O O   . TYR B 1 63  ? 10.053 17.386 36.674 1.000 30.47745 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B O   1 
ATOM   494  C CB  . TYR B 1 63  ? 12.416 15.894 37.410 1.000 42.25645 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B CB  1 
ATOM   495  C CG  . TYR B 1 63  ? 13.150 14.675 37.915 1.000 43.58282 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B CG  1 
ATOM   496  C CD1 . TYR B 1 63  ? 12.519 13.440 37.991 1.000 48.03450 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B CD1 1 
ATOM   497  C CD2 . TYR B 1 63  ? 14.472 14.762 38.333 1.000 51.66124 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B CD2 1 
ATOM   498  C CE1 . TYR B 1 63  ? 13.187 12.324 38.459 1.000 59.79858 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B CE1 1 
ATOM   499  C CE2 . TYR B 1 63  ? 15.148 13.654 38.803 1.000 49.21591 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B CE2 1 
ATOM   500  C CZ  . TYR B 1 63  ? 14.501 12.438 38.863 1.000 59.92114 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B CZ  1 
ATOM   501  O OH  . TYR B 1 63  ? 15.174 11.331 39.332 1.000 61.07092 ? ? ? ? ? ?  63  TYR B OH  1 
ATOM   502  N N   . MET B 1 64  ? 10.848 17.349 34.570 1.000 31.92437 ? ? ? ? ? ?  64  MET B N   1 
ATOM   503  C CA  . MET B 1 64  ? 10.139 18.565 34.167 1.000 34.11739 ? ? ? ? ? ?  64  MET B CA  1 
ATOM   504  C C   . MET B 1 64  ? 8.747  18.199 33.653 1.000 33.31879 ? ? ? ? ? ?  64  MET B C   1 
ATOM   505  O O   . MET B 1 64  ? 8.449  18.241 32.458 1.000 31.87947 ? ? ? ? ? ?  64  MET B O   1 
ATOM   506  C CB  . MET B 1 64  ? 10.946 19.325 33.124 1.000 32.08488 ? ? ? ? ? ?  64  MET B CB  1 
ATOM   507  C CG  . MET B 1 64  ? 12.430 19.393 33.434 1.000 35.98616 ? ? ? ? ? ?  64  MET B CG  1 
ATOM   508  S SD  . MET B 1 64  ? 13.287 20.581 32.388 1.000 41.59226 ? ? ? ? ? ?  64  MET B SD  1 
ATOM   509  C CE  . MET B 1 64  ? 11.950 21.705 32.017 1.000 39.60148 ? ? ? ? ? ?  64  MET B CE  1 
ATOM   510  N N   . THR B 1 65  ? 7.879  17.843 34.599 1.000 25.07816 ? ? ? ? ? ?  65  THR B N   1 
ATOM   511  C CA  . THR B 1 65  ? 6.544  17.366 34.258 1.000 31.45215 ? ? ? ? ? ?  65  THR B CA  1 
ATOM   512  C C   . THR B 1 65  ? 5.467  18.373 34.649 1.000 26.17575 ? ? ? ? ? ?  65  THR B C   1 
ATOM   513  O O   . THR B 1 65  ? 4.588  18.067 35.462 1.000 28.06677 ? ? ? ? ? ?  65  THR B O   1 
ATOM   514  C CB  . THR B 1 65  ? 6.279  16.014 34.927 1.000 31.20794 ? ? ? ? ? ?  65  THR B CB  1 
ATOM   515  O OG1 . THR B 1 65  ? 6.510  16.122 36.338 1.000 25.71549 ? ? ? ? ? ?  65  THR B OG1 1 
ATOM   516  C CG2 . THR B 1 65  ? 7.202  14.951 34.353 1.000 30.50874 ? ? ? ? ? ?  65  THR B CG2 1 
ATOM   517  N N   . GLY B 1 66  ? 5.527  19.571 34.070 1.000 27.12705 ? ? ? ? ? ?  66  GLY B N   1 
ATOM   518  C CA  . GLY B 1 66  ? 4.493  20.566 34.315 1.000 30.24714 ? ? ? ? ? ?  66  GLY B CA  1 
ATOM   519  C C   . GLY B 1 66  ? 4.335  20.854 35.794 1.000 28.92065 ? ? ? ? ? ?  66  GLY B C   1 
ATOM   520  O O   . GLY B 1 66  ? 5.308  21.122 36.507 1.000 26.28643 ? ? ? ? ? ?  66  GLY B O   1 
ATOM   521  N N   . CYS B 1 67  ? 3.091  20.812 36.267 1.000 28.50631 ? ? ? ? ? ?  67  CYS B N   1 
ATOM   522  C CA  . CYS B 1 67  ? 2.790  20.983 37.681 1.000 31.99555 ? ? ? ? ? ?  67  CYS B CA  1 
ATOM   523  C C   . CYS B 1 67  ? 2.448  19.664 38.363 1.000 31.30472 ? ? ? ? ? ?  67  CYS B C   1 
ATOM   524  O O   . CYS B 1 67  ? 1.953  19.672 39.495 1.000 31.09080 ? ? ? ? ? ?  67  CYS B O   1 
ATOM   525  C CB  . CYS B 1 67  ? 1.646  21.982 37.865 1.000 38.55108 ? ? ? ? ? ?  67  CYS B CB  1 
ATOM   526  S SG  . CYS B 1 67  ? 0.024  21.369 37.350 1.000 38.06550 ? ? ? ? ? ?  67  CYS B SG  1 
ATOM   527  N N   . ASP B 1 68  ? 2.691  18.533 37.698 1.000 27.57100 ? ? ? ? ? ?  68  ASP B N   1 
ATOM   528  C CA  . ASP B 1 68  ? 2.488  17.215 38.300 1.000 32.08582 ? ? ? ? ? ?  68  ASP B CA  1 
ATOM   529  C C   . ASP B 1 68  ? 3.801  16.786 38.949 1.000 33.00361 ? ? ? ? ? ?  68  ASP B C   1 
ATOM   530  O O   . ASP B 1 68  ? 4.618  16.063 38.374 1.000 28.27837 ? ? ? ? ? ?  68  ASP B O   1 
ATOM   531  C CB  . ASP B 1 68  ? 2.008  16.215 37.258 1.000 30.17258 ? ? ? ? ? ?  68  ASP B CB  1 
ATOM   532  C CG  . ASP B 1 68  ? 0.644  16.566 36.700 1.000 35.13882 ? ? ? ? ? ?  68  ASP B CG  1 
ATOM   533  O OD1 . ASP B 1 68  ? -0.260 16.891 37.499 1.000 28.22212 ? ? ? ? ? ?  68  ASP B OD1 1 
ATOM   534  O OD2 . ASP B 1 68  ? 0.478  16.523 35.463 1.000 38.62381 ? ? ? ? ? -1 68  ASP B OD2 1 
ATOM   535  N N   . ILE B 1 69  ? 3.995  17.247 40.175 1.000 25.87570 ? ? ? ? ? ?  69  ILE B N   1 
ATOM   536  C CA  . ILE B 1 69  ? 5.230  17.041 40.926 1.000 26.03432 ? ? ? ? ? ?  69  ILE B CA  1 
ATOM   537  C C   . ILE B 1 69  ? 4.918  16.146 42.120 1.000 28.01889 ? ? ? ? ? ?  69  ILE B C   1 
ATOM   538  O O   . ILE B 1 69  ? 3.959  16.421 42.848 1.000 32.06833 ? ? ? ? ? ?  69  ILE B O   1 
ATOM   539  C CB  . ILE B 1 69  ? 5.840  18.372 41.402 1.000 28.54285 ? ? ? ? ? ?  69  ILE B CB  1 
ATOM   540  C CG1 . ILE B 1 69  ? 6.006  19.342 40.229 1.000 29.43206 ? ? ? ? ? ?  69  ILE B CG1 1 
ATOM   541  C CG2 . ILE B 1 69  ? 7.171  18.122 42.092 1.000 29.34304 ? ? ? ? ? ?  69  ILE B CG2 1 
ATOM   542  C CD1 . ILE B 1 69  ? 6.938  18.845 39.149 1.000 29.44079 ? ? ? ? ? ?  69  ILE B CD1 1 
ATOM   543  N N   . PRO B 1 70  ? 5.691  15.093 42.359 1.000 36.08233 ? ? ? ? ? ?  70  PRO B N   1 
ATOM   544  C CA  . PRO B 1 70  ? 5.491  14.291 43.566 1.000 40.14563 ? ? ? ? ? ?  70  PRO B CA  1 
ATOM   545  C C   . PRO B 1 70  ? 5.740  15.127 44.806 1.000 36.86639 ? ? ? ? ? ?  70  PRO B C   1 
ATOM   546  O O   . PRO B 1 70  ? 6.813  15.733 44.953 1.000 37.60907 ? ? ? ? ? ?  70  PRO B O   1 
ATOM   547  C CB  . PRO B 1 70  ? 6.533  13.171 43.424 1.000 37.85938 ? ? ? ? ? ?  70  PRO B CB  1 
ATOM   548  C CG  . PRO B 1 70  ? 7.572  13.734 42.519 1.000 31.61178 ? ? ? ? ? ?  70  PRO B CG  1 
ATOM   549  C CD  . PRO B 1 70  ? 6.828  14.614 41.556 1.000 30.84683 ? ? ? ? ? ?  70  PRO B CD  1 
ATOM   550  N N   . PRO B 1 71  ? 4.773  15.197 45.718 1.000 34.50534 ? ? ? ? ? ?  71  PRO B N   1 
ATOM   551  C CA  . PRO B 1 71  ? 4.946  16.036 46.911 1.000 33.44543 ? ? ? ? ? ?  71  PRO B CA  1 
ATOM   552  C C   . PRO B 1 71  ? 5.979  15.467 47.872 1.000 37.40068 ? ? ? ? ? ?  71  PRO B C   1 
ATOM   553  O O   . PRO B 1 71  ? 5.624  14.844 48.876 1.000 40.18696 ? ? ? ? ? ?  71  PRO B O   1 
ATOM   554  C CB  . PRO B 1 71  ? 3.545  16.049 47.533 1.000 41.79272 ? ? ? ? ? ?  71  PRO B CB  1 
ATOM   555  C CG  . PRO B 1 71  ? 2.942  14.751 47.097 1.000 39.52361 ? ? ? ? ? ?  71  PRO B CG  1 
ATOM   556  C CD  . PRO B 1 71  ? 3.476  14.498 45.712 1.000 50.51140 ? ? ? ? ? ?  71  PRO B CD  1 
ATOM   557  N N   . HIS B 1 72  ? 7.258  15.675 47.569 1.000 34.33039 ? ? ? ? ? ?  72  HIS B N   1 
ATOM   558  C CA  . HIS B 1 72  ? 8.355  15.190 48.391 1.000 32.76024 ? ? ? ? ? ?  72  HIS B CA  1 
ATOM   559  C C   . HIS B 1 72  ? 9.250  16.350 48.803 1.000 31.97017 ? ? ? ? ? ?  72  HIS B C   1 
ATOM   560  O O   . HIS B 1 72  ? 9.378  17.345 48.083 1.000 36.00043 ? ? ? ? ? ?  72  HIS B O   1 
ATOM   561  C CB  . HIS B 1 72  ? 9.197  14.142 47.645 1.000 37.95538 ? ? ? ? ? ?  72  HIS B CB  1 
ATOM   562  C CG  . HIS B 1 72  ? 8.429  12.922 47.236 1.000 51.16339 ? ? ? ? ? ?  72  HIS B CG  1 
ATOM   563  N ND1 . HIS B 1 72  ? 8.832  12.096 46.209 1.000 44.17455 ? ? ? ? ? ?  72  HIS B ND1 1 
ATOM   564  C CD2 . HIS B 1 72  ? 7.280  12.391 47.714 1.000 51.34372 ? ? ? ? ? ?  72  HIS B CD2 1 
ATOM   565  C CE1 . HIS B 1 72  ? 7.966  11.107 46.073 1.000 50.35638 ? ? ? ? ? ?  72  HIS B CE1 1 
ATOM   566  N NE2 . HIS B 1 72  ? 7.015  11.263 46.977 1.000 50.31095 ? ? ? ? ? ?  72  HIS B NE2 1 
ATOM   567  N N   . VAL B 1 73  ? 9.863  16.214 49.976 1.000 28.32772 ? ? ? ? ? ?  73  VAL B N   1 
ATOM   568  C CA  . VAL B 1 73  ? 10.909 17.117 50.439 1.000 31.70709 ? ? ? ? ? ?  73  VAL B CA  1 
ATOM   569  C C   . VAL B 1 73  ? 12.109 16.264 50.818 1.000 27.56822 ? ? ? ? ? ?  73  VAL B C   1 
ATOM   570  O O   . VAL B 1 73  ? 12.013 15.419 51.716 1.000 30.17874 ? ? ? ? ? ?  73  VAL B O   1 
ATOM   571  C CB  . VAL B 1 73  ? 10.458 17.976 51.632 1.000 31.10157 ? ? ? ? ? ?  73  VAL B CB  1 
ATOM   572  C CG1 . VAL B 1 73  ? 11.622 18.812 52.148 1.000 28.16271 ? ? ? ? ? ?  73  VAL B CG1 1 
ATOM   573  C CG2 . VAL B 1 73  ? 9.289  18.867 51.234 1.000 29.54487 ? ? ? ? ? ?  73  VAL B CG2 1 
ATOM   574  N N   . THR B 1 74  ? 13.229 16.472 50.132 1.000 27.19516 ? ? ? ? ? ?  74  THR B N   1 
ATOM   575  C CA  . THR B 1 74  ? 14.424 15.680 50.384 1.000 30.00276 ? ? ? ? ? ?  74  THR B CA  1 
ATOM   576  C C   . THR B 1 74  ? 15.112 16.142 51.662 1.000 27.85064 ? ? ? ? ? ?  74  THR B C   1 
ATOM   577  O O   . THR B 1 74  ? 15.276 17.344 51.891 1.000 31.44635 ? ? ? ? ? ?  74  THR B O   1 
ATOM   578  C CB  . THR B 1 74  ? 15.394 15.781 49.207 1.000 31.83257 ? ? ? ? ? ?  74  THR B CB  1 
ATOM   579  O OG1 . THR B 1 74  ? 14.754 15.307 48.017 1.000 29.70133 ? ? ? ? ? ?  74  THR B OG1 1 
ATOM   580  C CG2 . THR B 1 74  ? 16.638 14.948 49.476 1.000 27.09923 ? ? ? ? ? ?  74  THR B CG2 1 
ATOM   581  N N   . LEU B 1 75  ? 15.509 15.180 52.497 1.000 24.22048 ? ? ? ? ? ?  75  LEU B N   1 
ATOM   582  C CA  . LEU B 1 75  ? 16.330 15.466 53.666 1.000 23.01006 ? ? ? ? ? ?  75  LEU B CA  1 
ATOM   583  C C   . LEU B 1 75  ? 17.811 15.271 53.373 1.000 26.08236 ? ? ? ? ? ?  75  LEU B C   1 
ATOM   584  O O   . LEU B 1 75  ? 18.646 16.041 53.858 1.000 23.28817 ? ? ? ? ? ?  75  LEU B O   1 
ATOM   585  C CB  . LEU B 1 75  ? 15.915 14.577 54.844 1.000 19.87362 ? ? ? ? ? ?  75  LEU B CB  1 
ATOM   586  C CG  . LEU B 1 75  ? 14.487 14.717 55.370 1.000 28.20765 ? ? ? ? ? ?  75  LEU B CG  1 
ATOM   587  C CD1 . LEU B 1 75  ? 14.291 13.859 56.612 1.000 17.95219 ? ? ? ? ? ?  75  LEU B CD1 1 
ATOM   588  C CD2 . LEU B 1 75  ? 14.166 16.171 55.666 1.000 26.06127 ? ? ? ? ? ?  75  LEU B CD2 1 
ATOM   589  N N   . GLY B 1 76  ? 18.150 14.257 52.582 1.000 29.46490 ? ? ? ? ? ?  76  GLY B N   1 
ATOM   590  C CA  . GLY B 1 76  ? 19.535 14.021 52.219 1.000 21.29014 ? ? ? ? ? ?  76  GLY B CA  1 
ATOM   591  C C   . GLY B 1 76  ? 19.638 12.988 51.120 1.000 28.21382 ? ? ? ? ? ?  76  GLY B C   1 
ATOM   592  O O   . GLY B 1 76  ? 18.680 12.273 50.810 1.000 26.07947 ? ? ? ? ? ?  76  GLY B O   1 
ATOM   593  N N   . ILE B 1 77  ? 20.830 12.925 50.532 1.000 26.08225 ? ? ? ? ? ?  77  ILE B N   1 
ATOM   594  C CA  . ILE B 1 77  ? 21.159 11.973 49.479 1.000 25.36528 ? ? ? ? ? ?  77  ILE B CA  1 
ATOM   595  C C   . ILE B 1 77  ? 22.408 11.221 49.909 1.000 23.90592 ? ? ? ? ? ?  77  ILE B C   1 
ATOM   596  O O   . ILE B 1 77  ? 23.430 11.841 50.223 1.000 28.66478 ? ? ? ? ? ?  77  ILE B O   1 
ATOM   597  C CB  . ILE B 1 77  ? 21.393 12.669 48.125 1.000 29.71687 ? ? ? ? ? ?  77  ILE B CB  1 
ATOM   598  C CG1 . ILE B 1 77  ? 20.206 13.567 47.765 1.000 32.18766 ? ? ? ? ? ?  77  ILE B CG1 1 
ATOM   599  C CG2 . ILE B 1 77  ? 21.657 11.638 47.032 1.000 28.34433 ? ? ? ? ? ?  77  ILE B CG2 1 
ATOM   600  C CD1 . ILE B 1 77  ? 18.994 12.813 47.258 1.000 41.03072 ? ? ? ? ? ?  77  ILE B CD1 1 
ATOM   601  N N   . THR B 1 78  ? 22.333 9.895  49.926 1.000 25.94768 ? ? ? ? ? ?  78  THR B N   1 
ATOM   602  C CA  . THR B 1 78  ? 23.476 9.080  50.311 1.000 26.17445 ? ? ? ? ? ?  78  THR B CA  1 
ATOM   603  C C   . THR B 1 78  ? 23.644 7.941  49.313 1.000 33.22227 ? ? ? ? ? ?  78  THR B C   1 
ATOM   604  O O   . THR B 1 78  ? 22.843 7.767  48.389 1.000 32.14198 ? ? ? ? ? ?  78  THR B O   1 
ATOM   605  C CB  . THR B 1 78  ? 23.327 8.547  51.742 1.000 27.00183 ? ? ? ? ? ?  78  THR B CB  1 
ATOM   606  O OG1 . THR B 1 78  ? 24.580 8.007  52.179 1.000 27.54515 ? ? ? ? ? ?  78  THR B OG1 1 
ATOM   607  C CG2 . THR B 1 78  ? 22.260 7.465  51.804 1.000 29.66865 ? ? ? ? ? ?  78  THR B CG2 1 
ATOM   608  N N   . ASN B 1 79  ? 24.706 7.164  49.505 1.000 27.41836 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B N   1 
ATOM   609  C CA  . ASN B 1 79  ? 25.043 6.117  48.556 1.000 30.62690 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B CA  1 
ATOM   610  C C   . ASN B 1 79  ? 24.085 4.936  48.690 1.000 36.06493 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B C   1 
ATOM   611  O O   . ASN B 1 79  ? 23.475 4.704  49.737 1.000 37.95610 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B O   1 
ATOM   612  C CB  . ASN B 1 79  ? 26.489 5.666  48.755 1.000 34.56860 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B CB  1 
ATOM   613  C CG  . ASN B 1 79  ? 27.480 6.802  48.569 1.000 41.65721 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B CG  1 
ATOM   614  O OD1 . ASN B 1 79  ? 27.225 7.745  47.819 1.000 42.09792 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B OD1 1 
ATOM   615  N ND2 . ASN B 1 79  ? 28.613 6.720  49.257 1.000 33.66253 ? ? ? ? ? ?  79  ASN B ND2 1 
ATOM   616  N N   . LYS B 1 80  ? 23.931 4.216  47.606 1.000 39.18178 ? ? ? ? ? ?  80  LYS B N   1 
ATOM   617  C CA  . LYS B 1 80  ? 23.006 3.099  47.533 1.000 40.23618 ? ? ? ? ? ?  80  LYS B CA  1 
ATOM   618  C C   . LYS B 1 80  ? 23.269 2.035  48.556 1.000 40.64376 ? ? ? ? ? ?  80  LYS B C   1 
ATOM   619  O O   . LYS B 1 80  ? 22.371 1.436  49.076 1.000 38.14525 ? ? ? ? ? ?  80  LYS B O   1 
ATOM   620  C CB  . LYS B 1 80  ? 22.954 2.531  46.115 1.000 38.92513 ? ? ? ? ? ?  80  LYS B CB  1 
ATOM   621  C CG  . LYS B 1 80  ? 22.061 1.340  45.953 1.000 41.17753 ? ? ? ? ? ?  80  LYS B CG  1 
ATOM   622  C CD  . LYS B 1 80  ? 20.621 1.740  45.908 1.000 45.36154 ? ? ? ? ? ?  80  LYS B CD  1 
ATOM   623  C CE  . LYS B 1 80  ? 19.792 0.837  45.008 1.000 53.13723 ? ? ? ? ? ?  80  LYS B CE  1 
ATOM   624  N NZ  . LYS B 1 80  ? 19.918 -0.602 45.336 1.000 52.92432 ? ? ? ? ? ?  80  LYS B NZ  1 
ATOM   625  N N   . ASP B 1 81  ? 24.518 1.921  48.966 1.000 42.02676 ? ? ? ? ? ?  81  ASP B N   1 
ATOM   626  C CA  . ASP B 1 81  ? 24.933 0.951  49.954 1.000 36.27866 ? ? ? ? ? ?  81  ASP B CA  1 
ATOM   627  C C   . ASP B 1 81  ? 24.518 1.228  51.397 1.000 35.36847 ? ? ? ? ? ?  81  ASP B C   1 
ATOM   628  O O   . ASP B 1 81  ? 24.689 0.390  52.232 1.000 39.18063 ? ? ? ? ? ?  81  ASP B O   1 
ATOM   629  C CB  . ASP B 1 81  ? 26.406 0.608  49.835 1.000 38.60978 ? ? ? ? ? ?  81  ASP B CB  1 
ATOM   630  C CG  . ASP B 1 81  ? 27.298 1.719  50.214 1.000 42.58443 ? ? ? ? ? ?  81  ASP B CG  1 
ATOM   631  O OD1 . ASP B 1 81  ? 26.831 2.796  50.518 1.000 38.96587 ? ? ? ? ? ?  81  ASP B OD1 1 
ATOM   632  O OD2 . ASP B 1 81  ? 28.484 1.499  50.246 1.000 44.45228 ? ? ? ? ? -1 81  ASP B OD2 1 
ATOM   633  N N   . GLN B 1 82  ? 23.988 2.414  51.657 1.000 30.68906 ? ? ? ? ? ?  82  GLN B N   1 
ATOM   634  C CA  . GLN B 1 82  ? 23.477 2.813  52.918 1.000 30.52164 ? ? ? ? ? ?  82  GLN B CA  1 
ATOM   635  C C   . GLN B 1 82  ? 22.003 2.503  53.046 1.000 31.32644 ? ? ? ? ? ?  82  GLN B C   1 
ATOM   636  O O   . GLN B 1 82  ? 21.423 2.819  54.023 1.000 29.97369 ? ? ? ? ? ?  82  GLN B O   1 
ATOM   637  C CB  . GLN B 1 82  ? 23.697 4.299  53.124 1.000 32.59354 ? ? ? ? ? ?  82  GLN B CB  1 
ATOM   638  C CG  . GLN B 1 82  ? 25.135 4.679  53.090 1.000 32.55677 ? ? ? ? ? ?  82  GLN B CG  1 
ATOM   639  C CD  . GLN B 1 82  ? 25.937 3.746  53.915 1.000 33.81306 ? ? ? ? ? ?  82  GLN B CD  1 
ATOM   640  O OE1 . GLN B 1 82  ? 25.812 3.705  55.093 1.000 30.96584 ? ? ? ? ? ?  82  GLN B OE1 1 
ATOM   641  N NE2 . GLN B 1 82  ? 26.725 2.963  53.275 1.000 41.28114 ? ? ? ? ? ?  82  GLN B NE2 1 
ATOM   642  N N   . GLU B 1 83  ? 21.409 1.830  52.086 1.000 32.73333 ? ? ? ? ? ?  83  GLU B N   1 
ATOM   643  C CA  . GLU B 1 83  ? 19.986 1.587  52.123 1.000 32.60036 ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CA  1 
ATOM   644  C C   . GLU B 1 83  ? 19.539 0.842  53.339 1.000 33.49808 ? ? ? ? ? ?  83  GLU B C   1 
ATOM   645  O O   . GLU B 1 83  ? 18.567 1.196  53.898 1.000 32.62211 ? ? ? ? ? ?  83  GLU B O   1 
ATOM   646  C CB  . GLU B 1 83  ? 19.500 0.881  50.865 1.000 42.46656 ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CB  1 
ATOM   647  C CG  . GLU B 1 83  ? 18.778 1.765  49.877 1.000 43.44395 ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CG  1 
ATOM   648  C CD  . GLU B 1 83  ? 17.854 0.997  48.940 1.000 58.42697 ? ? ? ? ? ?  83  GLU B CD  1 
ATOM   649  O OE1 . GLU B 1 83  ? 18.334 0.033  48.320 1.000 51.27480 ? ? ? ? ? ?  83  GLU B OE1 1 
ATOM   650  O OE2 . GLU B 1 83  ? 16.675 1.363  48.837 1.000 49.80748 ? ? ? ? ? -1 83  GLU B OE2 1 
ATOM   651  N N   . ALA B 1 84  ? 20.285 -0.147 53.770 1.000 34.71178 ? ? ? ? ? ?  84  ALA B N   1 
ATOM   652  C CA  . ALA B 1 84  ? 19.938 -0.890 54.958 1.000 41.29583 ? ? ? ? ? ?  84  ALA B CA  1 
ATOM   653  C C   . ALA B 1 84  ? 19.954 -0.007 56.201 1.000 35.96590 ? ? ? ? ? ?  84  ALA B C   1 
ATOM   654  O O   . ALA B 1 84  ? 19.121 -0.110 57.033 1.000 34.55638 ? ? ? ? ? ?  84  ALA B O   1 
ATOM   655  C CB  . ALA B 1 84  ? 20.839 -2.083 55.132 1.000 38.75463 ? ? ? ? ? ?  84  ALA B CB  1 
ATOM   656  N N   . ASN B 1 85  ? 20.930 0.865  56.291 1.000 31.37864 ? ? ? ? ? ?  85  ASN B N   1 
ATOM   657  C CA  . ASN B 1 85  ? 20.995 1.805  57.393 1.000 31.31021 ? ? ? ? ? ?  85  ASN B CA  1 
ATOM   658  C C   . ASN B 1 85  ? 19.766 2.727  57.373 1.000 32.60593 ? ? ? ? ? ?  85  ASN B C   1 
ATOM   659  O O   . ASN B 1 85  ? 19.180 2.965  58.369 1.000 31.53539 ? ? ? ? ? ?  85  ASN B O   1 
ATOM   660  C CB  . ASN B 1 85  ? 22.301 2.613  57.342 1.000 26.80091 ? ? ? ? ? ?  85  ASN B CB  1 
ATOM   661  C CG  . ASN B 1 85  ? 23.502 1.840  57.893 1.000 35.91471 ? ? ? ? ? ?  85  ASN B CG  1 
ATOM   662  O OD1 . ASN B 1 85  ? 23.405 1.187  58.886 1.000 30.41001 ? ? ? ? ? ?  85  ASN B OD1 1 
ATOM   663  N ND2 . ASN B 1 85  ? 24.601 1.914  57.217 1.000 28.08028 ? ? ? ? ? ?  85  ASN B ND2 1 
ATOM   664  N N   . PHE B 1 86  ? 19.380 3.188  56.200 1.000 28.51470 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B N   1 
ATOM   665  C CA  . PHE B 1 86  ? 18.214 4.033  56.046 1.000 24.86540 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B CA  1 
ATOM   666  C C   . PHE B 1 86  ? 16.979 3.270  56.495 1.000 35.14560 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B C   1 
ATOM   667  O O   . PHE B 1 86  ? 16.183 3.787  57.219 1.000 27.93191 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B O   1 
ATOM   668  C CB  . PHE B 1 86  ? 18.076 4.519  54.614 1.000 25.28333 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B CB  1 
ATOM   669  C CG  . PHE B 1 86  ? 16.944 5.487  54.390 1.000 27.79564 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B CG  1 
ATOM   670  C CD1 . PHE B 1 86  ? 16.600 6.420  55.342 1.000 26.04070 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B CD1 1 
ATOM   671  C CD2 . PHE B 1 86  ? 16.212 5.452  53.222 1.000 29.12912 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B CD2 1 
ATOM   672  C CE1 . PHE B 1 86  ? 15.570 7.295  55.136 1.000 27.00540 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B CE1 1 
ATOM   673  C CE2 . PHE B 1 86  ? 15.172 6.341  53.016 1.000 26.60253 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B CE2 1 
ATOM   674  C CZ  . PHE B 1 86  ? 14.853 7.256  53.974 1.000 27.32779 ? ? ? ? ? ?  86  PHE B CZ  1 
ATOM   675  N N   . GLN B 1 87  ? 16.875 2.001  56.111 1.000 27.36564 ? ? ? ? ? ?  87  GLN B N   1 
ATOM   676  C CA  . GLN B 1 87  ? 15.765 1.182  56.520 1.000 33.18487 ? ? ? ? ? ?  87  GLN B CA  1 
ATOM   677  C C   . GLN B 1 87  ? 15.761 1.012  58.008 1.000 37.32823 ? ? ? ? ? ?  87  GLN B C   1 
ATOM   678  O O   . GLN B 1 87  ? 14.734 1.083  58.598 1.000 46.02632 ? ? ? ? ? ?  87  GLN B O   1 
ATOM   679  C CB  . GLN B 1 87  ? 15.734 -0.160 55.793 1.000 37.96931 ? ? ? ? ? ?  87  GLN B CB  1 
ATOM   680  C CG  . GLN B 1 87  ? 14.583 -1.069 56.184 1.000 52.24793 ? ? ? ? ? ?  87  GLN B CG  1 
ATOM   681  C CD  . GLN B 1 87  ? 13.229 -0.407 56.134 1.000 54.84247 ? ? ? ? ? ?  87  GLN B CD  1 
ATOM   682  O OE1 . GLN B 1 87  ? 12.439 -0.555 57.020 1.000 58.33769 ? ? ? ? ? ?  87  GLN B OE1 1 
ATOM   683  N NE2 . GLN B 1 87  ? 12.971 0.333  55.083 1.000 52.66188 ? ? ? ? ? ?  87  GLN B NE2 1 
ATOM   684  N N   . ARG B 1 88  ? 16.911 0.804  58.622 1.000 36.38592 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B N   1 
ATOM   685  C CA  . ARG B 1 88  ? 16.982 0.711  60.072 1.000 37.91364 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B CA  1 
ATOM   686  C C   . ARG B 1 88  ? 16.443 1.991  60.735 1.000 35.64057 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B C   1 
ATOM   687  O O   . ARG B 1 88  ? 15.741 1.906  61.703 1.000 38.16272 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B O   1 
ATOM   688  C CB  . ARG B 1 88  ? 18.418 0.546  60.562 1.000 37.54693 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B CB  1 
ATOM   689  C CG  . ARG B 1 88  ? 19.069 -0.814 60.451 1.000 35.62707 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B CG  1 
ATOM   690  C CD  . ARG B 1 88  ? 20.284 -0.962 61.359 1.000 35.20689 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B CD  1 
ATOM   691  N NE  . ARG B 1 88  ? 21.355 -0.006 61.099 1.000 35.38184 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B NE  1 
ATOM   692  C CZ  . ARG B 1 88  ? 21.693 0.970  61.933 1.000 34.79823 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B CZ  1 
ATOM   693  N NH1 . ARG B 1 88  ? 21.068 1.111  63.057 1.000 35.00199 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B NH1 1 
ATOM   694  N NH2 . ARG B 1 88  ? 22.657 1.796  61.650 1.000 33.09759 ? ? ? ? ? ?  88  ARG B NH2 1 
ATOM   695  N N   . PHE B 1 89  ? 16.841 3.164  60.242 1.000 28.01636 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B N   1 
ATOM   696  C CA  . PHE B 1 89  ? 16.382 4.422  60.819 1.000 30.20698 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B CA  1 
ATOM   697  C C   . PHE B 1 89  ? 14.864 4.532  60.766 1.000 27.43151 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B C   1 
ATOM   698  O O   . PHE B 1 89  ? 14.232 4.981  61.729 1.000 35.16737 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B O   1 
ATOM   699  C CB  . PHE B 1 89  ? 17.036 5.599  60.095 1.000 26.56599 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B CB  1 
ATOM   700  C CG  . PHE B 1 89  ? 16.700 6.934  60.687 1.000 26.51871 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B CG  1 
ATOM   701  C CD1 . PHE B 1 89  ? 17.200 7.302  61.924 1.000 28.93119 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B CD1 1 
ATOM   702  C CD2 . PHE B 1 89  ? 15.891 7.825  60.005 1.000 27.27632 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B CD2 1 
ATOM   703  C CE1 . PHE B 1 89  ? 16.894 8.533  62.472 1.000 29.55910 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B CE1 1 
ATOM   704  C CE2 . PHE B 1 89  ? 15.582 9.058  60.548 1.000 30.07713 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B CE2 1 
ATOM   705  C CZ  . PHE B 1 89  ? 16.085 9.412  61.781 1.000 23.81308 ? ? ? ? ? ?  89  PHE B CZ  1 
ATOM   706  N N   . LYS B 1 90  ? 14.259 4.127  59.647 1.000 35.84180 ? ? ? ? ? ?  90  LYS B N   1 
ATOM   707  C CA  . LYS B 1 90  ? 12.804 4.147  59.549 1.000 30.38058 ? ? ? ? ? ?  90  LYS B CA  1 
ATOM   708  C C   . LYS B 1 90  ? 12.174 3.353  60.685 1.000 35.86306 ? ? ? ? ? ?  90  LYS B C   1 
ATOM   709  O O   . LYS B 1 90  ? 11.222 3.810  61.328 1.000 40.23223 ? ? ? ? ? ?  90  LYS B O   1 
ATOM   710  C CB  . LYS B 1 90  ? 12.361 3.594  58.195 1.000 32.50052 ? ? ? ? ? ?  90  LYS B CB  1 
ATOM   711  C CG  . LYS B 1 90  ? 12.763 4.444  57.001 1.000 35.36518 ? ? ? ? ? ?  90  LYS B CG  1 
ATOM   712  C CD  . LYS B 1 90  ? 12.305 3.791  55.705 1.000 37.47036 ? ? ? ? ? ?  90  LYS B CD  1 
ATOM   713  C CE  . LYS B 1 90  ? 12.640 4.648  54.499 1.000 34.45959 ? ? ? ? ? ?  90  LYS B CE  1 
ATOM   714  N NZ  . LYS B 1 90  ? 12.276 3.965  53.228 1.000 31.79533 ? ? ? ? ? ?  90  LYS B NZ  1 
ATOM   715  N N   . GLU B 1 91  ? 12.700 2.157  60.952 1.000 33.40726 ? ? ? ? ? ?  91  GLU B N   1 
ATOM   716  C CA  . GLU B 1 91  ? 12.157 1.339  62.030 1.000 42.01546 ? ? ? ? ? ?  91  GLU B CA  1 
ATOM   717  C C   . GLU B 1 91  ? 12.451 1.956  63.391 1.000 34.42439 ? ? ? ? ? ?  91  GLU B C   1 
ATOM   718  O O   . GLU B 1 91  ? 11.615 1.892  64.301 1.000 37.61255 ? ? ? ? ? ?  91  GLU B O   1 
ATOM   719  C CB  . GLU B 1 91  ? 12.723 -0.076 61.941 1.000 42.44694 ? ? ? ? ? ?  91  GLU B CB  1 
ATOM   720  C CG  . GLU B 1 91  ? 12.134 -0.892 60.804 1.000 54.69196 ? ? ? ? ? ?  91  GLU B CG  1 
ATOM   721  C CD  . GLU B 1 91  ? 13.157 -1.791 60.141 1.000 73.65917 ? ? ? ? ? ?  91  GLU B CD  1 
ATOM   722  O OE1 . GLU B 1 91  ? 13.789 -2.601 60.850 1.000 79.47315 ? ? ? ? ? ?  91  GLU B OE1 1 
ATOM   723  O OE2 . GLU B 1 91  ? 13.328 -1.688 58.907 1.000 75.66839 ? ? ? ? ? -1 91  GLU B OE2 1 
ATOM   724  N N   . LEU B 1 92  ? 13.631 2.559  63.551 1.000 29.31970 ? ? ? ? ? ?  92  LEU B N   1 
ATOM   725  C CA  . LEU B 1 92  ? 13.979 3.165  64.833 1.000 34.63040 ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CA  1 
ATOM   726  C C   . LEU B 1 92  ? 13.055 4.324  65.178 1.000 35.33921 ? ? ? ? ? ?  92  LEU B C   1 
ATOM   727  O O   . LEU B 1 92  ? 12.802 4.584  66.360 1.000 36.61449 ? ? ? ? ? ?  92  LEU B O   1 
ATOM   728  C CB  . LEU B 1 92  ? 15.433 3.637  64.815 1.000 39.00374 ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CB  1 
ATOM   729  C CG  . LEU B 1 92  ? 16.505 2.548  64.774 1.000 38.74577 ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CG  1 
ATOM   730  C CD1 . LEU B 1 92  ? 17.891 3.169  64.736 1.000 33.96729 ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CD1 1 
ATOM   731  C CD2 . LEU B 1 92  ? 16.366 1.614  65.964 1.000 35.46820 ? ? ? ? ? ?  92  LEU B CD2 1 
ATOM   732  N N   . THR B 1 93  ? 12.545 5.030  64.170 1.000 30.37812 ? ? ? ? ? ?  93  THR B N   1 
ATOM   733  C CA  . THR B 1 93  ? 11.654 6.161  64.376 1.000 35.29312 ? ? ? ? ? ?  93  THR B CA  1 
ATOM   734  C C   . THR B 1 93  ? 10.183 5.760  64.354 1.000 32.46299 ? ? ? ? ? ?  93  THR B C   1 
ATOM   735  O O   . THR B 1 93  ? 9.319  6.616  64.133 1.000 30.24984 ? ? ? ? ? ?  93  THR B O   1 
ATOM   736  C CB  . THR B 1 93  ? 11.920 7.239  63.324 1.000 36.73363 ? ? ? ? ? ?  93  THR B CB  1 
ATOM   737  O OG1 . THR B 1 93  ? 11.770 6.676  62.014 1.000 39.16983 ? ? ? ? ? ?  93  THR B OG1 1 
ATOM   738  C CG2 . THR B 1 93  ? 13.330 7.790  63.476 1.000 33.73119 ? ? ? ? ? ?  93  THR B CG2 1 
ATOM   739  N N   . ARG B 1 94  ? 9.895  4.493  64.575 1.000 33.51834 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B N   1 
ATOM   740  C CA  . ARG B 1 94  ? 8.536  4.014  64.548 1.000 38.55874 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CA  1 
ATOM   741  C C   . ARG B 1 94  ? 7.626  4.637  65.593 1.000 36.35976 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B C   1 
ATOM   742  O O   . ARG B 1 94  ? 6.470  4.749  65.384 1.000 33.22433 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B O   1 
ATOM   743  C CB  . ARG B 1 94  ? 8.502  2.489  64.627 1.000 41.18291 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CB  1 
ATOM   744  C CG  . ARG B 1 94  ? 8.721  1.922  66.009 1.000 36.26912 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CG  1 
ATOM   745  C CD  . ARG B 1 94  ? 9.357  0.559  66.004 1.000 47.04959 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CD  1 
ATOM   746  N NE  . ARG B 1 94  ? 9.490  0.090  67.354 1.000 57.39879 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NE  1 
ATOM   747  C CZ  . ARG B 1 94  ? 8.484  -0.107 68.191 1.000 68.76567 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B CZ  1 
ATOM   748  N NH1 . ARG B 1 94  ? 7.232  0.183  67.837 1.000 61.73317 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NH1 1 
ATOM   749  N NH2 . ARG B 1 94  ? 8.737  -0.585 69.406 1.000 58.41353 ? ? ? ? ? ?  94  ARG B NH2 1 
ATOM   750  N N   . ASN B 1 95  ? 8.193  5.076  66.695 1.000 41.41815 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B N   1 
ATOM   751  C CA  . ASN B 1 95  ? 7.430  5.685  67.777 1.000 34.52711 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B CA  1 
ATOM   752  C C   . ASN B 1 95  ? 7.333  7.201  67.658 1.000 37.80062 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B C   1 
ATOM   753  O O   . ASN B 1 95  ? 6.850  7.854  68.590 1.000 36.03939 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B O   1 
ATOM   754  C CB  . ASN B 1 95  ? 8.036  5.311  69.131 1.000 39.80970 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B CB  1 
ATOM   755  C CG  . ASN B 1 95  ? 7.735  3.880  69.527 1.000 40.36373 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B CG  1 
ATOM   756  O OD1 . ASN B 1 95  ? 6.812  3.258  68.998 1.000 45.97645 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B OD1 1 
ATOM   757  N ND2 . ASN B 1 95  ? 8.508  3.351  70.466 1.000 39.78695 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B ND2 1 
ATOM   758  N N   . ILE B 1 96  ? 7.776  7.774  66.544 1.000 35.60352 ? ? ? ? ? ?  96  ILE B N   1 
ATOM   759  C CA  . ILE B 1 96  ? 7.676  9.207  66.300 1.000 31.94633 ? ? ? ? ? ?  96  ILE B CA  1 
ATOM   760  C C   . ILE B 1 96  ? 6.509  9.454  65.357 1.000 28.06192 ? ? ? ? ? ?  96  ILE B C   1 
ATOM   761  O O   . ILE B 1 96  ? 6.427  8.844  64.283 1.000 33.11794 ? ? ? ? ? ?  96  ILE B O   1 
ATOM   762  C CB  . ILE B 1 96  ? 8.986  9.765  65.717 1.000 33.68635 ? ? ? ? ? ?  96  ILE B CB  1 
ATOM   763  C CG1 . ILE B 1 96  ? 10.123 9.617  66.730 1.000 36.36699 ? ? ? ? ? ?  96  ILE B CG1 1 
ATOM   764  C CG2 . ILE B 1 96  ? 8.813  11.220 65.306 1.000 31.66939 ? ? ? ? ? ?  96  ILE B CG2 1 
ATOM   765  C CD1 . ILE B 1 96  ? 11.441 10.183 66.256 1.000 36.15699 ? ? ? ? ? ?  96  ILE B CD1 1 
ATOM   766  N N   . ASP B 1 97  ? 5.599  10.341 65.757 1.000 29.22521 ? ? ? ? ? ?  97  ASP B N   1 
ATOM   767  C CA  . ASP B 1 97  ? 4.455  10.707 64.923 1.000 29.64111 ? ? ? ? ? ?  97  ASP B CA  1 
ATOM   768  C C   . ASP B 1 97  ? 4.942  11.661 63.840 1.000 29.40685 ? ? ? ? ? ?  97  ASP B C   1 
ATOM   769  O O   . ASP B 1 97  ? 5.011  12.876 64.032 1.000 32.22650 ? ? ? ? ? ?  97  ASP B O   1 
ATOM   770  C CB  . ASP B 1 97  ? 3.349  11.333 65.762 1.000 34.51933 ? ? ? ? ? ?  97  ASP B CB  1 
ATOM   771  C CG  . ASP B 1 97  ? 2.186  11.828 64.919 1.000 33.83638 ? ? ? ? ? ?  97  ASP B CG  1 
ATOM   772  O OD1 . ASP B 1 97  ? 2.129  11.486 63.720 1.000 33.07412 ? ? ? ? ? ?  97  ASP B OD1 1 
ATOM   773  O OD2 . ASP B 1 97  ? 1.332  12.567 65.453 1.000 39.71430 ? ? ? ? ? -1 97  ASP B OD2 1 
ATOM   774  N N   . LEU B 1 98  ? 5.284  11.102 62.678 1.000 29.06257 ? ? ? ? ? ?  98  LEU B N   1 
ATOM   775  C CA  . LEU B 1 98  ? 5.795  11.922 61.586 1.000 27.80152 ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CA  1 
ATOM   776  C C   . LEU B 1 98  ? 4.771  12.939 61.098 1.000 29.40826 ? ? ? ? ? ?  98  LEU B C   1 
ATOM   777  O O   . LEU B 1 98  ? 5.160  13.964 60.527 1.000 25.82227 ? ? ? ? ? ?  98  LEU B O   1 
ATOM   778  C CB  . LEU B 1 98  ? 6.242  11.034 60.426 1.000 27.27178 ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CB  1 
ATOM   779  C CG  . LEU B 1 98  ? 7.374  10.049 60.725 1.000 31.56083 ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CG  1 
ATOM   780  C CD1 . LEU B 1 98  ? 7.692  9.210  59.498 1.000 34.66921 ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CD1 1 
ATOM   781  C CD2 . LEU B 1 98  ? 8.616  10.785 61.209 1.000 30.20853 ? ? ? ? ? ?  98  LEU B CD2 1 
ATOM   782  N N   . THR B 1 99  ? 3.477  12.688 61.313 1.000 26.83596 ? ? ? ? ? ?  99  THR B N   1 
ATOM   783  C CA  . THR B 1 99  ? 2.447  13.612 60.852 1.000 31.40640 ? ? ? ? ? ?  99  THR B CA  1 
ATOM   784  C C   . THR B 1 99  ? 2.409  14.907 61.654 1.000 36.16086 ? ? ? ? ? ?  99  THR B C   1 
ATOM   785  O O   . THR B 1 99  ? 1.727  15.849 61.237 1.000 31.87187 ? ? ? ? ? ?  99  THR B O   1 
ATOM   786  C CB  . THR B 1 99  ? 1.068  12.946 60.894 1.000 24.99941 ? ? ? ? ? ?  99  THR B CB  1 
ATOM   787  O OG1 . THR B 1 99  ? 0.563  12.956 62.234 1.000 31.82998 ? ? ? ? ? ?  99  THR B OG1 1 
ATOM   788  C CG2 . THR B 1 99  ? 1.158  11.509 60.401 1.000 36.66420 ? ? ? ? ? ?  99  THR B CG2 1 
ATOM   789  N N   . SER B 1 100 ? 3.112  14.981 62.786 1.000 27.15425 ? ? ? ? ? ?  100 SER B N   1 
ATOM   790  C CA  . SER B 1 100 ? 3.204  16.233 63.525 1.000 29.32995 ? ? ? ? ? ?  100 SER B CA  1 
ATOM   791  C C   . SER B 1 100 ? 4.298  17.149 62.993 1.000 28.44468 ? ? ? ? ? ?  100 SER B C   1 
ATOM   792  O O   . SER B 1 100 ? 4.340  18.323 63.376 1.000 23.82036 ? ? ? ? ? ?  100 SER B O   1 
ATOM   793  C CB  . SER B 1 100 ? 3.439  15.958 65.012 1.000 32.64272 ? ? ? ? ? ?  100 SER B CB  1 
ATOM   794  O OG  . SER B 1 100 ? 4.696  15.342 65.229 1.000 34.46043 ? ? ? ? ? ?  100 SER B OG  1 
ATOM   795  N N   . LEU B 1 101 ? 5.172  16.645 62.125 1.000 23.12186 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B N   1 
ATOM   796  C CA  . LEU B 1 101 ? 6.228  17.443 61.522 1.000 22.89156 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B CA  1 
ATOM   797  C C   . LEU B 1 101 ? 5.660  18.330 60.418 1.000 29.18129 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B C   1 
ATOM   798  O O   . LEU B 1 101 ? 4.623  18.034 59.818 1.000 28.94013 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B O   1 
ATOM   799  C CB  . LEU B 1 101 ? 7.323  16.542 60.948 1.000 26.64374 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B CB  1 
ATOM   800  C CG  . LEU B 1 101 ? 8.184  15.712 61.905 1.000 29.19804 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B CG  1 
ATOM   801  C CD1 . LEU B 1 101 ? 7.334  14.807 62.781 1.000 36.59712 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B CD1 1 
ATOM   802  C CD2 . LEU B 1 101 ? 9.197  14.892 61.116 1.000 24.54804 ? ? ? ? ? ?  101 LEU B CD2 1 
ATOM   803  N N   . SER B 1 102 ? 6.360  19.429 60.146 1.000 28.64117 ? ? ? ? ? ?  102 SER B N   1 
ATOM   804  C CA  . SER B 1 102 ? 5.911  20.346 59.109 1.000 24.84377 ? ? ? ? ? ?  102 SER B CA  1 
ATOM   805  C C   . SER B 1 102 ? 7.060  21.244 58.679 1.000 27.33512 ? ? ? ? ? ?  102 SER B C   1 
ATOM   806  O O   . SER B 1 102 ? 8.091  21.342 59.352 1.000 25.96869 ? ? ? ? ? ?  102 SER B O   1 
ATOM   807  C CB  . SER B 1 102 ? 4.726  21.196 59.586 1.000 29.04176 ? ? ? ? ? ?  102 SER B CB  1 
ATOM   808  O OG  . SER B 1 102 ? 5.128  22.128 60.575 1.000 28.22999 ? ? ? ? ? ?  102 SER B OG  1 
ATOM   809  N N   . PHE B 1 103 ? 6.867  21.881 57.528 1.000 32.28665 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B N   1 
ATOM   810  C CA  . PHE B 1 103 ? 7.688  22.981 57.054 1.000 28.88526 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B CA  1 
ATOM   811  C C   . PHE B 1 103 ? 6.813  24.222 56.935 1.000 24.91997 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B C   1 
ATOM   812  O O   . PHE B 1 103 ? 5.584  24.133 56.872 1.000 24.09117 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B O   1 
ATOM   813  C CB  . PHE B 1 103 ? 8.324  22.679 55.688 1.000 29.89636 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B CB  1 
ATOM   814  C CG  . PHE B 1 103 ? 9.150  21.426 55.654 1.000 26.79639 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B CG  1 
ATOM   815  C CD1 . PHE B 1 103 ? 8.544  20.181 55.602 1.000 25.22900 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B CD1 1 
ATOM   816  C CD2 . PHE B 1 103 ? 10.533 21.495 55.644 1.000 28.22448 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B CD2 1 
ATOM   817  C CE1 . PHE B 1 103 ? 9.303  19.027 55.558 1.000 23.88320 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B CE1 1 
ATOM   818  C CE2 . PHE B 1 103 ? 11.299 20.344 55.599 1.000 25.59480 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B CE2 1 
ATOM   819  C CZ  . PHE B 1 103 ? 10.682 19.108 55.555 1.000 23.28174 ? ? ? ? ? ?  103 PHE B CZ  1 
ATOM   820  N N   . THR B 1 104 ? 7.454  25.386 56.903 1.000 23.67380 ? ? ? ? ? ?  104 THR B N   1 
ATOM   821  C CA  . THR B 1 104 ? 6.772  26.648 56.654 1.000 30.68947 ? ? ? ? ? ?  104 THR B CA  1 
ATOM   822  C C   . THR B 1 104 ? 7.283  27.226 55.344 1.000 30.69852 ? ? ? ? ? ?  104 THR B C   1 
ATOM   823  O O   . THR B 1 104 ? 8.497  27.321 55.135 1.000 29.18587 ? ? ? ? ? ?  104 THR B O   1 
ATOM   824  C CB  . THR B 1 104 ? 6.989  27.647 57.797 1.000 33.85157 ? ? ? ? ? ?  104 THR B CB  1 
ATOM   825  O OG1 . THR B 1 104 ? 6.433  27.124 59.010 1.000 23.66665 ? ? ? ? ? ?  104 THR B OG1 1 
ATOM   826  C CG2 . THR B 1 104 ? 6.319  28.977 57.476 1.000 22.93016 ? ? ? ? ? ?  104 THR B CG2 1 
ATOM   827  N N   . CYS B 1 105 ? 6.359  27.594 54.461 1.000 29.41877 ? ? ? ? ? ?  105 CYS B N   1 
ATOM   828  C CA  . CYS B 1 105 ? 6.737  28.169 53.177 1.000 30.94973 ? ? ? ? ? ?  105 CYS B CA  1 
ATOM   829  C C   . CYS B 1 105 ? 7.431  29.507 53.403 1.000 26.68259 ? ? ? ? ? ?  105 CYS B C   1 
ATOM   830  O O   . CYS B 1 105 ? 6.841  30.435 53.965 1.000 30.51995 ? ? ? ? ? ?  105 CYS B O   1 
ATOM   831  C CB  . CYS B 1 105 ? 5.507  28.333 52.289 1.000 26.98013 ? ? ? ? ? ?  105 CYS B CB  1 
ATOM   832  S SG  . CYS B 1 105 ? 4.654  26.773 51.937 1.000 28.06627 ? ? ? ? ? ?  105 CYS B SG  1 
ATOM   833  N N   . LYS B 1 106 ? 8.688  29.599 52.972 1.000 32.14079 ? ? ? ? ? ?  106 LYS B N   1 
ATOM   834  C CA  . LYS B 1 106 ? 9.511  30.774 53.229 1.000 27.33738 ? ? ? ? ? ?  106 LYS B CA  1 
ATOM   835  C C   . LYS B 1 106 ? 9.473  31.771 52.074 1.000 32.26615 ? ? ? ? ? ?  106 LYS B C   1 
ATOM   836  O O   . LYS B 1 106 ? 9.189  32.954 52.283 1.000 24.81735 ? ? ? ? ? ?  106 LYS B O   1 
ATOM   837  C CB  . LYS B 1 106 ? 10.952 30.342 53.520 1.000 24.88206 ? ? ? ? ? ?  106 LYS B CB  1 
ATOM   838  C CG  . LYS B 1 106 ? 11.927 31.494 53.687 1.000 32.58838 ? ? ? ? ? ?  106 LYS B CG  1 
ATOM   839  C CD  . LYS B 1 106 ? 13.222 31.033 54.338 1.000 42.52685 ? ? ? ? ? ?  106 LYS B CD  1 
ATOM   840  C CE  . LYS B 1 106 ? 12.980 30.573 55.767 1.000 50.40561 ? ? ? ? ? ?  106 LYS B CE  1 
ATOM   841  N NZ  . LYS B 1 106 ? 14.253 30.410 56.525 1.000 54.98678 ? ? ? ? ? ?  106 LYS B NZ  1 
ATOM   842  N N   . GLU B 1 107 ? 9.755  31.317 50.855 1.000 25.93672 ? ? ? ? ? ?  107 GLU B N   1 
ATOM   843  C CA  . GLU B 1 107 ? 9.728  32.204 49.702 1.000 27.47845 ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CA  1 
ATOM   844  C C   . GLU B 1 107 ? 9.664  31.369 48.433 1.000 26.81748 ? ? ? ? ? ?  107 GLU B C   1 
ATOM   845  O O   . GLU B 1 107 ? 10.010 30.185 48.426 1.000 22.62585 ? ? ? ? ? ?  107 GLU B O   1 
ATOM   846  C CB  . GLU B 1 107 ? 10.948 33.130 49.674 1.000 27.68996 ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CB  1 
ATOM   847  C CG  . GLU B 1 107 ? 12.252 32.420 49.360 1.000 33.38120 ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CG  1 
ATOM   848  C CD  . GLU B 1 107 ? 13.436 33.368 49.306 1.000 35.49053 ? ? ? ? ? ?  107 GLU B CD  1 
ATOM   849  O OE1 . GLU B 1 107 ? 13.486 34.210 48.385 1.000 42.17805 ? ? ? ? ? ?  107 GLU B OE1 1 
ATOM   850  O OE2 . GLU B 1 107 ? 14.313 33.274 50.188 1.000 51.52118 ? ? ? ? ? -1 107 GLU B OE2 1 
ATOM   851  N N   . VAL B 1 108 ? 9.265  32.005 47.346 1.000 27.07122 ? ? ? ? ? ?  108 VAL B N   1 
ATOM   852  C CA  . VAL B 1 108 ? 9.167  31.386 46.036 1.000 32.13651 ? ? ? ? ? ?  108 VAL B CA  1 
ATOM   853  C C   . VAL B 1 108 ? 10.358 31.801 45.202 1.000 39.14198 ? ? ? ? ? ?  108 VAL B C   1 
ATOM   854  O O   . VAL B 1 108 ? 10.694 32.938 45.142 1.000 31.34260 ? ? ? ? ? ?  108 VAL B O   1 
ATOM   855  C CB  . VAL B 1 108 ? 7.895  31.756 45.278 1.000 33.75351 ? ? ? ? ? ?  108 VAL B CB  1 
ATOM   856  C CG1 . VAL B 1 108 ? 7.827  30.992 43.989 1.000 35.47713 ? ? ? ? ? ?  108 VAL B CG1 1 
ATOM   857  C CG2 . VAL B 1 108 ? 6.658  31.502 46.088 1.000 34.50571 ? ? ? ? ? ?  108 VAL B CG2 1 
ATOM   858  N N   . ILE B 1 109 ? 11.004 30.838 44.600 1.000 28.34218 ? ? ? ? ? ?  109 ILE B N   1 
ATOM   859  C CA  . ILE B 1 109 ? 12.172 31.012 43.804 1.000 32.18268 ? ? ? ? ? ?  109 ILE B CA  1 
ATOM   860  C C   . ILE B 1 109 ? 12.061 30.248 42.486 1.000 33.16152 ? ? ? ? ? ?  109 ILE B C   1 
ATOM   861  O O   . ILE B 1 109 ? 11.633 29.124 42.474 1.000 29.43065 ? ? ? ? ? ?  109 ILE B O   1 
ATOM   862  C CB  . ILE B 1 109 ? 13.364 30.411 44.586 1.000 34.15227 ? ? ? ? ? ?  109 ILE B CB  1 
ATOM   863  C CG1 . ILE B 1 109 ? 13.632 31.185 45.873 1.000 34.30102 ? ? ? ? ? ?  109 ILE B CG1 1 
ATOM   864  C CG2 . ILE B 1 109 ? 14.573 30.225 43.729 1.000 37.12387 ? ? ? ? ? ?  109 ILE B CG2 1 
ATOM   865  C CD1 . ILE B 1 109 ? 13.965 32.629 45.705 1.000 39.53942 ? ? ? ? ? ?  109 ILE B CD1 1 
ATOM   866  N N   . CYS B 1 110 ? 12.440 30.863 41.382 1.000 31.46209 ? ? ? ? ? ?  110 CYS B N   1 
ATOM   867  C CA  . CYS B 1 110 ? 12.443 30.182 40.121 1.000 29.00682 ? ? ? ? ? ?  110 CYS B CA  1 
ATOM   868  C C   . CYS B 1 110 ? 13.876 29.962 39.772 1.000 35.38403 ? ? ? ? ? ?  110 CYS B C   1 
ATOM   869  O O   . CYS B 1 110 ? 14.526 30.871 39.367 1.000 37.76636 ? ? ? ? ? ?  110 CYS B O   1 
ATOM   870  C CB  . CYS B 1 110 ? 11.741 31.016 39.075 1.000 33.00504 ? ? ? ? ? ?  110 CYS B CB  1 
ATOM   871  S SG  . CYS B 1 110 ? 11.705 30.336 37.420 1.000 29.66615 ? ? ? ? ? ?  110 CYS B SG  1 
ATOM   872  N N   . PHE B 1 111 ? 14.374 28.737 39.863 1.000 35.82831 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B N   1 
ATOM   873  C CA  . PHE B 1 111 ? 15.768 28.406 39.611 1.000 35.60113 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B CA  1 
ATOM   874  C C   . PHE B 1 111 ? 16.147 28.772 38.178 1.000 38.85281 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B C   1 
ATOM   875  O O   . PHE B 1 111 ? 15.322 28.643 37.264 1.000 33.18581 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B O   1 
ATOM   876  C CB  . PHE B 1 111 ? 16.020 26.917 39.853 1.000 30.28803 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B CB  1 
ATOM   877  C CG  . PHE B 1 111 ? 16.094 26.541 41.303 1.000 30.74884 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B CG  1 
ATOM   878  C CD1 . PHE B 1 111 ? 16.879 27.269 42.182 1.000 35.01604 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B CD1 1 
ATOM   879  C CD2 . PHE B 1 111 ? 15.377 25.462 41.790 1.000 29.73711 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B CD2 1 
ATOM   880  C CE1 . PHE B 1 111 ? 16.948 26.925 43.520 1.000 45.34930 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B CE1 1 
ATOM   881  C CE2 . PHE B 1 111 ? 15.440 25.113 43.125 1.000 32.36763 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B CE2 1 
ATOM   882  C CZ  . PHE B 1 111 ? 16.226 25.846 43.992 1.000 32.60531 ? ? ? ? ? ?  111 PHE B CZ  1 
ATOM   883  N N   . PRO B 1 112 ? 17.373 29.236 37.946 1.000 38.34442 ? ? ? ? ? ?  112 PRO B N   1 
ATOM   884  C CA  . PRO B 1 112 ? 17.816 29.485 36.572 1.000 43.81914 ? ? ? ? ? ?  112 PRO B CA  1 
ATOM   885  C C   . PRO B 1 112 ? 17.745 28.213 35.742 1.000 38.04749 ? ? ? ? ? ?  112 PRO B C   1 
ATOM   886  O O   . PRO B 1 112 ? 17.768 27.095 36.261 1.000 40.07580 ? ? ? ? ? ?  112 PRO B O   1 
ATOM   887  C CB  . PRO B 1 112 ? 19.265 29.960 36.742 1.000 42.15263 ? ? ? ? ? ?  112 PRO B CB  1 
ATOM   888  C CG  . PRO B 1 112 ? 19.341 30.457 38.149 1.000 43.31856 ? ? ? ? ? ?  112 PRO B CG  1 
ATOM   889  C CD  . PRO B 1 112 ? 18.404 29.590 38.936 1.000 40.49607 ? ? ? ? ? ?  112 PRO B CD  1 
ATOM   890  N N   . GLN B 1 113 ? 17.636 28.340 34.443 1.000 42.46978 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B N   1 
ATOM   891  C CA  . GLN B 1 113 ? 17.615 27.178 33.563 1.000 42.87364 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B CA  1 
ATOM   892  C C   . GLN B 1 113 ? 18.876 26.376 33.741 1.000 45.68081 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B C   1 
ATOM   893  O O   . GLN B 1 113 ? 19.931 26.911 33.700 1.000 48.04320 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B O   1 
ATOM   894  C CB  . GLN B 1 113 ? 17.518 27.629 32.126 1.000 47.11971 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B CB  1 
ATOM   895  C CG  . GLN B 1 113 ? 17.065 26.562 31.161 1.000 49.75064 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B CG  1 
ATOM   896  C CD  . GLN B 1 113 ? 16.700 27.114 29.805 1.000 59.89988 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B CD  1 
ATOM   897  O OE1 . GLN B 1 113 ? 16.076 26.450 29.013 1.000 55.41886 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B OE1 1 
ATOM   898  N NE2 . GLN B 1 113 ? 17.078 28.338 29.552 1.000 52.40526 ? ? ? ? ? ?  113 GLN B NE2 1 
ATOM   899  N N   . SER B 1 114 ? 18.775 25.092 33.979 1.000 45.64988 ? ? ? ? ? ?  114 SER B N   1 
ATOM   900  C CA  . SER B 1 114 ? 19.962 24.288 34.180 1.000 41.99721 ? ? ? ? ? ?  114 SER B CA  1 
ATOM   901  C C   . SER B 1 114 ? 20.756 24.101 32.910 1.000 52.95847 ? ? ? ? ? ?  114 SER B C   1 
ATOM   902  O O   . SER B 1 114 ? 20.208 24.119 31.839 1.000 52.16553 ? ? ? ? ? ?  114 SER B O   1 
ATOM   903  C CB  . SER B 1 114 ? 19.626 22.961 34.847 1.000 49.58489 ? ? ? ? ? ?  114 SER B CB  1 
ATOM   904  O OG  . SER B 1 114 ? 19.485 21.905 33.952 1.000 47.74714 ? ? ? ? ? ?  114 SER B OG  1 
ATOM   905  N N   . ARG B 1 115 ? 22.065 24.005 33.038 1.000 51.74422 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B N   1 
ATOM   906  C CA  . ARG B 1 115 ? 22.914 23.815 31.877 1.000 53.04197 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B CA  1 
ATOM   907  C C   . ARG B 1 115 ? 22.715 22.515 31.164 1.000 52.94235 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B C   1 
ATOM   908  O O   . ARG B 1 115 ? 22.605 22.480 29.977 1.000 56.02066 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B O   1 
ATOM   909  C CB  . ARG B 1 115 ? 24.380 23.947 32.247 1.000 54.91105 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B CB  1 
ATOM   910  C CG  . ARG B 1 115 ? 25.265 24.068 31.042 1.000 53.56229 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B CG  1 
ATOM   911  C CD  . ARG B 1 115 ? 26.688 24.268 31.455 1.000 64.75666 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B CD  1 
ATOM   912  N NE  . ARG B 1 115 ? 27.491 23.171 30.964 1.000 79.65651 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B NE  1 
ATOM   913  C CZ  . ARG B 1 115 ? 27.946 23.081 29.723 1.000 92.86548 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B CZ  1 
ATOM   914  N NH1 . ARG B 1 115 ? 27.693 24.036 28.844 1.000 88.64177 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B NH1 1 
ATOM   915  N NH2 . ARG B 1 115 ? 28.666 22.031 29.366 1.000 95.86353 ? ? ? ? ? ?  115 ARG B NH2 1 
ATOM   916  N N   . ALA B 1 116 ? 22.610 21.444 31.909 1.000 48.52670 ? ? ? ? ? ?  116 ALA B N   1 
ATOM   917  C CA  . ALA B 1 116 ? 22.393 20.145 31.331 1.000 53.37158 ? ? ? ? ? ?  116 ALA B CA  1 
ATOM   918  C C   . ALA B 1 116 ? 21.085 20.059 30.601 1.000 55.72481 ? ? ? ? ? ?  116 ALA B C   1 
ATOM   919  O O   . ALA B 1 116 ? 20.997 19.393 29.611 1.000 61.11496 ? ? ? ? ? ?  116 ALA B O   1 
ATOM   920  C CB  . ALA B 1 116 ? 22.463 19.066 32.373 1.000 49.95597 ? ? ? ? ? ?  116 ALA B CB  1 
ATOM   921  N N   . SER B 1 117 ? 20.052 20.691 31.120 1.000 50.41201 ? ? ? ? ? ?  117 SER B N   1 
ATOM   922  C CA  . SER B 1 117 ? 18.774 20.645 30.478 1.000 50.79208 ? ? ? ? ? ?  117 SER B CA  1 
ATOM   923  C C   . SER B 1 117 ? 18.742 21.474 29.200 1.000 54.99188 ? ? ? ? ? ?  117 SER B C   1 
ATOM   924  O O   . SER B 1 117 ? 18.212 21.050 28.208 1.000 52.31358 ? ? ? ? ? ?  117 SER B O   1 
ATOM   925  C CB  . SER B 1 117 ? 17.665 21.008 31.456 1.000 46.24782 ? ? ? ? ? ?  117 SER B CB  1 
ATOM   926  O OG  . SER B 1 117 ? 17.634 22.361 31.763 1.000 47.94597 ? ? ? ? ? ?  117 SER B OG  1 
ATOM   927  N N   . LYS B 1 118 ? 19.311 22.661 29.257 1.000 52.13040 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B N   1 
ATOM   928  C CA  . LYS B 1 118 ? 19.355 23.556 28.105 1.000 54.58023 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B CA  1 
ATOM   929  C C   . LYS B 1 118 ? 20.066 22.903 26.927 1.000 55.80967 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B C   1 
ATOM   930  O O   . LYS B 1 118 ? 19.599 22.988 25.785 1.000 57.01997 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B O   1 
ATOM   931  C CB  . LYS B 1 118 ? 20.039 24.870 28.484 1.000 53.66950 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B CB  1 
ATOM   932  C CG  . LYS B 1 118 ? 19.777 26.011 27.512 1.000 58.74668 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B CG  1 
ATOM   933  C CD  . LYS B 1 118 ? 20.806 27.122 27.673 1.000 58.20592 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B CD  1 
ATOM   934  C CE  . LYS B 1 118 ? 21.303 27.627 26.325 1.000 62.39136 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B CE  1 
ATOM   935  N NZ  . LYS B 1 118 ? 20.690 28.929 25.945 1.000 65.82637 ? ? ? ? ? ?  118 LYS B NZ  1 
ATOM   936  N N   . GLU B 1 119 ? 21.199 22.244 27.183 1.000 55.72567 ? ? ? ? ? ?  119 GLU B N   1 
ATOM   937  C CA  . GLU B 1 119 ? 21.926 21.574 26.112 1.000 63.65890 ? ? ? ? ? ?  119 GLU B CA  1 
ATOM   938  C C   . GLU B 1 119 ? 21.124 20.438 25.492 1.000 61.18032 ? ? ? ? ? ?  119 GLU B C   1 
ATOM   939  O O   . GLU B 1 119 ? 21.418 20.034 24.361 1.000 66.05440 ? ? ? ? ? ?  119 GLU B O   1 
ATOM   940  C CB  . GLU B 1 119 ? 23.264 21.046 26.633 1.000 71.80747 ? ? ? ? ? ?  119 GLU B CB  1 
ATOM   941  C CG  . GLU B 1 119 ? 24.258 22.135 27.008 1.000 81.04494 ? ? ? ? ? ?  119 GLU B CG  1 
ATOM   942  C CD  . GLU B 1 119 ? 25.353 21.635 27.934 1.000 90.47629 ? ? ? ? ? ?  119 GLU B CD  1 
ATOM   943  O OE1 . GLU B 1 119 ? 25.387 20.417 28.212 1.000 90.46908 ? ? ? ? ? ?  119 GLU B OE1 1 
ATOM   944  O OE2 . GLU B 1 119 ? 26.180 22.459 28.376 1.000 98.74773 ? ? ? ? ? -1 119 GLU B OE2 1 
ATOM   945  N N   . LEU B 1 120 ? 20.152 19.921 26.233 1.000 58.46681 ? ? ? ? ? ?  120 LEU B N   1 
ATOM   946  C CA  . LEU B 1 120 ? 19.299 18.859 25.769 1.000 60.35436 ? ? ? ? ? ?  120 LEU B CA  1 
ATOM   947  C C   . LEU B 1 120 ? 18.089 19.398 25.046 1.000 59.21144 ? ? ? ? ? ?  120 LEU B C   1 
ATOM   948  O O   . LEU B 1 120 ? 17.199 18.675 24.726 1.000 59.15076 ? ? ? ? ? ?  120 LEU B O   1 
ATOM   949  C CB  . LEU B 1 120 ? 18.857 17.972 26.910 1.000 46.56216 ? ? ? ? ? ?  120 LEU B CB  1 
ATOM   950  C CG  . LEU B 1 120 ? 19.755 16.799 27.101 1.000 51.65866 ? ? ? ? ? ?  120 LEU B CG  1 
ATOM   951  C CD1 . LEU B 1 120 ? 21.126 17.333 26.909 1.000 54.37994 ? ? ? ? ? ?  120 LEU B CD1 1 
ATOM   952  C CD2 . LEU B 1 120 ? 19.635 16.195 28.474 1.000 53.18798 ? ? ? ? ? ?  120 LEU B CD2 1 
ATOM   953  N N   . GLY B 1 121 ? 18.070 20.676 24.799 1.000 54.12097 ? ? ? ? ? ?  121 GLY B N   1 
ATOM   954  C CA  . GLY B 1 121 ? 16.971 21.284 24.109 1.000 52.63208 ? ? ? ? ? ?  121 GLY B CA  1 
ATOM   955  C C   . GLY B 1 121 ? 15.754 21.695 24.905 1.000 55.60121 ? ? ? ? ? ?  121 GLY B C   1 
ATOM   956  O O   . GLY B 1 121 ? 14.833 22.253 24.349 1.000 60.09372 ? ? ? ? ? ?  121 GLY B O   1 
ATOM   957  N N   . ALA B 1 122 ? 15.776 21.461 26.208 1.000 55.69836 ? ? ? ? ? ?  122 ALA B N   1 
ATOM   958  C CA  . ALA B 1 122 ? 14.695 21.819 27.098 1.000 47.37348 ? ? ? ? ? ?  122 ALA B CA  1 
ATOM   959  C C   . ALA B 1 122 ? 14.576 23.319 27.304 1.000 51.53404 ? ? ? ? ? ?  122 ALA B C   1 
ATOM   960  O O   . ALA B 1 122 ? 15.519 24.037 27.199 1.000 48.97827 ? ? ? ? ? ?  122 ALA B O   1 
ATOM   961  C CB  . ALA B 1 122 ? 14.879 21.137 28.419 1.000 46.43712 ? ? ? ? ? ?  122 ALA B CB  1 
ATOM   962  N N   . ASN B 1 123 ? 13.381 23.770 27.569 1.000 47.31689 ? ? ? ? ? ?  123 ASN B N   1 
ATOM   963  C CA  . ASN B 1 123 ? 13.123 25.139 27.792 1.000 44.90521 ? ? ? ? ? ?  123 ASN B CA  1 
ATOM   964  C C   . ASN B 1 123 ? 12.404 25.388 29.071 1.000 46.12875 ? ? ? ? ? ?  123 ASN B C   1 
ATOM   965  O O   . ASN B 1 123 ? 11.568 26.241 29.128 1.000 46.92487 ? ? ? ? ? ?  123 ASN B O   1 
ATOM   966  C CB  . ASN B 1 123 ? 12.337 25.742 26.653 1.000 56.34236 ? ? ? ? ? ?  123 ASN B CB  1 
ATOM   967  C CG  . ASN B 1 123 ? 12.521 27.224 26.585 1.000 58.43577 ? ? ? ? ? ?  123 ASN B CG  1 
ATOM   968  O OD1 . ASN B 1 123 ? 11.575 27.953 26.779 1.000 54.73880 ? ? ? ? ? ?  123 ASN B OD1 1 
ATOM   969  N ND2 . ASN B 1 123 ? 13.694 27.672 26.253 1.000 56.33081 ? ? ? ? ? ?  123 ASN B ND2 1 
ATOM   970  N N   . GLY B 1 124 ? 12.723 24.644 30.103 1.000 42.13298 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B N   1 
ATOM   971  C CA  . GLY B 1 124 ? 12.007 24.826 31.335 1.000 40.67080 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B CA  1 
ATOM   972  C C   . GLY B 1 124 ? 12.760 25.224 32.573 1.000 44.21249 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B C   1 
ATOM   973  O O   . GLY B 1 124 ? 13.888 24.886 32.723 1.000 36.36873 ? ? ? ? ? ?  124 GLY B O   1 
ATOM   974  N N   . ARG B 1 125 ? 12.085 25.946 33.455 1.000 38.34232 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B N   1 
ATOM   975  C CA  . ARG B 1 125 ? 12.648 26.355 34.729 1.000 35.65979 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B CA  1 
ATOM   976  C C   . ARG B 1 125 ? 11.750 25.931 35.875 1.000 32.34819 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B C   1 
ATOM   977  O O   . ARG B 1 125 ? 10.559 25.995 35.801 1.000 27.30210 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B O   1 
ATOM   978  C CB  . ARG B 1 125 ? 12.894 27.855 34.776 1.000 30.66322 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B CB  1 
ATOM   979  C CG  . ARG B 1 125 ? 13.898 28.343 33.750 1.000 39.98593 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B CG  1 
ATOM   980  C CD  . ARG B 1 125 ? 14.137 29.839 33.789 1.000 42.82638 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B CD  1 
ATOM   981  N NE  . ARG B 1 125 ? 14.565 30.324 35.086 1.000 40.29375 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B NE  1 
ATOM   982  C CZ  . ARG B 1 125 ? 14.516 31.581 35.487 1.000 48.90065 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B CZ  1 
ATOM   983  N NH1 . ARG B 1 125 ? 14.087 32.537 34.690 1.000 37.03533 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B NH1 1 
ATOM   984  N NH2 . ARG B 1 125 ? 14.919 31.880 36.695 1.000 40.42395 ? ? ? ? ? ?  125 ARG B NH2 1 
ATOM   985  N N   . ALA B 1 126 ? 12.367 25.473 36.933 1.000 33.32329 ? ? ? ? ? ?  126 ALA B N   1 
ATOM   986  C CA  . ALA B 1 126 ? 11.640 25.064 38.092 1.000 31.82593 ? ? ? ? ? ?  126 ALA B CA  1 
ATOM   987  C C   . ALA B 1 126 ? 11.267 26.201 39.045 1.000 31.54917 ? ? ? ? ? ?  126 ALA B C   1 
ATOM   988  O O   . ALA B 1 126 ? 12.062 27.035 39.396 1.000 27.30124 ? ? ? ? ? ?  126 ALA B O   1 
ATOM   989  C CB  . ALA B 1 126 ? 12.418 24.033 38.815 1.000 27.77414 ? ? ? ? ? ?  126 ALA B CB  1 
ATOM   990  N N   . VAL B 1 127 ? 10.006 26.262 39.360 1.000 29.97543 ? ? ? ? ? ?  127 VAL B N   1 
ATOM   991  C CA  . VAL B 1 127 ? 9.515  27.204 40.357 1.000 27.03259 ? ? ? ? ? ?  127 VAL B CA  1 
ATOM   992  C C   . VAL B 1 127 ? 9.305  26.426 41.647 1.000 29.08258 ? ? ? ? ? ?  127 VAL B C   1 
ATOM   993  O O   . VAL B 1 127 ? 8.477  25.508 41.698 1.000 28.45139 ? ? ? ? ? ?  127 VAL B O   1 
ATOM   994  C CB  . VAL B 1 127 ? 8.216  27.886 39.903 1.000 25.35054 ? ? ? ? ? ?  127 VAL B CB  1 
ATOM   995  C CG1 . VAL B 1 127 ? 7.749  28.883 40.955 1.000 28.01081 ? ? ? ? ? ?  127 VAL B CG1 1 
ATOM   996  C CG2 . VAL B 1 127 ? 8.417  28.572 38.561 1.000 29.09733 ? ? ? ? ? ?  127 VAL B CG2 1 
ATOM   997  N N   . VAL B 1 128 ? 10.059 26.779 42.685 1.000 26.17949 ? ? ? ? ? ?  128 VAL B N   1 
ATOM   998  C CA  . VAL B 1 128 ? 10.047 26.029 43.932 1.000 25.45095 ? ? ? ? ? ?  128 VAL B CA  1 
ATOM   999  C C   . VAL B 1 128 ? 9.665  26.961 45.072 1.000 27.02008 ? ? ? ? ? ?  128 VAL B C   1 
ATOM   1000 O O   . VAL B 1 128 ? 9.838  28.180 45.002 1.000 27.48920 ? ? ? ? ? ?  128 VAL B O   1 
ATOM   1001 C CB  . VAL B 1 128 ? 11.405 25.355 44.219 1.000 22.74415 ? ? ? ? ? ?  128 VAL B CB  1 
ATOM   1002 C CG1 . VAL B 1 128 ? 11.938 24.681 42.966 1.000 24.16120 ? ? ? ? ? ?  128 VAL B CG1 1 
ATOM   1003 C CG2 . VAL B 1 128 ? 12.403 26.368 44.762 1.000 25.95050 ? ? ? ? ? ?  128 VAL B CG2 1 
ATOM   1004 N N   . MET B 1 129 ? 9.132  26.364 46.134 1.000 24.00184 ? ? ? ? ? ?  129 MET B N   1 
ATOM   1005 C CA  . MET B 1 129 ? 8.865  27.073 47.378 1.000 29.28176 ? ? ? ? ? ?  129 MET B CA  1 
ATOM   1006 C C   . MET B 1 129 ? 9.981  26.728 48.357 1.000 29.70346 ? ? ? ? ? ?  129 MET B C   1 
ATOM   1007 O O   . MET B 1 129 ? 10.093 25.580 48.799 1.000 24.83783 ? ? ? ? ? ?  129 MET B O   1 
ATOM   1008 C CB  . MET B 1 129 ? 7.498  26.700 47.948 1.000 23.67685 ? ? ? ? ? ?  129 MET B CB  1 
ATOM   1009 C CG  . MET B 1 129 ? 7.106  27.504 49.181 1.000 24.62947 ? ? ? ? ? ?  129 MET B CG  1 
ATOM   1010 S SD  . MET B 1 129 ? 6.761  29.239 48.821 1.000 29.87608 ? ? ? ? ? ?  129 MET B SD  1 
ATOM   1011 C CE  . MET B 1 129 ? 4.970  29.218 48.828 1.000 25.35918 ? ? ? ? ? ?  129 MET B CE  1 
ATOM   1012 N N   . LYS B 1 130 ? 10.821 27.711 48.672 1.000 24.75965 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B N   1 
ATOM   1013 C CA  . LYS B 1 130 ? 11.800 27.524 49.731 1.000 23.51530 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B CA  1 
ATOM   1014 C C   . LYS B 1 130 ? 11.080 27.279 51.051 1.000 23.08795 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B C   1 
ATOM   1015 O O   . LYS B 1 130 ? 10.040 27.883 51.331 1.000 24.68178 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B O   1 
ATOM   1016 C CB  . LYS B 1 130 ? 12.711 28.748 49.841 1.000 29.71647 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B CB  1 
ATOM   1017 C CG  . LYS B 1 130 ? 13.703 28.906 48.699 1.000 35.22178 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B CG  1 
ATOM   1018 C CD  . LYS B 1 130 ? 14.931 28.034 48.898 1.000 40.47765 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B CD  1 
ATOM   1019 C CE  . LYS B 1 130 ? 16.151 28.645 48.222 1.000 52.08968 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B CE  1 
ATOM   1020 N NZ  . LYS B 1 130 ? 17.088 27.610 47.700 1.000 58.97020 ? ? ? ? ? ?  130 LYS B NZ  1 
ATOM   1021 N N   . LEU B 1 131 ? 11.636 26.388 51.864 1.000 20.22935 ? ? ? ? ? ?  131 LEU B N   1 
ATOM   1022 C CA  . LEU B 1 131 ? 10.983 25.942 53.084 1.000 28.15905 ? ? ? ? ? ?  131 LEU B CA  1 
ATOM   1023 C C   . LEU B 1 131 ? 11.886 26.157 54.290 1.000 26.82689 ? ? ? ? ? ?  131 LEU B C   1 
ATOM   1024 O O   . LEU B 1 131 ? 13.114 26.079 54.194 1.000 26.12085 ? ? ? ? ? ?  131 LEU B O   1 
ATOM   1025 C CB  . LEU B 1 131 ? 10.597 24.457 52.994 1.000 22.30478 ? ? ? ? ? ?  131 LEU B CB  1 
ATOM   1026 C CG  . LEU B 1 131 ? 9.647  24.069 51.861 1.000 26.51784 ? ? ? ? ? ?  131 LEU B CG  1 
ATOM   1027 C CD1 . LEU B 1 131 ? 9.350  22.573 51.891 1.000 25.57595 ? ? ? ? ? ?  131 LEU B CD1 1 
ATOM   1028 C CD2 . LEU B 1 131 ? 8.363  24.876 51.952 1.000 26.12037 ? ? ? ? ? ?  131 LEU B CD2 1 
ATOM   1029 N N   . GLU B 1 132 ? 11.259 26.438 55.427 1.000 25.67896 ? ? ? ? ? ?  132 GLU B N   1 
ATOM   1030 C CA  . GLU B 1 132 ? 11.922 26.421 56.722 1.000 30.69886 ? ? ? ? ? ?  132 GLU B CA  1 
ATOM   1031 C C   . GLU B 1 132 ? 11.393 25.219 57.490 1.000 25.85941 ? ? ? ? ? ?  132 GLU B C   1 
ATOM   1032 O O   . GLU B 1 132 ? 10.192 25.136 57.770 1.000 23.23557 ? ? ? ? ? ?  132 GLU B O   1 
ATOM   1033 C CB  . GLU B 1 132 ? 11.677 27.716 57.497 1.000 31.39426 ? ? ? ? ? ?  132 GLU B CB  1 
ATOM   1034 C CG  . GLU B 1 132 ? 12.422 27.795 58.826 1.000 32.17343 ? ? ? ? ? ?  132 GLU B CG  1 
ATOM   1035 C CD  . GLU B 1 132 ? 13.923 27.962 58.653 1.000 38.87808 ? ? ? ? ? ?  132 GLU B CD  1 
ATOM   1036 O OE1 . GLU B 1 132 ? 14.348 28.510 57.615 1.000 44.51989 ? ? ? ? ? ?  132 GLU B OE1 1 
ATOM   1037 O OE2 . GLU B 1 132 ? 14.679 27.544 59.554 1.000 42.94651 ? ? ? ? ? -1 132 GLU B OE2 1 
ATOM   1038 N N   . ALA B 1 133 ? 12.279 24.281 57.803 1.000 25.96062 ? ? ? ? ? ?  133 ALA B N   1 
ATOM   1039 C CA  . ALA B 1 133 ? 11.869 23.090 58.531 1.000 26.70181 ? ? ? ? ? ?  133 ALA B CA  1 
ATOM   1040 C C   . ALA B 1 133 ? 11.613 23.424 59.994 1.000 23.30696 ? ? ? ? ? ?  133 ALA B C   1 
ATOM   1041 O O   . ALA B 1 133 ? 12.292 24.269 60.584 1.000 26.44816 ? ? ? ? ? ?  133 ALA B O   1 
ATOM   1042 C CB  . ALA B 1 133 ? 12.939 22.005 58.419 1.000 23.47887 ? ? ? ? ? ?  133 ALA B CB  1 
ATOM   1043 N N   . SER B 1 134 ? 10.622 22.759 60.582 1.000 26.16507 ? ? ? ? ? ?  134 SER B N   1 
ATOM   1044 C CA  . SER B 1 134 ? 10.416 22.888 62.015 1.000 26.60951 ? ? ? ? ? ?  134 SER B CA  1 
ATOM   1045 C C   . SER B 1 134 ? 11.612 22.310 62.766 1.000 27.58237 ? ? ? ? ? ?  134 SER B C   1 
ATOM   1046 O O   . SER B 1 134 ? 12.401 21.532 62.224 1.000 24.64079 ? ? ? ? ? ?  134 SER B O   1 
ATOM   1047 C CB  . SER B 1 134 ? 9.133  22.177 62.447 1.000 28.11828 ? ? ? ? ? ?  134 SER B CB  1 
ATOM   1048 O OG  . SER B 1 134 ? 9.283  20.770 62.369 1.000 21.75676 ? ? ? ? ? ?  134 SER B OG  1 
ATOM   1049 N N   . ASP B 1 135 ? 11.747 22.711 64.034 1.000 26.80062 ? ? ? ? ? ?  135 ASP B N   1 
ATOM   1050 C CA  . ASP B 1 135 ? 12.841 22.193 64.850 1.000 25.07743 ? ? ? ? ? ?  135 ASP B CA  1 
ATOM   1051 C C   . ASP B 1 135 ? 12.815 20.670 64.905 1.000 24.85354 ? ? ? ? ? ?  135 ASP B C   1 
ATOM   1052 O O   . ASP B 1 135 ? 13.868 20.023 64.871 1.000 23.67102 ? ? ? ? ? ?  135 ASP B O   1 
ATOM   1053 C CB  . ASP B 1 135 ? 12.777 22.781 66.260 1.000 26.69928 ? ? ? ? ? ?  135 ASP B CB  1 
ATOM   1054 C CG  . ASP B 1 135 ? 13.243 24.225 66.314 1.000 30.38202 ? ? ? ? ? ?  135 ASP B CG  1 
ATOM   1055 O OD1 . ASP B 1 135 ? 13.768 24.725 65.297 1.000 29.71952 ? ? ? ? ? ?  135 ASP B OD1 1 
ATOM   1056 O OD2 . ASP B 1 135 ? 13.084 24.861 67.376 1.000 34.82753 ? ? ? ? ? -1 135 ASP B OD2 1 
ATOM   1057 N N   . ASP B 1 136 ? 11.619 20.079 64.991 1.000 22.77370 ? ? ? ? ? ?  136 ASP B N   1 
ATOM   1058 C CA  . ASP B 1 136 ? 11.521 18.623 65.032 1.000 21.86777 ? ? ? ? ? ?  136 ASP B CA  1 
ATOM   1059 C C   . ASP B 1 136 ? 12.007 17.998 63.730 1.000 21.36651 ? ? ? ? ? ?  136 ASP B C   1 
ATOM   1060 O O   . ASP B 1 136 ? 12.666 16.952 63.747 1.000 23.07617 ? ? ? ? ? ?  136 ASP B O   1 
ATOM   1061 C CB  . ASP B 1 136 ? 10.083 18.198 65.336 1.000 22.29711 ? ? ? ? ? ?  136 ASP B CB  1 
ATOM   1062 C CG  . ASP B 1 136 ? 9.747  18.302 66.815 1.000 28.63991 ? ? ? ? ? ?  136 ASP B CG  1 
ATOM   1063 O OD1 . ASP B 1 136 ? 10.670 18.566 67.617 1.000 23.90699 ? ? ? ? ? ?  136 ASP B OD1 1 
ATOM   1064 O OD2 . ASP B 1 136 ? 8.564  18.120 67.175 1.000 24.82648 ? ? ? ? ? -1 136 ASP B OD2 1 
ATOM   1065 N N   . VAL B 1 137 ? 11.696 18.623 62.591 1.000 21.67460 ? ? ? ? ? ?  137 VAL B N   1 
ATOM   1066 C CA  . VAL B 1 137 ? 12.195 18.122 61.312 1.000 19.48110 ? ? ? ? ? ?  137 VAL B CA  1 
ATOM   1067 C C   . VAL B 1 137 ? 13.715 18.217 61.265 1.000 24.89594 ? ? ? ? ? ?  137 VAL B C   1 
ATOM   1068 O O   . VAL B 1 137 ? 14.404 17.273 60.861 1.000 20.46957 ? ? ? ? ? ?  137 VAL B O   1 
ATOM   1069 C CB  . VAL B 1 137 ? 11.547 18.886 60.143 1.000 21.80228 ? ? ? ? ? ?  137 VAL B CB  1 
ATOM   1070 C CG1 . VAL B 1 137 ? 12.208 18.498 58.826 1.000 20.82514 ? ? ? ? ? ?  137 VAL B CG1 1 
ATOM   1071 C CG2 . VAL B 1 137 ? 10.055 18.612 60.093 1.000 20.51693 ? ? ? ? ? ?  137 VAL B CG2 1 
ATOM   1072 N N   . LYS B 1 138 ? 14.261 19.366 61.670 1.000 20.07972 ? ? ? ? ? ?  138 LYS B N   1 
ATOM   1073 C CA  . LYS B 1 138 ? 15.711 19.520 61.705 1.000 26.67152 ? ? ? ? ? ?  138 LYS B CA  1 
ATOM   1074 C C   . LYS B 1 138 ? 16.351 18.476 62.610 1.000 21.61973 ? ? ? ? ? ?  138 LYS B C   1 
ATOM   1075 O O   . LYS B 1 138 ? 17.390 17.899 62.269 1.000 21.39412 ? ? ? ? ? ?  138 LYS B O   1 
ATOM   1076 C CB  . LYS B 1 138 ? 16.078 20.932 62.165 1.000 20.75994 ? ? ? ? ? ?  138 LYS B CB  1 
ATOM   1077 C CG  . LYS B 1 138 ? 15.591 22.032 61.238 1.000 24.96980 ? ? ? ? ? ?  138 LYS B CG  1 
ATOM   1078 C CD  . LYS B 1 138 ? 15.985 23.411 61.755 1.000 26.24531 ? ? ? ? ? ?  138 LYS B CD  1 
ATOM   1079 C CE  . LYS B 1 138 ? 15.453 24.508 60.848 1.000 26.88624 ? ? ? ? ? ?  138 LYS B CE  1 
ATOM   1080 N NZ  . LYS B 1 138 ? 15.809 25.869 61.342 1.000 31.10473 ? ? ? ? ? ?  138 LYS B NZ  1 
ATOM   1081 N N   . ALA B 1 139 ? 15.743 18.216 63.770 1.000 23.26102 ? ? ? ? ? ?  139 ALA B N   1 
ATOM   1082 C CA  . ALA B 1 139 ? 16.264 17.181 64.656 1.000 25.16248 ? ? ? ? ? ?  139 ALA B CA  1 
ATOM   1083 C C   . ALA B 1 139 ? 16.212 15.811 63.991 1.000 24.33312 ? ? ? ? ? ?  139 ALA B C   1 
ATOM   1084 O O   . ALA B 1 139 ? 17.160 15.024 64.097 1.000 24.91509 ? ? ? ? ? ?  139 ALA B O   1 
ATOM   1085 C CB  . ALA B 1 139 ? 15.482 17.171 65.968 1.000 28.81647 ? ? ? ? ? ?  139 ALA B CB  1 
ATOM   1086 N N   . LEU B 1 140 ? 15.108 15.505 63.308 1.000 21.90968 ? ? ? ? ? ?  140 LEU B N   1 
ATOM   1087 C CA  . LEU B 1 140 ? 14.992 14.226 62.614 1.000 22.02905 ? ? ? ? ? ?  140 LEU B CA  1 
ATOM   1088 C C   . LEU B 1 140 ? 16.093 14.066 61.573 1.000 20.18401 ? ? ? ? ? ?  140 LEU B C   1 
ATOM   1089 O O   . LEU B 1 140 ? 16.734 13.013 61.483 1.000 20.91639 ? ? ? ? ? ?  140 LEU B O   1 
ATOM   1090 C CB  . LEU B 1 140 ? 13.616 14.113 61.959 1.000 19.00961 ? ? ? ? ? ?  140 LEU B CB  1 
ATOM   1091 C CG  . LEU B 1 140 ? 13.361 12.842 61.150 1.000 18.65442 ? ? ? ? ? ?  140 LEU B CG  1 
ATOM   1092 C CD1 . LEU B 1 140 ? 13.247 11.638 62.074 1.000 21.28892 ? ? ? ? ? ?  140 LEU B CD1 1 
ATOM   1093 C CD2 . LEU B 1 140 ? 12.112 12.998 60.294 1.000 18.13534 ? ? ? ? ? ?  140 LEU B CD2 1 
ATOM   1094 N N   . ARG B 1 141 ? 16.317 15.104 60.766 1.000 20.65462 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B N   1 
ATOM   1095 C CA  . ARG B 1 141 ? 17.362 15.037 59.750 1.000 20.67613 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B CA  1 
ATOM   1096 C C   . ARG B 1 141 ? 18.734 14.847 60.383 1.000 22.18648 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B C   1 
ATOM   1097 O O   . ARG B 1 141 ? 19.565 14.090 59.868 1.000 23.22549 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B O   1 
ATOM   1098 C CB  . ARG B 1 141 ? 17.327 16.301 58.889 1.000 22.95418 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B CB  1 
ATOM   1099 C CG  . ARG B 1 141 ? 18.359 16.349 57.780 1.000 23.12186 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B CG  1 
ATOM   1100 C CD  . ARG B 1 141 ? 18.181 17.603 56.934 1.000 21.36142 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B CD  1 
ATOM   1101 N NE  . ARG B 1 141 ? 19.228 17.748 55.929 1.000 23.00018 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B NE  1 
ATOM   1102 C CZ  . ARG B 1 141 ? 20.373 18.386 56.129 1.000 28.30999 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B CZ  1 
ATOM   1103 N NH1 . ARG B 1 141 ? 20.665 18.933 57.298 1.000 23.52472 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B NH1 1 
ATOM   1104 N NH2 . ARG B 1 141 ? 21.246 18.482 55.130 1.000 26.07731 ? ? ? ? ? ?  141 ARG B NH2 1 
ATOM   1105 N N   . ASN B 1 142 ? 18.961 15.503 61.502 1.000 21.04491 ? ? ? ? ? ?  142 ASN B N   1 
ATOM   1106 C CA  . ASN B 1 142 ? 20.216 15.393 62.212 1.000 20.23240 ? ? ? ? ? ?  142 ASN B CA  1 
ATOM   1107 C C   . ASN B 1 142 ? 20.473 13.954 62.614 1.000 22.46035 ? ? ? ? ? ?  142 ASN B C   1 
ATOM   1108 O O   . ASN B 1 142 ? 21.512 13.437 62.396 1.000 20.52751 ? ? ? ? ? ?  142 ASN B O   1 
ATOM   1109 C CB  . ASN B 1 142 ? 20.247 16.335 63.405 1.000 23.21632 ? ? ? ? ? ?  142 ASN B CB  1 
ATOM   1110 C CG  . ASN B 1 142 ? 20.570 17.756 63.019 1.000 27.37424 ? ? ? ? ? ?  142 ASN B CG  1 
ATOM   1111 O OD1 . ASN B 1 142 ? 20.863 18.040 61.912 1.000 26.50898 ? ? ? ? ? ?  142 ASN B OD1 1 
ATOM   1112 N ND2 . ASN B 1 142 ? 20.516 18.620 63.952 1.000 24.06666 ? ? ? ? ? ?  142 ASN B ND2 1 
ATOM   1113 N N   . VAL B 1 143 ? 19.449 13.322 63.187 1.000 19.05022 ? ? ? ? ? ?  143 VAL B N   1 
ATOM   1114 C CA  . VAL B 1 143 ? 19.525 11.927 63.620 1.000 21.05637 ? ? ? ? ? ?  143 VAL B CA  1 
ATOM   1115 C C   . VAL B 1 143 ? 19.718 10.998 62.425 1.000 21.71333 ? ? ? ? ? ?  143 VAL B C   1 
ATOM   1116 O O   . VAL B 1 143 ? 20.480 10.032 62.499 1.000 20.77709 ? ? ? ? ? ?  143 VAL B O   1 
ATOM   1117 C CB  . VAL B 1 143 ? 18.260 11.504 64.389 1.000 24.00506 ? ? ? ? ? ?  143 VAL B CB  1 
ATOM   1118 C CG1 . VAL B 1 143 ? 18.318 10.023 64.729 1.000 24.34226 ? ? ? ? ? ?  143 VAL B CG1 1 
ATOM   1119 C CG2 . VAL B 1 143 ? 18.100 12.342 65.648 1.000 24.75925 ? ? ? ? ? ?  143 VAL B CG2 1 
ATOM   1120 N N   . LEU B 1 144 ? 18.996 11.287 61.343 1.000 18.57924 ? ? ? ? ? ?  144 LEU B N   1 
ATOM   1121 C CA  . LEU B 1 144 ? 19.082 10.561 60.124 1.000 18.27010 ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CA  1 
ATOM   1122 C C   . LEU B 1 144 ? 20.571 10.498 59.706 1.000 22.61826 ? ? ? ? ? ?  144 LEU B C   1 
ATOM   1123 O O   . LEU B 1 144 ? 21.034 9.447  59.421 1.000 23.23645 ? ? ? ? ? ?  144 LEU B O   1 
ATOM   1124 C CB  . LEU B 1 144 ? 18.214 11.213 59.043 1.000 18.10622 ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CB  1 
ATOM   1125 C CG  . LEU B 1 144 ? 18.416 10.783 57.599 1.000 24.74796 ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CG  1 
ATOM   1126 C CD1 . LEU B 1 144 ? 17.909 9.395  57.346 1.000 22.01446 ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CD1 1 
ATOM   1127 C CD2 . LEU B 1 144 ? 17.921 11.724 56.543 1.000 22.07035 ? ? ? ? ? ?  144 LEU B CD2 1 
ATOM   1128 N N   . PHE B 1 145 ? 21.302 11.614 59.748 1.000 21.57050 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B N   1 
ATOM   1129 C CA  . PHE B 1 145 ? 22.711 11.624 59.375 1.000 18.75289 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B CA  1 
ATOM   1130 C C   . PHE B 1 145 ? 23.603 10.973 60.423 1.000 22.24185 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B C   1 
ATOM   1131 O O   . PHE B 1 145 ? 24.774 10.705 60.135 1.000 25.76951 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B O   1 
ATOM   1132 C CB  . PHE B 1 145 ? 23.181 13.057 59.119 1.000 25.33708 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B CB  1 
ATOM   1133 C CG  . PHE B 1 145 ? 22.576 13.684 57.896 1.000 30.37262 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B CG  1 
ATOM   1134 C CD1 . PHE B 1 145 ? 21.758 12.948 57.056 1.000 28.12044 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B CD1 1 
ATOM   1135 C CD2 . PHE B 1 145 ? 22.832 15.007 57.581 1.000 35.95796 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B CD2 1 
ATOM   1136 C CE1 . PHE B 1 145 ? 21.201 13.521 55.928 1.000 27.99254 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B CE1 1 
ATOM   1137 C CE2 . PHE B 1 145 ? 22.279 15.585 56.453 1.000 35.24622 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B CE2 1 
ATOM   1138 C CZ  . PHE B 1 145 ? 21.463 14.839 55.626 1.000 27.33360 ? ? ? ? ? ?  145 PHE B CZ  1 
ATOM   1139 N N   . ASN B 1 146 ? 23.088 10.724 61.627 1.000 22.81611 ? ? ? ? ? ?  146 ASN B N   1 
ATOM   1140 C CA  . ASN B 1 146 ? 23.857 9.979  62.616 1.000 26.05926 ? ? ? ? ? ?  146 ASN B CA  1 
ATOM   1141 C C   . ASN B 1 146 ? 23.708 8.476  62.406 1.000 24.68907 ? ? ? ? ? ?  146 ASN B C   1 
ATOM   1142 O O   . ASN B 1 146 ? 24.676 7.724  62.565 1.000 24.59833 ? ? ? ? ? ?  146 ASN B O   1 
ATOM   1143 C CB  . ASN B 1 146 ? 23.418 10.381 64.026 1.000 19.89897 ? ? ? ? ? ?  146 ASN B CB  1 
ATOM   1144 C CG  . ASN B 1 146 ? 24.157 9.619  65.109 1.000 26.93421 ? ? ? ? ? ?  146 ASN B CG  1 
ATOM   1145 O OD1 . ASN B 1 146 ? 23.667 8.610  65.614 1.000 23.49860 ? ? ? ? ? ?  146 ASN B OD1 1 
ATOM   1146 N ND2 . ASN B 1 146 ? 25.339 10.102 65.475 1.000 25.75398 ? ? ? ? ? ?  146 ASN B ND2 1 
ATOM   1147 N N   . VAL B 1 147 ? 22.512 8.027  62.033 1.000 23.96028 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B N   1 
ATOM   1148 C CA  . VAL B 1 147 ? 22.286 6.608  61.780 1.000 26.18763 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B CA  1 
ATOM   1149 C C   . VAL B 1 147 ? 22.667 6.215  60.354 1.000 27.54965 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B C   1 
ATOM   1150 O O   . VAL B 1 147 ? 23.152 5.101  60.130 1.000 23.87744 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B O   1 
ATOM   1151 C CB  . VAL B 1 147 ? 20.822 6.239  62.074 1.000 24.28369 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B CB  1 
ATOM   1152 C CG1 . VAL B 1 147 ? 20.576 4.768  61.772 1.000 22.79511 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B CG1 1 
ATOM   1153 C CG2 . VAL B 1 147 ? 20.474 6.557  63.519 1.000 24.00221 ? ? ? ? ? ?  147 VAL B CG2 1 
ATOM   1154 N N   . VAL B 1 148 ? 22.458 7.099  59.384 1.000 21.55507 ? ? ? ? ? ?  148 VAL B N   1 
ATOM   1155 C CA  . VAL B 1 148 ? 22.766 6.794  57.990 1.000 24.80618 ? ? ? ? ? ?  148 VAL B CA  1 
ATOM   1156 C C   . VAL B 1 148 ? 23.951 7.640  57.543 1.000 24.87225 ? ? ? ? ? ?  148 VAL B C   1 
ATOM   1157 O O   . VAL B 1 148 ? 23.787 8.838  57.269 1.000 30.95532 ? ? ? ? ? ?  148 VAL B O   1 
ATOM   1158 C CB  . VAL B 1 148 ? 21.546 7.027  57.085 1.000 24.86199 ? ? ? ? ? ?  148 VAL B CB  1 
ATOM   1159 C CG1 . VAL B 1 148 ? 21.857 6.599  55.654 1.000 21.85243 ? ? ? ? ? ?  148 VAL B CG1 1 
ATOM   1160 C CG2 . VAL B 1 148 ? 20.337 6.279  57.624 1.000 23.11180 ? ? ? ? ? ?  148 VAL B CG2 1 
ATOM   1161 N N   . PRO B 1 149 ? 25.152 7.072  57.458 1.000 21.49873 ? ? ? ? ? ?  149 PRO B N   1 
ATOM   1162 C CA  . PRO B 1 149 ? 26.303 7.848  56.980 1.000 25.69881 ? ? ? ? ? ?  149 PRO B CA  1 
ATOM   1163 C C   . PRO B 1 149 ? 26.012 8.480  55.628 1.000 25.71590 ? ? ? ? ? ?  149 PRO B C   1 
ATOM   1164 O O   . PRO B 1 149 ? 25.601 7.805  54.680 1.000 26.21009 ? ? ? ? ? ?  149 PRO B O   1 
ATOM   1165 C CB  . PRO B 1 149 ? 27.420 6.802  56.892 1.000 28.53747 ? ? ? ? ? ?  149 PRO B CB  1 
ATOM   1166 C CG  . PRO B 1 149 ? 27.022 5.749  57.874 1.000 32.19949 ? ? ? ? ? ?  149 PRO B CG  1 
ATOM   1167 C CD  . PRO B 1 149 ? 25.522 5.694  57.821 1.000 28.01403 ? ? ? ? ? ?  149 PRO B CD  1 
ATOM   1168 N N   . THR B 1 150 ? 26.230 9.793  55.545 1.000 25.75808 ? ? ? ? ? ?  150 THR B N   1 
ATOM   1169 C CA  . THR B 1 150 ? 25.891 10.578 54.366 1.000 27.46015 ? ? ? ? ? ?  150 THR B CA  1 
ATOM   1170 C C   . THR B 1 150 ? 27.052 11.510 54.036 1.000 30.52767 ? ? ? ? ? ?  150 THR B C   1 
ATOM   1171 O O   . THR B 1 150 ? 27.583 12.179 54.943 1.000 27.94151 ? ? ? ? ? ?  150 THR B O   1 
ATOM   1172 C CB  . THR B 1 150 ? 24.608 11.381 54.601 1.000 34.25555 ? ? ? ? ? ?  150 THR B CB  1 
ATOM   1173 O OG1 . THR B 1 150 ? 23.509 10.482 54.799 1.000 25.21778 ? ? ? ? ? ?  150 THR B OG1 1 
ATOM   1174 C CG2 . THR B 1 150 ? 24.315 12.292 53.417 1.000 26.42309 ? ? ? ? ? ?  150 THR B CG2 1 
ATOM   1175 N N   . PRO B 1 151 ? 27.467 11.587 52.773 1.000 29.38932 ? ? ? ? ? ?  151 PRO B N   1 
ATOM   1176 C CA  . PRO B 1 151 ? 28.603 12.449 52.425 1.000 24.50295 ? ? ? ? ? ?  151 PRO B CA  1 
ATOM   1177 C C   . PRO B 1 151 ? 28.356 13.890 52.850 1.000 28.65207 ? ? ? ? ? ?  151 PRO B C   1 
ATOM   1178 O O   . PRO B 1 151 ? 27.232 14.394 52.783 1.000 26.51296 ? ? ? ? ? ?  151 PRO B O   1 
ATOM   1179 C CB  . PRO B 1 151 ? 28.695 12.320 50.899 1.000 25.73410 ? ? ? ? ? ?  151 PRO B CB  1 
ATOM   1180 C CG  . PRO B 1 151 ? 28.008 11.029 50.580 1.000 28.18912 ? ? ? ? ? ?  151 PRO B CG  1 
ATOM   1181 C CD  . PRO B 1 151 ? 26.913 10.893 51.597 1.000 27.07257 ? ? ? ? ? ?  151 PRO B CD  1 
ATOM   1182 N N   . ARG B 1 152 ? 29.422 14.550 53.297 1.000 25.30420 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B N   1 
ATOM   1183 C CA  . ARG B 1 152 ? 29.353 15.961 53.660 1.000 28.99483 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B CA  1 
ATOM   1184 C C   . ARG B 1 152 ? 29.354 16.809 52.395 1.000 31.98436 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B C   1 
ATOM   1185 O O   . ARG B 1 152 ? 30.270 16.706 51.572 1.000 33.92911 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B O   1 
ATOM   1186 C CB  . ARG B 1 152 ? 30.527 16.340 54.560 1.000 29.62886 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B CB  1 
ATOM   1187 C CG  . ARG B 1 152 ? 30.677 17.842 54.801 1.000 24.71444 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B CG  1 
ATOM   1188 C CD  . ARG B 1 152 ? 31.956 18.149 55.574 1.000 22.74461 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B CD  1 
ATOM   1189 N NE  . ARG B 1 152 ? 32.149 19.579 55.793 1.000 29.95735 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B NE  1 
ATOM   1190 C CZ  . ARG B 1 152 ? 31.754 20.231 56.879 1.000 29.13393 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B CZ  1 
ATOM   1191 N NH1 . ARG B 1 152 ? 31.129 19.612 57.868 1.000 31.79777 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B NH1 1 
ATOM   1192 N NH2 . ARG B 1 152 ? 31.995 21.535 56.976 1.000 26.44202 ? ? ? ? ? ?  152 ARG B NH2 1 
ATOM   1193 N N   . ASP B 1 153 ? 28.332 17.645 52.237 1.000 32.07786 ? ? ? ? ? ?  153 ASP B N   1 
ATOM   1194 C CA  . ASP B 1 153 ? 28.277 18.536 51.086 1.000 33.33081 ? ? ? ? ? ?  153 ASP B CA  1 
ATOM   1195 C C   . ASP B 1 153 ? 29.404 19.557 51.160 1.000 30.55890 ? ? ? ? ? ?  153 ASP B C   1 
ATOM   1196 O O   . ASP B 1 153 ? 29.595 20.216 52.188 1.000 36.37552 ? ? ? ? ? ?  153 ASP B O   1 
ATOM   1197 C CB  . ASP B 1 153 ? 26.925 19.243 51.021 1.000 40.75279 ? ? ? ? ? ?  153 ASP B CB  1 
ATOM   1198 C CG  . ASP B 1 153 ? 25.800 18.312 50.614 1.000 43.37849 ? ? ? ? ? ?  153 ASP B CG  1 
ATOM   1199 O OD1 . ASP B 1 153 ? 26.071 17.344 49.873 1.000 38.10793 ? ? ? ? ? ?  153 ASP B OD1 1 
ATOM   1200 O OD2 . ASP B 1 153 ? 24.647 18.552 51.033 1.000 42.42048 ? ? ? ? ? -1 153 ASP B OD2 1 
ATOM   1201 N N   . ILE B 1 154 ? 30.135 19.679 50.078 1.000 34.21422 ? ? ? ? ? ?  154 ILE B N   1 
ATOM   1202 C CA  . ILE B 1 154 ? 31.194 20.661 49.919 1.000 40.08940 ? ? ? ? ? ?  154 ILE B CA  1 
ATOM   1203 C C   . ILE B 1 154 ? 31.071 21.295 48.546 1.000 36.90133 ? ? ? ? ? ?  154 ILE B C   1 
ATOM   1204 O O   . ILE B 1 154 ? 31.659 20.860 47.600 1.000 36.78486 ? ? ? ? ? ?  154 ILE B O   1 
ATOM   1205 C CB  . ILE B 1 154 ? 32.611 20.098 50.095 1.000 36.01230 ? ? ? ? ? ?  154 ILE B CB  1 
ATOM   1206 C CG1 . ILE B 1 154 ? 32.784 19.347 51.416 1.000 28.50603 ? ? ? ? ? ?  154 ILE B CG1 1 
ATOM   1207 C CG2 . ILE B 1 154 ? 33.604 21.222 50.057 1.000 28.88637 ? ? ? ? ? ?  154 ILE B CG2 1 
ATOM   1208 C CD1 . ILE B 1 154 ? 34.207 19.097 51.786 1.000 23.43833 ? ? ? ? ? ?  154 ILE B CD1 1 
ATOM   1209 N N   . PHE B 1 155 ? 30.261 22.326 48.458 1.000 41.86447 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B N   1 
ATOM   1210 C CA  . PHE B 1 155 ? 30.025 23.023 47.195 1.000 51.02676 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B CA  1 
ATOM   1211 C C   . PHE B 1 155 ? 30.832 24.292 47.030 1.000 48.74300 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B C   1 
ATOM   1212 O O   . PHE B 1 155 ? 31.033 24.772 45.945 1.000 50.40404 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B O   1 
ATOM   1213 C CB  . PHE B 1 155 ? 28.548 23.342 47.058 1.000 46.31687 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B CB  1 
ATOM   1214 C CG  . PHE B 1 155 ? 27.681 22.169 47.295 1.000 57.07058 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B CG  1 
ATOM   1215 C CD1 . PHE B 1 155 ? 27.778 21.062 46.507 1.000 52.50839 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B CD1 1 
ATOM   1216 C CD2 . PHE B 1 155 ? 26.748 22.205 48.282 1.000 60.13838 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B CD2 1 
ATOM   1217 C CE1 . PHE B 1 155 ? 26.970 19.993 46.706 1.000 58.68581 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B CE1 1 
ATOM   1218 C CE2 . PHE B 1 155 ? 25.928 21.147 48.492 1.000 57.87700 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B CE2 1 
ATOM   1219 C CZ  . PHE B 1 155 ? 26.031 20.036 47.693 1.000 55.86599 ? ? ? ? ? ?  155 PHE B CZ  1 
ATOM   1220 N N   . GLY B 1 156 ? 31.245 24.835 48.155 1.000 53.54292 ? ? ? ? ? ?  156 GLY B N   1 
ATOM   1221 C CA  . GLY B 1 156 ? 32.053 26.023 48.224 1.000 45.51674 ? ? ? ? ? ?  156 GLY B CA  1 
ATOM   1222 C C   . GLY B 1 156 ? 33.425 25.713 48.756 1.000 45.30041 ? ? ? ? ? ?  156 GLY B C   1 
ATOM   1223 O O   . GLY B 1 156 ? 33.993 24.703 48.482 1.000 47.44160 ? ? ? ? ? ?  156 GLY B O   1 
ATOM   1224 N N   . PRO B 1 157 ? 33.957 26.613 49.541 1.000 47.21601 ? ? ? ? ? ?  157 PRO B N   1 
ATOM   1225 C CA  . PRO B 1 157 ? 35.266 26.422 50.148 1.000 46.31429 ? ? ? ? ? ?  157 PRO B CA  1 
ATOM   1226 C C   . PRO B 1 157 ? 35.227 25.238 51.105 1.000 44.53929 ? ? ? ? ? ?  157 PRO B C   1 
ATOM   1227 O O   . PRO B 1 157 ? 34.251 24.973 51.779 1.000 35.25971 ? ? ? ? ? ?  157 PRO B O   1 
ATOM   1228 C CB  . PRO B 1 157 ? 35.471 27.709 50.931 1.000 43.64608 ? ? ? ? ? ?  157 PRO B CB  1 
ATOM   1229 C CG  . PRO B 1 157 ? 34.543 28.663 50.331 1.000 46.63652 ? ? ? ? ? ?  157 PRO B CG  1 
ATOM   1230 C CD  . PRO B 1 157 ? 33.362 27.879 49.935 1.000 47.92961 ? ? ? ? ? ?  157 PRO B CD  1 
ATOM   1231 N N   . VAL B 1 158 ? 36.365 24.592 51.219 1.000 38.24314 ? ? ? ? ? ?  158 VAL B N   1 
ATOM   1232 C CA  . VAL B 1 158 ? 36.529 23.425 52.032 1.000 35.71314 ? ? ? ? ? ?  158 VAL B CA  1 
ATOM   1233 C C   . VAL B 1 158 ? 36.208 23.689 53.511 1.000 39.75779 ? ? ? ? ? ?  158 VAL B C   1 
ATOM   1234 O O   . VAL B 1 158 ? 35.661 22.862 54.143 1.000 33.90779 ? ? ? ? ? ?  158 VAL B O   1 
ATOM   1235 C CB  . VAL B 1 158 ? 37.925 22.813 51.813 1.000 32.60050 ? ? ? ? ? ?  158 VAL B CB  1 
ATOM   1236 C CG1 . VAL B 1 158 ? 38.154 21.623 52.695 1.000 32.77128 ? ? ? ? ? ?  158 VAL B CG1 1 
ATOM   1237 C CG2 . VAL B 1 158 ? 38.096 22.356 50.397 1.000 33.70118 ? ? ? ? ? ?  158 VAL B CG2 1 
ATOM   1238 N N   . LEU B 1 159 ? 36.564 24.842 54.035 1.000 34.05393 ? ? ? ? ? ?  159 LEU B N   1 
ATOM   1239 C CA  . LEU B 1 159 ? 36.293 25.187 55.411 1.000 38.90654 ? ? ? ? ? ?  159 LEU B CA  1 
ATOM   1240 C C   . LEU B 1 159 ? 34.879 25.653 55.748 1.000 41.77205 ? ? ? ? ? ?  159 LEU B C   1 
ATOM   1241 O O   . LEU B 1 159 ? 34.554 25.832 56.887 1.000 42.16809 ? ? ? ? ? ?  159 LEU B O   1 
ATOM   1242 C CB  . LEU B 1 159 ? 37.307 26.199 55.911 1.000 36.05503 ? ? ? ? ? ?  159 LEU B CB  1 
ATOM   1243 C CG  . LEU B 1 159 ? 38.757 25.737 55.786 1.000 38.14110 ? ? ? ? ? ?  159 LEU B CG  1 
ATOM   1244 C CD1 . LEU B 1 159 ? 39.736 26.879 55.848 1.000 32.30273 ? ? ? ? ? ?  159 LEU B CD1 1 
ATOM   1245 C CD2 . LEU B 1 159 ? 39.091 24.689 56.823 1.000 32.09011 ? ? ? ? ? ?  159 LEU B CD2 1 
ATOM   1246 N N   . SER B 1 160 ? 34.063 25.925 54.758 1.000 36.56360 ? ? ? ? ? ?  160 SER B N   1 
ATOM   1247 C CA  . SER B 1 160 ? 32.711 26.349 55.035 1.000 38.68793 ? ? ? ? ? ?  160 SER B CA  1 
ATOM   1248 C C   . SER B 1 160 ? 31.775 25.217 55.451 1.000 39.41460 ? ? ? ? ? ?  160 SER B C   1 
ATOM   1249 O O   . SER B 1 160 ? 31.859 24.131 54.968 1.000 36.59032 ? ? ? ? ? ?  160 SER B O   1 
ATOM   1250 C CB  . SER B 1 160 ? 32.087 27.061 53.835 1.000 36.48244 ? ? ? ? ? ?  160 SER B CB  1 
ATOM   1251 O OG  . SER B 1 160 ? 32.938 27.983 53.234 1.000 46.45833 ? ? ? ? ? ?  160 SER B OG  1 
ATOM   1252 N N   . ASP B 1 161 ? 30.873 25.502 56.355 1.000 33.66371 ? ? ? ? ? ?  161 ASP B N   1 
ATOM   1253 C CA  . ASP B 1 161 ? 29.909 24.538 56.745 1.000 36.21430 ? ? ? ? ? ?  161 ASP B CA  1 
ATOM   1254 C C   . ASP B 1 161 ? 28.723 24.532 55.791 1.000 40.82128 ? ? ? ? ? ?  161 ASP B C   1 
ATOM   1255 O O   . ASP B 1 161 ? 28.300 25.542 55.338 1.000 37.31902 ? ? ? ? ? ?  161 ASP B O   1 
ATOM   1256 C CB  . ASP B 1 161 ? 29.443 24.815 58.132 1.000 39.66158 ? ? ? ? ? ?  161 ASP B CB  1 
ATOM   1257 C CG  . ASP B 1 161 ? 30.503 24.611 59.117 1.000 44.86151 ? ? ? ? ? ?  161 ASP B CG  1 
ATOM   1258 O OD1 . ASP B 1 161 ? 31.214 23.632 59.038 1.000 41.41099 ? ? ? ? ? ?  161 ASP B OD1 1 
ATOM   1259 O OD2 . ASP B 1 161 ? 30.647 25.452 59.963 1.000 48.96903 ? ? ? ? ? -1 161 ASP B OD2 1 
ATOM   1260 N N   . PRO B 1 162 ? 28.219 23.362 55.468 1.000 37.17739 ? ? ? ? ? ?  162 PRO B N   1 
ATOM   1261 C CA  . PRO B 1 162 ? 27.055 23.254 54.599 1.000 38.78224 ? ? ? ? ? ?  162 PRO B CA  1 
ATOM   1262 C C   . PRO B 1 162 ? 25.790 23.818 55.264 1.000 40.06888 ? ? ? ? ? ?  162 PRO B C   1 
ATOM   1263 O O   . PRO B 1 162 ? 25.664 23.830 56.458 1.000 37.45455 ? ? ? ? ? ?  162 PRO B O   1 
ATOM   1264 C CB  . PRO B 1 162 ? 26.919 21.750 54.395 1.000 42.39439 ? ? ? ? ? ?  162 PRO B CB  1 
ATOM   1265 C CG  . PRO B 1 162 ? 27.623 21.144 55.533 1.000 37.10608 ? ? ? ? ? ?  162 PRO B CG  1 
ATOM   1266 C CD  . PRO B 1 162 ? 28.738 22.054 55.853 1.000 33.87667 ? ? ? ? ? ?  162 PRO B CD  1 
ATOM   1267 N N   . VAL B 1 163 ? 24.862 24.286 54.459 1.000 36.14851 ? ? ? ? ? ?  163 VAL B N   1 
ATOM   1268 C CA  . VAL B 1 163 ? 23.628 24.892 54.946 1.000 35.62852 ? ? ? ? ? ?  163 VAL B CA  1 
ATOM   1269 C C   . VAL B 1 163 ? 22.460 24.229 54.230 1.000 26.50934 ? ? ? ? ? ?  163 VAL B C   1 
ATOM   1270 O O   . VAL B 1 163 ? 22.387 24.256 52.995 1.000 28.21555 ? ? ? ? ? ?  163 VAL B O   1 
ATOM   1271 C CB  . VAL B 1 163 ? 23.607 26.414 54.726 1.000 33.81344 ? ? ? ? ? ?  163 VAL B CB  1 
ATOM   1272 C CG1 . VAL B 1 163 ? 22.302 27.012 55.240 1.000 33.86855 ? ? ? ? ? ?  163 VAL B CG1 1 
ATOM   1273 C CG2 . VAL B 1 163 ? 24.806 27.061 55.405 1.000 33.87967 ? ? ? ? ? ?  163 VAL B CG2 1 
ATOM   1274 N N   . TRP B 1 164 ? 21.550 23.637 55.000 1.000 29.18364 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B N   1 
ATOM   1275 C CA  . TRP B 1 164 ? 20.396 22.945 54.439 1.000 31.43312 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B CA  1 
ATOM   1276 C C   . TRP B 1 164 ? 19.349 23.965 54.005 1.000 28.64831 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B C   1 
ATOM   1277 O O   . TRP B 1 164 ? 18.882 24.768 54.820 1.000 31.54271 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B O   1 
ATOM   1278 C CB  . TRP B 1 164 ? 19.813 21.979 55.467 1.000 30.99997 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B CB  1 
ATOM   1279 C CG  . TRP B 1 164 ? 18.728 21.099 54.931 1.000 26.00184 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B CG  1 
ATOM   1280 C CD1 . TRP B 1 164 ? 18.667 20.532 53.693 1.000 27.57124 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B CD1 1 
ATOM   1281 C CD2 . TRP B 1 164 ? 17.541 20.688 55.620 1.000 22.35387 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B CD2 1 
ATOM   1282 N NE1 . TRP B 1 164 ? 17.518 19.789 53.569 1.000 28.86748 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B NE1 1 
ATOM   1283 C CE2 . TRP B 1 164 ? 16.809 19.870 54.738 1.000 25.70168 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B CE2 1 
ATOM   1284 C CE3 . TRP B 1 164 ? 17.028 20.932 56.897 1.000 25.54171 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B CE3 1 
ATOM   1285 C CZ2 . TRP B 1 164 ? 15.590 19.296 55.092 1.000 23.32670 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B CZ2 1 
ATOM   1286 C CZ3 . TRP B 1 164 ? 15.819 20.363 57.245 1.000 23.54778 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B CZ3 1 
ATOM   1287 C CH2 . TRP B 1 164 ? 15.115 19.551 56.347 1.000 22.44405 ? ? ? ? ? ?  164 TRP B CH2 1 
ATOM   1288 N N   . CYS B 1 165 ? 18.978 23.933 52.727 1.000 28.31442 ? ? ? ? ? ?  165 CYS B N   1 
ATOM   1289 C CA  . CYS B 1 165 ? 17.977 24.839 52.160 1.000 27.44170 ? ? ? ? ? ?  165 CYS B CA  1 
ATOM   1290 C C   . CYS B 1 165 ? 16.891 24.016 51.480 1.000 27.94715 ? ? ? ? ? ?  165 CYS B C   1 
ATOM   1291 O O   . CYS B 1 165 ? 16.811 23.963 50.246 1.000 30.07889 ? ? ? ? ? ?  165 CYS B O   1 
ATOM   1292 C CB  . CYS B 1 165 ? 18.616 25.820 51.176 1.000 31.85270 ? ? ? ? ? ?  165 CYS B CB  1 
ATOM   1293 S SG  . CYS B 1 165 ? 19.932 26.840 51.877 1.000 41.21159 ? ? ? ? ? ?  165 CYS B SG  1 
ATOM   1294 N N   . PRO B 1 166 ? 16.030 23.366 52.257 1.000 27.93837 ? ? ? ? ? ?  166 PRO B N   1 
ATOM   1295 C CA  . PRO B 1 166 ? 15.003 22.506 51.661 1.000 27.14424 ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CA  1 
ATOM   1296 C C   . PRO B 1 166 ? 14.008 23.303 50.832 1.000 26.72211 ? ? ? ? ? ?  166 PRO B C   1 
ATOM   1297 O O   . PRO B 1 166 ? 13.815 24.507 51.016 1.000 28.63758 ? ? ? ? ? ?  166 PRO B O   1 
ATOM   1298 C CB  . PRO B 1 166 ? 14.324 21.864 52.877 1.000 25.86597 ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CB  1 
ATOM   1299 C CG  . PRO B 1 166 ? 14.582 22.822 54.002 1.000 31.13347 ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CG  1 
ATOM   1300 C CD  . PRO B 1 166 ? 15.941 23.408 53.726 1.000 24.90920 ? ? ? ? ? ?  166 PRO B CD  1 
ATOM   1301 N N   . HIS B 1 167 ? 13.370 22.604 49.897 1.000 27.31710 ? ? ? ? ? ?  167 HIS B N   1 
ATOM   1302 C CA  . HIS B 1 167 ? 12.342 23.211 49.065 1.000 23.50019 ? ? ? ? ? ?  167 HIS B CA  1 
ATOM   1303 C C   . HIS B 1 167 ? 11.437 22.113 48.528 1.000 26.70231 ? ? ? ? ? ?  167 HIS B C   1 
ATOM   1304 O O   . HIS B 1 167 ? 11.758 20.923 48.592 1.000 27.49876 ? ? ? ? ? ?  167 HIS B O   1 
ATOM   1305 C CB  . HIS B 1 167 ? 12.951 24.032 47.920 1.000 28.36437 ? ? ? ? ? ?  167 HIS B CB  1 
ATOM   1306 C CG  . HIS B 1 167 ? 13.679 23.210 46.900 1.000 29.75018 ? ? ? ? ? ?  167 HIS B CG  1 
ATOM   1307 N ND1 . HIS B 1 167 ? 15.051 23.222 46.778 1.000 35.77788 ? ? ? ? ? ?  167 HIS B ND1 1 
ATOM   1308 C CD2 . HIS B 1 167 ? 13.224 22.359 45.950 1.000 27.49088 ? ? ? ? ? ?  167 HIS B CD2 1 
ATOM   1309 C CE1 . HIS B 1 167 ? 15.411 22.409 45.801 1.000 28.17608 ? ? ? ? ? ?  167 HIS B CE1 1 
ATOM   1310 N NE2 . HIS B 1 167 ? 14.321 21.873 45.282 1.000 33.01987 ? ? ? ? ? ?  167 HIS B NE2 1 
ATOM   1311 N N   . VAL B 1 168 ? 10.292 22.533 48.002 1.000 23.92307 ? ? ? ? ? ?  168 VAL B N   1 
ATOM   1312 C CA  . VAL B 1 168 ? 9.368  21.650 47.303 1.000 22.46183 ? ? ? ? ? ?  168 VAL B CA  1 
ATOM   1313 C C   . VAL B 1 168 ? 9.037  22.297 45.966 1.000 25.76436 ? ? ? ? ? ?  168 VAL B C   1 
ATOM   1314 O O   . VAL B 1 168 ? 8.621  23.460 45.921 1.000 26.06223 ? ? ? ? ? ?  168 VAL B O   1 
ATOM   1315 C CB  . VAL B 1 168 ? 8.090  21.386 48.122 1.000 25.59361 ? ? ? ? ? ?  168 VAL B CB  1 
ATOM   1316 C CG1 . VAL B 1 168 ? 7.451  22.697 48.558 1.000 24.62964 ? ? ? ? ? ?  168 VAL B CG1 1 
ATOM   1317 C CG2 . VAL B 1 168 ? 7.104  20.549 47.320 1.000 25.31933 ? ? ? ? ? ?  168 VAL B CG2 1 
ATOM   1318 N N   . THR B 1 169 ? 9.245  21.557 44.881 1.000 25.25602 ? ? ? ? ? ?  169 THR B N   1 
ATOM   1319 C CA  . THR B 1 169 ? 8.963  22.090 43.556 1.000 30.05417 ? ? ? ? ? ?  169 THR B CA  1 
ATOM   1320 C C   . THR B 1 169 ? 7.459  22.225 43.356 1.000 26.81896 ? ? ? ? ? ?  169 THR B C   1 
ATOM   1321 O O   . THR B 1 169 ? 6.698  21.297 43.642 1.000 28.65005 ? ? ? ? ? ?  169 THR B O   1 
ATOM   1322 C CB  . THR B 1 169 ? 9.557  21.186 42.476 1.000 34.37029 ? ? ? ? ? ?  169 THR B CB  1 
ATOM   1323 O OG1 . THR B 1 169 ? 10.965 21.035 42.694 1.000 29.31039 ? ? ? ? ? ?  169 THR B OG1 1 
ATOM   1324 C CG2 . THR B 1 169 ? 9.329  21.791 41.101 1.000 28.22314 ? ? ? ? ? ?  169 THR B CG2 1 
ATOM   1325 N N   . ILE B 1 170 ? 7.032  23.388 42.870 1.000 27.98556 ? ? ? ? ? ?  170 ILE B N   1 
ATOM   1326 C CA  . ILE B 1 170 ? 5.620  23.614 42.577 1.000 26.83455 ? ? ? ? ? ?  170 ILE B CA  1 
ATOM   1327 C C   . ILE B 1 170 ? 5.289  23.239 41.138 1.000 32.98697 ? ? ? ? ? ?  170 ILE B C   1 
ATOM   1328 O O   . ILE B 1 170 ? 4.265  22.604 40.874 1.000 30.38488 ? ? ? ? ? ?  170 ILE B O   1 
ATOM   1329 C CB  . ILE B 1 170 ? 5.245  25.080 42.873 1.000 27.93254 ? ? ? ? ? ?  170 ILE B CB  1 
ATOM   1330 C CG1 . ILE B 1 170 ? 5.700  25.481 44.278 1.000 23.69713 ? ? ? ? ? ?  170 ILE B CG1 1 
ATOM   1331 C CG2 . ILE B 1 170 ? 3.745  25.285 42.722 1.000 33.43342 ? ? ? ? ? ?  170 ILE B CG2 1 
ATOM   1332 C CD1 . ILE B 1 170 ? 5.486  26.954 44.591 1.000 29.00285 ? ? ? ? ? ?  170 ILE B CD1 1 
ATOM   1333 N N   . GLY B 1 171 ? 6.141  23.618 40.195 1.000 26.00274 ? ? ? ? ? ?  171 GLY B N   1 
ATOM   1334 C CA  . GLY B 1 171 ? 5.912  23.272 38.805 1.000 28.79687 ? ? ? ? ? ?  171 GLY B CA  1 
ATOM   1335 C C   . GLY B 1 171 ? 6.969  23.904 37.929 1.000 30.93626 ? ? ? ? ? ?  171 GLY B C   1 
ATOM   1336 O O   . GLY B 1 171 ? 7.717  24.792 38.353 1.000 29.09771 ? ? ? ? ? ?  171 GLY B O   1 
ATOM   1337 N N   . TYR B 1 172 ? 7.020  23.425 36.690 1.000 29.70565 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B N   1 
ATOM   1338 C CA  . TYR B 1 172 ? 7.936  23.937 35.684 1.000 29.54070 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B CA  1 
ATOM   1339 C C   . TYR B 1 172 ? 7.182  24.808 34.690 1.000 34.10700 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B C   1 
ATOM   1340 O O   . TYR B 1 172 ? 6.087  24.455 34.242 1.000 32.40238 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B O   1 
ATOM   1341 C CB  . TYR B 1 172 ? 8.638  22.793 34.948 1.000 30.16313 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B CB  1 
ATOM   1342 C CG  . TYR B 1 172 ? 9.602  22.026 35.820 1.000 32.19213 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B CG  1 
ATOM   1343 C CD1 . TYR B 1 172 ? 9.157  21.008 36.653 1.000 26.07606 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B CD1 1 
ATOM   1344 C CD2 . TYR B 1 172 ? 10.957 22.327 35.817 1.000 34.82104 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B CD2 1 
ATOM   1345 C CE1 . TYR B 1 172 ? 10.036 20.309 37.456 1.000 31.50327 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B CE1 1 
ATOM   1346 C CE2 . TYR B 1 172 ? 11.843 21.632 36.615 1.000 31.92442 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B CE2 1 
ATOM   1347 C CZ  . TYR B 1 172 ? 11.378 20.627 37.434 1.000 28.92374 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B CZ  1 
ATOM   1348 O OH  . TYR B 1 172 ? 12.262 19.935 38.230 1.000 38.27796 ? ? ? ? ? ?  172 TYR B OH  1 
ATOM   1349 N N   . VAL B 1 173 ? 7.771  25.951 34.356 1.000 33.41607 ? ? ? ? ? ?  173 VAL B N   1 
ATOM   1350 C CA  . VAL B 1 173 ? 7.202  26.864 33.379 1.000 36.78579 ? ? ? ? ? ?  173 VAL B CA  1 
ATOM   1351 C C   . VAL B 1 173 ? 8.258  27.103 32.310 1.000 34.68771 ? ? ? ? ? ?  173 VAL B C   1 
ATOM   1352 O O   . VAL B 1 173 ? 9.449  26.849 32.507 1.000 37.89981 ? ? ? ? ? ?  173 VAL B O   1 
ATOM   1353 C CB  . VAL B 1 173 ? 6.733  28.187 34.017 1.000 39.24201 ? ? ? ? ? ?  173 VAL B CB  1 
ATOM   1354 C CG1 . VAL B 1 173 ? 5.585  27.927 34.980 1.000 36.96029 ? ? ? ? ? ?  173 VAL B CG1 1 
ATOM   1355 C CG2 . VAL B 1 173 ? 7.891  28.873 34.731 1.000 35.31840 ? ? ? ? ? ?  173 VAL B CG2 1 
ATOM   1356 N N   . ARG B 1 174 ? 7.802  27.588 31.160 1.000 41.80613 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B N   1 
ATOM   1357 C CA  . ARG B 1 174 ? 8.714  27.854 30.061 1.000 43.80856 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B CA  1 
ATOM   1358 C C   . ARG B 1 174 ? 9.617  29.027 30.420 1.000 45.58494 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B C   1 
ATOM   1359 O O   . ARG B 1 174 ? 9.206  29.957 31.118 1.000 40.03259 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B O   1 
ATOM   1360 C CB  . ARG B 1 174 ? 7.934  28.134 28.779 1.000 52.89870 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B CB  1 
ATOM   1361 C CG  . ARG B 1 174 ? 8.537  27.492 27.547 1.000 59.09326 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B CG  1 
ATOM   1362 C CD  . ARG B 1 174 ? 7.926  28.048 26.275 1.000 61.24221 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B CD  1 
ATOM   1363 N NE  . ARG B 1 174 ? 8.740  27.737 25.106 1.000 60.97217 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B NE  1 
ATOM   1364 C CZ  . ARG B 1 174 ? 8.873  26.523 24.586 1.000 66.97512 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B CZ  1 
ATOM   1365 N NH1 . ARG B 1 174 ? 8.264  25.475 25.116 1.000 49.76073 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B NH1 1 
ATOM   1366 N NH2 . ARG B 1 174 ? 9.636  26.359 23.508 1.000 64.77456 ? ? ? ? ? ?  174 ARG B NH2 1 
ATOM   1367 N N   . ALA B 1 175 ? 10.863 28.973 29.946 1.000 45.53156 ? ? ? ? ? ?  175 ALA B N   1 
ATOM   1368 C CA  . ALA B 1 175 ? 11.848 29.990 30.292 1.000 50.29534 ? ? ? ? ? ?  175 ALA B CA  1 
ATOM   1369 C C   . ALA B 1 175 ? 11.748 31.264 29.464 1.000 49.15263 ? ? ? ? ? ?  175 ALA B C   1 
ATOM   1370 O O   . ALA B 1 175 ? 12.383 32.262 29.820 1.000 57.57554 ? ? ? ? ? ?  175 ALA B O   1 
ATOM   1371 C CB  . ALA B 1 175 ? 13.250 29.394 30.144 1.000 45.69619 ? ? ? ? ? ?  175 ALA B CB  1 
ATOM   1372 N N   . ASP B 1 176 ? 10.846 31.333 28.517 1.000 46.62053 ? ? ? ? ? ?  176 ASP B N   1 
ATOM   1373 C CA  . ASP B 1 176 ? 10.721 32.506 27.707 1.000 47.07847 ? ? ? ? ? ?  176 ASP B CA  1 
ATOM   1374 C C   . ASP B 1 176 ? 9.372  33.124 27.743 1.000 53.34017 ? ? ? ? ? ?  176 ASP B C   1 
ATOM   1375 O O   . ASP B 1 176 ? 8.914  33.623 26.753 1.000 51.85364 ? ? ? ? ? ?  176 ASP B O   1 
ATOM   1376 C CB  . ASP B 1 176 ? 11.080 32.195 26.262 1.000 57.68042 ? ? ? ? ? ?  176 ASP B CB  1 
ATOM   1377 C CG  . ASP B 1 176 ? 10.328 31.007 25.702 1.000 66.36622 ? ? ? ? ? ?  176 ASP B CG  1 
ATOM   1378 O OD1 . ASP B 1 176 ? 9.215  30.735 26.137 1.000 61.95553 ? ? ? ? ? ?  176 ASP B OD1 1 
ATOM   1379 O OD2 . ASP B 1 176 ? 10.855 30.356 24.807 1.000 68.66440 ? ? ? ? ? -1 176 ASP B OD2 1 
ATOM   1380 N N   . ASP B 1 177 ? 8.703  33.022 28.866 1.000 52.01759 ? ? ? ? ? ?  177 ASP B N   1 
ATOM   1381 C CA  . ASP B 1 177 ? 7.393  33.597 29.037 1.000 53.90447 ? ? ? ? ? ?  177 ASP B CA  1 
ATOM   1382 C C   . ASP B 1 177 ? 7.322  34.274 30.416 1.000 59.63020 ? ? ? ? ? ?  177 ASP B C   1 
ATOM   1383 O O   . ASP B 1 177 ? 6.676  33.799 31.342 1.000 52.61619 ? ? ? ? ? ?  177 ASP B O   1 
ATOM   1384 C CB  . ASP B 1 177 ? 6.369  32.530 28.873 1.000 48.37520 ? ? ? ? ? ?  177 ASP B CB  1 
ATOM   1385 C CG  . ASP B 1 177 ? 4.995  33.052 28.664 1.000 55.63100 ? ? ? ? ? ?  177 ASP B CG  1 
ATOM   1386 O OD1 . ASP B 1 177 ? 4.660  34.180 29.022 1.000 56.92348 ? ? ? ? ? ?  177 ASP B OD1 1 
ATOM   1387 O OD2 . ASP B 1 177 ? 4.211  32.279 28.162 1.000 57.97741 ? ? ? ? ? -1 177 ASP B OD2 1 
ATOM   1388 N N   . GLU B 1 178 ? 7.913  35.450 30.497 1.000 54.97234 ? ? ? ? ? ?  178 GLU B N   1 
ATOM   1389 C CA  . GLU B 1 178 ? 8.008  36.185 31.735 1.000 56.98725 ? ? ? ? ? ?  178 GLU B CA  1 
ATOM   1390 C C   . GLU B 1 178 ? 6.694  36.497 32.360 1.000 56.75037 ? ? ? ? ? ?  178 GLU B C   1 
ATOM   1391 O O   . GLU B 1 178 ? 6.557  36.309 33.533 1.000 48.80791 ? ? ? ? ? ?  178 GLU B O   1 
ATOM   1392 C CB  . GLU B 1 178 ? 8.760  37.478 31.519 1.000 55.90940 ? ? ? ? ? ?  178 GLU B CB  1 
ATOM   1393 C CG  . GLU B 1 178 ? 10.256 37.325 31.416 1.000 60.96659 ? ? ? ? ? ?  178 GLU B CG  1 
ATOM   1394 C CD  . GLU B 1 178 ? 10.937 37.401 32.746 1.000 70.50717 ? ? ? ? ? ?  178 GLU B CD  1 
ATOM   1395 O OE1 . GLU B 1 178 ? 10.293 37.802 33.714 1.000 70.95585 ? ? ? ? ? ?  178 GLU B OE1 1 
ATOM   1396 O OE2 . GLU B 1 178 ? 12.115 37.057 32.825 1.000 76.35607 ? ? ? ? ? -1 178 GLU B OE2 1 
ATOM   1397 N N   . ASP B 1 179 ? 5.707  36.919 31.600 1.000 55.46645 ? ? ? ? ? ?  179 ASP B N   1 
ATOM   1398 C CA  . ASP B 1 179 ? 4.434  37.199 32.225 1.000 60.17687 ? ? ? ? ? ?  179 ASP B CA  1 
ATOM   1399 C C   . ASP B 1 179 ? 3.842  35.934 32.872 1.000 59.34269 ? ? ? ? ? ?  179 ASP B C   1 
ATOM   1400 O O   . ASP B 1 179 ? 3.279  35.999 33.932 1.000 50.72233 ? ? ? ? ? ?  179 ASP B O   1 
ATOM   1401 C CB  . ASP B 1 179 ? 3.433  37.741 31.212 1.000 55.71850 ? ? ? ? ? ?  179 ASP B CB  1 
ATOM   1402 C CG  . ASP B 1 179 ? 3.634  39.214 30.899 1.000 61.63580 ? ? ? ? ? ?  179 ASP B CG  1 
ATOM   1403 O OD1 . ASP B 1 179 ? 4.548  39.835 31.444 1.000 59.68470 ? ? ? ? ? ?  179 ASP B OD1 1 
ATOM   1404 O OD2 . ASP B 1 179 ? 2.844  39.719 30.099 1.000 59.63510 ? ? ? ? ? -1 179 ASP B OD2 1 
ATOM   1405 N N   . ASN B 1 180 ? 3.936  34.802 32.190 1.000 51.62145 ? ? ? ? ? ?  180 ASN B N   1 
ATOM   1406 C CA  . ASN B 1 180 ? 3.451  33.558 32.747 1.000 46.93792 ? ? ? ? ? ?  180 ASN B CA  1 
ATOM   1407 C C   . ASN B 1 180 ? 4.266  33.153 33.982 1.000 45.78686 ? ? ? ? ? ?  180 ASN B C   1 
ATOM   1408 O O   . ASN B 1 180 ? 3.706  32.795 34.955 1.000 46.07648 ? ? ? ? ? ?  180 ASN B O   1 
ATOM   1409 C CB  . ASN B 1 180 ? 3.445  32.482 31.666 1.000 41.72968 ? ? ? ? ? ?  180 ASN B CB  1 
ATOM   1410 C CG  . ASN B 1 180 ? 2.964  31.149 32.157 1.000 52.57410 ? ? ? ? ? ?  180 ASN B CG  1 
ATOM   1411 O OD1 . ASN B 1 180 ? 1.813  30.974 32.504 1.000 48.52976 ? ? ? ? ? ?  180 ASN B OD1 1 
ATOM   1412 N ND2 . ASN B 1 180 ? 3.851  30.203 32.164 1.000 51.43351 ? ? ? ? ? ?  180 ASN B ND2 1 
ATOM   1413 N N   . LYS B 1 181 ? 5.580  33.253 33.922 1.000 45.08660 ? ? ? ? ? ?  181 LYS B N   1 
ATOM   1414 C CA  . LYS B 1 181 ? 6.419  32.909 35.048 1.000 43.66910 ? ? ? ? ? ?  181 LYS B CA  1 
ATOM   1415 C C   . LYS B 1 181 ? 6.181  33.831 36.225 1.000 47.30494 ? ? ? ? ? ?  181 LYS B C   1 
ATOM   1416 O O   . LYS B 1 181 ? 5.910  33.387 37.308 1.000 43.52163 ? ? ? ? ? ?  181 LYS B O   1 
ATOM   1417 C CB  . LYS B 1 181 ? 7.869  32.955 34.662 1.000 40.50089 ? ? ? ? ? ?  181 LYS B CB  1 
ATOM   1418 C CG  . LYS B 1 181 ? 8.822  33.001 35.823 1.000 44.83042 ? ? ? ? ? ?  181 LYS B CG  1 
ATOM   1419 C CD  . LYS B 1 181 ? 10.259 32.792 35.428 1.000 38.78077 ? ? ? ? ? ?  181 LYS B CD  1 
ATOM   1420 C CE  . LYS B 1 181 ? 10.920 34.048 34.906 1.000 47.50820 ? ? ? ? ? ?  181 LYS B CE  1 
ATOM   1421 N NZ  . LYS B 1 181 ? 10.874 35.152 35.903 1.000 49.73826 ? ? ? ? ? ?  181 LYS B NZ  1 
ATOM   1422 N N   . ASN B 1 182 ? 6.146  35.131 35.964 1.000 44.28115 ? ? ? ? ? ?  182 ASN B N   1 
ATOM   1423 C CA  . ASN B 1 182 ? 5.916  36.104 36.996 1.000 44.01654 ? ? ? ? ? ?  182 ASN B CA  1 
ATOM   1424 C C   . ASN B 1 182 ? 4.540  35.926 37.548 1.000 44.05106 ? ? ? ? ? ?  182 ASN B C   1 
ATOM   1425 O O   . ASN B 1 182 ? 4.362  36.021 38.705 1.000 43.66386 ? ? ? ? ? ?  182 ASN B O   1 
ATOM   1426 C CB  . ASN B 1 182 ? 6.254  37.529 36.551 1.000 48.38950 ? ? ? ? ? ?  182 ASN B CB  1 
ATOM   1427 C CG  . ASN B 1 182 ? 7.705  37.698 36.248 1.000 45.79278 ? ? ? ? ? ?  182 ASN B CG  1 
ATOM   1428 O OD1 . ASN B 1 182 ? 8.514  36.990 36.756 1.000 51.97967 ? ? ? ? ? ?  182 ASN B OD1 1 
ATOM   1429 N ND2 . ASN B 1 182 ? 8.032  38.621 35.396 1.000 48.20590 ? ? ? ? ? ?  182 ASN B ND2 1 
ATOM   1430 N N   . SER B 1 183 ? 3.550  35.652 36.723 1.000 47.08094 ? ? ? ? ? ?  183 SER B N   1 
ATOM   1431 C CA  . SER B 1 183 ? 2.246  35.373 37.273 1.000 48.16972 ? ? ? ? ? ?  183 SER B CA  1 
ATOM   1432 C C   . SER B 1 183 ? 2.247  34.120 38.113 1.000 41.96354 ? ? ? ? ? ?  183 SER B C   1 
ATOM   1433 O O   . SER B 1 183 ? 1.521  34.065 39.050 1.000 45.72477 ? ? ? ? ? ?  183 SER B O   1 
ATOM   1434 C CB  . SER B 1 183 ? 1.162  35.244 36.229 1.000 49.05019 ? ? ? ? ? ?  183 SER B CB  1 
ATOM   1435 O OG  . SER B 1 183 ? 1.200  36.299 35.332 1.000 56.01638 ? ? ? ? ? ?  183 SER B OG  1 
ATOM   1436 N N   . PHE B 1 184 ? 2.974  33.088 37.713 1.000 41.54056 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B N   1 
ATOM   1437 C CA  . PHE B 1 184 ? 3.018  31.870 38.510 1.000 35.17927 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B CA  1 
ATOM   1438 C C   . PHE B 1 184 ? 3.624  32.172 39.870 1.000 38.15242 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B C   1 
ATOM   1439 O O   . PHE B 1 184 ? 3.085  31.835 40.851 1.000 35.79685 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B O   1 
ATOM   1440 C CB  . PHE B 1 184 ? 3.829  30.761 37.837 1.000 33.16206 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B CB  1 
ATOM   1441 C CG  . PHE B 1 184 ? 3.830  29.450 38.581 1.000 29.76827 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B CG  1 
ATOM   1442 C CD1 . PHE B 1 184 ? 2.801  29.099 39.385 1.000 30.70647 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B CD1 1 
ATOM   1443 C CD2 . PHE B 1 184 ? 4.861  28.574 38.436 1.000 31.55248 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B CD2 1 
ATOM   1444 C CE1 . PHE B 1 184 ? 2.805  27.907 40.054 1.000 37.52300 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B CE1 1 
ATOM   1445 C CE2 . PHE B 1 184 ? 4.879  27.376 39.093 1.000 34.60517 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B CE2 1 
ATOM   1446 C CZ  . PHE B 1 184 ? 3.854  27.046 39.918 1.000 31.80146 ? ? ? ? ? ?  184 PHE B CZ  1 
ATOM   1447 N N   . ILE B 1 185 ? 4.695  32.919 39.879 1.000 32.02127 ? ? ? ? ? ?  185 ILE B N   1 
ATOM   1448 C CA  . ILE B 1 185 ? 5.370  33.265 41.093 1.000 38.32774 ? ? ? ? ? ?  185 ILE B CA  1 
ATOM   1449 C C   . ILE B 1 185 ? 4.472  34.045 42.032 1.000 39.78883 ? ? ? ? ? ?  185 ILE B C   1 
ATOM   1450 O O   . ILE B 1 185 ? 4.477  33.803 43.189 1.000 34.81356 ? ? ? ? ? ?  185 ILE B O   1 
ATOM   1451 C CB  . ILE B 1 185 ? 6.634  34.065 40.811 1.000 43.60705 ? ? ? ? ? ?  185 ILE B CB  1 
ATOM   1452 C CG1 . ILE B 1 185 ? 7.675  33.196 40.155 1.000 36.10692 ? ? ? ? ? ?  185 ILE B CG1 1 
ATOM   1453 C CG2 . ILE B 1 185 ? 7.154  34.670 42.088 1.000 38.50474 ? ? ? ? ? ?  185 ILE B CG2 1 
ATOM   1454 C CD1 . ILE B 1 185 ? 8.980  33.875 39.888 1.000 37.27758 ? ? ? ? ? ?  185 ILE B CD1 1 
ATOM   1455 N N   . GLU B 1 186 ? 3.682  34.963 41.511 1.000 41.48467 ? ? ? ? ? ?  186 GLU B N   1 
ATOM   1456 C CA  . GLU B 1 186 ? 2.766  35.745 42.308 1.000 37.68834 ? ? ? ? ? ?  186 GLU B CA  1 
ATOM   1457 C C   . GLU B 1 186 ? 1.701  34.919 42.949 1.000 40.94158 ? ? ? ? ? ?  186 GLU B C   1 
ATOM   1458 O O   . GLU B 1 186 ? 1.409  35.124 44.082 1.000 42.56422 ? ? ? ? ? ?  186 GLU B O   1 
ATOM   1459 C CB  . GLU B 1 186 ? 2.112  36.816 41.467 1.000 47.03841 ? ? ? ? ? ?  186 GLU B CB  1 
ATOM   1460 C CG  . GLU B 1 186 ? 3.060  37.869 40.978 1.000 46.89679 ? ? ? ? ? ?  186 GLU B CG  1 
ATOM   1461 C CD  . GLU B 1 186 ? 2.396  39.201 40.794 1.000 61.34027 ? ? ? ? ? ?  186 GLU B CD  1 
ATOM   1462 O OE1 . GLU B 1 186 ? 1.857  39.427 39.706 1.000 58.77993 ? ? ? ? ? ?  186 GLU B OE1 1 
ATOM   1463 O OE2 . GLU B 1 186 ? 2.412  40.000 41.742 1.000 60.39611 ? ? ? ? ? -1 186 GLU B OE2 1 
ATOM   1464 N N   . LEU B 1 187 ? 1.058  34.046 42.202 1.000 34.07149 ? ? ? ? ? ?  187 LEU B N   1 
ATOM   1465 C CA  . LEU B 1 187 ? 0.077  33.121 42.757 1.000 36.10795 ? ? ? ? ? ?  187 LEU B CA  1 
ATOM   1466 C C   . LEU B 1 187 ? 0.693  32.261 43.853 1.000 36.90876 ? ? ? ? ? ?  187 LEU B C   1 
ATOM   1467 O O   . LEU B 1 187 ? 0.069  32.029 44.895 1.000 37.48542 ? ? ? ? ? ?  187 LEU B O   1 
ATOM   1468 C CB  . LEU B 1 187 ? -0.506 32.243 41.650 1.000 36.57361 ? ? ? ? ? ?  187 LEU B CB  1 
ATOM   1469 C CG  . LEU B 1 187 ? -1.351 32.951 40.589 1.000 42.33391 ? ? ? ? ? ?  187 LEU B CG  1 
ATOM   1470 C CD1 . LEU B 1 187 ? -1.865 31.952 39.565 1.000 37.91661 ? ? ? ? ? ?  187 LEU B CD1 1 
ATOM   1471 C CD2 . LEU B 1 187 ? -2.503 33.698 41.238 1.000 41.16074 ? ? ? ? ? ?  187 LEU B CD2 1 
ATOM   1472 N N   . ALA B 1 188 ? 1.922  31.784 43.638 1.000 30.59254 ? ? ? ? ? ?  188 ALA B N   1 
ATOM   1473 C CA  . ALA B 1 188 ? 2.565  30.928 44.628 1.000 31.54844 ? ? ? ? ? ?  188 ALA B CA  1 
ATOM   1474 C C   . ALA B 1 188 ? 2.931  31.696 45.891 1.000 34.26840 ? ? ? ? ? ?  188 ALA B C   1 
ATOM   1475 O O   . ALA B 1 188 ? 2.907  31.127 46.989 1.000 34.04393 ? ? ? ? ? ?  188 ALA B O   1 
ATOM   1476 C CB  . ALA B 1 188 ? 3.809  30.273 44.026 1.000 27.69512 ? ? ? ? ? ?  188 ALA B CB  1 
ATOM   1477 N N   . GLU B 1 189 ? 3.281  32.967 45.744 1.000 37.86446 ? ? ? ? ? ?  189 GLU B N   1 
ATOM   1478 C CA  . GLU B 1 189 ? 3.659  33.830 46.873 1.000 36.87329 ? ? ? ? ? ?  189 GLU B CA  1 
ATOM   1479 C C   . GLU B 1 189 ? 2.575  34.008 47.895 1.000 39.13181 ? ? ? ? ? ?  189 GLU B C   1 
ATOM   1480 O O   . GLU B 1 189 ? 2.827  34.308 49.012 1.000 35.15486 ? ? ? ? ? ?  189 GLU B O   1 
ATOM   1481 C CB  . GLU B 1 189 ? 4.225  35.154 46.441 1.000 35.91402 ? ? ? ? ? ?  189 GLU B CB  1 
ATOM   1482 C CG  . GLU B 1 189 ? 5.608  35.038 45.886 1.000 35.59600 ? ? ? ? ? ?  189 GLU B CG  1 
ATOM   1483 C CD  . GLU B 1 189 ? 6.139  36.334 45.366 1.000 38.46166 ? ? ? ? ? ?  189 GLU B CD  1 
ATOM   1484 O OE1 . GLU B 1 189 ? 5.339  37.186 45.065 1.000 43.93835 ? ? ? ? ? ?  189 GLU B OE1 1 
ATOM   1485 O OE2 . GLU B 1 189 ? 7.339  36.491 45.263 1.000 41.66529 ? ? ? ? ? -1 189 GLU B OE2 1 
ATOM   1486 N N   . ALA B 1 190 ? 1.350  33.706 47.526 1.000 43.31651 ? ? ? ? ? ?  190 ALA B N   1 
ATOM   1487 C CA  . ALA B 1 190 ? 0.220  33.768 48.444 1.000 37.16363 ? ? ? ? ? ?  190 ALA B CA  1 
ATOM   1488 C C   . ALA B 1 190 ? 0.216  32.688 49.514 1.000 38.47185 ? ? ? ? ? ?  190 ALA B C   1 
ATOM   1489 O O   . ALA B 1 190 ? -0.457 32.797 50.511 1.000 35.27511 ? ? ? ? ? ?  190 ALA B O   1 
ATOM   1490 C CB  . ALA B 1 190 ? -1.089 33.817 47.693 1.000 41.16363 ? ? ? ? ? ?  190 ALA B CB  1 
ATOM   1491 N N   . PHE B 1 191 ? 0.929  31.611 49.237 1.000 30.80573 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B N   1 
ATOM   1492 C CA  . PHE B 1 191 ? 1.109  30.513 50.135 1.000 35.89056 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B CA  1 
ATOM   1493 C C   . PHE B 1 191 ? 2.287  30.695 51.100 1.000 30.19467 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B C   1 
ATOM   1494 O O   . PHE B 1 191 ? 2.523  29.844 51.895 1.000 39.17312 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B O   1 
ATOM   1495 C CB  . PHE B 1 191 ? 1.204  29.205 49.357 1.000 29.19815 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B CB  1 
ATOM   1496 C CG  . PHE B 1 191 ? -0.036 28.864 48.622 1.000 32.02764 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B CG  1 
ATOM   1497 C CD1 . PHE B 1 191 ? -1.066 28.219 49.252 1.000 33.86150 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B CD1 1 
ATOM   1498 C CD2 . PHE B 1 191 ? -0.182 29.217 47.322 1.000 29.53890 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B CD2 1 
ATOM   1499 C CE1 . PHE B 1 191 ? -2.210 27.919 48.587 1.000 34.10185 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B CE1 1 
ATOM   1500 C CE2 . PHE B 1 191 ? -1.328 28.922 46.653 1.000 33.84186 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B CE2 1 
ATOM   1501 C CZ  . PHE B 1 191 ? -2.338 28.273 47.284 1.000 31.46251 ? ? ? ? ? ?  191 PHE B CZ  1 
ATOM   1502 N N   . ARG B 1 192 ? 3.028  31.790 51.031 1.000 32.71067 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B N   1 
ATOM   1503 C CA  . ARG B 1 192 ? 4.124  32.010 51.972 1.000 28.18021 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B CA  1 
ATOM   1504 C C   . ARG B 1 192 ? 3.574  32.056 53.380 1.000 28.44504 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B C   1 
ATOM   1505 O O   . ARG B 1 192 ? 2.567  32.627 53.632 1.000 35.98415 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B O   1 
ATOM   1506 C CB  . ARG B 1 192 ? 4.845  33.299 51.699 1.000 33.98497 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B CB  1 
ATOM   1507 C CG  . ARG B 1 192 ? 5.575  33.363 50.398 1.000 36.39725 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B CG  1 
ATOM   1508 C CD  . ARG B 1 192 ? 6.355  34.626 50.284 1.000 35.55111 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B CD  1 
ATOM   1509 N NE  . ARG B 1 192 ? 5.608  35.711 49.692 1.000 47.00900 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B NE  1 
ATOM   1510 C CZ  . ARG B 1 192 ? 6.150  36.858 49.301 1.000 39.52349 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B CZ  1 
ATOM   1511 N NH1 . ARG B 1 192 ? 7.424  37.077 49.442 1.000 40.89618 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B NH1 1 
ATOM   1512 N NH2 . ARG B 1 192 ? 5.438  37.773 48.761 1.000 37.04825 ? ? ? ? ? ?  192 ARG B NH2 1 
ATOM   1513 N N   . GLY B 1 193 ? 4.229  31.391 54.297 1.000 28.33131 ? ? ? ? ? ?  193 GLY B N   1 
ATOM   1514 C CA  . GLY B 1 193 ? 3.777  31.313 55.656 1.000 31.96703 ? ? ? ? ? ?  193 GLY B CA  1 
ATOM   1515 C C   . GLY B 1 193 ? 2.818  30.172 55.958 1.000 34.72161 ? ? ? ? ? ?  193 GLY B C   1 
ATOM   1516 O O   . GLY B 1 193 ? 2.542  29.874 57.075 1.000 29.90225 ? ? ? ? ? ?  193 GLY B O   1 
ATOM   1517 N N   . SER B 1 194 ? 2.345  29.498 54.936 1.000 27.58632 ? ? ? ? ? ?  194 SER B N   1 
ATOM   1518 C CA  . SER B 1 194 ? 1.501  28.365 55.144 1.000 29.35330 ? ? ? ? ? ?  194 SER B CA  1 
ATOM   1519 C C   . SER B 1 194 ? 2.345  27.138 55.473 1.000 30.36077 ? ? ? ? ? ?  194 SER B C   1 
ATOM   1520 O O   . SER B 1 194 ? 3.489  27.105 55.146 1.000 30.66177 ? ? ? ? ? ?  194 SER B O   1 
ATOM   1521 C CB  . SER B 1 194 ? 0.603  28.143 53.942 1.000 39.07697 ? ? ? ? ? ?  194 SER B CB  1 
ATOM   1522 O OG  . SER B 1 194 ? 1.338  27.797 52.814 1.000 37.93347 ? ? ? ? ? ?  194 SER B OG  1 
ATOM   1523 N N   . LYS B 1 195 ? 1.754  26.151 56.121 1.000 34.29539 ? ? ? ? ? ?  195 LYS B N   1 
ATOM   1524 C CA  . LYS B 1 195 ? 2.405  24.898 56.508 1.000 34.28964 ? ? ? ? ? ?  195 LYS B CA  1 
ATOM   1525 C C   . LYS B 1 195 ? 2.419  23.774 55.507 1.000 37.69434 ? ? ? ? ? ?  195 LYS B C   1 
ATOM   1526 O O   . LYS B 1 195 ? 1.447  23.512 54.867 1.000 37.16891 ? ? ? ? ? ?  195 LYS B O   1 
ATOM   1527 C CB  . LYS B 1 195 ? 1.768  24.305 57.740 1.000 32.57647 ? ? ? ? ? ?  195 LYS B CB  1 
ATOM   1528 C CG  . LYS B 1 195 ? 1.957  25.098 59.001 1.000 41.28209 ? ? ? ? ? ?  195 LYS B CG  1 
ATOM   1529 C CD  . LYS B 1 195 ? 3.378  25.067 59.473 1.000 38.22308 ? ? ? ? ? ?  195 LYS B CD  1 
ATOM   1530 C CE  . LYS B 1 195 ? 3.587  25.992 60.652 1.000 48.05978 ? ? ? ? ? ?  195 LYS B CE  1 
ATOM   1531 N NZ  . LYS B 1 195 ? 3.991  27.352 60.270 1.000 35.24299 ? ? ? ? ? ?  195 LYS B NZ  1 
ATOM   1532 N N   . ILE B 1 196 ? 3.543  23.112 55.382 1.000 33.84047 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B N   1 
ATOM   1533 C CA  . ILE B 1 196 ? 3.627  21.953 54.557 1.000 32.30481 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B CA  1 
ATOM   1534 C C   . ILE B 1 196 ? 3.561  20.819 55.573 1.000 35.43884 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B C   1 
ATOM   1535 O O   . ILE B 1 196 ? 4.398  20.693 56.406 1.000 33.06976 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B O   1 
ATOM   1536 C CB  . ILE B 1 196 ? 4.933  21.875 53.826 1.000 33.85426 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B CB  1 
ATOM   1537 C CG1 . ILE B 1 196 ? 5.161  23.092 52.947 1.000 31.57187 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B CG1 1 
ATOM   1538 C CG2 . ILE B 1 196 ? 5.024  20.587 53.059 1.000 27.90403 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B CG2 1 
ATOM   1539 C CD1 . ILE B 1 196 ? 4.193  23.275 51.822 1.000 29.31765 ? ? ? ? ? ?  196 ILE B CD1 1 
ATOM   1540 N N   . LYS B 1 197 ? 2.552  19.985 55.464 1.000 32.22559 ? ? ? ? ? ?  197 LYS B N   1 
ATOM   1541 C CA  . LYS B 1 197 ? 2.364  18.908 56.389 1.000 35.33180 ? ? ? ? ? ?  197 LYS B CA  1 
ATOM   1542 C C   . LYS B 1 197 ? 3.117  17.656 55.978 1.000 34.20950 ? ? ? ? ? ?  197 LYS B C   1 
ATOM   1543 O O   . LYS B 1 197 ? 3.215  17.333 54.855 1.000 31.25637 ? ? ? ? ? ?  197 LYS B O   1 
ATOM   1544 C CB  . LYS B 1 197 ? 0.892  18.590 56.560 1.000 38.59648 ? ? ? ? ? ?  197 LYS B CB  1 
ATOM   1545 C CG  . LYS B 1 197 ? 0.022  19.727 57.027 1.000 44.53309 ? ? ? ? ? ?  197 LYS B CG  1 
ATOM   1546 C CD  . LYS B 1 197 ? -0.818 19.292 58.202 1.000 56.26069 ? ? ? ? ? ?  197 LYS B CD  1 
ATOM   1547 C CE  . LYS B 1 197 ? -2.134 20.065 58.290 1.000 68.34753 ? ? ? ? ? ?  197 LYS B CE  1 
ATOM   1548 N NZ  . LYS B 1 197 ? -3.132 19.679 57.250 1.000 72.80363 ? ? ? ? ? ?  197 LYS B NZ  1 
ATOM   1549 N N   . VAL B 1 198 ? 3.640  16.978 56.947 1.000 24.34598 ? ? ? ? ? ?  198 VAL B N   1 
ATOM   1550 C CA  . VAL B 1 198 ? 4.401  15.762 56.689 1.000 26.84959 ? ? ? ? ? ?  198 VAL B CA  1 
ATOM   1551 C C   . VAL B 1 198 ? 3.468  14.565 56.786 1.000 28.35126 ? ? ? ? ? ?  198 VAL B C   1 
ATOM   1552 O O   . VAL B 1 198 ? 2.635  14.475 57.695 1.000 32.38008 ? ? ? ? ? ?  198 VAL B O   1 
ATOM   1553 C CB  . VAL B 1 198 ? 5.582  15.630 57.667 1.000 31.09228 ? ? ? ? ? ?  198 VAL B CB  1 
ATOM   1554 C CG1 . VAL B 1 198 ? 6.251  14.275 57.503 1.000 27.20861 ? ? ? ? ? ?  198 VAL B CG1 1 
ATOM   1555 C CG2 . VAL B 1 198 ? 6.583  16.751 57.440 1.000 29.45918 ? ? ? ? ? ?  198 VAL B CG2 1 
ATOM   1556 N N   . ILE B 1 199 ? 3.602  13.644 55.839 1.000 30.29592 ? ? ? ? ? ?  199 ILE B N   1 
ATOM   1557 C CA  . ILE B 1 199 ? 2.830  12.407 55.830 1.000 29.98690 ? ? ? ? ? ?  199 ILE B CA  1 
ATOM   1558 C C   . ILE B 1 199 ? 3.674  11.224 56.279 1.000 29.64586 ? ? ? ? ? ?  199 ILE B C   1 
ATOM   1559 O O   . ILE B 1 199 ? 3.239  10.414 57.098 1.000 33.73475 ? ? ? ? ? ?  199 ILE B O   1 
ATOM   1560 C CB  . ILE B 1 199 ? 2.224  12.166 54.429 1.000 30.09355 ? ? ? ? ? ?  199 ILE B CB  1 
ATOM   1561 C CG1 . ILE B 1 199 ? 1.294  13.318 54.045 1.000 37.37898 ? ? ? ? ? ?  199 ILE B CG1 1 
ATOM   1562 C CG2 . ILE B 1 199 ? 1.484  10.838 54.389 1.000 32.42789 ? ? ? ? ? ?  199 ILE B CG2 1 
ATOM   1563 C CD1 . ILE B 1 199 ? 0.622  13.140 52.699 1.000 33.48737 ? ? ? ? ? ?  199 ILE B CD1 1 
ATOM   1564 N N   . GLY B 1 200 ? 4.889  11.114 55.756 1.000 28.24059 ? ? ? ? ? ?  200 GLY B N   1 
ATOM   1565 C CA  . GLY B 1 200 ? 5.771  10.029 56.129 1.000 28.30266 ? ? ? ? ? ?  200 GLY B CA  1 
ATOM   1566 C C   . GLY B 1 200 ? 6.959  9.971  55.192 1.000 32.58926 ? ? ? ? ? ?  200 GLY B C   1 
ATOM   1567 O O   . GLY B 1 200 ? 7.200  10.891 54.407 1.000 31.27040 ? ? ? ? ? ?  200 GLY B O   1 
ATOM   1568 N N   . TRP B 1 201 ? 7.699  8.871  55.294 1.000 26.25211 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B N   1 
ATOM   1569 C CA  . TRP B 1 201 ? 8.835  8.660  54.410 1.000 32.74074 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B CA  1 
ATOM   1570 C C   . TRP B 1 201 ? 8.366  8.403  52.983 1.000 38.35817 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B C   1 
ATOM   1571 O O   . TRP B 1 201 ? 7.302  7.825  52.749 1.000 37.64495 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B O   1 
ATOM   1572 C CB  . TRP B 1 201 ? 9.681  7.482  54.893 1.000 29.14113 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B CB  1 
ATOM   1573 C CG  . TRP B 1 201 ? 10.285 7.695  56.239 1.000 33.92849 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B CG  1 
ATOM   1574 C CD1 . TRP B 1 201 ? 9.889  7.131  57.416 1.000 32.20146 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B CD1 1 
ATOM   1575 C CD2 . TRP B 1 201 ? 11.395 8.544  56.554 1.000 29.06810 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B CD2 1 
ATOM   1576 N NE1 . TRP B 1 201 ? 10.686 7.571  58.444 1.000 30.94379 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B NE1 1 
ATOM   1577 C CE2 . TRP B 1 201 ? 11.618 8.441  57.941 1.000 33.02271 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B CE2 1 
ATOM   1578 C CE3 . TRP B 1 201 ? 12.221 9.380  55.797 1.000 26.36439 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B CE3 1 
ATOM   1579 C CZ2 . TRP B 1 201 ? 12.633 9.142  58.587 1.000 29.32278 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B CZ2 1 
ATOM   1580 C CZ3 . TRP B 1 201 ? 13.229 10.078 56.441 1.000 26.14606 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B CZ3 1 
ATOM   1581 C CH2 . TRP B 1 201 ? 13.426 9.954  57.822 1.000 23.69246 ? ? ? ? ? ?  201 TRP B CH2 1 
ATOM   1582 N N   . CYS B 1 202 ? 9.175  8.840  52.021 1.000 39.21436 ? ? ? ? ? ?  202 CYS B N   1 
ATOM   1583 C CA  . CYS B 1 202 ? 8.912  8.515  50.626 1.000 39.51404 ? ? ? ? ? ?  202 CYS B CA  1 
ATOM   1584 C C   . CYS B 1 202 ? 9.025  7.012  50.421 1.000 50.02319 ? ? ? ? ? ?  202 CYS B C   1 
ATOM   1585 O O   . CYS B 1 202 ? 10.092 6.427  50.633 1.000 57.00804 ? ? ? ? ? ?  202 CYS B O   1 
ATOM   1586 C CB  . CYS B 1 202 ? 9.889  9.251  49.712 1.000 39.39246 ? ? ? ? ? ?  202 CYS B CB  1 
ATOM   1587 S SG  . CYS B 1 202 ? 9.722  11.042 49.723 1.000 38.68685 ? ? ? ? ? ?  202 CYS B SG  1 
ATOM   1588 N N   . GLU B 1 203 ? 7.926  6.388  50.011 1.000 49.59863 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B N   1 
ATOM   1589 C CA  . GLU B 1 203 ? 7.902  4.944  49.819 1.000 59.67660 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B CA  1 
ATOM   1590 C C   . GLU B 1 203 ? 8.818  4.536  48.670 1.000 66.42835 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B C   1 
ATOM   1591 O O   . GLU B 1 203 ? 9.169  3.364  48.525 1.000 73.33990 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B O   1 
ATOM   1592 C CB  . GLU B 1 203 ? 6.472  4.462  49.561 1.000 63.66819 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B CB  1 
ATOM   1593 C CG  . GLU B 1 203 ? 6.316  2.950  49.565 1.000 77.81990 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B CG  1 
ATOM   1594 C CD  . GLU B 1 203 ? 4.867  2.514  49.464 1.000 83.45893 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B CD  1 
ATOM   1595 O OE1 . GLU B 1 203 ? 3.981  3.394  49.417 1.000 91.07883 ? ? ? ? ? ?  203 GLU B OE1 1 
ATOM   1596 O OE2 . GLU B 1 203 ? 4.614  1.291  49.432 1.000 74.00474 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B OE2 1 
ATOM   1597 O OXT . GLU B 1 203 ? 9.234  5.369  47.863 1.000 66.12086 ? ? ? ? ? -1 203 GLU B OXT 1 
HETATM 1598 O O   . HOH J 2 .   ? 9.806  6.247  61.169 1.000 40.80208 ? ? ? ? ? ?  301 HOH B O   1 
HETATM 1599 O O   . HOH J 2 .   ? 9.234  36.555 50.685 1.000 49.26259 ? ? ? ? ? ?  302 HOH B O   1 
HETATM 1600 O O   . HOH J 2 .   ? 6.176  24.861 25.959 1.000 47.02599 ? ? ? ? ? ?  303 HOH B O   1 
HETATM 1601 O O   . HOH J 2 .   ? 13.083 21.973 22.810 1.000 42.70685 ? ? ? ? ? ?  304 HOH B O   1 
HETATM 1602 O O   . HOH J 2 .   ? 12.120 15.862 21.756 1.000 48.56067 ? ? ? ? ? ?  305 HOH B O   1 
HETATM 1603 O O   . HOH J 2 .   ? 29.667 -0.361 51.077 1.000 46.28092 ? ? ? ? ? ?  306 HOH B O   1 
HETATM 1604 O O   . HOH J 2 .   ? 3.580  38.728 45.636 1.000 47.89677 ? ? ? ? ? ?  307 HOH B O   1 
HETATM 1605 O O   . HOH J 2 .   ? 16.897 25.199 47.742 1.000 42.34162 ? ? ? ? ? ?  308 HOH B O   1 
HETATM 1606 O O   . HOH J 2 .   ? 13.598 32.940 31.808 1.000 46.22425 ? ? ? ? ? ?  309 HOH B O   1 
HETATM 1607 O O   . HOH J 2 .   ? -6.311 19.334 45.337 1.000 38.97449 ? ? ? ? ? ?  310 HOH B O   1 
HETATM 1608 O O   . HOH J 2 .   ? 18.239 19.530 34.891 1.000 51.09700 ? ? ? ? ? ?  311 HOH B O   1 
HETATM 1609 O O   . HOH J 2 .   ? 6.105  31.154 31.771 1.000 47.45661 ? ? ? ? ? ?  312 HOH B O   1 
HETATM 1610 O O   . HOH J 2 .   ? 14.316 19.215 37.030 1.000 36.92533 ? ? ? ? ? ?  313 HOH B O   1 
HETATM 1611 O O   . HOH J 2 .   ? 4.507  20.917 23.170 1.000 46.82155 ? ? ? ? ? ?  314 HOH B O   1 
HETATM 1612 O O   . HOH J 2 .   ? -8.052 26.556 45.704 1.000 46.17040 ? ? ? ? ? ?  315 HOH B O   1 
HETATM 1613 O O   . HOH J 2 .   ? 2.989  37.463 49.268 1.000 40.51571 ? ? ? ? ? ?  316 HOH B O   1 
HETATM 1614 O O   . HOH J 2 .   ? 5.039  21.793 27.558 1.000 34.58536 ? ? ? ? ? ?  317 HOH B O   1 
HETATM 1615 O O   . HOH J 2 .   ? 10.963 22.594 24.898 1.000 46.37846 ? ? ? ? ? ?  318 HOH B O   1 
HETATM 1616 O O   . HOH J 2 .   ? 8.113  22.144 21.365 1.000 44.77051 ? ? ? ? ? ?  319 HOH B O   1 
HETATM 1617 O O   . HOH J 2 .   ? 6.702  11.135 33.072 1.000 45.71681 ? ? ? ? ? ?  320 HOH B O   1 
HETATM 1618 O O   . HOH J 2 .   ? 28.019 26.627 53.004 1.000 40.87858 ? ? ? ? ? ?  321 HOH B O   1 
HETATM 1619 O O   . HOH J 2 .   ? 2.559  21.040 42.063 1.000 27.11134 ? ? ? ? ? ?  322 HOH B O   1 
HETATM 1620 O O   . HOH J 2 .   ? 14.525 16.686 35.354 1.000 41.25762 ? ? ? ? ? ?  323 HOH B O   1 
HETATM 1621 O O   . HOH J 2 .   ? 24.658 7.583  67.801 1.000 28.20831 ? ? ? ? ? ?  324 HOH B O   1 
HETATM 1622 O O   . HOH J 2 .   ? 38.480 25.658 49.361 1.000 46.52716 ? ? ? ? ? ?  325 HOH B O   1 
HETATM 1623 O O   . HOH J 2 .   ? 14.624 1.234  53.251 1.000 50.71390 ? ? ? ? ? ?  326 HOH B O   1 
HETATM 1624 O O   . HOH J 2 .   ? 6.426  18.121 65.637 1.000 27.04934 ? ? ? ? ? ?  327 HOH B O   1 
HETATM 1625 O O   . HOH J 2 .   ? 12.866 25.478 62.920 1.000 28.54192 ? ? ? ? ? ?  328 HOH B O   1 
HETATM 1626 O O   . HOH J 2 .   ? 20.252 22.439 50.917 1.000 33.71999 ? ? ? ? ? ?  329 HOH B O   1 
HETATM 1627 O O   . HOH J 2 .   ? 4.666  21.344 63.091 1.000 41.29598 ? ? ? ? ? ?  330 HOH B O   1 
HETATM 1628 O O   . HOH J 2 .   ? 33.220 21.762 54.229 1.000 35.04610 ? ? ? ? ? ?  331 HOH B O   1 
HETATM 1629 O O   . HOH J 2 .   ? 15.141 26.627 52.523 1.000 26.12736 ? ? ? ? ? ?  332 HOH B O   1 
HETATM 1630 O O   . HOH J 2 .   ? 1.970  18.391 60.386 1.000 41.58330 ? ? ? ? ? ?  333 HOH B O   1 
HETATM 1631 O O   . HOH J 2 .   ? 13.751 32.869 57.514 1.000 53.93475 ? ? ? ? ? ?  334 HOH B O   1 
HETATM 1632 O O   . HOH J 2 .   ? 1.099  17.410 31.408 1.000 32.77939 ? ? ? ? ? ?  335 HOH B O   1 
HETATM 1633 O O   . HOH J 2 .   ? 27.973 2.888  56.499 1.000 32.15256 ? ? ? ? ? ?  336 HOH B O   1 
HETATM 1634 O O   . HOH J 2 .   ? 25.389 3.766  60.870 1.000 26.27327 ? ? ? ? ? ?  337 HOH B O   1 
HETATM 1635 O O   . HOH J 2 .   ? 33.185 16.383 46.177 1.000 34.72462 ? ? ? ? ? ?  338 HOH B O   1 
HETATM 1636 O O   . HOH J 2 .   ? 18.497 26.129 61.566 1.000 44.49523 ? ? ? ? ? ?  339 HOH B O   1 
HETATM 1637 O O   . HOH J 2 .   ? 3.136  30.628 59.619 1.000 30.95472 ? ? ? ? ? ?  340 HOH B O   1 
HETATM 1638 O O   . HOH J 2 .   ? 22.578 14.886 51.262 1.000 28.14292 ? ? ? ? ? ?  341 HOH B O   1 
HETATM 1639 O O   . HOH J 2 .   ? 31.517 24.609 50.861 1.000 38.86027 ? ? ? ? ? ?  342 HOH B O   1 
HETATM 1640 O O   . HOH J 2 .   ? -2.655 32.316 44.927 1.000 38.67478 ? ? ? ? ? ?  343 HOH B O   1 
HETATM 1641 O O   . HOH J 2 .   ? 10.730 6.024  67.439 1.000 31.66121 ? ? ? ? ? ?  344 HOH B O   1 
HETATM 1642 O O   . HOH J 2 .   ? 30.341 22.804 52.779 1.000 32.22207 ? ? ? ? ? ?  345 HOH B O   1 
HETATM 1643 O O   . HOH J 2 .   ? 15.132 25.420 36.963 1.000 35.72016 ? ? ? ? ? ?  346 HOH B O   1 
HETATM 1644 O O   . HOH J 2 .   ? 1.614  13.598 68.005 1.000 39.25705 ? ? ? ? ? ?  347 HOH B O   1 
HETATM 1645 O O   . HOH J 2 .   ? 25.034 13.258 48.459 1.000 33.98759 ? ? ? ? ? ?  348 HOH B O   1 
HETATM 1646 O O   . HOH J 2 .   ? 20.675 17.917 52.472 1.000 36.55413 ? ? ? ? ? ?  349 HOH B O   1 
HETATM 1647 O O   . HOH J 2 .   ? 29.932 17.935 47.923 1.000 34.28921 ? ? ? ? ? ?  350 HOH B O   1 
HETATM 1648 O O   . HOH J 2 .   ? -0.265 21.646 53.396 1.000 39.09415 ? ? ? ? ? ?  351 HOH B O   1 
HETATM 1649 O O   . HOH J 2 .   ? 7.152  19.954 63.973 1.000 31.87327 ? ? ? ? ? ?  352 HOH B O   1 
HETATM 1650 O O   . HOH J 2 .   ? 15.685 23.944 30.180 1.000 43.66704 ? ? ? ? ? ?  353 HOH B O   1 
HETATM 1651 O O   . HOH J 2 .   ? 8.619  34.720 47.555 1.000 35.51753 ? ? ? ? ? ?  354 HOH B O   1 
HETATM 1652 O O   . HOH J 2 .   ? 16.788 19.621 50.868 1.000 35.54329 ? ? ? ? ? ?  355 HOH B O   1 
HETATM 1653 O O   . HOH J 2 .   ? 18.495 27.514 55.343 1.000 34.99518 ? ? ? ? ? ?  356 HOH B O   1 
HETATM 1654 O O   . HOH J 2 .   ? 15.586 27.339 55.364 1.000 37.32997 ? ? ? ? ? ?  357 HOH B O   1 
HETATM 1655 O O   . HOH J 2 .   ? 14.933 24.756 56.923 1.000 33.79725 ? ? ? ? ? ?  358 HOH B O   1 
HETATM 1656 O O   . HOH J 2 .   ? 23.364 0.300  54.740 1.000 34.83297 ? ? ? ? ? ?  359 HOH B O   1 
HETATM 1657 O O   . HOH J 2 .   ? 25.429 23.524 51.777 1.000 49.66194 ? ? ? ? ? ?  360 HOH B O   1 
HETATM 1658 O O   . HOH J 2 .   ? 16.022 24.142 34.452 1.000 33.24349 ? ? ? ? ? ?  361 HOH B O   1 
HETATM 1659 O O   . HOH J 2 .   ? 0.550  38.519 28.916 1.000 40.40406 ? ? ? ? ? ?  362 HOH B O   1 
HETATM 1660 O O   . HOH J 2 .   ? 19.182 19.243 59.955 1.000 22.34734 ? ? ? ? ? ?  363 HOH B O   1 
HETATM 1661 O O   . HOH J 2 .   ? 10.105 18.851 45.168 1.000 44.41930 ? ? ? ? ? ?  364 HOH B O   1 
HETATM 1662 O O   . HOH J 2 .   ? 7.352  0.640  71.588 1.000 35.10943 ? ? ? ? ? ?  365 HOH B O   1 
HETATM 1663 O O   . HOH J 2 .   ? 13.052 8.408  50.944 1.000 35.77765 ? ? ? ? ? ?  366 HOH B O   1 
HETATM 1664 O O   . HOH J 2 .   ? 7.993  36.989 28.065 1.000 51.88027 ? ? ? ? ? ?  367 HOH B O   1 
HETATM 1665 O O   . HOH J 2 .   ? 13.777 2.973  68.538 1.000 38.72851 ? ? ? ? ? ?  368 HOH B O   1 
HETATM 1666 O O   . HOH J 2 .   ? -0.140 31.841 54.227 1.000 33.95533 ? ? ? ? ? ?  369 HOH B O   1 
HETATM 1667 O O   . HOH J 2 .   ? 19.350 10.027 44.213 1.000 47.26605 ? ? ? ? ? ?  370 HOH B O   1 
HETATM 1668 O O   . HOH J 2 .   ? 10.006 24.786 65.049 1.000 24.51006 ? ? ? ? ? ?  371 HOH B O   1 
HETATM 1669 O O   . HOH J 2 .   ? 6.761  24.522 60.231 1.000 27.43296 ? ? ? ? ? ?  372 HOH B O   1 
HETATM 1670 O O   . HOH J 2 .   ? -5.231 30.863 39.025 1.000 49.67209 ? ? ? ? ? ?  373 HOH B O   1 
HETATM 1671 O O   . HOH J 2 .   ? 27.231 10.531 46.990 1.000 41.58949 ? ? ? ? ? ?  374 HOH B O   1 
HETATM 1672 O O   . HOH J 2 .   ? 22.345 20.197 60.640 1.000 43.68727 ? ? ? ? ? ?  375 HOH B O   1 
HETATM 1673 O O   . HOH J 2 .   ? 30.108 16.876 57.970 1.000 29.93181 ? ? ? ? ? ?  376 HOH B O   1 
HETATM 1674 O O   . HOH J 2 .   ? 25.681 14.461 50.299 1.000 44.56859 ? ? ? ? ? ?  377 HOH B O   1 
HETATM 1675 O O   . HOH J 2 .   ? 23.150 20.483 57.173 1.000 43.99258 ? ? ? ? ? ?  378 HOH B O   1 
HETATM 1676 O O   . HOH J 2 .   ? 28.505 23.366 50.566 1.000 50.76523 ? ? ? ? ? ?  379 HOH B O   1 
HETATM 1677 O O   . HOH J 2 .   ? 3.638  20.758 44.670 1.000 31.72163 ? ? ? ? ? ?  380 HOH B O   1 
HETATM 1678 O O   . HOH J 2 .   ? 11.788 21.356 17.959 1.000 53.92120 ? ? ? ? ? ?  381 HOH B O   1 
HETATM 1679 O O   . HOH J 2 .   ? 16.032 6.936  45.883 1.000 32.94748 ? ? ? ? ? ?  382 HOH B O   1 
HETATM 1680 O O   . HOH J 2 .   ? -1.100 26.474 56.776 1.000 41.13491 ? ? ? ? ? ?  383 HOH B O   1 
HETATM 1681 O O   . HOH J 2 .   ? 30.919 21.014 60.458 1.000 43.33600 ? ? ? ? ? ?  384 HOH B O   1 
HETATM 1682 O O   . HOH J 2 .   ? 13.308 18.496 47.926 1.000 29.06541 ? ? ? ? ? ?  385 HOH B O   1 
HETATM 1683 O O   . HOH J 2 .   ? 4.703  27.415 30.878 1.000 37.78189 ? ? ? ? ? ?  386 HOH B O   1 
HETATM 1684 O O   . HOH J 2 .   ? -0.218 21.874 42.306 1.000 27.50017 ? ? ? ? ? ?  387 HOH B O   1 
HETATM 1685 O O   . HOH J 2 .   ? 34.660 23.727 58.971 1.000 35.06698 ? ? ? ? ? ?  388 HOH B O   1 
HETATM 1686 O O   . HOH J 2 .   ? 9.113  21.337 66.011 1.000 27.57663 ? ? ? ? ? ?  389 HOH B O   1 
HETATM 1687 O O   . HOH J 2 .   ? 1.266  19.499 34.305 1.000 39.75838 ? ? ? ? ? ?  390 HOH B O   1 
HETATM 1688 O O   . HOH J 2 .   ? 4.684  8.368  61.634 1.000 27.67198 ? ? ? ? ? ?  391 HOH B O   1 
HETATM 1689 O O   . HOH J 2 .   ? 1.176  28.137 59.095 1.000 36.16623 ? ? ? ? ? ?  392 HOH B O   1 
HETATM 1690 O O   . HOH J 2 .   ? 6.799  6.642  62.287 1.000 37.57053 ? ? ? ? ? ?  393 HOH B O   1 
HETATM 1691 O O   . HOH J 2 .   ? 25.981 15.313 55.345 1.000 33.54830 ? ? ? ? ? ?  394 HOH B O   1 
HETATM 1692 O O   . HOH J 2 .   ? 26.737 -1.606 53.126 1.000 47.95154 ? ? ? ? ? ?  395 HOH B O   1 
HETATM 1693 O O   . HOH J 2 .   ? 0.333  14.668 48.898 1.000 33.67239 ? ? ? ? ? ?  396 HOH B O   1 
HETATM 1694 O O   . HOH J 2 .   ? 23.708 20.008 54.328 1.000 41.99416 ? ? ? ? ? ?  397 HOH B O   1 
HETATM 1695 O O   . HOH J 2 .   ? 31.113 14.238 45.120 1.000 44.09386 ? ? ? ? ? ?  398 HOH B O   1 
HETATM 1696 O O   . HOH J 2 .   ? 9.479  11.988 32.227 1.000 44.95945 ? ? ? ? ? ?  399 HOH B O   1 
HETATM 1697 O O   . HOH J 2 .   ? 21.970 -1.629 58.631 1.000 40.36371 ? ? ? ? ? ?  400 HOH B O   1 
HETATM 1698 O O   . HOH J 2 .   ? 0.381  9.489  57.392 1.000 46.43752 ? ? ? ? ? ?  401 HOH B O   1 
HETATM 1699 O O   . HOH J 2 .   ? 17.919 -2.887 56.980 1.000 39.48847 ? ? ? ? ? ?  402 HOH B O   1 
HETATM 1700 O O   . HOH J 2 .   ? 23.839 16.569 53.184 1.000 47.39161 ? ? ? ? ? ?  403 HOH B O   1 
HETATM 1701 O O   . HOH J 2 .   ? 13.488 38.045 30.294 1.000 51.77371 ? ? ? ? ? ?  404 HOH B O   1 
HETATM 1702 O O   . HOH J 2 .   ? -0.392 14.730 57.930 1.000 36.16197 ? ? ? ? ? ?  405 HOH B O   1 
HETATM 1703 O O   . HOH J 2 .   ? 21.709 23.870 58.050 1.000 36.02178 ? ? ? ? ? ?  406 HOH B O   1 
HETATM 1704 O O   . HOH J 2 .   ? 16.750 16.050 45.813 1.000 39.26948 ? ? ? ? ? ?  407 HOH B O   1 
HETATM 1705 O O   . HOH J 2 .   ? 32.724 24.316 61.915 1.000 47.15161 ? ? ? ? ? ?  408 HOH B O   1 
HETATM 1706 O O   . HOH J 2 .   ? 30.409 3.198  48.559 1.000 42.63380 ? ? ? ? ? ?  409 HOH B O   1 
HETATM 1707 O O   . HOH J 2 .   ? 38.322 26.717 52.343 1.000 41.04531 ? ? ? ? ? ?  410 HOH B O   1 
HETATM 1708 O O   . HOH J 2 .   ? 31.123 8.438  48.789 1.000 43.50964 ? ? ? ? ? ?  411 HOH B O   1 
HETATM 1709 O O   . HOH J 2 .   ? -2.869 25.007 34.991 1.000 46.13199 ? ? ? ? ? ?  412 HOH B O   1 
HETATM 1710 O O   . HOH J 2 .   ? 5.508  11.759 68.496 1.000 33.06586 ? ? ? ? ? ?  413 HOH B O   1 
HETATM 1711 O O   . HOH J 2 .   ? 1.175  21.657 29.602 1.000 49.54438 ? ? ? ? ? ?  414 HOH B O   1 
HETATM 1712 O O   . HOH J 2 .   ? 1.821  8.566  62.753 1.000 48.70732 ? ? ? ? ? ?  415 HOH B O   1 
HETATM 1713 O O   . HOH J 2 .   ? -0.478 23.708 31.288 1.000 33.64283 ? ? ? ? ? ?  416 HOH B O   1 
HETATM 1714 O O   . HOH J 2 .   ? 4.091  7.009  65.205 1.000 45.91230 ? ? ? ? ? ?  417 HOH B O   1 
HETATM 1715 O O   . HOH J 2 .   ? 17.821 24.413 57.739 1.000 36.37884 ? ? ? ? ? ?  418 HOH B O   1 
HETATM 1716 O O   . HOH J 2 .   ? 23.692 21.431 52.598 1.000 44.91761 ? ? ? ? ? ?  419 HOH B O   1 
HETATM 1717 O O   . HOH J 2 .   ? 14.925 19.940 49.290 1.000 32.64965 ? ? ? ? ? ?  420 HOH B O   1 
HETATM 1718 O O   . HOH J 2 .   ? 8.287  10.453 69.665 1.000 40.33404 ? ? ? ? ? ?  421 HOH B O   1 
HETATM 1719 O O   . HOH J 2 .   ? 9.537  16.226 43.426 1.000 43.98924 ? ? ? ? ? ?  422 HOH B O   1 
HETATM 1720 O O   . HOH J 2 .   ? 40.646 28.279 47.082 1.000 51.12316 ? ? ? ? ? ?  423 HOH B O   1 
HETATM 1721 O O   . HOH J 2 .   ? 2.349  32.335 25.599 1.000 47.82123 ? ? ? ? ? ?  424 HOH B O   1 
HETATM 1722 O O   . HOH J 2 .   ? 26.232 17.834 54.628 1.000 44.97555 ? ? ? ? ? ?  425 HOH B O   1 
HETATM 1723 O O   . HOH J 2 .   ? 3.209  12.394 35.824 1.000 36.23977 ? ? ? ? ? ?  426 HOH B O   1 
HETATM 1724 O O   . HOH J 2 .   ? -7.705 21.259 42.402 1.000 42.08322 ? ? ? ? ? ?  427 HOH B O   1 
HETATM 1725 O O   . HOH J 2 .   ? -0.967 19.959 44.514 1.000 35.54361 ? ? ? ? ? ?  428 HOH B O   1 
HETATM 1726 O O   . HOH J 2 .   ? 14.625 19.417 43.184 1.000 44.28236 ? ? ? ? ? ?  429 HOH B O   1 
HETATM 1727 O O   . HOH J 2 .   ? 24.382 -1.381 56.951 1.000 28.41184 ? ? ? ? ? ?  430 HOH B O   1 
HETATM 1728 O O   . HOH J 2 .   ? 19.150 -0.769 64.997 1.000 33.93740 ? ? ? ? ? ?  431 HOH B O   1 
HETATM 1729 O O   . HOH J 2 .   ? 4.249  12.761 38.358 1.000 47.21144 ? ? ? ? ? ?  432 HOH B O   1 
HETATM 1730 O O   . HOH J 2 .   ? 28.525 8.942  66.007 1.000 41.44694 ? ? ? ? ? ?  433 HOH B O   1 
HETATM 1731 O O   . HOH J 2 .   ? -2.268 30.671 52.674 1.000 46.73223 ? ? ? ? ? ?  434 HOH B O   1 
HETATM 1732 O O   . HOH J 2 .   ? 28.285 15.229 48.060 1.000 41.78107 ? ? ? ? ? ?  435 HOH B O   1 
HETATM 1733 O O   . HOH J 2 .   ? 4.299  14.109 68.578 1.000 44.82288 ? ? ? ? ? ?  436 HOH B O   1 
HETATM 1734 O O   . HOH J 2 .   ? -9.271 21.748 40.292 1.000 35.04551 ? ? ? ? ? ?  437 HOH B O   1 
HETATM 1735 O O   . HOH J 2 .   ? 26.845 14.097 57.971 1.000 35.10947 ? ? ? ? ? ?  438 HOH B O   1 
HETATM 1736 O O   . HOH J 2 .   ? 13.018 18.418 45.037 1.000 45.29324 ? ? ? ? ? ?  439 HOH B O   1 
HETATM 1737 O O   . HOH J 2 .   ? 46.905 27.630 57.154 1.000 54.25181 ? ? ? ? ? ?  440 HOH B O   1 
HETATM 1738 O O   . HOH J 2 .   ? 37.952 28.362 52.996 1.000 48.33062 ? ? ? ? ? ?  441 HOH B O   1 
HETATM 1739 O O   . HOH J 2 .   ? 27.303 18.330 57.487 1.000 38.25487 ? ? ? ? ? ?  442 HOH B O   1 
HETATM 1740 O O   . HOH J 2 .   ? 15.308 28.716 64.194 1.000 43.83351 ? ? ? ? ? ?  443 HOH B O   1 
HETATM 1741 O O   . HOH J 2 .   ? 5.076  16.326 69.209 1.000 34.39712 ? ? ? ? ? ?  444 HOH B O   1 
HETATM 1742 O O   . HOH J 2 .   ? 28.380 -2.468 51.456 1.000 38.90670 ? ? ? ? ? ?  445 HOH B O   1 
HETATM 1743 O O   . HOH J 2 .   ? 1.371  19.825 32.308 1.000 39.36321 ? ? ? ? ? ?  446 HOH B O   1 
HETATM 1744 O O   . HOH J 2 .   ? 15.863 21.761 36.291 1.000 47.29331 ? ? ? ? ? ?  447 HOH B O   1 
HETATM 1745 O O   . HOH J 2 .   ? 20.385 -4.004 58.468 1.000 44.97192 ? ? ? ? ? ?  448 HOH B O   1 
HETATM 1746 O O   . HOH J 2 .   ? 19.314 22.033 60.056 1.000 43.67134 ? ? ? ? ? ?  449 HOH B O   1 
HETATM 1747 O O   . HOH J 2 .   ? 0.156  28.841 61.806 1.000 44.58520 ? ? ? ? ? ?  450 HOH B O   1 
HETATM 1748 O O   . HOH J 2 .   ? 16.131 23.475 38.221 1.000 46.35811 ? ? ? ? ? ?  451 HOH B O   1 
HETATM 1749 O O   . HOH J 2 .   ? 17.164 -3.603 54.983 1.000 42.72221 ? ? ? ? ? ?  452 HOH B O   1 
HETATM 1750 O O   . HOH J 2 .   ? -3.281 35.224 44.427 1.000 50.82496 ? ? ? ? ? ?  453 HOH B O   1 
HETATM 1751 O O   . HOH J 2 .   ? 2.014  22.274 65.133 1.000 50.79795 ? ? ? ? ? ?  454 HOH B O   1 
HETATM 1752 O O   . HOH J 2 .   ? 28.989 16.128 44.553 1.000 41.21129 ? ? ? ? ? ?  455 HOH B O   1 
HETATM 1753 O O   . HOH J 2 .   ? 38.103 29.849 49.105 1.000 45.95312 ? ? ? ? ? ?  456 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . THR B 3   ? 0.72267 1.04219 0.80241 -0.12932 0.26901  0.11735  ? ? ? ? ? ? 3   THR B N   
2    C CA  . THR B 3   ? 0.75545 1.11667 0.90593 -0.14188 0.27056  0.10124  ? ? ? ? ? ? 3   THR B CA  
3    C C   . THR B 3   ? 0.62518 0.95386 0.79546 -0.14131 0.24821  0.09141  ? ? ? ? ? ? 3   THR B C   
4    O O   . THR B 3   ? 0.48692 0.83283 0.68760 -0.12202 0.23288  0.05215  ? ? ? ? ? ? 3   THR B O   
5    C CB  . THR B 3   ? 0.81573 1.19362 1.00048 -0.18143 0.28981  0.12597  ? ? ? ? ? ? 3   THR B CB  
6    O OG1 . THR B 3   ? 0.72714 1.18019 0.93653 -0.17551 0.31011  0.11069  ? ? ? ? ? ? 3   THR B OG1 
7    C CG2 . THR B 3   ? 0.76320 1.13479 1.01162 -0.20965 0.27543  0.12629  ? ? ? ? ? ? 3   THR B CG2 
8    N N   . THR B 4   ? 0.67464 0.92063 0.81719 -0.14673 0.23501  0.11906  ? ? ? ? ? ? 4   THR B N   
9    C CA  . THR B 4   ? 0.43470 0.61096 0.58122 -0.12808 0.20551  0.10103  ? ? ? ? ? ? 4   THR B CA  
10   C C   . THR B 4   ? 0.43859 0.60654 0.55519 -0.08881 0.19349  0.07889  ? ? ? ? ? ? 4   THR B C   
11   O O   . THR B 4   ? 0.46406 0.65325 0.54788 -0.07671 0.20129  0.08656  ? ? ? ? ? ? 4   THR B O   
12   C CB  . THR B 4   ? 0.47710 0.56465 0.60144 -0.13594 0.19327  0.13044  ? ? ? ? ? ? 4   THR B CB  
13   O OG1 . THR B 4   ? 0.47663 0.53182 0.55385 -0.11024 0.19017  0.14515  ? ? ? ? ? ? 4   THR B OG1 
14   C CG2 . THR B 4   ? 0.58192 0.66484 0.71674 -0.17978 0.20520  0.16673  ? ? ? ? ? ? 4   THR B CG2 
15   N N   . ILE B 5   ? 0.41597 0.54865 0.54103 -0.07105 0.17205  0.05213  ? ? ? ? ? ? 5   ILE B N   
16   C CA  . ILE B 5   ? 0.38008 0.50098 0.47810 -0.03919 0.15935  0.03304  ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CA  
17   C C   . ILE B 5   ? 0.44566 0.53157 0.50556 -0.02816 0.16044  0.06052  ? ? ? ? ? ? 5   ILE B C   
18   O O   . ILE B 5   ? 0.45673 0.56133 0.49408 -0.01318 0.15867  0.05909  ? ? ? ? ? ? 5   ILE B O   
19   C CB  . ILE B 5   ? 0.43753 0.51696 0.54320 -0.02566 0.13687  0.00448  ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CB  
20   C CG1 . ILE B 5   ? 0.45043 0.57502 0.59453 -0.02805 0.12891  -0.02866 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG1 
21   C CG2 . ILE B 5   ? 0.31506 0.36566 0.38540 0.00064  0.12594  -0.00294 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG2 
22   C CD1 . ILE B 5   ? 0.40796 0.48676 0.55373 -0.01538 0.10170  -0.05668 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CD1 
23   N N   . GLN B 6   ? 0.40093 0.43443 0.45492 -0.03403 0.15964  0.08457  ? ? ? ? ? ? 6   GLN B N   
24   C CA  . GLN B 6   ? 0.52271 0.52803 0.54872 -0.01912 0.15849  0.10951  ? ? ? ? ? ? 6   GLN B CA  
25   C C   . GLN B 6   ? 0.52216 0.56181 0.52899 -0.02827 0.16917  0.13554  ? ? ? ? ? ? 6   GLN B C   
26   O O   . GLN B 6   ? 0.49070 0.53296 0.47676 -0.01222 0.16385  0.14661  ? ? ? ? ? ? 6   GLN B O   
27   C CB  . GLN B 6   ? 0.55226 0.48880 0.57450 -0.01744 0.15240  0.12541  ? ? ? ? ? ? 6   GLN B CB  
28   C CG  . GLN B 6   ? 0.51231 0.40632 0.53797 -0.00155 0.14084  0.09895  ? ? ? ? ? ? 6   GLN B CG  
29   C CD  . GLN B 6   ? 0.55308 0.37266 0.56788 0.00460  0.13292  0.10962  ? ? ? ? ? ? 6   GLN B CD  
30   O OE1 . GLN B 6   ? 0.67050 0.46559 0.67185 0.01080  0.13374  0.13666  ? ? ? ? ? ? 6   GLN B OE1 
31   N NE2 . GLN B 6   ? 0.64064 0.41791 0.65712 0.00551  0.12108  0.08672  ? ? ? ? ? ? 6   GLN B NE2 
32   N N   . LYS B 7   ? 0.43398 0.50242 0.44664 -0.05501 0.18386  0.14631  ? ? ? ? ? ? 7   LYS B N   
33   C CA  . LYS B 7   ? 0.53613 0.64008 0.51908 -0.06309 0.19649  0.16848  ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CA  
34   C C   . LYS B 7   ? 0.55180 0.70542 0.52189 -0.04483 0.19481  0.14307  ? ? ? ? ? ? 7   LYS B C   
35   O O   . LYS B 7   ? 0.49969 0.65444 0.43430 -0.03554 0.18623  0.15113  ? ? ? ? ? ? 7   LYS B O   
36   C CB  . LYS B 7   ? 0.53588 0.66430 0.52618 -0.09801 0.21347  0.17904  ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CB  
37   C CG  . LYS B 7   ? 0.70561 0.85680 0.65284 -0.10488 0.22190  0.18661  ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CG  
38   C CD  . LYS B 7   ? 0.78533 0.88836 0.68764 -0.09464 0.20605  0.21519  ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CD  
39   C CE  . LYS B 7   ? 0.79252 0.89300 0.64879 -0.11213 0.21681  0.23565  ? ? ? ? ? ? 7   LYS B CE  
40   N NZ  . LYS B 7   ? 0.87128 1.02940 0.71560 -0.10747 0.23364  0.21258  ? ? ? ? ? ? 7   LYS B NZ  
41   N N   . GLU B 8   ? 0.50508 0.68848 0.50146 -0.03868 0.19344  0.10619  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B N   
42   C CA  . GLU B 8   ? 0.46097 0.67722 0.44161 -0.01832 0.18535  0.07870  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CA  
43   C C   . GLU B 8   ? 0.42089 0.60113 0.38332 0.00118  0.16289  0.07984  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B C   
44   O O   . GLU B 8   ? 0.46736 0.66103 0.40089 0.01199  0.15299  0.07710  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B O   
45   C CB  . GLU B 8   ? 0.50546 0.74892 0.51911 -0.01220 0.18194  0.03845  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CB  
46   C CG  . GLU B 8   ? 0.38518 0.66476 0.38033 0.00870  0.17443  0.00739  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CG  
47   C CD  . GLU B 8   ? 0.44840 0.76785 0.43251 0.00347  0.19116  0.00657  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B CD  
48   O OE1 . GLU B 8   ? 0.50913 0.84488 0.51501 -0.01886 0.21257  0.02342  ? ? ? ? ? ? 8   GLU B OE1 
49   O OE2 . GLU B 8   ? 0.52769 0.85758 0.47931 0.02141  0.18184  -0.01047 ? ? ? ? ? ? 8   GLU B OE2 
50   N N   . LEU B 9   ? 0.41405 0.55006 0.39301 0.00533  0.15451  0.08368  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B N   
51   C CA  . LEU B 9   ? 0.50642 0.61951 0.47688 0.02122  0.13863  0.08778  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CA  
52   C C   . LEU B 9   ? 0.49938 0.60965 0.45222 0.02300  0.13653  0.12108  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B C   
53   O O   . LEU B 9   ? 0.44943 0.56880 0.39187 0.03225  0.12163  0.12380  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B O   
54   C CB  . LEU B 9   ? 0.44009 0.51156 0.42826 0.02784  0.13592  0.08295  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CB  
55   C CG  . LEU B 9   ? 0.43590 0.49922 0.43484 0.02945  0.13000  0.04987  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CG  
56   C CD1 . LEU B 9   ? 0.51196 0.52640 0.51490 0.03693  0.12840  0.04829  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD1 
57   C CD2 . LEU B 9   ? 0.30046 0.37823 0.28650 0.03821  0.11454  0.02826  ? ? ? ? ? ? 9   LEU B CD2 
58   N N   . GLU B 10  ? 0.45625 0.55022 0.40552 0.01308  0.14707  0.14761  ? ? ? ? ? ? 10  GLU B N   
59   C CA  . GLU B 10  ? 0.54412 0.62986 0.47186 0.01676  0.14058  0.18028  ? ? ? ? ? ? 10  GLU B CA  
60   C C   . GLU B 10  ? 0.53143 0.65266 0.42418 0.01473  0.13593  0.18120  ? ? ? ? ? ? 10  GLU B C   
61   O O   . GLU B 10  ? 0.50904 0.63144 0.38639 0.02493  0.11798  0.19479  ? ? ? ? ? ? 10  GLU B O   
62   C CB  . GLU B 10  ? 0.57042 0.62196 0.49160 0.00357  0.14992  0.20902  ? ? ? ? ? ? 10  GLU B CB  
63   C CG  . GLU B 10  ? 0.62545 0.62828 0.57156 0.01048  0.14840  0.20811  ? ? ? ? ? ? 10  GLU B CG  
64   C CD  . GLU B 10  ? 0.74803 0.70626 0.68451 -0.00687 0.15261  0.23445  ? ? ? ? ? ? 10  GLU B CD  
65   O OE1 . GLU B 10  ? 0.82223 0.79073 0.73339 -0.02734 0.15503  0.25046  ? ? ? ? ? ? 10  GLU B OE1 
66   O OE2 . GLU B 10  ? 0.77247 0.68052 0.72212 -0.00111 0.14798  0.23224  ? ? ? ? ? ? 10  GLU B OE2 
67   N N   . ASN B 11  ? 0.50225 0.65255 0.38356 0.00323  0.14896  0.16288  ? ? ? ? ? ? 11  ASN B N   
68   C CA  . ASN B 11  ? 0.56163 0.74003 0.40322 0.00623  0.14365  0.15442  ? ? ? ? ? ? 11  ASN B CA  
69   C C   . ASN B 11  ? 0.55027 0.73776 0.38712 0.02395  0.12065  0.13540  ? ? ? ? ? ? 11  ASN B C   
70   O O   . ASN B 11  ? 0.51710 0.70830 0.31895 0.03048  0.10221  0.14082  ? ? ? ? ? ? 11  ASN B O   
71   C CB  . ASN B 11  ? 0.56228 0.77186 0.40196 -0.00439 0.16372  0.13121  ? ? ? ? ? ? 11  ASN B CB  
72   C CG  . ASN B 11  ? 0.67920 0.87989 0.51061 -0.02798 0.18312  0.15344  ? ? ? ? ? ? 11  ASN B CG  
73   O OD1 . ASN B 11  ? 0.73729 0.90008 0.56365 -0.03640 0.17883  0.18431  ? ? ? ? ? ? 11  ASN B OD1 
74   N ND2 . ASN B 11  ? 0.75188 0.98591 0.58150 -0.03751 0.20408  0.13830  ? ? ? ? ? ? 11  ASN B ND2 
75   N N   . ILE B 12  ? 0.44680 0.62738 0.31751 0.02907  0.11526  0.11082  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B N   
76   C CA  . ILE B 12  ? 0.49112 0.66754 0.35999 0.03922  0.08887  0.09224  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CA  
77   C C   . ILE B 12  ? 0.53747 0.70164 0.41548 0.04175  0.07056  0.11809  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B C   
78   O O   . ILE B 12  ? 0.47176 0.63991 0.33621 0.04443  0.04465  0.11531  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B O   
79   C CB  . ILE B 12  ? 0.47463 0.63893 0.37123 0.04186  0.08761  0.06493  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CB  
80   C CG1 . ILE B 12  ? 0.41113 0.59716 0.30339 0.04423  0.09788  0.03415  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CG1 
81   C CG2 . ILE B 12  ? 0.46530 0.61489 0.36033 0.04611  0.05991  0.05510  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CG2 
82   C CD1 . ILE B 12  ? 0.41238 0.58216 0.32621 0.04957  0.08980  0.00545  ? ? ? ? ? ? 12  ILE B CD1 
83   N N   . VAL B 13  ? 0.44354 0.59334 0.34721 0.04205  0.08112  0.14235  ? ? ? ? ? ? 13  VAL B N   
84   C CA  . VAL B 13  ? 0.43443 0.58310 0.35640 0.04936  0.06540  0.16621  ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CA  
85   C C   . VAL B 13  ? 0.50698 0.66510 0.39554 0.05007  0.04718  0.18493  ? ? ? ? ? ? 13  VAL B C   
86   O O   . VAL B 13  ? 0.44292 0.61296 0.33890 0.05358  0.02055  0.19157  ? ? ? ? ? ? 13  VAL B O   
87   C CB  . VAL B 13  ? 0.45253 0.57993 0.40308 0.05665  0.08035  0.18462  ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CB  
88   C CG1 . VAL B 13  ? 0.38308 0.51817 0.35485 0.06987  0.06452  0.21002  ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CG1 
89   C CG2 . VAL B 13  ? 0.43457 0.54908 0.41126 0.05904  0.09272  0.16485  ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CG2 
90   N N   . VAL B 14  ? 0.45206 0.60517 0.30189 0.04469  0.06000  0.19505  ? ? ? ? ? ? 14  VAL B N   
91   C CA  . VAL B 14  ? 0.53970 0.69467 0.34290 0.04592  0.04272  0.21374  ? ? ? ? ? ? 14  VAL B CA  
92   C C   . VAL B 14  ? 0.56654 0.73712 0.33694 0.04755  0.02095  0.18942  ? ? ? ? ? ? 14  VAL B C   
93   O O   . VAL B 14  ? 0.69676 0.86774 0.45067 0.05203  -0.01134 0.19839  ? ? ? ? ? ? 14  VAL B O   
94   C CB  . VAL B 14  ? 0.63949 0.78178 0.40335 0.03517  0.06538  0.22918  ? ? ? ? ? ? 14  VAL B CB  
95   C CG1 . VAL B 14  ? 0.70655 0.84280 0.41066 0.03492  0.04797  0.23772  ? ? ? ? ? ? 14  VAL B CG1 
96   C CG2 . VAL B 14  ? 0.56274 0.67185 0.35385 0.03347  0.07346  0.25345  ? ? ? ? ? ? 14  VAL B CG2 
97   N N   . LYS B 15  ? 0.55180 0.73234 0.31235 0.04579  0.03383  0.15668  ? ? ? ? ? ? 15  LYS B N   
98   C CA  . LYS B 15  ? 0.64339 0.82837 0.36801 0.05167  0.00982  0.12855  ? ? ? ? ? ? 15  LYS B CA  
99   C C   . LYS B 15  ? 0.68283 0.85963 0.43593 0.05111  -0.02758 0.12730  ? ? ? ? ? ? 15  LYS B C   
100  O O   . LYS B 15  ? 0.72037 0.89206 0.44203 0.05292  -0.06219 0.12555  ? ? ? ? ? ? 15  LYS B O   
101  C CB  . LYS B 15  ? 0.60032 0.79531 0.32333 0.05524  0.02703  0.09079  ? ? ? ? ? ? 15  LYS B CB  
102  C CG  . LYS B 15  ? 0.71485 0.93383 0.41527 0.05359  0.06437  0.08829  ? ? ? ? ? ? 15  LYS B CG  
103  C CD  . LYS B 15  ? 0.81621 1.05469 0.49927 0.06656  0.06865  0.04437  ? ? ? ? ? ? 15  LYS B CD  
104  C CE  . LYS B 15  ? 0.70180 0.95572 0.43694 0.06348  0.09254  0.02747  ? ? ? ? ? ? 15  LYS B CE  
105  N NZ  . LYS B 15  ? 0.72603 0.98990 0.48790 0.04447  0.12569  0.05139  ? ? ? ? ? ? 15  LYS B NZ  
106  N N   . GLU B 16  ? 0.53642 0.71211 0.34769 0.04680  -0.02144 0.12887  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B N   
107  C CA  . GLU B 16  ? 0.59140 0.76681 0.43510 0.04072  -0.05101 0.12921  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B CA  
108  C C   . GLU B 16  ? 0.59664 0.78489 0.45148 0.04015  -0.07842 0.15749  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B C   
109  O O   . GLU B 16  ? 0.63179 0.82251 0.49178 0.03229  -0.11528 0.15534  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B O   
110  C CB  . GLU B 16  ? 0.51766 0.69332 0.41607 0.03713  -0.03142 0.13122  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B CB  
111  C CG  . GLU B 16  ? 0.56092 0.73706 0.48802 0.02523  -0.05491 0.12837  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B CG  
112  C CD  . GLU B 16  ? 0.53589 0.68536 0.42593 0.02004  -0.07663 0.09664  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B CD  
113  O OE1 . GLU B 16  ? 0.59889 0.73620 0.45193 0.03053  -0.06545 0.07226  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B OE1 
114  O OE2 . GLU B 16  ? 0.60959 0.75070 0.50930 0.00552  -0.10616 0.09622  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B OE2 
115  N N   . ARG B 17  ? 0.56202 0.75555 0.42210 0.04779  -0.06526 0.18458  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B N   
116  C CA  . ARG B 17  ? 0.56059 0.76568 0.42992 0.05183  -0.09564 0.21107  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CA  
117  C C   . ARG B 17  ? 0.75896 0.95413 0.56677 0.04997  -0.13281 0.20264  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B C   
118  O O   . ARG B 17  ? 0.82632 1.03200 0.65020 0.04643  -0.17406 0.21119  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B O   
119  C CB  . ARG B 17  ? 0.61818 0.81539 0.48462 0.06333  -0.07859 0.23951  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CB  
120  C CG  . ARG B 17  ? 0.55788 0.74957 0.46491 0.06777  -0.04111 0.24271  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CG  
121  C CD  . ARG B 17  ? 0.66288 0.83280 0.55814 0.07841  -0.03214 0.27128  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CD  
122  N NE  . ARG B 17  ? 0.56628 0.73498 0.51864 0.09196  -0.01775 0.28046  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NE  
123  C CZ  . ARG B 17  ? 0.68475 0.81957 0.63099 0.09766  0.00390  0.29087  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CZ  
124  N NH1 . ARG B 17  ? 0.79349 0.89830 0.68608 0.08549  0.01635  0.29775  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NH1 
125  N NH2 . ARG B 17  ? 0.66441 0.79507 0.65830 0.11535  0.01337  0.29440  ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NH2 
126  N N   . GLN B 18  ? 0.86260 1.04034 0.60120 0.05337  -0.11821 0.18724  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B N   
127  C CA  . GLN B 18  ? 0.97767 1.13709 0.64475 0.05635  -0.14709 0.17376  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CA  
128  C C   . GLN B 18  ? 0.95351 1.10344 0.60988 0.05264  -0.17063 0.13989  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B C   
129  O O   . GLN B 18  ? 1.04374 1.17271 0.64075 0.05862  -0.16855 0.11102  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B O   
130  C CB  . GLN B 18  ? 0.92005 1.06543 0.51880 0.06139  -0.11474 0.16872  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CB  
131  C CG  . GLN B 18  ? 0.98738 1.12173 0.57809 0.06137  -0.10297 0.20336  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CG  
132  C CD  . GLN B 18  ? 1.13545 1.27217 0.72056 0.05601  -0.05217 0.21048  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B CD  
133  O OE1 . GLN B 18  ? 1.05492 1.19364 0.59764 0.05319  -0.02729 0.19220  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B OE1 
134  N NE2 . GLN B 18  ? 1.08452 1.21964 0.71762 0.05405  -0.03813 0.23582  ? ? ? ? ? ? 18  GLN B NE2 
135  N N   . ASN B 19  ? 0.71452 1.04910 0.70619 0.20789  0.10130  -0.23418 ? ? ? ? ? ? 19  ASN B N   
136  C CA  . ASN B 19  ? 0.77101 1.08997 0.76373 0.23843  0.08004  -0.24533 ? ? ? ? ? ? 19  ASN B CA  
137  C C   . ASN B 19  ? 0.82693 1.07899 0.78053 0.23948  0.06236  -0.24323 ? ? ? ? ? ? 19  ASN B C   
138  O O   . ASN B 19  ? 0.67347 0.90179 0.61331 0.21800  0.05810  -0.23338 ? ? ? ? ? ? 19  ASN B O   
139  C CB  . ASN B 19  ? 0.61919 0.96829 0.64628 0.24581  0.06153  -0.24815 ? ? ? ? ? ? 19  ASN B CB  
140  C CG  . ASN B 19  ? 0.60047 1.01129 0.66989 0.25906  0.06964  -0.25481 ? ? ? ? ? ? 19  ASN B CG  
141  O OD1 . ASN B 19  ? 0.70093 1.13483 0.77480 0.26175  0.09138  -0.25713 ? ? ? ? ? ? 19  ASN B OD1 
142  N ND2 . ASN B 19  ? 0.63868 1.07616 0.73980 0.26744  0.05209  -0.25749 ? ? ? ? ? ? 19  ASN B ND2 
143  N N   . LYS B 20  ? 0.84633 1.06722 0.78256 0.26432  0.05051  -0.25226 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N   
144  C CA  . LYS B 20  ? 0.89674 1.05423 0.79710 0.26318  0.03199  -0.24909 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA  
145  C C   . LYS B 20  ? 0.88004 1.02085 0.78658 0.26214  0.00548  -0.24555 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C   
146  O O   . LYS B 20  ? 0.86223 1.01028 0.78528 0.28269  -0.01260 -0.25262 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O   
147  C CB  . LYS B 20  ? 0.85717 0.98373 0.73436 0.28783  0.02607  -0.25932 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB  
148  C CG  . LYS B 20  ? 0.97631 1.12054 0.84534 0.28760  0.05531  -0.26342 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG  
149  C CD  . LYS B 20  ? 0.93885 1.03288 0.76533 0.27923  0.05772  -0.26104 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD  
150  C CE  . LYS B 20  ? 1.02024 1.12416 0.83406 0.29140  0.08011  -0.27097 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE  
151  N NZ  . LYS B 20  ? 1.01986 1.17691 0.85456 0.27999  0.11268  -0.26921 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ  
152  N N   . LYS B 21  ? 0.81396 0.92889 0.70583 0.23831  0.00194  -0.23431 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B N   
153  C CA  . LYS B 21  ? 0.84757 0.94671 0.74386 0.23564  -0.02141 -0.23078 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CA  
154  C C   . LYS B 21  ? 0.78560 0.82189 0.65188 0.23173  -0.04376 -0.22454 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B C   
155  O O   . LYS B 21  ? 0.93732 0.95002 0.78408 0.21278  -0.03680 -0.21573 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B O   
156  C CB  . LYS B 21  ? 0.92939 1.06252 0.84331 0.21033  -0.00936 -0.22303 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CB  
157  C CG  . LYS B 21  ? 0.92509 1.11753 0.86549 0.20405  0.01602  -0.22462 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CG  
158  C CD  . LYS B 21  ? 0.83824 1.04989 0.78473 0.17285  0.02884  -0.21396 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CD  
159  C CE  . LYS B 21  ? 0.73396 1.00925 0.71507 0.16708  0.04528  -0.21581 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CE  
160  N NZ  . LYS B 21  ? 0.80562 1.11680 0.81967 0.18810  0.03120  -0.22582 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B NZ  
161  N N   . ASP B 22  ? 0.66215 0.67078 0.52619 0.24906  -0.07206 -0.22827 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B N   
162  C CA  . ASP B 22  ? 0.61309 0.56396 0.45256 0.24373  -0.09596 -0.22096 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CA  
163  C C   . ASP B 22  ? 0.66668 0.61869 0.51400 0.22602  -0.10405 -0.21349 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B C   
164  O O   . ASP B 22  ? 0.61952 0.58343 0.48182 0.23625  -0.11608 -0.21846 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B O   
165  C CB  . ASP B 22  ? 0.71013 0.62786 0.54106 0.26983  -0.12277 -0.22782 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CB  
166  C CG  . ASP B 22  ? 0.86759 0.72356 0.67136 0.26368  -0.14777 -0.21936 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B CG  
167  O OD1 . ASP B 22  ? 0.82825 0.67003 0.62226 0.24007  -0.14323 -0.20846 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD1 
168  O OD2 . ASP B 22  ? 0.92356 0.74523 0.71665 0.28124  -0.17314 -0.22258 ? ? ? ? ? ? 22  ASP B OD2 
169  N N   . THR B 23  ? 0.52922 0.47039 0.36654 0.19953  -0.09702 -0.20187 ? ? ? ? ? ? 23  THR B N   
170  C CA  . THR B 23  ? 0.55003 0.49489 0.39193 0.17946  -0.10222 -0.19389 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CA  
171  C C   . THR B 23  ? 0.57882 0.47933 0.40427 0.16062  -0.11907 -0.17940 ? ? ? ? ? ? 23  THR B C   
172  O O   . THR B 23  ? 0.59627 0.46172 0.40566 0.16265  -0.12658 -0.17705 ? ? ? ? ? ? 23  THR B O   
173  C CB  . THR B 23  ? 0.52891 0.51869 0.38349 0.15886  -0.07404 -0.19013 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CB  
174  O OG1 . THR B 23  ? 0.60656 0.58448 0.44948 0.14412  -0.05920 -0.18201 ? ? ? ? ? ? 23  THR B OG1 
175  C CG2 . THR B 23  ? 0.53810 0.57908 0.41540 0.17071  -0.05697 -0.20045 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CG2 
176  N N   . ILE B 24  ? 0.55809 0.46798 0.39616 0.13846  -0.12268 -0.16245 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B N   
177  C CA  . ILE B 24  ? 0.57100 0.45082 0.40031 0.11694  -0.13480 -0.14616 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CA  
178  C C   . ILE B 24  ? 0.51572 0.42706 0.35599 0.09171  -0.11577 -0.13545 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B C   
179  O O   . ILE B 24  ? 0.46116 0.41016 0.31621 0.08864  -0.10242 -0.13622 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B O   
180  C CB  . ILE B 24  ? 0.57955 0.43108 0.40867 0.11462  -0.16212 -0.13350 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CB  
181  C CG1 . ILE B 24  ? 0.64656 0.53015 0.49410 0.11109  -0.16118 -0.12671 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CG1 
182  C CG2 . ILE B 24  ? 0.58688 0.39507 0.40006 0.13836  -0.18532 -0.14324 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CG2 
183  C CD1 . ILE B 24  ? 0.55489 0.41124 0.39872 0.10197  -0.18609 -0.10962 ? ? ? ? ? ? 24  ILE B CD1 
184  N N   . LEU B 25  ? 0.44307 0.33692 0.27587 0.07454  -0.11647 -0.12594 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B N   
185  C CA  . LEU B 25  ? 0.44522 0.36256 0.28522 0.05315  -0.09957 -0.11714 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CA  
186  C C   . LEU B 25  ? 0.44979 0.36406 0.29610 0.03519  -0.10896 -0.09902 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B C   
187  O O   . LEU B 25  ? 0.44704 0.33194 0.28861 0.03062  -0.12685 -0.08990 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B O   
188  C CB  . LEU B 25  ? 0.54211 0.44476 0.37111 0.04805  -0.09352 -0.11933 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CB  
189  C CG  . LEU B 25  ? 0.52326 0.45013 0.35572 0.03415  -0.07199 -0.11782 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CG  
190  C CD1 . LEU B 25  ? 0.61055 0.52480 0.43366 0.03714  -0.06377 -0.12219 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD1 
191  C CD2 . LEU B 25  ? 0.60845 0.53324 0.44890 0.01537  -0.07674 -0.10165 ? ? ? ? ? ? 25  LEU B CD2 
192  N N   . MET B 26  ? 0.39801 0.34298 0.25355 0.02427  -0.09652 -0.09380 ? ? ? ? ? ? 26  MET B N   
193  C CA  . MET B 26  ? 0.40813 0.35425 0.26622 0.00690  -0.10151 -0.07686 ? ? ? ? ? ? 26  MET B CA  
194  C C   . MET B 26  ? 0.49631 0.45952 0.35650 -0.00920 -0.08244 -0.07282 ? ? ? ? ? ? 26  MET B C   
195  O O   . MET B 26  ? 0.39170 0.38062 0.25412 -0.01264 -0.06556 -0.07756 ? ? ? ? ? ? 26  MET B O   
196  C CB  . MET B 26  ? 0.37413 0.33867 0.23661 0.00818  -0.10401 -0.07462 ? ? ? ? ? ? 26  MET B CB  
197  C CG  . MET B 26  ? 0.39923 0.35062 0.26234 0.02747  -0.12299 -0.08018 ? ? ? ? ? ? 26  MET B CG  
198  S SD  . MET B 26  ? 0.41402 0.38975 0.28553 0.03216  -0.12863 -0.07937 ? ? ? ? ? ? 26  MET B SD  
199  C CE  . MET B 26  ? 0.39535 0.41577 0.27989 0.03406  -0.10271 -0.09412 ? ? ? ? ? ? 26  MET B CE  
200  N N   . GLY B 27  ? 0.46005 0.40796 0.32041 -0.01951 -0.08737 -0.06303 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   
201  C CA  . GLY B 27  ? 0.43057 0.39210 0.29496 -0.03123 -0.07174 -0.06006 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  
202  C C   . GLY B 27  ? 0.46260 0.42117 0.33375 -0.04698 -0.07622 -0.04364 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   
203  O O   . GLY B 27  ? 0.39305 0.33362 0.26457 -0.05143 -0.09354 -0.03290 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   
204  N N   . LEU B 28  ? 0.37933 0.35700 0.25615 -0.05544 -0.05971 -0.04188 ? ? ? ? ? ? 28  LEU B N   
205  C CA  . LEU B 28  ? 0.40787 0.39184 0.29550 -0.06992 -0.05939 -0.02711 ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CA  
206  C C   . LEU B 28  ? 0.46554 0.44737 0.36449 -0.07091 -0.05839 -0.02824 ? ? ? ? ? ? 28  LEU B C   
207  O O   . LEU B 28  ? 0.39425 0.38179 0.29090 -0.06420 -0.04687 -0.03936 ? ? ? ? ? ? 28  LEU B O   
208  C CB  . LEU B 28  ? 0.36742 0.37905 0.25403 -0.07842 -0.04060 -0.02292 ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CB  
209  C CG  . LEU B 28  ? 0.32331 0.34159 0.19761 -0.08070 -0.03975 -0.01990 ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CG  
210  C CD1 . LEU B 28  ? 0.32887 0.37059 0.19697 -0.08412 -0.01891 -0.02385 ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CD1 
211  C CD2 . LEU B 28  ? 0.34045 0.35147 0.21472 -0.09294 -0.05191 -0.00134 ? ? ? ? ? ? 28  LEU B CD2 
212  N N   . LYS B 29  ? 0.39620 0.36843 0.30715 -0.08017 -0.07246 -0.01588 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B N   
213  C CA  . LYS B 29  ? 0.42854 0.40403 0.35531 -0.08321 -0.07297 -0.01455 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CA  
214  C C   . LYS B 29  ? 0.46661 0.47726 0.40685 -0.08995 -0.05157 -0.01031 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B C   
215  O O   . LYS B 29  ? 0.40389 0.43360 0.34579 -0.09957 -0.04240 -0.00021 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B O   
216  C CB  . LYS B 29  ? 0.47153 0.42980 0.41062 -0.09414 -0.09546 -0.00086 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CB  
217  C CG  . LYS B 29  ? 0.53241 0.50580 0.49682 -0.10246 -0.09550 0.00583  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CG  
218  C CD  . LYS B 29  ? 0.60748 0.55000 0.57647 -0.10518 -0.12282 0.00886  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CD  
219  C CE  . LYS B 29  ? 0.57668 0.53958 0.57736 -0.11639 -0.12546 0.01860  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CE  
220  N NZ  . LYS B 29  ? 0.66157 0.61445 0.67844 -0.13531 -0.14774 0.03680  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B NZ  
221  N N   . VAL B 30  ? 0.36454 0.38180 0.31068 -0.08336 -0.04342 -0.01895 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B N   
222  C CA  . VAL B 30  ? 0.38229 0.42972 0.34040 -0.08555 -0.02420 -0.01770 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CA  
223  C C   . VAL B 30  ? 0.40405 0.46049 0.38697 -0.08614 -0.02793 -0.01480 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B C   
224  O O   . VAL B 30  ? 0.39364 0.42953 0.38051 -0.08436 -0.04573 -0.01569 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B O   
225  C CB  . VAL B 30  ? 0.40986 0.45954 0.34924 -0.07475 -0.00736 -0.03305 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CB  
226  C CG1 . VAL B 30  ? 0.41227 0.45897 0.33125 -0.07472 -0.00346 -0.03603 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CG1 
227  C CG2 . VAL B 30  ? 0.45587 0.48398 0.38674 -0.06377 -0.01318 -0.04550 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CG2 
228  N N   . GLU B 31  ? 0.27492 0.36243 0.27346 -0.08742 -0.01116 -0.01221 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B N   
229  C CA  . GLU B 31  ? 0.35479 0.45823 0.38051 -0.08539 -0.01194 -0.01068 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CA  
230  C C   . GLU B 31  ? 0.35383 0.45722 0.36809 -0.07026 0.00184  -0.02619 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B C   
231  O O   . GLU B 31  ? 0.40144 0.51743 0.40415 -0.06728 0.02012  -0.03081 ? ? ? ? ? ? 31  GLU B O   
232  C CB  . GLU B 31  ? 0.42807 0.57173 0.48233 -0.09700 -0.00103 0.00420  ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CB  
233  C CG  . GLU B 31  ? 0.50203 0.66806 0.59607 -0.09951 -0.00766 0.01125  ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CG  
234  C CD  . GLU B 31  ? 0.66261 0.87854 0.78537 -0.10486 0.01251  0.02078  ? ? ? ? ? ? 31  GLU B CD  
235  O OE1 . GLU B 31  ? 0.57547 0.80666 0.68586 -0.11112 0.02950  0.02594  ? ? ? ? ? ? 31  GLU B OE1 
236  O OE2 . GLU B 31  ? 0.59088 0.83147 0.74814 -0.10150 0.01144  0.02240  ? ? ? ? ? ? 31  GLU B OE2 
237  N N   . VAL B 32  ? 0.34022 0.42575 0.35489 -0.06121 -0.00869 -0.03390 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B N   
238  C CA  . VAL B 32  ? 0.36922 0.44895 0.37045 -0.04780 0.00170  -0.04735 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CA  
239  C C   . VAL B 32  ? 0.30084 0.40712 0.33121 -0.04164 0.00727  -0.04617 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B C   
240  O O   . VAL B 32  ? 0.30622 0.42872 0.36788 -0.04623 -0.00270 -0.03681 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B O   
241  C CB  . VAL B 32  ? 0.34665 0.38763 0.32249 -0.03984 -0.01040 -0.05803 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CB  
242  C CG1 . VAL B 32  ? 0.37226 0.39306 0.32175 -0.04301 -0.01262 -0.06101 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG1 
243  C CG2 . VAL B 32  ? 0.43204 0.46060 0.42338 -0.03887 -0.03207 -0.05454 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG2 
244  N N   . PRO B 33  ? 0.35703 0.46707 0.37664 -0.03063 0.02272  -0.05634 ? ? ? ? ? ? 33  PRO B N   
245  C CA  . PRO B 33  ? 0.36998 0.50559 0.41638 -0.02060 0.02924  -0.05755 ? ? ? ? ? ? 33  PRO B CA  
246  C C   . PRO B 33  ? 0.34805 0.46562 0.40201 -0.00998 0.01253  -0.06242 ? ? ? ? ? ? 33  PRO B C   
247  O O   . PRO B 33  ? 0.42502 0.56735 0.51085 -0.00312 0.01198  -0.06037 ? ? ? ? ? ? 33  PRO B O   
248  C CB  . PRO B 33  ? 0.31801 0.45340 0.34036 -0.01147 0.04962  -0.06882 ? ? ? ? ? ? 33  PRO B CB  
249  C CG  . PRO B 33  ? 0.34974 0.44762 0.33192 -0.01387 0.04657  -0.07644 ? ? ? ? ? ? 33  PRO B CG  
250  C CD  . PRO B 33  ? 0.29431 0.38580 0.27685 -0.02697 0.03469  -0.06737 ? ? ? ? ? ? 33  PRO B CD  
251  N N   . TRP B 34  ? 0.31605 0.39261 0.34084 -0.00824 -0.00044 -0.06866 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B N   
252  C CA  . TRP B 34  ? 0.34420 0.39797 0.36964 0.00112  -0.01843 -0.07261 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CA  
253  C C   . TRP B 34  ? 0.39840 0.45066 0.44548 -0.00716 -0.04148 -0.06278 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B C   
254  O O   . TRP B 34  ? 0.36294 0.41552 0.41016 -0.02002 -0.04577 -0.05538 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B O   
255  C CB  . TRP B 34  ? 0.37372 0.38167 0.35222 0.00583  -0.02075 -0.08345 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CB  
256  C CG  . TRP B 34  ? 0.37259 0.36370 0.32346 -0.00436 -0.01863 -0.08372 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CG  
257  C CD1 . TRP B 34  ? 0.41326 0.38599 0.35679 -0.01041 -0.03415 -0.08039 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD1 
258  C CD2 . TRP B 34  ? 0.35242 0.34345 0.27975 -0.00810 -0.00109 -0.08850 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CD2 
259  N NE1 . TRP B 34  ? 0.39584 0.35981 0.31503 -0.01595 -0.02611 -0.08312 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B NE1 
260  C CE2 . TRP B 34  ? 0.40360 0.38000 0.31419 -0.01554 -0.00641 -0.08750 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE2 
261  C CE3 . TRP B 34  ? 0.37266 0.37358 0.29094 -0.00529 0.01728  -0.09413 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CE3 
262  C CZ2 . TRP B 34  ? 0.35095 0.32695 0.24104 -0.02043 0.00582  -0.09111 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ2 
263  C CZ3 . TRP B 34  ? 0.37940 0.37653 0.27431 -0.01207 0.02817  -0.09741 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CZ3 
264  C CH2 . TRP B 34  ? 0.33193 0.31893 0.21532 -0.01966 0.02235  -0.09548 ? ? ? ? ? ? 34  TRP B CH2 
265  N N   . ASN B 35  ? 0.37365 0.42157 0.43804 0.00063  -0.05850 -0.06288 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B N   
266  C CA  . ASN B 35  ? 0.41844 0.46105 0.50256 -0.00669 -0.08436 -0.05449 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B CA  
267  C C   . ASN B 35  ? 0.42103 0.41611 0.47426 0.00162  -0.10479 -0.06205 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B C   
268  O O   . ASN B 35  ? 0.37448 0.34713 0.39953 0.01338  -0.09898 -0.07194 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B O   
269  C CB  . ASN B 35  ? 0.41598 0.50477 0.55798 -0.00747 -0.08944 -0.04485 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B CB  
270  C CG  . ASN B 35  ? 0.41725 0.55554 0.58782 -0.01564 -0.06648 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B CG  
271  O OD1 . ASN B 35  ? 0.55624 0.70363 0.73340 -0.03252 -0.06716 -0.02606 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B OD1 
272  N ND2 . ASN B 35  ? 0.49498 0.66301 0.67974 -0.00315 -0.04651 -0.04177 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B ND2 
273  N N   . TYR B 36  ? 0.38840 0.36525 0.44414 -0.00549 -0.12994 -0.05686 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B N   
274  C CA  . TYR B 36  ? 0.44949 0.37843 0.47133 0.00146  -0.15106 -0.06341 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CA  
275  C C   . TYR B 36  ? 0.46730 0.39463 0.49691 0.01609  -0.15719 -0.06760 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B C   
276  O O   . TYR B 36  ? 0.54154 0.42920 0.52932 0.02516  -0.15998 -0.07608 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B O   
277  C CB  . TYR B 36  ? 0.43829 0.35185 0.46821 -0.00808 -0.18006 -0.05665 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CB  
278  C CG  . TYR B 36  ? 0.44996 0.31131 0.44058 -0.00137 -0.20381 -0.06331 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CG  
279  C CD1 . TYR B 36  ? 0.46392 0.28213 0.40062 -0.00084 -0.20315 -0.07109 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CD1 
280  C CD2 . TYR B 36  ? 0.45240 0.30869 0.45943 0.00501  -0.22703 -0.06181 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CD2 
281  C CE1 . TYR B 36  ? 0.48820 0.25802 0.38405 0.00526  -0.22318 -0.07717 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CE1 
282  C CE2 . TYR B 36  ? 0.54019 0.34545 0.50619 0.01075  -0.24992 -0.06743 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CE2 
283  C CZ  . TYR B 36  ? 0.58745 0.34877 0.49581 0.01049  -0.24709 -0.07505 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CZ  
284  O OH  . TYR B 36  ? 0.62541 0.34641 0.49649 0.01887  -0.25477 -0.07306 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B OH  
285  N N   . CYS B 37  ? 0.45680 0.42758 0.53982 0.01881  -0.15915 -0.06139 ? ? ? ? ? ? 37  CYS B N   
286  C CA  . CYS B 37  ? 0.44073 0.41216 0.53664 0.03536  -0.16787 -0.06552 ? ? ? ? ? ? 37  CYS B CA  
287  C C   . CYS B 37  ? 0.52355 0.48219 0.58935 0.04883  -0.14648 -0.07630 ? ? ? ? ? ? 37  CYS B C   
288  O O   . CYS B 37  ? 0.43842 0.37927 0.49741 0.06402  -0.15597 -0.08175 ? ? ? ? ? ? 37  CYS B O   
289  C CB  . CYS B 37  ? 0.38866 0.41890 0.55417 0.03644  -0.17053 -0.05697 ? ? ? ? ? ? 37  CYS B CB  
290  S SG  . CYS B 37  ? 0.53210 0.62385 0.73101 0.03376  -0.13304 -0.05396 ? ? ? ? ? ? 37  CYS B SG  
291  N N   . ASP B 38  ? 0.45100 0.41552 0.49758 0.04338  -0.12013 -0.07927 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B N   
292  C CA  . ASP B 38  ? 0.46140 0.41051 0.47737 0.05379  -0.10166 -0.08937 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CA  
293  C C   . ASP B 38  ? 0.48384 0.37384 0.44265 0.05629  -0.11076 -0.09608 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B C   
294  O O   . ASP B 38  ? 0.48984 0.35843 0.42343 0.06603  -0.10384 -0.10348 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B O   
295  C CB  . ASP B 38  ? 0.43407 0.40359 0.44321 0.04534  -0.07393 -0.09030 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CB  
296  C CG  . ASP B 38  ? 0.50299 0.53014 0.56212 0.04381  -0.06065 -0.08394 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B CG  
297  O OD1 . ASP B 38  ? 0.48766 0.54119 0.58244 0.05619  -0.06301 -0.08401 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B OD1 
298  O OD2 . ASP B 38  ? 0.44035 0.48708 0.50287 0.03060  -0.04779 -0.07861 ? ? ? ? ? ? 38  ASP B OD2 
299  N N   . TRP B 39  ? 0.56641 0.42922 0.50355 0.04777  -0.12611 -0.09348 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B N   
300  C CA  . TRP B 39  ? 0.58230 0.39223 0.46302 0.04824  -0.13189 -0.09884 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CA  
301  C C   . TRP B 39  ? 0.67070 0.44793 0.54116 0.05477  -0.16174 -0.09761 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B C   
302  O O   . TRP B 39  ? 0.69396 0.42822 0.51829 0.05226  -0.17037 -0.09984 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B O   
303  C CB  . TRP B 39  ? 0.56504 0.36466 0.41963 0.03539  -0.12482 -0.09879 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CB  
304  C CG  . TRP B 39  ? 0.45505 0.29060 0.32742 0.02684  -0.10230 -0.09733 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CG  
305  C CD1 . TRP B 39  ? 0.47797 0.33104 0.36669 0.01723  -0.10336 -0.09216 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CD1 
306  C CD2 . TRP B 39  ? 0.47219 0.32512 0.34335 0.02723  -0.07802 -0.10107 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CD2 
307  N NE1 . TRP B 39  ? 0.42461 0.30570 0.32273 0.01169  -0.08159 -0.09167 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B NE1 
308  C CE2 . TRP B 39  ? 0.45402 0.33600 0.34109 0.01752  -0.06549 -0.09748 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CE2 
309  C CE3 . TRP B 39  ? 0.53019 0.37336 0.38606 0.03476  -0.06759 -0.10718 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CE3 
310  C CZ2 . TRP B 39  ? 0.48188 0.38462 0.36962 0.01508  -0.04313 -0.09984 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CZ2 
311  C CZ3 . TRP B 39  ? 0.49376 0.35686 0.35059 0.03211  -0.04534 -0.11018 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CZ3 
312  C CH2 . TRP B 39  ? 0.47489 0.36780 0.34716 0.02241  -0.03345 -0.10659 ? ? ? ? ? ? 39  TRP B CH2 
313  N N   . ALA B 40  ? 0.53828 0.71056 0.63051 0.09324  -0.20541 -0.01402 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B N   
314  C CA  . ALA B 40  ? 0.54111 0.73855 0.63591 0.08177  -0.21492 -0.00002 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CA  
315  C C   . ALA B 40  ? 0.62477 0.78745 0.70608 0.07714  -0.22870 0.01240  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B C   
316  O O   . ALA B 40  ? 0.64593 0.81849 0.71504 0.05528  -0.23240 0.02202  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B O   
317  C CB  . ALA B 40  ? 0.59629 0.83807 0.71487 0.10152  -0.21744 -0.00013 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CB  
318  N N   . SER B 41  ? 0.55184 0.67191 0.63333 0.09623  -0.23674 0.01061  ? ? ? ? ? ? 41  SER B N   
319  C CA  . SER B 41  ? 0.63816 0.71666 0.70724 0.09153  -0.25134 0.02461  ? ? ? ? ? ? 41  SER B CA  
320  C C   . SER B 41  ? 0.63474 0.67625 0.68202 0.06501  -0.24922 0.02907  ? ? ? ? ? ? 41  SER B C   
321  O O   . SER B 41  ? 0.64743 0.66331 0.68139 0.05254  -0.25932 0.04439  ? ? ? ? ? ? 41  SER B O   
322  C CB  . SER B 41  ? 0.60647 0.64056 0.68284 0.11723  -0.26261 0.01888  ? ? ? ? ? ? 41  SER B CB  
323  O OG  . SER B 41  ? 0.65464 0.67879 0.73591 0.12988  -0.25427 -0.00321 ? ? ? ? ? ? 41  SER B OG  
324  N N   . ILE B 42  ? 0.54487 0.58371 0.58993 0.05859  -0.23604 0.01644  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B N   
325  C CA  . ILE B 42  ? 0.60200 0.61037 0.63080 0.03742  -0.23244 0.01905  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CA  
326  C C   . ILE B 42  ? 0.53867 0.56261 0.55088 0.00825  -0.22562 0.02592  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B C   
327  O O   . ILE B 42  ? 0.46159 0.51798 0.47532 0.00045  -0.21742 0.02044  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B O   
328  C CB  . ILE B 42  ? 0.51972 0.51921 0.55347 0.04508  -0.22214 0.00348  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CB  
329  C CG1 . ILE B 42  ? 0.57122 0.55855 0.61816 0.07313  -0.22921 -0.00850 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CG1 
330  C CG2 . ILE B 42  ? 0.43551 0.40368 0.45692 0.02748  -0.22166 0.00748  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CG2 
331  C CD1 . ILE B 42  ? 0.44548 0.38455 0.48993 0.07657  -0.24873 -0.00227 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CD1 
332  N N   . SER B 43  ? 0.45025 0.44800 0.44530 -0.00982 -0.23023 0.03777  ? ? ? ? ? ? 43  SER B N   
333  C CA  . SER B 43  ? 0.60185 0.60759 0.57561 -0.03938 -0.22193 0.04159  ? ? ? ? ? ? 43  SER B CA  
334  C C   . SER B 43  ? 0.48917 0.47936 0.46035 -0.04589 -0.20336 0.03115  ? ? ? ? ? ? 43  SER B C   
335  O O   . SER B 43  ? 0.63066 0.60006 0.61056 -0.03441 -0.20601 0.02939  ? ? ? ? ? ? 43  SER B O   
336  C CB  . SER B 43  ? 0.54393 0.53620 0.49981 -0.05420 -0.23230 0.06092  ? ? ? ? ? ? 43  SER B CB  
337  O OG  . SER B 43  ? 0.65974 0.66409 0.59155 -0.08294 -0.22129 0.06103  ? ? ? ? ? ? 43  SER B OG  
338  N N   . PHE B 44  ? 0.53746 0.53907 0.49933 -0.06150 -0.18191 0.02233  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B N   
339  C CA  . PHE B 44  ? 0.49312 0.48247 0.45529 -0.06308 -0.16012 0.01365  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CA  
340  C C   . PHE B 44  ? 0.45712 0.44198 0.39828 -0.08614 -0.14422 0.01270  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B C   
341  O O   . PHE B 44  ? 0.43527 0.43088 0.35955 -0.10354 -0.14464 0.01290  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B O   
342  C CB  . PHE B 44  ? 0.45152 0.45312 0.42558 -0.05415 -0.14489 0.00226  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CB  
343  C CG  . PHE B 44  ? 0.47598 0.48649 0.46996 -0.02937 -0.15404 -0.00019 ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CG  
344  C CD1 . PHE B 44  ? 0.47302 0.47122 0.47510 -0.01498 -0.15454 -0.00218 ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CD1 
345  C CD2 . PHE B 44  ? 0.48379 0.52083 0.48835 -0.02093 -0.16160 -0.00211 ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CD2 
346  C CE1 . PHE B 44  ? 0.46610 0.47444 0.48291 0.00785  -0.16292 -0.00821 ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CE1 
347  C CE2 . PHE B 44  ? 0.44727 0.49777 0.46909 0.00378  -0.16793 -0.00713 ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CE2 
348  C CZ  . PHE B 44  ? 0.39700 0.43129 0.42311 0.01841  -0.16859 -0.01133 ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CZ  
349  N N   . TYR B 45  ? 0.47989 0.45324 0.42284 -0.08489 -0.13017 0.01040  ? ? ? ? ? ? 45  TYR B N   
350  C CA  . TYR B 45  ? 0.46279 0.43465 0.38933 -0.10132 -0.11202 0.00711  ? ? ? ? ? ? 45  TYR B CA  
351  C C   . TYR B 45  ? 0.43730 0.40478 0.36548 -0.09850 -0.08644 -0.00753 ? ? ? ? ? ? 45  TYR B C   
352  O O   . TYR B 45  ? 0.41653 0.37941 0.36094 -0.08246 -0.07794 -0.00891 ? ? ? ? ? ? 45  TYR B O   
353  C CB  . TYR B 45  ? 0.44599 0.41335 0.37745 -0.10078 -0.11308 0.01578  ? ? ? ? ? ? 45  TYR B CB  
354  C CG  . TYR B 45  ? 0.48867 0.46335 0.40547 -0.11604 -0.09442 0.01380  ? ? ? ? ? ? 45  TYR B CG  
355  C CD1 . TYR B 45  ? 0.55055 0.53387 0.44502 -0.13735 -0.09943 0.02296  ? ? ? ? ? ? 45  TYR B CD1 
356  C CD2 . TYR B 45  ? 0.47598 0.45261 0.40123 -0.10755 -0.07181 0.00398  ? ? ? ? ? ? 45  TYR B CD2 
357  C CE1 . TYR B 45  ? 0.63796 0.63511 0.51809 -0.15064 -0.08042 0.01947  ? ? ? ? ? ? 45  TYR B CE1 
358  C CE2 . TYR B 45  ? 0.50183 0.48956 0.41606 -0.11749 -0.05303 -0.00017 ? ? ? ? ? ? 45  TYR B CE2 
359  C CZ  . TYR B 45  ? 0.59457 0.59425 0.48587 -0.13943 -0.05649 0.00616  ? ? ? ? ? ? 45  TYR B CZ  
360  O OH  . TYR B 45  ? 0.59155 0.60900 0.47085 -0.14877 -0.03599 0.00034  ? ? ? ? ? ? 45  TYR B OH  
361  N N   . ASP B 46  ? 0.48417 0.45188 0.39380 -0.11523 -0.07532 -0.01806 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B N   
362  C CA  . ASP B 46  ? 0.50022 0.45332 0.40764 -0.11580 -0.05042 -0.03353 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CA  
363  C C   . ASP B 46  ? 0.49854 0.44873 0.38564 -0.12804 -0.03290 -0.04341 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B C   
364  O O   . ASP B 46  ? 0.48101 0.43916 0.34310 -0.14939 -0.03413 -0.05055 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B O   
365  C CB  . ASP B 46  ? 0.46803 0.42113 0.37022 -0.12799 -0.05110 -0.04239 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CB  
366  C CG  . ASP B 46  ? 0.53740 0.46449 0.43958 -0.12897 -0.02652 -0.05660 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CG  
367  O OD1 . ASP B 46  ? 0.45301 0.36212 0.35190 -0.12264 -0.00717 -0.06366 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD1 
368  O OD2 . ASP B 46  ? 0.53556 0.46036 0.44243 -0.13591 -0.02645 -0.05980 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD2 
369  N N   . VAL B 47  ? 0.42742 0.37226 0.32530 -0.11371 -0.01644 -0.04434 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B N   
370  C CA  . VAL B 47  ? 0.48006 0.43024 0.36213 -0.12121 0.00204  -0.05418 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CA  
371  C C   . VAL B 47  ? 0.52869 0.46220 0.38718 -0.13514 0.01934  -0.07802 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B C   
372  O O   . VAL B 47  ? 0.51014 0.45390 0.34472 -0.14888 0.03032  -0.09013 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B O   
373  C CB  . VAL B 47  ? 0.50529 0.45764 0.40932 -0.09891 0.01808  -0.05183 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CB  
374  C CG1 . VAL B 47  ? 0.44233 0.36631 0.35820 -0.08100 0.03628  -0.06179 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CG1 
375  C CG2 . VAL B 47  ? 0.45488 0.42792 0.34692 -0.10564 0.03408  -0.05793 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CG2 
376  N N   . ARG B 48  ? 0.48639 0.39511 0.34981 -0.13396 0.02240  -0.08606 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B N   
377  C CA  . ARG B 48  ? 0.53037 0.41610 0.37192 -0.15058 0.03794  -0.11118 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CA  
378  C C   . ARG B 48  ? 0.58275 0.49006 0.39495 -0.18089 0.02393  -0.11815 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B C   
379  O O   . ARG B 48  ? 0.59197 0.48787 0.37849 -0.19948 0.03648  -0.14309 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B O   
380  C CB  . ARG B 48  ? 0.53505 0.38881 0.39122 -0.14606 0.04282  -0.11360 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CB  
381  C CG  . ARG B 48  ? 0.57658 0.40885 0.45898 -0.11580 0.05711  -0.10465 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CG  
382  C CD  . ARG B 48  ? 0.58121 0.39438 0.48007 -0.11223 0.05466  -0.09532 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CD  
383  N NE  . ARG B 48  ? 0.48770 0.33437 0.39642 -0.11559 0.02972  -0.07854 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NE  
384  C CZ  . ARG B 48  ? 0.48377 0.33097 0.40738 -0.11334 0.02430  -0.06781 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B CZ  
385  N NH1 . ARG B 48  ? 0.50641 0.31998 0.43641 -0.11051 0.04063  -0.06776 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH1 
386  N NH2 . ARG B 48  ? 0.47135 0.35381 0.40382 -0.11320 0.00248  -0.05599 ? ? ? ? ? ? 48  ARG B NH2 
387  N N   . LEU B 49  ? 0.52615 0.46377 0.34103 -0.18553 -0.00233 -0.09730 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   
388  C CA  . LEU B 49  ? 0.57174 0.53665 0.36061 -0.21128 -0.01907 -0.09763 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  
389  C C   . LEU B 49  ? 0.60393 0.59518 0.37268 -0.21889 -0.02319 -0.08775 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   
390  O O   . LEU B 49  ? 0.62358 0.64186 0.36842 -0.23942 -0.03870 -0.08275 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   
391  C CB  . LEU B 49  ? 0.59628 0.57928 0.40166 -0.20989 -0.04668 -0.07882 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  
392  C CG  . LEU B 49  ? 0.55950 0.52858 0.38702 -0.20422 -0.04496 -0.08315 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  
393  C CD1 . LEU B 49  ? 0.50680 0.50572 0.35077 -0.20061 -0.07185 -0.06536 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 
394  C CD2 . LEU B 49  ? 0.60342 0.55620 0.41308 -0.22790 -0.02978 -0.10939 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 
395  N N   . GLU B 50  ? 0.55273 0.54151 0.33101 -0.20415 -0.01021 -0.08260 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B N   
396  C CA  . GLU B 50  ? 0.58542 0.60223 0.34840 -0.21296 -0.01296 -0.06908 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CA  
397  C C   . GLU B 50  ? 0.73544 0.76192 0.46965 -0.22417 0.01353  -0.09347 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B C   
398  O O   . GLU B 50  ? 0.68658 0.68898 0.41883 -0.21829 0.03626  -0.12158 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B O   
399  C CB  . GLU B 50  ? 0.53345 0.55054 0.32593 -0.19376 -0.01544 -0.04857 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CB  
400  C CG  . GLU B 50  ? 0.54065 0.54832 0.35886 -0.18156 -0.04137 -0.02779 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CG  
401  C CD  . GLU B 50  ? 0.68042 0.70279 0.48522 -0.19609 -0.06930 -0.00689 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CD  
402  O OE1 . GLU B 50  ? 0.81270 0.85515 0.59502 -0.21368 -0.07119 0.00394  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE1 
403  O OE2 . GLU B 50  ? 0.66494 0.68136 0.48200 -0.18885 -0.08904 0.00010  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE2 
404  N N   . SER B 51  ? 0.66556 0.72678 0.37659 -0.24021 0.01074  -0.08210 ? ? ? ? ? ? 51  SER B N   
405  C CA  . SER B 51  ? 0.73636 0.81883 0.41899 -0.24998 0.03648  -0.10316 ? ? ? ? ? ? 51  SER B CA  
406  C C   . SER B 51  ? 0.65737 0.76140 0.35731 -0.23883 0.04860  -0.08862 ? ? ? ? ? ? 51  SER B C   
407  O O   . SER B 51  ? 0.63298 0.73627 0.36147 -0.22995 0.03303  -0.06055 ? ? ? ? ? ? 51  SER B O   
408  C CB  . SER B 51  ? 0.76649 0.88447 0.40395 -0.28118 0.02596  -0.10151 ? ? ? ? ? ? 51  SER B CB  
409  O OG  . SER B 51  ? 0.78132 0.92322 0.41919 -0.29042 0.00020  -0.06121 ? ? ? ? ? ? 51  SER B OG  
410  N N   . GLY B 52  ? 0.67084 0.79697 0.35351 -0.24000 0.07714  -0.11018 ? ? ? ? ? ? 52  GLY B N   
411  C CA  . GLY B 52  ? 0.68143 0.84021 0.38113 -0.23138 0.09167  -0.09843 ? ? ? ? ? ? 52  GLY B CA  
412  C C   . GLY B 52  ? 0.68741 0.82683 0.43306 -0.19900 0.10221  -0.09909 ? ? ? ? ? ? 52  GLY B C   
413  O O   . GLY B 52  ? 0.71375 0.88497 0.48124 -0.19271 0.10806  -0.08343 ? ? ? ? ? ? 52  GLY B O   
414  N N   . ILE B 53  ? 0.69008 0.78246 0.45118 -0.18006 0.10410  -0.11457 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B N   
415  C CA  . ILE B 53  ? 0.70468 0.77990 0.50712 -0.14785 0.11374  -0.11332 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CA  
416  C C   . ILE B 53  ? 0.67760 0.75869 0.48087 -0.12850 0.14952  -0.14152 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B C   
417  O O   . ILE B 53  ? 0.81356 0.86834 0.59269 -0.12965 0.16611  -0.17319 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B O   
418  C CB  . ILE B 53  ? 0.64225 0.66714 0.45946 -0.13627 0.10174  -0.11443 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CB  
419  C CG1 . ILE B 53  ? 0.62670 0.65042 0.44220 -0.15278 0.06774  -0.09036 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG1 
420  C CG2 . ILE B 53  ? 0.69411 0.70691 0.55177 -0.10340 0.10968  -0.10809 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG2 
421  C CD1 . ILE B 53  ? 0.51276 0.56222 0.34893 -0.15252 0.05007  -0.06006 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CD1 
422  N N   . LEU B 54  ? 0.63934 0.75579 0.47167 -0.11022 0.16135  -0.13144 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   
423  C CA  . LEU B 54  ? 0.70547 0.83962 0.54141 -0.08868 0.19623  -0.15672 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  
424  C C   . LEU B 54  ? 0.77870 0.86028 0.63565 -0.05362 0.21168  -0.17482 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   
425  O O   . LEU B 54  ? 0.77504 0.83952 0.62034 -0.03904 0.23937  -0.20739 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   
426  C CB  . LEU B 54  ? 0.70087 0.90140 0.56445 -0.08182 0.20317  -0.13767 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  
427  C CG  . LEU B 54  ? 0.70774 0.96748 0.54814 -0.11602 0.19878  -0.12318 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  
428  C CD1 . LEU B 54  ? 0.69273 0.96410 0.48701 -0.12966 0.22011  -0.15386 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 
429  C CD2 . LEU B 54  ? 0.71460 0.96303 0.54631 -0.14581 0.16173  -0.09158 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 
430  N N   . ASP B 55  ? 0.76096 0.81499 0.64741 -0.03940 0.19467  -0.15430 ? ? ? ? ? ? 55  ASP B N   
431  C CA  . ASP B 55  ? 0.76880 0.77446 0.67725 -0.00593 0.20754  -0.16312 ? ? ? ? ? ? 55  ASP B CA  
432  C C   . ASP B 55  ? 0.73443 0.69775 0.64848 -0.01182 0.18263  -0.14636 ? ? ? ? ? ? 55  ASP B C   
433  O O   . ASP B 55  ? 0.85619 0.83790 0.79508 -0.00678 0.16318  -0.11878 ? ? ? ? ? ? 55  ASP B O   
434  C CB  . ASP B 55  ? 0.69752 0.73844 0.64800 0.02971  0.22003  -0.15087 ? ? ? ? ? ? 55  ASP B CB  
435  C CG  . ASP B 55  ? 0.81239 0.80407 0.78343 0.06821  0.23716  -0.15962 ? ? ? ? ? ? 55  ASP B CG  
436  O OD1 . ASP B 55  ? 0.76208 0.68767 0.71325 0.06431  0.24124  -0.17718 ? ? ? ? ? ? 55  ASP B OD1 
437  O OD2 . ASP B 55  ? 0.73979 0.75968 0.74762 0.10152  0.24582  -0.14730 ? ? ? ? ? ? 55  ASP B OD2 
438  N N   . MET B 56  ? 0.75686 0.66693 0.64762 -0.02367 0.18383  -0.16477 ? ? ? ? ? ? 56  MET B N   
439  C CA  . MET B 56  ? 0.83596 0.71244 0.73166 -0.03112 0.16252  -0.15006 ? ? ? ? ? ? 56  MET B CA  
440  C C   . MET B 56  ? 0.83318 0.68077 0.76139 0.00140  0.16787  -0.13692 ? ? ? ? ? ? 56  MET B C   
441  O O   . MET B 56  ? 0.83285 0.67924 0.77603 0.00237  0.14829  -0.11410 ? ? ? ? ? ? 56  MET B O   
442  C CB  . MET B 56  ? 0.89776 0.73366 0.76054 -0.05763 0.16221  -0.17306 ? ? ? ? ? ? 56  MET B CB  
443  C CG  . MET B 56  ? 1.02467 0.89214 0.85778 -0.09342 0.14323  -0.17306 ? ? ? ? ? ? 56  MET B CG  
444  S SD  . MET B 56  ? 0.89070 0.78336 0.74008 -0.10233 0.10619  -0.13616 ? ? ? ? ? ? 56  MET B SD  
445  C CE  . MET B 56  ? 0.72557 0.64008 0.53538 -0.14202 0.08845  -0.14196 ? ? ? ? ? ? 56  MET B CE  
446  N N   . GLU B 57  ? 0.72938 0.55489 0.66818 0.02967  0.19418  -0.15042 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B N   
447  C CA  . GLU B 57  ? 0.86515 0.66154 0.83381 0.06278  0.19976  -0.13453 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CA  
448  C C   . GLU B 57  ? 0.80140 0.65252 0.80523 0.08754  0.19216  -0.10661 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B C   
449  O O   . GLU B 57  ? 0.82698 0.66526 0.85552 0.11365  0.19130  -0.08705 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B O   
450  C CB  . GLU B 57  ? 0.92502 0.67097 0.89342 0.08747  0.23031  -0.15848 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CB  
451  C CG  . GLU B 57  ? 1.05148 0.71687 1.00470 0.07704  0.23451  -0.16985 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CG  
452  C CD  . GLU B 57  ? 1.07359 0.72251 0.98670 0.03431  0.23067  -0.19812 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B CD  
453  O OE1 . GLU B 57  ? 1.19622 0.83457 1.08689 0.03041  0.24988  -0.23275 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B OE1 
454  O OE2 . GLU B 57  ? 1.17382 0.82526 1.07793 0.00548  0.20836  -0.18638 ? ? ? ? ? ? 57  GLU B OE2 
455  N N   . SER B 58  ? 0.74284 0.65600 0.74892 0.07798  0.18610  -0.10305 ? ? ? ? ? ? 58  SER B N   
456  C CA  . SER B 58  ? 0.59630 0.56551 0.63615 0.09637  0.17777  -0.07871 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CA  
457  C C   . SER B 58  ? 0.66818 0.63587 0.71947 0.09378  0.15132  -0.05334 ? ? ? ? ? ? 58  SER B C   
458  O O   . SER B 58  ? 0.65947 0.60577 0.69145 0.06888  0.13405  -0.05259 ? ? ? ? ? ? 58  SER B O   
459  C CB  . SER B 58  ? 0.65740 0.68979 0.69419 0.07635  0.17320  -0.07823 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CB  
460  O OG  . SER B 58  ? 0.62919 0.71549 0.69773 0.08558  0.16005  -0.05440 ? ? ? ? ? ? 58  SER B OG  
461  N N   . ILE B 59  ? 0.60046 0.59693 0.68383 0.12118  0.14832  -0.03303 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B N   
462  C CA  . ILE B 59  ? 0.62609 0.63083 0.71935 0.12044  0.12401  -0.01084 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CA  
463  C C   . ILE B 59  ? 0.53809 0.57914 0.62518 0.09139  0.09946  -0.00644 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B C   
464  O O   . ILE B 59  ? 0.50702 0.54775 0.59392 0.08448  0.07783  0.00471  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B O   
465  C CB  . ILE B 59  ? 0.62980 0.66588 0.75715 0.15590  0.12546  0.00992  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CB  
466  C CG1 . ILE B 59  ? 0.63674 0.62691 0.77114 0.18801  0.14846  0.01000  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CG1 
467  C CG2 . ILE B 59  ? 0.68889 0.74081 0.82209 0.15313  0.09992  0.02996  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CG2 
468  C CD1 . ILE B 59  ? 0.73814 0.76462 0.90338 0.22480  0.16608  0.01429  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CD1 
469  N N   . ALA B 60  ? 0.44747 0.51867 0.52870 0.07426  0.10284  -0.01484 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B N   
470  C CA  . ALA B 60  ? 0.51797 0.61892 0.59503 0.04654  0.07972  -0.00741 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B CA  
471  C C   . ALA B 60  ? 0.47890 0.54424 0.52596 0.01915  0.06478  -0.01300 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B C   
472  O O   . ALA B 60  ? 0.51763 0.59427 0.56205 0.00050  0.04172  -0.00439 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B O   
473  C CB  . ALA B 60  ? 0.53194 0.68108 0.61364 0.03545  0.08917  -0.00965 ? ? ? ? ? ? 60  ALA B CB  
474  N N   . VAL B 61  ? 0.43040 0.45330 0.45609 0.01634  0.07637  -0.02729 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B N   
475  C CA  . VAL B 61  ? 0.49099 0.49036 0.48967 -0.01011 0.06229  -0.03248 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CA  
476  C C   . VAL B 61  ? 0.50164 0.45640 0.49195 -0.00608 0.06534  -0.03897 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B C   
477  O O   . VAL B 61  ? 0.53731 0.47878 0.51361 -0.02312 0.04969  -0.03905 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B O   
478  C CB  . VAL B 61  ? 0.58103 0.58838 0.55403 -0.03236 0.07150  -0.04550 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CB  
479  C CG1 . VAL B 61  ? 0.53337 0.58905 0.51510 -0.04061 0.06888  -0.03522 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG1 
480  C CG2 . VAL B 61  ? 0.48882 0.47424 0.45188 -0.02197 0.10075  -0.06758 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG2 
481  N N   . LYS B 62  ? 0.48943 0.42182 0.48995 0.01640  0.08527  -0.04275 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B N   
482  C CA  . LYS B 62  ? 0.51489 0.40005 0.50608 0.01529  0.09110  -0.04877 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CA  
483  C C   . LYS B 62  ? 0.58343 0.46915 0.57982 0.01170  0.07001  -0.03361 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B C   
484  O O   . LYS B 62  ? 0.50278 0.36163 0.48722 -0.00185 0.06821  -0.03826 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B O   
485  C CB  . LYS B 62  ? 0.63024 0.48699 0.63534 0.04342  0.11442  -0.04955 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CB  
486  C CG  . LYS B 62  ? 0.68701 0.56527 0.72144 0.07210  0.10967  -0.02529 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CG  
487  C CD  . LYS B 62  ? 0.76328 0.61190 0.81213 0.10309  0.13262  -0.02276 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CD  
488  C CE  . LYS B 62  ? 0.78405 0.56655 0.81883 0.09624  0.14240  -0.02866 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B CE  
489  N NZ  . LYS B 62  ? 0.80782 0.55200 0.85796 0.12868  0.16307  -0.02176 ? ? ? ? ? ? 62  LYS B NZ  
490  N N   . TYR B 63  ? 0.51974 0.43916 0.53373 0.02253  0.05432  -0.01733 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B N   
491  C CA  . TYR B 63  ? 0.53175 0.45698 0.55088 0.02357  0.03619  -0.00559 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CA  
492  C C   . TYR B 63  ? 0.50043 0.43900 0.50881 0.00327  0.01357  -0.00825 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B C   
493  O O   . TYR B 63  ? 0.39900 0.34691 0.41209 0.00601  -0.00196 -0.00163 ? ? ? ? ? ? 63  TYR B O   
494  C CB  . TYR B 63  ? 0.53640 0.49119 0.57796 0.04698  0.03035  0.01050  ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CB  
495  C CG  . TYR B 63  ? 0.55213 0.49645 0.60738 0.07214  0.05001  0.01905  ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CG  
496  C CD1 . TYR B 63  ? 0.62501 0.52595 0.67413 0.07502  0.06524  0.01935  ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CD1 
497  C CD2 . TYR B 63  ? 0.63630 0.61435 0.71225 0.09290  0.05241  0.02848  ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CD2 
498  C CE1 . TYR B 63  ? 0.77535 0.65910 0.83763 0.10056  0.08258  0.03003  ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CE1 
499  C CE2 . TYR B 63  ? 0.60289 0.57326 0.69383 0.12041  0.06928  0.03919  ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CE2 
500  C CZ  . TYR B 63  ? 0.75793 0.67730 0.84150 0.12552  0.08440  0.04059  ? ? ? ? ? ? 63  TYR B CZ  
501  O OH  . TYR B 63  ? 0.77237 0.67661 0.87143 0.15532  0.10068  0.05394  ? ? ? ? ? ? 63  TYR B OH  
502  N N   . MET B 64  ? 0.42613 0.36707 0.41979 -0.01539 0.01163  -0.01701 ? ? ? ? ? ? 64  MET B N   
503  C CA  . MET B 64  ? 0.45373 0.40476 0.43781 -0.03244 -0.01100 -0.01555 ? ? ? ? ? ? 64  MET B CA  
504  C C   . MET B 64  ? 0.45441 0.38953 0.42203 -0.04833 -0.01334 -0.02331 ? ? ? ? ? ? 64  MET B C   
505  O O   . MET B 64  ? 0.44350 0.37622 0.39156 -0.06789 -0.01312 -0.03119 ? ? ? ? ? ? 64  MET B O   
506  C CB  . MET B 64  ? 0.42558 0.39174 0.40176 -0.04601 -0.01365 -0.01521 ? ? ? ? ? ? 64  MET B CB  
507  C CG  . MET B 64  ? 0.46190 0.44979 0.45562 -0.03384 -0.00527 -0.00985 ? ? ? ? ? ? 64  MET B CG  
508  S SD  . MET B 64  ? 0.52643 0.53991 0.51398 -0.05516 -0.01339 -0.00354 ? ? ? ? ? ? 64  MET B SD  
509  C CE  . MET B 64  ? 0.51224 0.50984 0.48260 -0.07379 -0.04094 0.00182  ? ? ? ? ? ? 64  MET B CE  
510  N N   . THR B 65  ? 0.34878 0.27951 0.32456 -0.04104 -0.01610 -0.02010 ? ? ? ? ? ? 65  THR B N   
511  C CA  . THR B 65  ? 0.43589 0.35806 0.40109 -0.05705 -0.01711 -0.02654 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CA  
512  C C   . THR B 65  ? 0.35981 0.30446 0.33029 -0.05761 -0.04034 -0.02072 ? ? ? ? ? ? 65  THR B C   
513  O O   . THR B 65  ? 0.37844 0.33030 0.35767 -0.05353 -0.04160 -0.01781 ? ? ? ? ? ? 65  THR B O   
514  C CB  . THR B 65  ? 0.43834 0.33858 0.40884 -0.05235 0.00079  -0.02676 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CB  
515  O OG1 . THR B 65  ? 0.35865 0.27080 0.34762 -0.03020 -0.00165 -0.01264 ? ? ? ? ? ? 65  THR B OG1 
516  C CG2 . THR B 65  ? 0.44168 0.31199 0.40553 -0.05083 0.02441  -0.03616 ? ? ? ? ? ? 65  THR B CG2 
517  N N   . GLY B 66  ? 0.36951 0.32584 0.33536 -0.06192 -0.05815 -0.01802 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   
518  C CA  . GLY B 66  ? 0.40132 0.37516 0.37278 -0.05899 -0.08061 -0.01358 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  
519  C C   . GLY B 66  ? 0.37442 0.35972 0.36471 -0.03671 -0.08560 -0.01003 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   
520  O O   . GLY B 66  ? 0.33885 0.32264 0.33728 -0.02294 -0.08445 -0.00731 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   
521  N N   . CYS B 67  ? 0.36079 0.36437 0.35795 -0.03384 -0.09141 -0.01063 ? ? ? ? ? ? 67  CYS B N   
522  C CA  . CYS B 67  ? 0.39378 0.41598 0.40592 -0.01349 -0.09374 -0.00900 ? ? ? ? ? ? 67  CYS B CA  
523  C C   . CYS B 67  ? 0.38255 0.40883 0.39806 -0.01571 -0.07475 -0.00583 ? ? ? ? ? ? 67  CYS B C   
524  O O   . CYS B 67  ? 0.36845 0.41877 0.39409 -0.00253 -0.07506 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 67  CYS B O   
525  C CB  . CYS B 67  ? 0.46574 0.51282 0.48621 -0.00433 -0.11329 -0.01121 ? ? ? ? ? ? 67  CYS B CB  
526  S SG  . CYS B 67  ? 0.44973 0.52441 0.47218 -0.02045 -0.11269 -0.01161 ? ? ? ? ? ? 67  CYS B SG  
527  N N   . ASP B 68  ? 0.34645 0.34854 0.35259 -0.03252 -0.05786 -0.00663 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B N   
528  C CA  . ASP B 68  ? 0.40583 0.39881 0.41448 -0.03628 -0.03900 -0.00114 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B CA  
529  C C   . ASP B 68  ? 0.42218 0.39779 0.43402 -0.01911 -0.02684 0.00627  ? ? ? ? ? ? 68  ASP B C   
530  O O   . ASP B 68  ? 0.37456 0.31955 0.38034 -0.02267 -0.01272 0.00407  ? ? ? ? ? ? 68  ASP B O   
531  C CB  . ASP B 68  ? 0.39318 0.36317 0.39006 -0.06350 -0.02797 -0.00864 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B CB  
532  C CG  . ASP B 68  ? 0.44691 0.44504 0.44317 -0.08139 -0.04120 -0.01383 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B CG  
533  O OD1 . ASP B 68  ? 0.34276 0.37687 0.35268 -0.07478 -0.04875 -0.00795 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B OD1 
534  O OD2 . ASP B 68  ? 0.49841 0.48848 0.48063 -0.10124 -0.04409 -0.02382 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B OD2 
535  N N   . ILE B 69  ? 0.32046 0.32048 0.34221 0.00127  -0.03266 0.01419  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B N   
536  C CA  . ILE B 69  ? 0.32157 0.31910 0.34852 0.02010  -0.02615 0.02309  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CA  
537  C C   . ILE B 69  ? 0.34211 0.34876 0.37372 0.02826  -0.01510 0.03903  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B C   
538  O O   . ILE B 69  ? 0.38234 0.41966 0.41645 0.02937  -0.02111 0.04143  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B O   
539  C CB  . ILE B 69  ? 0.34364 0.36532 0.37553 0.03503  -0.04410 0.01900  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CB  
540  C CG1 . ILE B 69  ? 0.36004 0.37146 0.38679 0.02389  -0.05676 0.00775  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CG1 
541  C CG2 . ILE B 69  ? 0.34994 0.37662 0.38834 0.05155  -0.03843 0.02809  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CG2 
542  C CD1 . ILE B 69  ? 0.37025 0.35704 0.39133 0.01408  -0.04490 0.00650  ? ? ? ? ? ? 69  ILE B CD1 
543  N N   . PRO B 70  ? 0.45144 0.43481 0.48471 0.03532  0.00112  0.05158  ? ? ? ? ? ? 70  PRO B N   
544  C CA  . PRO B 70  ? 0.49871 0.49116 0.53548 0.04438  0.01027  0.07276  ? ? ? ? ? ? 70  PRO B CA  
545  C C   . PRO B 70  ? 0.43964 0.48098 0.48014 0.06432  -0.00249 0.07838  ? ? ? ? ? ? 70  PRO B C   
546  O O   . PRO B 70  ? 0.44397 0.49687 0.48813 0.07883  -0.01037 0.07517  ? ? ? ? ? ? 70  PRO B O   
547  C CB  . PRO B 70  ? 0.48200 0.43511 0.52137 0.05374  0.02756  0.08452  ? ? ? ? ? ? 70  PRO B CB  
548  C CG  . PRO B 70  ? 0.40465 0.35101 0.44544 0.05846  0.02398  0.06914  ? ? ? ? ? ? 70  PRO B CG  
549  C CD  . PRO B 70  ? 0.39622 0.34679 0.42903 0.03812  0.01201  0.04835  ? ? ? ? ? ? 70  PRO B CD  
550  N N   . PRO B 71  ? 0.39883 0.47408 0.43813 0.06412  -0.00477 0.08513  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B N   
551  C CA  . PRO B 71  ? 0.36886 0.49407 0.40785 0.08290  -0.01689 0.08525  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CA  
552  C C   . PRO B 71  ? 0.41523 0.55108 0.45474 0.10103  -0.01133 0.10702  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B C   
553  O O   . PRO B 71  ? 0.44431 0.60237 0.48023 0.10540  -0.00399 0.12824  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B O   
554  C CB  . PRO B 71  ? 0.46335 0.62411 0.50047 0.07649  -0.01600 0.08739  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CB  
555  C CG  . PRO B 71  ? 0.44500 0.57405 0.48267 0.05589  0.00133  0.10292  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CG  
556  C CD  . PRO B 71  ? 0.60229 0.67662 0.64029 0.04504  0.00430  0.09192  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CD  
557  N N   . HIS B 72  ? 0.38555 0.64273 0.27611 0.10244  -0.12558 -0.06588 ? ? ? ? ? ? 72  HIS B N   
558  C CA  . HIS B 72  ? 0.37183 0.60330 0.26962 0.08214  -0.11368 -0.06520 ? ? ? ? ? ? 72  HIS B CA  
559  C C   . HIS B 72  ? 0.38932 0.57783 0.24758 0.09634  -0.09009 -0.04817 ? ? ? ? ? ? 72  HIS B C   
560  O O   . HIS B 72  ? 0.46341 0.62389 0.28055 0.11718  -0.08141 -0.04001 ? ? ? ? ? ? 72  HIS B O   
561  C CB  . HIS B 72  ? 0.44981 0.65457 0.33775 0.06654  -0.11931 -0.08307 ? ? ? ? ? ? 72  HIS B CB  
562  C CG  . HIS B 72  ? 0.59763 0.82663 0.51972 0.04750  -0.14298 -0.10099 ? ? ? ? ? ? 72  HIS B CG  
563  N ND1 . HIS B 72  ? 0.52453 0.72820 0.42570 0.04261  -0.15285 -0.11934 ? ? ? ? ? ? 72  HIS B ND1 
564  C CD2 . HIS B 72  ? 0.56776 0.84042 0.54265 0.03075  -0.15758 -0.10189 ? ? ? ? ? ? 72  HIS B CD2 
565  C CE1 . HIS B 72  ? 0.58406 0.80891 0.52034 0.02205  -0.17504 -0.13196 ? ? ? ? ? ? 72  HIS B CE1 
566  N NE2 . HIS B 72  ? 0.55286 0.82116 0.53756 0.01253  -0.17796 -0.12051 ? ? ? ? ? ? 72  HIS B NE2 
567  N N   . VAL B 73  ? 0.34131 0.52134 0.21367 0.08260  -0.08008 -0.04231 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B N   
568  C CA  . VAL B 73  ? 0.41136 0.54294 0.25043 0.08642  -0.05907 -0.02909 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CA  
569  C C   . VAL B 73  ? 0.35924 0.47033 0.21789 0.06062  -0.05117 -0.03499 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B C   
570  O O   . VAL B 73  ? 0.37321 0.49929 0.27415 0.04242  -0.05393 -0.03720 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B O   
571  C CB  . VAL B 73  ? 0.40373 0.53357 0.24441 0.09640  -0.05047 -0.01383 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CB  
572  C CG1 . VAL B 73  ? 0.39578 0.46767 0.20660 0.09233  -0.03219 -0.00401 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CG1 
573  C CG2 . VAL B 73  ? 0.38265 0.52634 0.21358 0.12347  -0.05278 -0.00771 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CG2 
574  N N   . THR B 74  ? 0.37523 0.45334 0.20473 0.06047  -0.03947 -0.03553 ? ? ? ? ? ? 74  THR B N   
575  C CA  . THR B 74  ? 0.40821 0.47292 0.25884 0.04105  -0.03119 -0.04099 ? ? ? ? ? ? 74  THR B CA  
576  C C   . THR B 74  ? 0.38197 0.42903 0.24719 0.02957  -0.01981 -0.02907 ? ? ? ? ? ? 74  THR B C   
577  O O   . THR B 74  ? 0.44413 0.46736 0.28333 0.03588  -0.01059 -0.01685 ? ? ? ? ? ? 74  THR B O   
578  C CB  . THR B 74  ? 0.44879 0.49384 0.26686 0.04724  -0.01918 -0.04382 ? ? ? ? ? ? 74  THR B CB  
579  O OG1 . THR B 74  ? 0.42502 0.48276 0.22074 0.06095  -0.03289 -0.05787 ? ? ? ? ? ? 74  THR B OG1 
580  C CG2 . THR B 74  ? 0.38171 0.42160 0.22635 0.03209  -0.00986 -0.04923 ? ? ? ? ? ? 74  THR B CG2 
581  N N   . LEU B 75  ? 0.32142 0.37510 0.22375 0.01367  -0.02233 -0.03333 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B N   
582  C CA  . LEU B 75  ? 0.30713 0.34558 0.22157 0.00365  -0.01535 -0.02518 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CA  
583  C C   . LEU B 75  ? 0.34678 0.37583 0.26840 -0.00485 -0.00565 -0.02754 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B C   
584  O O   . LEU B 75  ? 0.31674 0.33141 0.23670 -0.01181 0.00161  -0.02001 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B O   
585  C CB  . LEU B 75  ? 0.25249 0.30377 0.19885 -0.00454 -0.02294 -0.02490 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CB  
586  C CG  . LEU B 75  ? 0.35003 0.42124 0.30050 0.00204  -0.02823 -0.01907 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CG  
587  C CD1 . LEU B 75  ? 0.20822 0.28684 0.18704 -0.00775 -0.02940 -0.01406 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD1 
588  C CD2 . LEU B 75  ? 0.33848 0.39566 0.25607 0.01753  -0.02273 -0.00916 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD2 
589  N N   . GLY B 76  ? 0.38363 0.42191 0.31399 -0.00393 -0.00595 -0.03878 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B N   
590  C CA  . GLY B 76  ? 0.27688 0.31546 0.21659 -0.00655 0.00614  -0.04057 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B CA  
591  C C   . GLY B 76  ? 0.36523 0.40823 0.29853 0.00316  0.00622  -0.05517 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B C   
592  O O   . GLY B 76  ? 0.33992 0.38295 0.26804 0.00647  -0.00790 -0.06648 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B O   
593  N N   . ILE B 77  ? 0.33629 0.38411 0.27061 0.00747  0.02233  -0.05544 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B N   
594  C CA  . ILE B 77  ? 0.33141 0.37952 0.25283 0.02215  0.02637  -0.07015 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CA  
595  C C   . ILE B 77  ? 0.29765 0.35771 0.25295 0.02372  0.03406  -0.07212 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B C   
596  O O   . ILE B 77  ? 0.34424 0.42300 0.32189 0.01751  0.04830  -0.05985 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B O   
597  C CB  . ILE B 77  ? 0.40081 0.44737 0.28092 0.03549  0.04434  -0.06672 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CB  
598  C CG1 . ILE B 77  ? 0.44795 0.48300 0.29203 0.03835  0.03599  -0.06150 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG1 
599  C CG2 . ILE B 77  ? 0.39257 0.43531 0.24908 0.05576  0.04736  -0.08498 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG2 
600  C CD1 . ILE B 77  ? 0.56722 0.59934 0.39243 0.04741  0.01227  -0.08012 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CD1 
601  N N   . THR B 78  ? 0.32561 0.37456 0.28573 0.03199  0.02355  -0.08753 ? ? ? ? ? ? 78  THR B N   
602  C CA  . THR B 78  ? 0.31627 0.37402 0.30421 0.04096  0.02940  -0.08997 ? ? ? ? ? ? 78  THR B CA  
603  C C   . THR B 78  ? 0.41995 0.45952 0.38282 0.06363  0.03122  -0.10988 ? ? ? ? ? ? 78  THR B C   
604  O O   . THR B 78  ? 0.42592 0.44506 0.35027 0.06895  0.02443  -0.12334 ? ? ? ? ? ? 78  THR B O   
605  C CB  . THR B 78  ? 0.31924 0.36956 0.33715 0.03084  0.01330  -0.08574 ? ? ? ? ? ? 78  THR B CB  
606  O OG1 . THR B 78  ? 0.31130 0.37773 0.35756 0.04265  0.01912  -0.08419 ? ? ? ? ? ? 78  THR B OG1 
607  C CG2 . THR B 78  ? 0.36884 0.38455 0.37388 0.02900  -0.00454 -0.09820 ? ? ? ? ? ? 78  THR B CG2 
608  N N   . ASN B 79  ? 0.33763 0.38420 0.31994 0.07988  0.03870  -0.11310 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B N   
609  C CA  . ASN B 79  ? 0.39479 0.42056 0.34833 0.10775  0.04378  -0.13268 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CA  
610  C C   . ASN B 79  ? 0.48821 0.46017 0.42192 0.10555  0.01878  -0.15135 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B C   
611  O O   . ASN B 79  ? 0.50969 0.46763 0.46484 0.08575  0.00217  -0.14512 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B O   
612  C CB  . ASN B 79  ? 0.42578 0.47929 0.40838 0.13056  0.06044  -0.12925 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CB  
613  C CG  . ASN B 79  ? 0.48622 0.59921 0.49735 0.12749  0.08619  -0.11051 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B CG  
614  O OD1 . ASN B 79  ? 0.49635 0.61750 0.48567 0.11935  0.09900  -0.10400 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B OD1 
615  N ND2 . ASN B 79  ? 0.35449 0.50920 0.41533 0.13325  0.09308  -0.10082 ? ? ? ? ? ? 79  ASN B ND2 
616  N N   . LYS B 80  ? 0.55292 0.49284 0.44298 0.12475  0.01670  -0.17407 ? ? ? ? ? ? 80  LYS B N   
617  C CA  . LYS B 80  ? 0.59285 0.47577 0.46017 0.11903  -0.00865 -0.19558 ? ? ? ? ? ? 80  LYS B CA  
618  C C   . LYS B 80  ? 0.60125 0.45181 0.49122 0.11924  -0.01683 -0.19433 ? ? ? ? ? ? 80  LYS B C   
619  O O   . LYS B 80  ? 0.58043 0.39439 0.47453 0.09778  -0.03682 -0.19791 ? ? ? ? ? ? 80  LYS B O   
620  C CB  . LYS B 80  ? 0.60474 0.45724 0.41700 0.14027  -0.00957 -0.21929 ? ? ? ? ? ? 80  LYS B CB  
621  C CG  . LYS B 80  ? 0.65760 0.45385 0.45311 0.12587  -0.03537 -0.23587 ? ? ? ? ? ? 80  LYS B CG  
622  C CD  . LYS B 80  ? 0.70787 0.50888 0.50679 0.09376  -0.05807 -0.23735 ? ? ? ? ? ? 80  LYS B CD  
623  C CE  . LYS B 80  ? 0.82874 0.59216 0.59807 0.08507  -0.07840 -0.25669 ? ? ? ? ? ? 80  LYS B CE  
624  N NZ  . LYS B 80  ? 0.84516 0.55204 0.61369 0.08266  -0.08606 -0.26737 ? ? ? ? ? ? 80  LYS B NZ  
625  N N   . ASP B 81  ? 0.60446 0.47663 0.51573 0.14165  -0.00001 -0.18424 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B N   
626  C CA  . ASP B 81  ? 0.53544 0.37887 0.46411 0.15013  -0.00621 -0.18005 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CA  
627  C C   . ASP B 81  ? 0.50841 0.36094 0.47448 0.12265  -0.01647 -0.15745 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B C   
628  O O   . ASP B 81  ? 0.56542 0.38550 0.53777 0.12847  -0.02333 -0.15240 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B O   
629  C CB  . ASP B 81  ? 0.55488 0.42059 0.49153 0.19063  0.01262  -0.17945 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CB  
630  C CG  . ASP B 81  ? 0.56329 0.50897 0.54576 0.18922  0.02955  -0.15771 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CG  
631  O OD1 . ASP B 81  ? 0.50134 0.47732 0.50187 0.15908  0.02786  -0.14416 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD1 
632  O OD2 . ASP B 81  ? 0.56948 0.54765 0.57185 0.21857  0.04363  -0.15435 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD2 
633  N N   . GLN B 82  ? 0.42980 0.32247 0.41377 0.09677  -0.01625 -0.14369 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B N   
634  C CA  . GLN B 82  ? 0.41598 0.31775 0.42595 0.07288  -0.02446 -0.12413 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CA  
635  C C   . GLN B 82  ? 0.44023 0.30883 0.44120 0.04572  -0.03993 -0.12724 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B C   
636  O O   . GLN B 82  ? 0.41474 0.29088 0.43324 0.02679  -0.04427 -0.11092 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B O   
637  C CB  . GLN B 82  ? 0.41673 0.37487 0.44681 0.06195  -0.01556 -0.10898 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CB  
638  C CG  . GLN B 82  ? 0.39499 0.39555 0.44647 0.08064  -0.00090 -0.10343 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CG  
639  C CD  . GLN B 82  ? 0.40846 0.40026 0.47602 0.10006  -0.00536 -0.10015 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B CD  
640  O OE1 . GLN B 82  ? 0.36953 0.35672 0.45032 0.09201  -0.01598 -0.08760 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B OE1 
641  N NE2 . GLN B 82  ? 0.50742 0.49341 0.56766 0.12977  0.00292  -0.11158 ? ? ? ? ? ? 82  GLN B NE2 
642  N N   . GLU B 83  ? 0.47886 0.31160 0.45325 0.04433  -0.04885 -0.14878 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N   
643  C CA  . GLU B 83  ? 0.48327 0.29669 0.45870 0.01442  -0.06535 -0.15275 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA  
644  C C   . GLU B 83  ? 0.49873 0.28089 0.49315 -0.00319 -0.07098 -0.13798 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C   
645  O O   . GLU B 83  ? 0.47528 0.27476 0.48946 -0.02834 -0.07497 -0.12538 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O   
646  C CB  . GLU B 83  ? 0.63169 0.40777 0.57407 0.01536  -0.07912 -0.18272 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB  
647  C CG  . GLU B 83  ? 0.63686 0.44783 0.56598 0.00907  -0.08535 -0.19252 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG  
648  C CD  . GLU B 83  ? 0.84371 0.62603 0.75023 -0.00355 -0.10409 -0.21300 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD  
649  O OE1 . GLU B 83  ? 0.77721 0.51689 0.65410 0.01143  -0.10353 -0.22802 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1 
650  O OE2 . GLU B 83  ? 0.72095 0.52996 0.64154 -0.02740 -0.11648 -0.21003 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2 
651  N N   . ALA B 84  ? 0.53139 0.26947 0.51803 0.01358  -0.06883 -0.13704 ? ? ? ? ? ? 84  ALA B N   
652  C CA  . ALA B 84  ? 0.62375 0.32434 0.62097 0.00013  -0.07133 -0.11903 ? ? ? ? ? ? 84  ALA B CA  
653  C C   . ALA B 84  ? 0.53307 0.27898 0.55450 -0.00522 -0.06320 -0.09030 ? ? ? ? ? ? 84  ALA B C   
654  O O   . ALA B 84  ? 0.51348 0.25276 0.54675 -0.02718 -0.06372 -0.07348 ? ? ? ? ? ? 84  ALA B O   
655  C CB  . ALA B 84  ? 0.61886 0.25873 0.59491 0.02707  -0.07039 -0.12289 ? ? ? ? ? ? 84  ALA B CB  
656  N N   . ASN B 85  ? 0.45769 0.24945 0.48511 0.01516  -0.05537 -0.08570 ? ? ? ? ? ? 85  ASN B N   
657  C CA  . ASN B 85  ? 0.43806 0.26962 0.48196 0.01101  -0.05123 -0.06357 ? ? ? ? ? ? 85  ASN B CA  
658  C C   . ASN B 85  ? 0.44146 0.30324 0.49418 -0.01528 -0.05165 -0.05859 ? ? ? ? ? ? 85  ASN B C   
659  O O   . ASN B 85  ? 0.42364 0.29129 0.48327 -0.02661 -0.05000 -0.04054 ? ? ? ? ? ? 85  ASN B O   
660  C CB  . ASN B 85  ? 0.36300 0.23949 0.41582 0.03281  -0.04556 -0.06350 ? ? ? ? ? ? 85  ASN B CB  
661  C CG  . ASN B 85  ? 0.48256 0.34555 0.53649 0.06154  -0.04637 -0.05953 ? ? ? ? ? ? 85  ASN B CG  
662  O OD1 . ASN B 85  ? 0.42543 0.25687 0.47313 0.06483  -0.05085 -0.04603 ? ? ? ? ? ? 85  ASN B OD1 
663  N ND2 . ASN B 85  ? 0.37236 0.26119 0.43338 0.08414  -0.04078 -0.07000 ? ? ? ? ? ? 85  ASN B ND2 
664  N N   . PHE B 86  ? 0.38515 0.26469 0.43359 -0.02057 -0.05349 -0.07479 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B N   
665  C CA  . PHE B 86  ? 0.32641 0.23660 0.38176 -0.03943 -0.05557 -0.07169 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CA  
666  C C   . PHE B 86  ? 0.45828 0.34994 0.52715 -0.06376 -0.06162 -0.06566 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B C   
667  O O   . PHE B 86  ? 0.35393 0.27059 0.43677 -0.07569 -0.05795 -0.04935 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B O   
668  C CB  . PHE B 86  ? 0.33096 0.25754 0.37215 -0.03563 -0.05860 -0.09092 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CB  
669  C CG  . PHE B 86  ? 0.34964 0.31155 0.39492 -0.04781 -0.06194 -0.08743 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CG  
670  C CD1 . PHE B 86  ? 0.31520 0.30343 0.37080 -0.05135 -0.05556 -0.06772 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CD1 
671  C CD2 . PHE B 86  ? 0.36816 0.33577 0.40284 -0.05183 -0.07313 -0.10509 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CD2 
672  C CE1 . PHE B 86  ? 0.31645 0.33613 0.37350 -0.05623 -0.05781 -0.06431 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CE1 
673  C CE2 . PHE B 86  ? 0.32248 0.32696 0.36134 -0.05779 -0.07776 -0.10112 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CE2 
674  C CZ  . PHE B 86  ? 0.31893 0.34947 0.36994 -0.05890 -0.06894 -0.08009 ? ? ? ? ? ? 86  PHE B CZ  
675  N N   . GLN B 87  ? 0.37691 0.22160 0.44125 -0.07062 -0.06948 -0.07802 ? ? ? ? ? ? 87  GLN B N   
676  C CA  . GLN B 87  ? 0.45208 0.27475 0.53404 -0.09954 -0.07448 -0.07138 ? ? ? ? ? ? 87  GLN B CA  
677  C C   . GLN B 87  ? 0.50490 0.31853 0.59488 -0.10198 -0.06213 -0.04165 ? ? ? ? ? ? 87  GLN B C   
678  O O   . GLN B 87  ? 0.60189 0.43375 0.71315 -0.12359 -0.05763 -0.02552 ? ? ? ? ? ? 87  GLN B O   
679  C CB  . GLN B 87  ? 0.53742 0.29806 0.60717 -0.10784 -0.08713 -0.09275 ? ? ? ? ? ? 87  GLN B CB  
680  C CG  . GLN B 87  ? 0.71899 0.45806 0.80813 -0.14287 -0.08892 -0.08423 ? ? ? ? ? ? 87  GLN B CG  
681  C CD  . GLN B 87  ? 0.71944 0.52303 0.84130 -0.16817 -0.09029 -0.07838 ? ? ? ? ? ? 87  GLN B CD  
682  O OE1 . GLN B 87  ? 0.75042 0.56787 0.89828 -0.18882 -0.08029 -0.05644 ? ? ? ? ? ? 87  GLN B OE1 
683  N NE2 . GLN B 87  ? 0.67945 0.52401 0.79745 -0.16269 -0.10122 -0.09709 ? ? ? ? ? ? 87  GLN B NE2 
684  N N   . ARG B 88  ? 0.50670 0.29672 0.57908 -0.07733 -0.05634 -0.03362 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B N   
685  C CA  . ARG B 88  ? 0.52973 0.31085 0.59996 -0.07367 -0.04618 -0.00505 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CA  
686  C C   . ARG B 88  ? 0.47892 0.31684 0.55842 -0.07653 -0.03850 0.01039  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B C   
687  O O   . ARG B 88  ? 0.50905 0.34791 0.59305 -0.08683 -0.02891 0.03278  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B O   
688  C CB  . ARG B 88  ? 0.53778 0.30097 0.58786 -0.04040 -0.04583 -0.00170 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CB  
689  C CG  . ARG B 88  ? 0.54145 0.23843 0.57379 -0.02636 -0.04932 -0.00661 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CG  
690  C CD  . ARG B 88  ? 0.54438 0.23254 0.56078 0.00782  -0.04861 0.00641  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CD  
691  N NE  . ARG B 88  ? 0.52551 0.26883 0.55001 0.03021  -0.05175 -0.00371 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NE  
692  C CZ  . ARG B 88  ? 0.50220 0.28891 0.53106 0.03665  -0.05230 0.00829  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CZ  
693  N NH1 . ARG B 88  ? 0.50991 0.29079 0.52922 0.02852  -0.04887 0.02992  ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH1 
694  N NH2 . ARG B 88  ? 0.46072 0.29478 0.50205 0.05064  -0.05586 -0.00137 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH2 
695  N N   . PHE B 89  ? 0.36918 0.24869 0.44662 -0.06469 -0.04091 -0.00051 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B N   
696  C CA  . PHE B 89  ? 0.38246 0.30477 0.46050 -0.06360 -0.03486 0.01125  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CA  
697  C C   . PHE B 89  ? 0.33204 0.27976 0.43047 -0.08538 -0.03075 0.01800  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B C   
698  O O   . PHE B 89  ? 0.42328 0.39046 0.52246 -0.08572 -0.02011 0.03767  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B O   
699  C CB  . PHE B 89  ? 0.32897 0.28044 0.39997 -0.05108 -0.03838 -0.00301 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CB  
700  C CG  . PHE B 89  ? 0.32104 0.30258 0.38397 -0.04667 -0.03364 0.00689  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CG  
701  C CD1 . PHE B 89  ? 0.35848 0.33493 0.40584 -0.03488 -0.03158 0.02023  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CD1 
702  C CD2 . PHE B 89  ? 0.32024 0.33080 0.38533 -0.05091 -0.03308 0.00161  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CD2 
703  C CE1 . PHE B 89  ? 0.36570 0.35987 0.39754 -0.02880 -0.02860 0.02626  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CE1 
704  C CE2 . PHE B 89  ? 0.35433 0.38313 0.40533 -0.04267 -0.02840 0.00998  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CE2 
705  C CZ  . PHE B 89  ? 0.28460 0.30236 0.31783 -0.03227 -0.02595 0.02131  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CZ  
706  N N   . LYS B 90  ? 0.43171 0.38330 0.54681 -0.10188 -0.03973 0.00118  ? ? ? ? ? ? 90  LYS B N   
707  C CA  . LYS B 90  ? 0.34132 0.32704 0.48597 -0.12455 -0.03920 0.00637  ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CA  
708  C C   . LYS B 90  ? 0.40977 0.38211 0.57075 -0.14176 -0.02618 0.03184  ? ? ? ? ? ? 90  LYS B C   
709  O O   . LYS B 90  ? 0.44555 0.45875 0.62435 -0.14766 -0.01401 0.05041  ? ? ? ? ? ? 90  LYS B O   
710  C CB  . LYS B 90  ? 0.36432 0.34793 0.52263 -0.14139 -0.05671 -0.01875 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CB  
711  C CG  . LYS B 90  ? 0.40084 0.40334 0.53954 -0.12374 -0.06670 -0.04073 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CG  
712  C CD  . LYS B 90  ? 0.42842 0.42339 0.57190 -0.13781 -0.08648 -0.06702 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CD  
713  C CE  . LYS B 90  ? 0.39324 0.40638 0.50968 -0.11724 -0.09410 -0.08593 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B CE  
714  N NZ  . LYS B 90  ? 0.36643 0.36613 0.47552 -0.12598 -0.11528 -0.11387 ? ? ? ? ? ? 90  LYS B NZ  
715  N N   . GLU B 91  ? 0.40127 0.31459 0.55347 -0.14736 -0.02623 0.03489  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B N   
716  C CA  . GLU B 91  ? 0.51486 0.40502 0.67652 -0.16403 -0.01099 0.06284  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CA  
717  C C   . GLU B 91  ? 0.42400 0.32318 0.56079 -0.14049 0.00622  0.08907  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B C   
718  O O   . GLU B 91  ? 0.45570 0.37054 0.60287 -0.15034 0.02476  0.11585  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B O   
719  C CB  . GLU B 91  ? 0.55080 0.36277 0.69922 -0.17119 -0.01608 0.05953  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CB  
720  C CG  . GLU B 91  ? 0.70500 0.50085 0.87220 -0.19888 -0.03005 0.03496  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CG  
721  C CD  . GLU B 91  ? 0.97901 0.70531 1.11439 -0.18526 -0.04227 0.01284  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CD  
722  O OE1 . GLU B 91  ? 1.08106 0.74678 1.19178 -0.17417 -0.03448 0.02700  ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE1 
723  O OE2 . GLU B 91  ? 1.00409 0.73652 1.13445 -0.18137 -0.05832 -0.01806 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B OE2 
724  N N   . LEU B 92  ? 0.37291 0.26439 0.47671 -0.10949 0.00031  0.08159  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   
725  C CA  . LEU B 92  ? 0.44867 0.34450 0.52263 -0.08602 0.01072  0.10166  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  
726  C C   . LEU B 92  ? 0.43752 0.38827 0.51694 -0.08389 0.02135  0.11004  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   
727  O O   . LEU B 92  ? 0.45967 0.41365 0.51787 -0.07172 0.03635  0.13270  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   
728  C CB  . LEU B 92  ? 0.51684 0.40170 0.56342 -0.05799 -0.00278 0.08759  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  
729  C CG  . LEU B 92  ? 0.53468 0.36857 0.56892 -0.04729 -0.01098 0.08388  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  
730  C CD1 . LEU B 92  ? 0.47545 0.31991 0.49525 -0.02077 -0.02401 0.07026  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 
731  C CD2 . LEU B 92  ? 0.51466 0.30485 0.52812 -0.04389 0.00033  0.11241  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 
732  N N   . THR B 93  ? 0.34885 0.33709 0.46829 0.10272  -0.01999 0.14863  ? ? ? ? ? ? 93  THR B N   
733  C CA  . THR B 93  ? 0.40588 0.41611 0.51899 0.07981  -0.01828 0.13323  ? ? ? ? ? ? 93  THR B CA  
734  C C   . THR B 93  ? 0.38589 0.36916 0.47840 0.05974  -0.00041 0.12378  ? ? ? ? ? ? 93  THR B C   
735  O O   . THR B 93  ? 0.34939 0.35365 0.44631 0.04511  0.00579  0.10773  ? ? ? ? ? ? 93  THR B O   
736  C CB  . THR B 93  ? 0.40019 0.44886 0.54666 0.08021  -0.01977 0.11613  ? ? ? ? ? ? 93  THR B CB  
737  O OG1 . THR B 93  ? 0.42935 0.46519 0.59373 0.08610  -0.00644 0.10572  ? ? ? ? ? ? 93  THR B OG1 
738  C CG2 . THR B 93  ? 0.34321 0.42784 0.51058 0.09306  -0.03834 0.12657  ? ? ? ? ? ? 93  THR B CG2 
739  N N   . ARG B 94  ? 0.42152 0.35996 0.49207 0.05876  0.00753  0.13450  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B N   
740  C CA  . ARG B 94  ? 0.49899 0.41454 0.55152 0.03539  0.02390  0.12797  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CA  
741  C C   . ARG B 94  ? 0.47217 0.40492 0.50441 0.01619  0.02792  0.12769  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B C   
742  O O   . ARG B 94  ? 0.42909 0.37055 0.46274 -0.00266 0.04120  0.11712  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B O   
743  C CB  . ARG B 94  ? 0.56126 0.41625 0.58726 0.03586  0.03056  0.14151  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CB  
744  C CG  . ARG B 94  ? 0.52100 0.34762 0.50944 0.03690  0.02493  0.16511  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CG  
745  C CD  . ARG B 94  ? 0.68445 0.45118 0.65204 0.05393  0.02388  0.18260  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CD  
746  N NE  . ARG B 94  ? 0.83754 0.57757 0.76579 0.05324  0.01718  0.20644  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NE  
747  C CZ  . ARG B 94  ? 0.99877 0.72201 0.89200 0.02561  0.02633  0.21177  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CZ  
748  N NH1 . ARG B 94  ? 0.90233 0.64180 0.80145 -0.00345 0.04249  0.19474  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH1 
749  N NH2 . ARG B 94  ? 0.89097 0.58499 0.74349 0.02723  0.01912  0.23569  ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH2 
750  N N   . ASN B 95  ? 0.53974 0.48041 0.55355 0.02207  0.01605  0.13929  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B N   
751  C CA  . ASN B 95  ? 0.45789 0.40980 0.44419 0.00679  0.02120  0.13894  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CA  
752  C C   . ASN B 95  ? 0.48098 0.47412 0.48115 0.00751  0.01781  0.12163  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B C   
753  O O   . ASN B 95  ? 0.46516 0.46568 0.43850 -0.00032 0.02155  0.11986  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B O   
754  C CB  . ASN B 95  ? 0.54580 0.47493 0.49186 0.01013  0.00986  0.16119  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CB  
755  C CG  . ASN B 95  ? 0.57874 0.45892 0.49598 0.00344  0.01800  0.17914  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B CG  
756  O OD1 . ASN B 95  ? 0.65397 0.51849 0.57443 -0.01154 0.03520  0.17345  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B OD1 
757  N ND2 . ASN B 95  ? 0.59047 0.44451 0.47674 0.01276  0.00425  0.20201  ? ? ? ? ? ? 95  ASN B ND2 
758  N N   . ILE B 96  ? 0.43386 0.44887 0.47005 0.01693  0.01198  0.10896  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B N   
759  C CA  . ILE B 96  ? 0.37373 0.41958 0.42050 0.01740  0.00872  0.09262  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CA  
760  C C   . ILE B 96  ? 0.31181 0.37347 0.38095 0.01033  0.02457  0.07547  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B C   
761  O O   . ILE B 96  ? 0.36885 0.42730 0.46219 0.01045  0.02841  0.07171  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B O   
762  C CB  . ILE B 96  ? 0.38283 0.44457 0.45252 0.03004  -0.00959 0.09216  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CB  
763  C CG1 . ILE B 96  ? 0.42486 0.48155 0.47537 0.03566  -0.02853 0.11085  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CG1 
764  C CG2 . ILE B 96  ? 0.34712 0.43167 0.42451 0.02796  -0.01194 0.07472  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CG2 
765  C CD1 . ILE B 96  ? 0.40495 0.48738 0.48146 0.04486  -0.04729 0.11308  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CD1 
766  N N   . ASP B 97  ? 0.32429 0.40267 0.38347 0.00522  0.03368  0.06533  ? ? ? ? ? ? 97  ASP B N   
767  C CA  . ASP B 97  ? 0.31343 0.41588 0.39691 0.00111  0.04674  0.05068  ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CA  
768  C C   . ASP B 97  ? 0.29753 0.41450 0.40529 0.01136  0.03630  0.03811  ? ? ? ? ? ? 97  ASP B C   
769  O O   . ASP B 97  ? 0.33360 0.45839 0.43247 0.01779  0.03204  0.02984  ? ? ? ? ? ? 97  ASP B O   
770  C CB  . ASP B 97  ? 0.37585 0.49405 0.44168 -0.00246 0.06182  0.04578  ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CB  
771  C CG  . ASP B 97  ? 0.34576 0.49804 0.44182 -0.00248 0.07334  0.03235  ? ? ? ? ? ? 97  ASP B CG  
772  O OD1 . ASP B 97  ? 0.32331 0.48339 0.44997 -0.00520 0.06964  0.02815  ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD1 
773  O OD2 . ASP B 97  ? 0.41652 0.58810 0.50434 0.00166  0.08606  0.02630  ? ? ? ? ? ? 97  ASP B OD2 
774  N N   . LEU B 98  ? 0.28519 0.40038 0.41868 0.01220  0.03296  0.03655  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B N   
775  C CA  . LEU B 98  ? 0.25822 0.38565 0.41245 0.02014  0.02413  0.02629  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CA  
776  C C   . LEU B 98  ? 0.26799 0.41779 0.43160 0.02062  0.02966  0.01233  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B C   
777  O O   . LEU B 98  ? 0.21901 0.37445 0.38767 0.02766  0.02147  0.00463  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B O   
778  C CB  . LEU B 98  ? 0.24764 0.36630 0.42227 0.02093  0.02341  0.02654  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CB  
779  C CG  . LEU B 98  ? 0.31115 0.40744 0.48058 0.02784  0.01818  0.04062  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CG  
780  C CD1 . LEU B 98  ? 0.34988 0.43257 0.53482 0.03150  0.02181  0.03772  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD1 
781  C CD2 . LEU B 98  ? 0.29129 0.39755 0.45895 0.03754  0.00326  0.04707  ? ? ? ? ? ? 98  LEU B CD2 
782  N N   . THR B 99  ? 0.22967 0.39384 0.39613 0.01354  0.04327  0.01035  ? ? ? ? ? ? 99  THR B N   
783  C CA  . THR B 99  ? 0.27376 0.46565 0.45390 0.01813  0.04863  -0.00078 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CA  
784  C C   . THR B 99  ? 0.34188 0.53274 0.49933 0.03084  0.04914  -0.00577 ? ? ? ? ? ? 99  THR B C   
785  O O   . THR B 99  ? 0.27930 0.48685 0.44483 0.04097  0.05189  -0.01500 ? ? ? ? ? ? 99  THR B O   
786  C CB  . THR B 99  ? 0.17917 0.39664 0.37405 0.00619  0.06335  0.00060  ? ? ? ? ? ? 99  THR B CB  
787  O OG1 . THR B 99  ? 0.27126 0.49258 0.44555 0.00507  0.07626  0.00599  ? ? ? ? ? ? 99  THR B OG1 
788  C CG2 . THR B 99  ? 0.32935 0.53214 0.53158 -0.01112 0.06336  0.00686  ? ? ? ? ? ? 99  THR B CG2 
789  N N   . SER B 100 ? 0.24597 0.41426 0.37151 0.03111  0.04587  0.00022  ? ? ? ? ? ? 100 SER B N   
790  C CA  . SER B 100 ? 0.28816 0.44413 0.38212 0.04099  0.04450  -0.00622 ? ? ? ? ? ? 100 SER B CA  
791  C C   . SER B 100 ? 0.28448 0.42360 0.37269 0.04476  0.02618  -0.01073 ? ? ? ? ? ? 100 SER B C   
792  O O   . SER B 100 ? 0.24101 0.36325 0.30081 0.05166  0.02355  -0.01844 ? ? ? ? ? ? 100 SER B O   
793  C CB  . SER B 100 ? 0.34954 0.48657 0.40417 0.03617  0.04764  0.00184  ? ? ? ? ? ? 100 SER B CB  
794  O OG  . SER B 100 ? 0.38051 0.50030 0.42853 0.02890  0.03160  0.01335  ? ? ? ? ? ? 100 SER B OG  
795  N N   . LEU B 101 ? 0.20858 0.34976 0.32019 0.03982  0.01491  -0.00615 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   
796  C CA  . LEU B 101 ? 0.20859 0.34114 0.32005 0.04009  -0.00086 -0.00858 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  
797  C C   . LEU B 101 ? 0.28228 0.42057 0.40591 0.04711  0.00046  -0.01987 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   
798  O O   . LEU B 101 ? 0.26597 0.42282 0.41080 0.05103  0.01050  -0.02378 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   
799  C CB  . LEU B 101 ? 0.24625 0.38478 0.38132 0.03530  -0.00940 0.00101  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  
800  C CG  . LEU B 101 ? 0.28367 0.41638 0.40934 0.03174  -0.01592 0.01548  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  
801  C CD1 . LEU B 101 ? 0.38340 0.51037 0.49675 0.03004  -0.00334 0.02081  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 
802  C CD2 . LEU B 101 ? 0.21209 0.35388 0.36675 0.03386  -0.02141 0.02377  ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 
803  N N   . SER B 102 ? 0.28589 0.40789 0.39445 0.04688  -0.01138 -0.02378 ? ? ? ? ? ? 102 SER B N   
804  C CA  . SER B 102 ? 0.23686 0.35685 0.35024 0.05409  -0.01208 -0.03259 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CA  
805  C C   . SER B 102 ? 0.27927 0.38024 0.37910 0.04624  -0.02729 -0.03245 ? ? ? ? ? ? 102 SER B C   
806  O O   . SER B 102 ? 0.27062 0.36165 0.35442 0.03535  -0.03763 -0.02681 ? ? ? ? ? ? 102 SER B O   
807  C CB  . SER B 102 ? 0.29992 0.41111 0.39242 0.06902  -0.00211 -0.04132 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CB  
808  O OG  . SER B 102 ? 0.31670 0.39247 0.36345 0.06926  -0.00658 -0.04476 ? ? ? ? ? ? 102 SER B OG  
809  N N   . PHE B 103 ? 0.34056 0.43901 0.44718 0.04985  -0.02949 -0.03730 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B N   
810  C CA  . PHE B 103 ? 0.31195 0.38664 0.39891 0.04201  -0.04176 -0.03822 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CA  
811  C C   . PHE B 103 ? 0.28134 0.32614 0.33937 0.05564  -0.04021 -0.04727 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B C   
812  O O   . PHE B 103 ? 0.26407 0.32012 0.33116 0.07311  -0.02955 -0.05175 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B O   
813  C CB  . PHE B 103 ? 0.30970 0.40183 0.42440 0.03447  -0.04522 -0.03431 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CB  
814  C CG  . PHE B 103 ? 0.25111 0.37131 0.39572 0.02731  -0.04392 -0.02578 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CG  
815  C CD1 . PHE B 103 ? 0.22568 0.35398 0.37893 0.03088  -0.03011 -0.02118 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CD1 
816  C CD2 . PHE B 103 ? 0.26537 0.39277 0.41427 0.01420  -0.05304 -0.01765 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CD2 
817  C CE1 . PHE B 103 ? 0.20462 0.33990 0.36293 0.02620  -0.02542 -0.01050 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CE1 
818  C CE2 . PHE B 103 ? 0.22223 0.36697 0.38328 0.01208  -0.04565 -0.00622 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CE2 
819  C CZ  . PHE B 103 ? 0.19250 0.33729 0.35481 0.02005  -0.03214 -0.00396 ? ? ? ? ? ? 103 PHE B CZ  
820  N N   . THR B 104 ? 0.28997 0.29668 0.31285 0.04760  -0.05108 -0.04897 ? ? ? ? ? ? 104 THR B N   
821  C CA  . THR B 104 ? 0.40326 0.37025 0.39256 0.06178  -0.05106 -0.05654 ? ? ? ? ? ? 104 THR B CA  
822  C C   . THR B 104 ? 0.40681 0.36282 0.39677 0.05277  -0.06045 -0.05341 ? ? ? ? ? ? 104 THR B C   
823  O O   . THR B 104 ? 0.38938 0.34275 0.37680 0.02924  -0.07047 -0.04755 ? ? ? ? ? ? 104 THR B O   
824  C CB  . THR B 104 ? 0.48031 0.39416 0.41174 0.05947  -0.05509 -0.06248 ? ? ? ? ? ? 104 THR B CB  
825  O OG1 . THR B 104 ? 0.35010 0.27302 0.27610 0.06907  -0.04406 -0.06556 ? ? ? ? ? ? 104 THR B OG1 
826  C CG2 . THR B 104 ? 0.37231 0.23511 0.26382 0.07754  -0.05431 -0.07022 ? ? ? ? ? ? 104 THR B CG2 
827  N N   . CYS B 105 ? 0.38979 0.34364 0.38435 0.07098  -0.05727 -0.05584 ? ? ? ? ? ? 105 CYS B N   
828  C CA  . CYS B 105 ? 0.41568 0.35523 0.40503 0.06348  -0.06571 -0.05206 ? ? ? ? ? ? 105 CYS B CA  
829  C C   . CYS B 105 ? 0.40043 0.27800 0.33538 0.05125  -0.07615 -0.05272 ? ? ? ? ? ? 105 CYS B C   
830  O O   . CYS B 105 ? 0.47857 0.30900 0.37205 0.06735  -0.07533 -0.05922 ? ? ? ? ? ? 105 CYS B O   
831  C CB  . CYS B 105 ? 0.35869 0.30696 0.35947 0.08752  -0.06262 -0.05334 ? ? ? ? ? ? 105 CYS B CB  
832  S SG  . CYS B 105 ? 0.32905 0.34771 0.38963 0.09451  -0.05298 -0.05248 ? ? ? ? ? ? 105 CYS B SG  
833  N N   . LYS B 106 ? 0.47023 0.34711 0.40386 0.02231  -0.08503 -0.04585 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B N   
834  C CA  . LYS B 106 ? 0.44483 0.26626 0.32761 0.00087  -0.09676 -0.04486 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CA  
835  C C   . LYS B 106 ? 0.53008 0.31106 0.38483 -0.00126 -0.10234 -0.04165 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B C   
836  O O   . LYS B 106 ? 0.47674 0.18990 0.27630 0.00419  -0.10735 -0.04562 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B O   
837  C CB  . LYS B 106 ? 0.39856 0.24906 0.29778 -0.03285 -0.10419 -0.03683 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CB  
838  C CG  . LYS B 106 ? 0.52828 0.33030 0.37963 -0.06419 -0.11860 -0.03360 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CG  
839  C CD  . LYS B 106 ? 0.63545 0.47482 0.50556 -0.09475 -0.12758 -0.02551 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CD  
840  C CE  . LYS B 106 ? 0.73615 0.57883 0.60020 -0.08646 -0.12796 -0.03086 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CE  
841  N NZ  . LYS B 106 ? 0.78444 0.65168 0.65312 -0.11766 -0.14154 -0.02179 ? ? ? ? ? ? 106 LYS B NZ  
842  N N   . GLU B 107 ? 0.42775 0.24363 0.31410 -0.00857 -0.10102 -0.03442 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N   
843  C CA  . GLU B 107 ? 0.46923 0.24783 0.32700 -0.01194 -0.10633 -0.02950 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA  
844  C C   . GLU B 107 ? 0.43046 0.25892 0.32956 -0.01040 -0.10070 -0.02441 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C   
845  O O   . GLU B 107 ? 0.34279 0.22869 0.28820 -0.01506 -0.09341 -0.02379 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O   
846  C CB  . GLU B 107 ? 0.49858 0.23652 0.31699 -0.04855 -0.11664 -0.02303 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB  
847  C CG  . GLU B 107 ? 0.53884 0.33337 0.39612 -0.08011 -0.11555 -0.01403 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CG  
848  C CD  . GLU B 107 ? 0.58802 0.35041 0.41006 -0.12033 -0.12615 -0.00572 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CD  
849  O OE1 . GLU B 107 ? 0.69776 0.41911 0.48571 -0.13021 -0.12931 -0.00026 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE1 
850  O OE2 . GLU B 107 ? 0.78395 0.56253 0.61109 -0.14386 -0.13240 -0.00347 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE2 
851  N N   . VAL B 108 ? 0.45055 0.25110 0.32692 -0.00445 -0.10453 -0.02042 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N   
852  C CA  . VAL B 108 ? 0.49473 0.33032 0.39600 -0.00464 -0.10093 -0.01592 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA  
853  C C   . VAL B 108 ? 0.59299 0.41755 0.47668 -0.03684 -0.10246 -0.00637 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C   
854  O O   . VAL B 108 ? 0.52767 0.29788 0.36533 -0.05009 -0.11035 -0.00151 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O   
855  C CB  . VAL B 108 ? 0.52520 0.34379 0.41349 0.02300  -0.10558 -0.01567 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB  
856  C CG1 . VAL B 108 ? 0.52669 0.38323 0.43806 0.01898  -0.10293 -0.01220 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1 
857  C CG2 . VAL B 108 ? 0.52433 0.35672 0.43001 0.05538  -0.10322 -0.02339 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2 
858  N N   . ILE B 109 ? 0.42702 0.30310 0.34676 -0.04951 -0.09329 -0.00375 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B N   
859  C CA  . ILE B 109 ? 0.47531 0.35817 0.38931 -0.07901 -0.08969 0.00555  ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CA  
860  C C   . ILE B 109 ? 0.47186 0.38578 0.40234 -0.07565 -0.08010 0.00662  ? ? ? ? ? ? 109 ILE B C   
861  O O   . ILE B 109 ? 0.40001 0.35267 0.36555 -0.06018 -0.07281 -0.00017 ? ? ? ? ? ? 109 ILE B O   
862  C CB  . ILE B 109 ? 0.47365 0.40128 0.42270 -0.09836 -0.08404 0.00770  ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CB  
863  C CG1 . ILE B 109 ? 0.49387 0.38939 0.42002 -0.10892 -0.09546 0.00714  ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CG1 
864  C CG2 . ILE B 109 ? 0.49598 0.45625 0.45831 -0.12416 -0.07468 0.01738  ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CG2 
865  C CD1 . ILE B 109 ? 0.60051 0.43214 0.46967 -0.13153 -0.10644 0.01331  ? ? ? ? ? ? 109 ILE B CD1 
866  N N   . CYS B 110 ? 0.46803 0.35988 0.36751 -0.09189 -0.08010 0.01505  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B N   
867  C CA  . CYS B 110 ? 0.42631 0.34298 0.33284 -0.09194 -0.07009 0.01574  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CA  
868  C C   . CYS B 110 ? 0.49193 0.44051 0.41199 -0.11947 -0.05593 0.02292  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B C   
869  O O   . CYS B 110 ? 0.54051 0.46463 0.42981 -0.14347 -0.05753 0.03320  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B O   
870  C CB  . CYS B 110 ? 0.50871 0.37827 0.36705 -0.08792 -0.08000 0.02116  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B CB  
871  S SG  . CYS B 110 ? 0.46273 0.35119 0.31326 -0.09147 -0.07025 0.02238  ? ? ? ? ? ? 110 CYS B SG  
872  N N   . PHE B 111 ? 0.46400 0.46785 0.42946 -0.11564 -0.04080 0.01855  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B N   
873  C CA  . PHE B 111 ? 0.43896 0.48596 0.42777 -0.13608 -0.02456 0.02591  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CA  
874  C C   . PHE B 111 ? 0.49399 0.53093 0.45132 -0.15240 -0.01458 0.03306  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B C   
875  O O   . PHE B 111 ? 0.43880 0.45238 0.36973 -0.14083 -0.01534 0.02848  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B O   
876  C CB  . PHE B 111 ? 0.33719 0.43766 0.37596 -0.11925 -0.00906 0.01881  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CB  
877  C CG  . PHE B 111 ? 0.32503 0.44551 0.39778 -0.11084 -0.01575 0.01660  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CG  
878  C CD1 . PHE B 111 ? 0.37614 0.50159 0.45272 -0.13064 -0.02495 0.02541  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CD1 
879  C CD2 . PHE B 111 ? 0.30050 0.43237 0.39701 -0.08611 -0.01381 0.00633  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CD2 
880  C CE1 . PHE B 111 ? 0.49301 0.63486 0.59520 -0.12394 -0.03249 0.02383  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CE1 
881  C CE2 . PHE B 111 ? 0.31983 0.46735 0.44264 -0.07911 -0.01968 0.00557  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CE2 
882  C CZ  . PHE B 111 ? 0.32042 0.47308 0.44536 -0.09706 -0.02925 0.01423  ? ? ? ? ? ? 111 PHE B CZ  
883  N N   . PRO B 112 ? 0.48095 0.53696 0.43900 -0.18107 -0.00566 0.04524  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B N   
884  C CA  . PRO B 112 ? 0.56115 0.61358 0.49020 -0.19784 0.00831  0.05275  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CA  
885  C C   . PRO B 112 ? 0.47177 0.55638 0.41749 -0.17888 0.02941  0.04353  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B C   
886  O O   . PRO B 112 ? 0.47077 0.59234 0.45959 -0.15861 0.03763  0.03451  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B O   
887  C CB  . PRO B 112 ? 0.52246 0.61103 0.46812 -0.23171 0.01724  0.06746  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CB  
888  C CG  . PRO B 112 ? 0.53534 0.61658 0.49399 -0.23849 -0.00239 0.06884  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CG  
889  C CD  . PRO B 112 ? 0.49047 0.57404 0.47415 -0.20242 -0.00896 0.05388  ? ? ? ? ? ? 112 PRO B CD  
890  N N   . GLN B 113 ? 0.54755 0.61246 0.45365 -0.18503 0.03830  0.04529  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B N   
891  C CA  . GLN B 113 ? 0.54417 0.63059 0.45425 -0.17005 0.05960  0.03540  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CA  
892  C C   . GLN B 113 ? 0.54173 0.69300 0.50093 -0.17021 0.08652  0.03712  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B C   
893  O O   . GLN B 113 ? 0.55908 0.73832 0.52803 -0.19301 0.09629  0.05043  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B O   
894  C CB  . GLN B 113 ? 0.62794 0.68232 0.48008 -0.18362 0.06578  0.04005  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CB  
895  C CG  . GLN B 113 ? 0.66764 0.71995 0.50270 -0.16713 0.07942  0.02661  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CG  
896  C CD  . GLN B 113 ? 0.83309 0.84245 0.60038 -0.17989 0.07751  0.03119  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CD  
897  O OE1 . GLN B 113 ? 0.79088 0.78424 0.53055 -0.16941 0.07969  0.02048  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B OE1 
898  N NE2 . GLN B 113 ? 0.75603 0.74284 0.49230 -0.20443 0.07179  0.04769  ? ? ? ? ? ? 113 GLN B NE2 
899  N N   . SER B 114 ? 0.52220 0.69855 0.51373 -0.14453 0.09807  0.02481  ? ? ? ? ? ? 114 SER B N   
900  C CA  . SER B 114 ? 0.43909 0.67725 0.47936 -0.13800 0.12386  0.02743  ? ? ? ? ? ? 114 SER B CA  
901  C C   . SER B 114 ? 0.57740 0.83446 0.60032 -0.14515 0.15497  0.03036  ? ? ? ? ? ? 114 SER B C   
902  O O   . SER B 114 ? 0.59756 0.81530 0.56919 -0.14670 0.15891  0.02402  ? ? ? ? ? ? 114 SER B O   
903  C CB  . SER B 114 ? 0.51940 0.77022 0.59438 -0.10647 0.12718  0.01435  ? ? ? ? ? ? 114 SER B CB  
904  O OG  . SER B 114 ? 0.50449 0.74682 0.56287 -0.08879 0.14889  0.00164  ? ? ? ? ? ? 114 SER B OG  
905  N N   . ARG B 115 ? 0.53179 0.83874 0.59552 -0.14488 0.17081  0.04095  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B N   
906  C CA  . ARG B 115 ? 0.54764 0.86767 0.60004 -0.14343 0.19873  0.04445  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CA  
907  C C   . ARG B 115 ? 0.55269 0.86570 0.59318 -0.11444 0.22358  0.02941  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B C   
908  O O   . ARG B 115 ? 0.61491 0.90513 0.60849 -0.11816 0.23911  0.02504  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B O   
909  C CB  . ARG B 115 ? 0.53737 0.90739 0.64161 -0.14390 0.20735  0.05845  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CB  
910  C CG  . ARG B 115 ? 0.52014 0.90444 0.61055 -0.15002 0.23508  0.06539  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CG  
911  C CD  . ARG B 115 ? 0.62666 1.06360 0.77020 -0.15484 0.24232  0.07818  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CD  
912  N NE  . ARG B 115 ? 0.79687 1.26253 0.96718 -0.12724 0.27689  0.07405  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B NE  
913  C CZ  . ARG B 115 ? 0.97154 1.43892 1.11801 -0.12664 0.30721  0.07619  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B CZ  
914  N NH1 . ARG B 115 ? 0.94303 1.38674 1.03821 -0.15358 0.30476  0.08330  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B NH1 
915  N NH2 . ARG B 115 ? 0.99448 1.48283 1.16507 -0.09989 0.34033  0.06949  ? ? ? ? ? ? 115 ARG B NH2 
916  N N   . ALA B 116 ? 0.48129 0.80501 0.55750 -0.08562 0.22498  0.02100  ? ? ? ? ? ? 116 ALA B N   
917  C CA  . ALA B 116 ? 0.55351 0.86067 0.61369 -0.05643 0.24604  0.00606  ? ? ? ? ? ? 116 ALA B CA  
918  C C   . ALA B 116 ? 0.62343 0.87492 0.61894 -0.06472 0.24078  -0.01314 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B C   
919  O O   . ALA B 116 ? 0.71344 0.93874 0.66991 -0.05389 0.25845  -0.02426 ? ? ? ? ? ? 116 ALA B O   
920  C CB  . ALA B 116 ? 0.49124 0.80988 0.59698 -0.02587 0.24414  0.00297  ? ? ? ? ? ? 116 ALA B CB  
921  N N   . SER B 117 ? 0.56957 0.79304 0.55282 -0.07910 0.21007  -0.01494 ? ? ? ? ? ? 117 SER B N   
922  C CA  . SER B 117 ? 0.61364 0.77592 0.54030 -0.08140 0.19296  -0.02740 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CA  
923  C C   . SER B 117 ? 0.69585 0.83163 0.56196 -0.10417 0.19615  -0.02229 ? ? ? ? ? ? 117 SER B C   
924  O O   . SER B 117 ? 0.69201 0.78988 0.50579 -0.10280 0.20111  -0.03393 ? ? ? ? ? ? 117 SER B O   
925  C CB  . SER B 117 ? 0.55925 0.70045 0.49751 -0.08132 0.15572  -0.02792 ? ? ? ? ? ? 117 SER B CB  
926  O OG  . SER B 117 ? 0.58227 0.72142 0.51804 -0.10151 0.13529  -0.01324 ? ? ? ? ? ? 117 SER B OG  
927  N N   . LYS B 118 ? 0.65263 0.80541 0.52267 -0.12722 0.19191  -0.00419 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B N   
928  C CA  . LYS B 118 ? 0.71238 0.83821 0.52321 -0.15173 0.19440  0.00445  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CA  
929  C C   . LYS B 118 ? 0.73400 0.86860 0.51791 -0.14784 0.23209  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B C   
930  O O   . LYS B 118 ? 0.78538 0.87649 0.50463 -0.15480 0.23216  -0.00571 ? ? ? ? ? ? 118 LYS B O   
931  C CB  . LYS B 118 ? 0.68996 0.83493 0.51430 -0.17927 0.18690  0.02613  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CB  
932  C CG  . LYS B 118 ? 0.79210 0.89127 0.54874 -0.20632 0.17738  0.03754  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CG  
933  C CD  . LYS B 118 ? 0.77293 0.89349 0.54514 -0.23244 0.17796  0.05793  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CD  
934  C CE  . LYS B 118 ? 0.84659 0.95054 0.57346 -0.24710 0.19127  0.06579  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B CE  
935  N NZ  . LYS B 118 ? 0.93063 0.97298 0.59749 -0.27081 0.16517  0.07747  ? ? ? ? ? ? 118 LYS B NZ  
936  N N   . GLU B 119 ? 0.69793 0.88302 0.53638 -0.12818 0.25564  0.00146  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B N   
937  C CA  . GLU B 119 ? 0.80181 0.99315 0.62379 -0.11287 0.28609  -0.00162 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CA  
938  C C   . GLU B 119 ? 0.80084 0.94598 0.57775 -0.09392 0.29127  -0.02494 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B C   
939  O O   . GLU B 119 ? 0.88041 1.01108 0.61828 -0.08755 0.31059  -0.03020 ? ? ? ? ? ? 119 GLU B O   
940  C CB  . GLU B 119 ? 0.86024 1.11608 0.75204 -0.09025 0.30819  0.00906  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CB  
941  C CG  . GLU B 119 ? 0.94961 1.24828 0.88145 -0.11181 0.30650  0.03242  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CG  
942  C CD  . GLU B 119 ? 1.02437 1.37873 1.03459 -0.09132 0.31834  0.04199  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B CD  
943  O OE1 . GLU B 119 ? 1.01591 1.37469 1.04682 -0.05675 0.33095  0.03333  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE1 
944  O OE2 . GLU B 119 ? 1.10561 1.49351 1.15285 -0.11124 0.31353  0.05722  ? ? ? ? ? ? 119 GLU B OE2 
945  N N   . LEU B 120 ? 0.77234 0.89456 0.55458 -0.08595 0.27380  -0.03864 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N   
946  C CA  . LEU B 120 ? 0.82660 0.89944 0.56714 -0.07213 0.27275  -0.06054 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA  
947  C C   . LEU B 120 ? 0.85419 0.87131 0.52427 -0.09495 0.24887  -0.06589 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C   
948  O O   . LEU B 120 ? 0.87940 0.85433 0.51373 -0.09018 0.23873  -0.08223 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O   
949  C CB  . LEU B 120 ? 0.63767 0.71252 0.41895 -0.05240 0.26486  -0.07129 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB  
950  C CG  . LEU B 120 ? 0.68212 0.78110 0.49957 -0.01983 0.28711  -0.07450 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG  
951  C CD1 . LEU B 120 ? 0.68659 0.84357 0.53603 -0.01885 0.30620  -0.05541 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1 
952  C CD2 . LEU B 120 ? 0.67690 0.79336 0.55065 -0.00175 0.27723  -0.07562 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2 
953  N N   . GLY B 121 ? 0.79625 0.81311 0.44699 -0.11975 0.23642  -0.04986 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B N   
954  C CA  . GLY B 121 ? 0.81594 0.78253 0.40131 -0.13819 0.20882  -0.04971 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B CA  
955  C C   . GLY B 121 ? 0.85264 0.80435 0.45560 -0.13761 0.16468  -0.04738 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B C   
956  O O   . GLY B 121 ? 0.93686 0.85278 0.49365 -0.14870 0.13776  -0.04407 ? ? ? ? ? ? 121 GLY B O   
957  N N   . ALA B 122 ? 0.82139 0.80322 0.49167 -0.12356 0.15750  -0.04743 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B N   
958  C CA  . ALA B 122 ? 0.71032 0.68494 0.40472 -0.11976 0.12020  -0.04525 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CA  
959  C C   . ALA B 122 ? 0.76643 0.73519 0.45644 -0.13416 0.09777  -0.02589 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B C   
960  O O   . ALA B 122 ? 0.72930 0.71159 0.42006 -0.14755 0.11121  -0.01274 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B O   
961  C CB  . ALA B 122 ? 0.66525 0.67213 0.42702 -0.10170 0.12317  -0.05012 ? ? ? ? ? ? 122 ALA B CB  
962  N N   . ASN B 123 ? 0.72272 0.66945 0.40566 -0.13127 0.06375  -0.02410 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B N   
963  C CA  . ASN B 123 ? 0.70092 0.63120 0.37408 -0.13952 0.04104  -0.00741 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CA  
964  C C   . ASN B 123 ? 0.69927 0.63711 0.41629 -0.12535 0.01742  -0.00681 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B C   
965  O O   . ASN B 123 ? 0.72330 0.63659 0.42305 -0.12296 -0.00897 0.00117  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B O   
966  C CB  . ASN B 123 ? 0.88188 0.77006 0.48881 -0.14816 0.02159  -0.00128 ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CB  
967  C CG  . ASN B 123 ? 0.92555 0.78797 0.50677 -0.16091 0.00903  0.01905  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CG  
968  O OD1 . ASN B 123 ? 0.89076 0.72833 0.46074 -0.15330 -0.02082 0.02638  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B OD1 
969  N ND2 . ASN B 123 ? 0.90198 0.76807 0.47026 -0.18019 0.03166  0.02884  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B ND2 
970  N N   . GLY B 124 ? 0.61943 0.59019 0.39123 -0.11405 0.02757  -0.01468 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B N   
971  C CA  . GLY B 124 ? 0.58612 0.56342 0.39576 -0.10065 0.00706  -0.01496 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B CA  
972  C C   . GLY B 124 ? 0.60941 0.60849 0.46197 -0.10077 0.01095  -0.00857 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B C   
973  O O   . GLY B 124 ? 0.49352 0.52009 0.36823 -0.10642 0.03265  -0.00734 ? ? ? ? ? ? 124 GLY B O   
974  N N   . ARG B 125 ? 0.53574 0.52278 0.39832 -0.09350 -0.01098 -0.00444 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B N   
975  C CA  . ARG B 125 ? 0.48583 0.48668 0.38239 -0.09435 -0.01168 0.00028  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CA  
976  C C   . ARG B 125 ? 0.42971 0.43981 0.35956 -0.07445 -0.02392 -0.00770 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B C   
977  O O   . ARG B 125 ? 0.37365 0.36969 0.29402 -0.06202 -0.03990 -0.01101 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B O   
978  C CB  . ARG B 125 ? 0.44417 0.41110 0.30979 -0.10890 -0.02361 0.01423  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CB  
979  C CG  . ARG B 125 ? 0.57509 0.53536 0.40883 -0.13378 -0.00981 0.02479  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CG  
980  C CD  . ARG B 125 ? 0.63767 0.55548 0.43406 -0.15225 -0.02243 0.03960  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CD  
981  N NE  . ARG B 125 ? 0.59642 0.51747 0.41709 -0.15774 -0.02867 0.04241  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NE  
982  C CZ  . ARG B 125 ? 0.73193 0.60555 0.52052 -0.16838 -0.04447 0.05134  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CZ  
983  N NH1 . ARG B 125 ? 0.61920 0.43709 0.35089 -0.17345 -0.05563 0.06041  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NH1 
984  N NH2 . ARG B 125 ? 0.61644 0.49403 0.42546 -0.17441 -0.04956 0.05147  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NH2 
985  N N   . ALA B 126 ? 0.41921 0.45752 0.38941 -0.07207 -0.01558 -0.00950 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B N   
986  C CA  . ALA B 126 ? 0.38727 0.43489 0.38708 -0.05568 -0.02432 -0.01585 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CA  
987  C C   . ALA B 126 ? 0.39359 0.41851 0.38662 -0.05289 -0.04133 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B C   
988  O O   . ALA B 126 ? 0.34617 0.36064 0.33051 -0.06672 -0.04248 -0.00262 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B O   
989  C CB  . ALA B 126 ? 0.31040 0.39375 0.35114 -0.05262 -0.00910 -0.01926 ? ? ? ? ? ? 126 ALA B CB  
990  N N   . VAL B 127 ? 0.37714 0.39216 0.36963 -0.03565 -0.05443 -0.01508 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B N   
991  C CA  . VAL B 127 ? 0.34960 0.34192 0.33560 -0.02625 -0.06748 -0.01280 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CA  
992  C C   . VAL B 127 ? 0.35385 0.37318 0.37797 -0.01542 -0.06367 -0.01971 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B C   
993  O O   . VAL B 127 ? 0.33136 0.37270 0.37696 -0.00345 -0.06235 -0.02655 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B O   
994  C CB  . VAL B 127 ? 0.34512 0.31176 0.30633 -0.00968 -0.08341 -0.01128 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CB  
995  C CG1 . VAL B 127 ? 0.39194 0.32989 0.34245 0.00437  -0.09326 -0.00984 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CG1 
996  C CG2 . VAL B 127 ? 0.41636 0.35388 0.33532 -0.02077 -0.08806 -0.00291 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CG2 
997  N N   . VAL B 128 ? 0.31608 0.33291 0.34572 -0.02245 -0.06273 -0.01716 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B N   
998  C CA  . VAL B 128 ? 0.28810 0.32935 0.34957 -0.01507 -0.05870 -0.02180 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CA  
999  C C   . VAL B 128 ? 0.32290 0.33617 0.36757 -0.00815 -0.06847 -0.02213 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B C   
1000 O O   . VAL B 128 ? 0.35404 0.32743 0.36299 -0.01457 -0.07683 -0.01786 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B O   
1001 C CB  . VAL B 128 ? 0.23532 0.30689 0.32196 -0.02900 -0.04791 -0.01823 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CB  
1002 C CG1 . VAL B 128 ? 0.24518 0.33505 0.33779 -0.03535 -0.03538 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CG1 
1003 C CG2 . VAL B 128 ? 0.28538 0.34335 0.35727 -0.04753 -0.05401 -0.01026 ? ? ? ? ? ? 128 VAL B CG2 
1004 N N   . MET B 129 ? 0.27218 0.30178 0.33800 0.00471  -0.06629 -0.02747 ? ? ? ? ? ? 129 MET B N   
1005 C CA  . MET B 129 ? 0.35264 0.35800 0.40193 0.01160  -0.07178 -0.02940 ? ? ? ? ? ? 129 MET B CA  
1006 C C   . MET B 129 ? 0.34930 0.36887 0.41043 -0.00362 -0.06990 -0.02676 ? ? ? ? ? ? 129 MET B C   
1007 O O   . MET B 129 ? 0.26523 0.31979 0.35871 -0.00071 -0.06272 -0.02765 ? ? ? ? ? ? 129 MET B O   
1008 C CB  . MET B 129 ? 0.27364 0.29012 0.33586 0.03560  -0.06953 -0.03585 ? ? ? ? ? ? 129 MET B CB  
1009 C CG  . MET B 129 ? 0.30360 0.29034 0.34187 0.04697  -0.07207 -0.03925 ? ? ? ? ? ? 129 MET B CG  
1010 S SD  . MET B 129 ? 0.40940 0.33193 0.39382 0.05641  -0.08229 -0.03816 ? ? ? ? ? ? 129 MET B SD  
1011 C CE  . MET B 129 ? 0.34269 0.28048 0.34036 0.09362  -0.07936 -0.04223 ? ? ? ? ? ? 129 MET B CE  
1012 N N   . LYS B 130 ? 0.30538 0.29680 0.33857 -0.02131 -0.07773 -0.02232 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B N   
1013 C CA  . LYS B 130 ? 0.28246 0.28752 0.32350 -0.03657 -0.08048 -0.01880 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CA  
1014 C C   . LYS B 130 ? 0.27984 0.27932 0.31808 -0.02094 -0.08040 -0.02533 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B C   
1015 O O   . LYS B 130 ? 0.31954 0.28614 0.33211 -0.00384 -0.08112 -0.03216 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B O   
1016 C CB  . LYS B 130 ? 0.38460 0.35523 0.38927 -0.06273 -0.09174 -0.01317 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CB  
1017 C CG  . LYS B 130 ? 0.44656 0.43334 0.45837 -0.08503 -0.08996 -0.00375 ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CG  
1018 C CD  . LYS B 130 ? 0.47867 0.52508 0.53422 -0.09946 -0.08564 0.00458  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CD  
1019 C CE  . LYS B 130 ? 0.62349 0.68021 0.67547 -0.13090 -0.08745 0.01604  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B CE  
1020 N NZ  . LYS B 130 ? 0.67290 0.79397 0.77373 -0.12957 -0.07236 0.02301  ? ? ? ? ? ? 130 LYS B NZ  
1021 N N   . LEU B 131 ? 0.22408 0.25654 0.28800 -0.02517 -0.07860 -0.02224 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B N   
1022 C CA  . LEU B 131 ? 0.32459 0.35740 0.38793 -0.01159 -0.07614 -0.02697 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CA  
1023 C C   . LEU B 131 ? 0.31451 0.34220 0.36259 -0.02825 -0.08614 -0.02263 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B C   
1024 O O   . LEU B 131 ? 0.29363 0.34355 0.35529 -0.04851 -0.09296 -0.01331 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B O   
1025 C CB  . LEU B 131 ? 0.22254 0.29702 0.32792 0.00113  -0.06472 -0.02657 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CB  
1026 C CG  . LEU B 131 ? 0.26781 0.35128 0.38847 0.01433  -0.05659 -0.03115 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CG  
1027 C CD1 . LEU B 131 ? 0.23745 0.34890 0.38543 0.02036  -0.04446 -0.02938 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD1 
1028 C CD2 . LEU B 131 ? 0.27916 0.33663 0.37667 0.03047  -0.05720 -0.03830 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD2 
1029 N N   . GLU B 132 ? 0.31854 0.31944 0.33770 -0.01975 -0.08691 -0.02898 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B N   
1030 C CA  . GLU B 132 ? 0.38895 0.38633 0.39114 -0.03317 -0.09620 -0.02568 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B CA  
1031 C C   . GLU B 132 ? 0.31100 0.33589 0.33565 -0.01761 -0.08675 -0.02515 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B C   
1032 O O   . GLU B 132 ? 0.28442 0.29779 0.30064 0.00213  -0.07549 -0.03326 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B O   
1033 C CB  . GLU B 132 ? 0.43962 0.37470 0.37852 -0.03801 -0.10381 -0.03407 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B CB  
1034 C CG  . GLU B 132 ? 0.46163 0.38749 0.37332 -0.05702 -0.11670 -0.03110 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B CG  
1035 C CD  . GLU B 132 ? 0.53574 0.48343 0.45802 -0.09034 -0.13427 -0.01884 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B CD  
1036 O OE1 . GLU B 132 ? 0.60615 0.55169 0.53372 -0.10268 -0.13687 -0.01584 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B OE1 
1037 O OE2 . GLU B 132 ? 0.57847 0.54880 0.50450 -0.10474 -0.14571 -0.01084 ? ? ? ? ? ? 132 GLU B OE2 
1038 N N   . ALA B 133 ? 0.28975 0.35265 0.34399 -0.02591 -0.09076 -0.01426 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B N   
1039 C CA  . ALA B 133 ? 0.28654 0.36997 0.35804 -0.01328 -0.08273 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CA  
1040 C C   . ALA B 133 ? 0.26701 0.32272 0.29583 -0.01526 -0.08730 -0.01416 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B C   
1041 O O   . ALA B 133 ? 0.32605 0.35880 0.32006 -0.03277 -0.10226 -0.01348 ? ? ? ? ? ? 133 ALA B O   
1042 C CB  . ALA B 133 ? 0.21760 0.34457 0.32992 -0.01777 -0.08608 0.00257  ? ? ? ? ? ? 133 ALA B CB  
1043 N N   . SER B 134 ? 0.30324 0.35972 0.33119 0.00037  -0.07407 -0.01733 ? ? ? ? ? ? 134 SER B N   
1044 C CA  . SER B 134 ? 0.33013 0.36387 0.31705 -0.00115 -0.07568 -0.01865 ? ? ? ? ? ? 134 SER B CA  
1045 C C   . SER B 134 ? 0.33530 0.38719 0.32552 -0.01652 -0.09165 -0.00425 ? ? ? ? ? ? 134 SER B C   
1046 O O   . SER B 134 ? 0.27142 0.36025 0.30456 -0.01889 -0.09614 0.00738  ? ? ? ? ? ? 134 SER B O   
1047 C CB  . SER B 134 ? 0.34622 0.38537 0.33678 0.01684  -0.05587 -0.02245 ? ? ? ? ? ? 134 SER B CB  
1048 O OG  . SER B 134 ? 0.24161 0.31456 0.27049 0.01822  -0.05174 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 134 SER B OG  
1049 N N   . ASP B 135 ? 0.33680 0.32639 0.35511 0.05051  -0.01555 -0.08247 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B N   
1050 C CA  . ASP B 135 ? 0.31521 0.31942 0.31820 0.05146  -0.01561 -0.09240 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CA  
1051 C C   . ASP B 135 ? 0.32287 0.33400 0.28745 0.04874  -0.01162 -0.07455 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B C   
1052 O O   . ASP B 135 ? 0.31282 0.32133 0.26524 0.04542  -0.01089 -0.06862 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B O   
1053 C CB  . ASP B 135 ? 0.31944 0.35780 0.33722 0.05995  -0.01830 -0.12399 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CB  
1054 C CG  . ASP B 135 ? 0.35147 0.38363 0.41928 0.06247  -0.02369 -0.14811 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CG  
1055 O OD1 . ASP B 135 ? 0.34590 0.34714 0.43617 0.05703  -0.02511 -0.13443 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B OD1 
1056 O OD2 . ASP B 135 ? 0.39009 0.45326 0.47994 0.07019  -0.02689 -0.18112 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B OD2 
1057 N N   . ASP B 136 ? 0.29795 0.31803 0.24932 0.05009  -0.00937 -0.06538 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B N   
1058 C CA  . ASP B 136 ? 0.29192 0.31853 0.22043 0.04747  -0.00644 -0.04705 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CA  
1059 C C   . ASP B 136 ? 0.29641 0.29561 0.21981 0.03985  -0.00545 -0.03187 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B C   
1060 O O   . ASP B 136 ? 0.32024 0.32072 0.23583 0.03692  -0.00440 -0.02354 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B O   
1061 C CB  . ASP B 136 ? 0.29422 0.33597 0.21700 0.05047  -0.00484 -0.03958 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CB  
1062 C CG  . ASP B 136 ? 0.36009 0.44627 0.28183 0.05835  -0.00501 -0.05037 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B CG  
1063 O OD1 . ASP B 136 ? 0.29211 0.40032 0.21593 0.06128  -0.00631 -0.06389 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B OD1 
1064 O OD2 . ASP B 136 ? 0.30649 0.41114 0.22566 0.06191  -0.00391 -0.04572 ? ? ? ? ? ? 136 ASP B OD2 
1065 N N   . VAL B 137 ? 0.30384 0.28417 0.23552 0.03689  -0.00596 -0.02812 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B N   
1066 C CA  . VAL B 137 ? 0.28191 0.24892 0.20936 0.03052  -0.00526 -0.01694 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CA  
1067 C C   . VAL B 137 ? 0.35159 0.31349 0.28085 0.02823  -0.00618 -0.02033 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B C   
1068 O O   . VAL B 137 ? 0.29882 0.25915 0.21978 0.02454  -0.00526 -0.01600 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B O   
1069 C CB  . VAL B 137 ? 0.30987 0.27073 0.24779 0.02847  -0.00563 -0.00879 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CB  
1070 C CG1 . VAL B 137 ? 0.29859 0.25970 0.23297 0.02276  -0.00516 0.00063  ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CG1 
1071 C CG2 . VAL B 137 ? 0.29342 0.25908 0.22704 0.03006  -0.00449 -0.00453 ? ? ? ? ? ? 137 VAL B CG2 
1072 N N   . LYS B 138 ? 0.28590 0.24576 0.23127 0.03053  -0.00845 -0.02991 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B N   
1073 C CA  . LYS B 138 ? 0.36959 0.32500 0.31880 0.02862  -0.00965 -0.03360 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CA  
1074 C C   . LYS B 138 ? 0.30767 0.27354 0.24025 0.02933  -0.00848 -0.03725 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B C   
1075 O O   . LYS B 138 ? 0.30846 0.26918 0.23525 0.02563  -0.00797 -0.03303 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B O   
1076 C CB  . LYS B 138 ? 0.28549 0.23941 0.26389 0.03185  -0.01320 -0.04698 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CB  
1077 C CG  . LYS B 138 ? 0.33200 0.27655 0.34019 0.03062  -0.01494 -0.03764 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CG  
1078 C CD  . LYS B 138 ? 0.33428 0.27662 0.38630 0.03400  -0.01955 -0.05299 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CD  
1079 C CE  . LYS B 138 ? 0.33096 0.26592 0.42467 0.03265  -0.02166 -0.03805 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CE  
1080 N NZ  . LYS B 138 ? 0.36610 0.29773 0.51801 0.03602  -0.02723 -0.05427 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B NZ  
1081 N N   . ALA B 139 ? 0.32349 0.30927 0.25106 0.03425  -0.00805 -0.04302 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B N   
1082 C CA  . ALA B 139 ? 0.34481 0.34931 0.26194 0.03498  -0.00683 -0.03916 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B CA  
1083 C C   . ALA B 139 ? 0.33881 0.33470 0.25104 0.03012  -0.00481 -0.02226 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B C   
1084 O O   . ALA B 139 ? 0.34564 0.34269 0.25833 0.02762  -0.00437 -0.01698 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B O   
1085 C CB  . ALA B 139 ? 0.38006 0.41957 0.29526 0.04164  -0.00663 -0.04391 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B CB  
1086 N N   . LEU B 140 ? 0.31030 0.29920 0.22297 0.02892  -0.00398 -0.01560 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B N   
1087 C CA  . LEU B 140 ? 0.31218 0.29527 0.22955 0.02471  -0.00308 -0.00571 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CA  
1088 C C   . LEU B 140 ? 0.29297 0.26226 0.21167 0.01983  -0.00348 -0.00938 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B C   
1089 O O   . LEU B 140 ? 0.29914 0.26879 0.22680 0.01724  -0.00338 -0.00683 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B O   
1090 C CB  . LEU B 140 ? 0.27441 0.25449 0.19338 0.02447  -0.00273 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CB  
1091 C CG  . LEU B 140 ? 0.26664 0.24383 0.19832 0.02058  -0.00280 0.00135  ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CG  
1092 C CD1 . LEU B 140 ? 0.28998 0.27924 0.23966 0.02143  -0.00276 0.01322  ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CD1 
1093 C CD2 . LEU B 140 ? 0.26079 0.23650 0.19177 0.02013  -0.00284 0.00043  ? ? ? ? ? ? 140 LEU B CD2 
1094 N N   . ARG B 141 ? 0.30298 0.26385 0.21795 0.01869  -0.00412 -0.01392 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B N   
1095 C CA  . ARG B 141 ? 0.30442 0.26104 0.22013 0.01457  -0.00440 -0.01543 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CA  
1096 C C   . ARG B 141 ? 0.32426 0.27869 0.24003 0.01412  -0.00470 -0.01811 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B C   
1097 O O   . ARG B 141 ? 0.33646 0.29064 0.25537 0.01099  -0.00451 -0.01945 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B O   
1098 C CB  . ARG B 141 ? 0.33290 0.28851 0.25074 0.01384  -0.00517 -0.01253 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CB  
1099 C CG  . ARG B 141 ? 0.33263 0.29415 0.25175 0.01004  -0.00536 -0.01011 ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CG  
1100 C CD  . ARG B 141 ? 0.30466 0.27329 0.23369 0.00937  -0.00620 0.00120  ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CD  
1101 N NE  . ARG B 141 ? 0.31960 0.30268 0.25162 0.00620  -0.00638 0.00786  ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NE  
1102 C CZ  . ARG B 141 ? 0.38594 0.36274 0.32697 0.00559  -0.00762 0.01101  ? ? ? ? ? ? 141 ARG B CZ  
1103 N NH1 . ARG B 141 ? 0.32928 0.28644 0.27811 0.00802  -0.00912 0.00427  ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH1 
1104 N NH2 . ARG B 141 ? 0.35023 0.34630 0.29429 0.00280  -0.00759 0.01998  ? ? ? ? ? ? 141 ARG B NH2 
1105 N N   . ASN B 142 ? 0.30939 0.26630 0.22392 0.01758  -0.00539 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B N   
1106 C CA  . ASN B 142 ? 0.29827 0.25792 0.21254 0.01764  -0.00584 -0.02420 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B CA  
1107 C C   . ASN B 142 ? 0.32262 0.28995 0.24081 0.01638  -0.00462 -0.01663 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B C   
1108 O O   . ASN B 142 ? 0.29816 0.26170 0.22009 0.01361  -0.00456 -0.01617 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B O   
1109 C CB  . ASN B 142 ? 0.33183 0.30302 0.24726 0.02262  -0.00730 -0.03357 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B CB  
1110 C CG  . ASN B 142 ? 0.38430 0.34474 0.31106 0.02298  -0.00973 -0.04252 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B CG  
1111 O OD1 . ASN B 142 ? 0.37611 0.32352 0.30760 0.01932  -0.00995 -0.03645 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B OD1 
1112 N ND2 . ASN B 142 ? 0.33545 0.30702 0.27195 0.02768  -0.01189 -0.05674 ? ? ? ? ? ? 142 ASN B ND2 
1113 N N   . VAL B 143 ? 0.27381 0.25339 0.19662 0.01853  -0.00387 -0.00883 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B N   
1114 C CA  . VAL B 143 ? 0.29009 0.28014 0.22981 0.01744  -0.00325 0.00411  ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CA  
1115 C C   . VAL B 143 ? 0.29779 0.27331 0.25391 0.01276  -0.00361 0.00147  ? ? ? ? ? ? 143 VAL B C   
1116 O O   . VAL B 143 ? 0.27884 0.25558 0.25501 0.01055  -0.00390 0.00580  ? ? ? ? ? ? 143 VAL B O   
1117 C CB  . VAL B 143 ? 0.31843 0.32805 0.26560 0.02075  -0.00269 0.01667  ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CB  
1118 C CG1 . VAL B 143 ? 0.30864 0.32956 0.28670 0.01901  -0.00267 0.03544  ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CG1 
1119 C CG2 . VAL B 143 ? 0.32358 0.36025 0.25691 0.02645  -0.00252 0.01535  ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CG2 
1120 N N   . LEU B 144 ? 0.26246 0.22957 0.21390 0.01165  -0.00386 -0.00680 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B N   
1121 C CA  . LEU B 144 ? 0.25483 0.21877 0.22058 0.00825  -0.00463 -0.01601 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CA  
1122 C C   . LEU B 144 ? 0.31087 0.27177 0.27675 0.00575  -0.00484 -0.02329 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B C   
1123 O O   . LEU B 144 ? 0.31004 0.27286 0.29998 0.00378  -0.00567 -0.02822 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B O   
1124 C CB  . LEU B 144 ? 0.25628 0.22175 0.20992 0.00803  -0.00467 -0.02306 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CB  
1125 C CG  . LEU B 144 ? 0.33433 0.30996 0.29602 0.00524  -0.00554 -0.03720 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CG  
1126 C CD1 . LEU B 144 ? 0.28684 0.26859 0.28103 0.00437  -0.00717 -0.04596 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD1 
1127 C CD2 . LEU B 144 ? 0.30203 0.28934 0.24720 0.00505  -0.00523 -0.03880 ? ? ? ? ? ? 144 LEU B CD2 
1128 N N   . PHE B 145 ? 0.30600 0.26279 0.25079 0.00608  -0.00446 -0.02383 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B N   
1129 C CA  . PHE B 145 ? 0.27117 0.22613 0.21523 0.00383  -0.00464 -0.02884 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B CA  
1130 C C   . PHE B 145 ? 0.31226 0.26599 0.26684 0.00383  -0.00454 -0.02304 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B C   
1131 O O   . PHE B 145 ? 0.35603 0.30800 0.31510 0.00173  -0.00469 -0.02733 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B O   
1132 C CB  . PHE B 145 ? 0.36149 0.31330 0.28791 0.00410  -0.00483 -0.02811 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B CB  
1133 C CG  . PHE B 145 ? 0.42390 0.38422 0.34590 0.00332  -0.00493 -0.02833 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B CG  
1134 C CD1 . PHE B 145 ? 0.38917 0.36205 0.31723 0.00255  -0.00478 -0.03391 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B CD1 
1135 C CD2 . PHE B 145 ? 0.49599 0.45638 0.41386 0.00340  -0.00557 -0.02181 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B CD2 
1136 C CE1 . PHE B 145 ? 0.38326 0.37352 0.30681 0.00203  -0.00477 -0.03218 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B CE1 
1137 C CE2 . PHE B 145 ? 0.48158 0.45727 0.40034 0.00257  -0.00560 -0.01547 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B CE2 
1138 C CZ  . PHE B 145 ? 0.37569 0.36885 0.29402 0.00196  -0.00496 -0.02027 ? ? ? ? ? ? 145 PHE B CZ  
1139 N N   . ASN B 146 ? 0.31574 0.27599 0.27518 0.00633  -0.00421 -0.01159 ? ? ? ? ? ? 146 ASN B N   
1140 C CA  . ASN B 146 ? 0.34879 0.31782 0.32353 0.00631  -0.00404 -0.00054 ? ? ? ? ? ? 146 ASN B CA  
1141 C C   . ASN B 146 ? 0.31754 0.28856 0.33197 0.00416  -0.00471 0.00531  ? ? ? ? ? ? 146 ASN B C   
1142 O O   . ASN B 146 ? 0.30855 0.28064 0.34543 0.00226  -0.00507 0.00926  ? ? ? ? ? ? 146 ASN B O   
1143 C CB  . ASN B 146 ? 0.26701 0.25619 0.23287 0.01052  -0.00352 0.01129  ? ? ? ? ? ? 146 ASN B CB  
1144 C CG  . ASN B 146 ? 0.34343 0.35377 0.32617 0.01085  -0.00319 0.02813  ? ? ? ? ? ? 146 ASN B CG  
1145 O OD1 . ASN B 146 ? 0.28521 0.31192 0.29570 0.01108  -0.00303 0.04733  ? ? ? ? ? ? 146 ASN B OD1 
1146 N ND2 . ASN B 146 ? 0.33160 0.34489 0.30204 0.01081  -0.00328 0.02365  ? ? ? ? ? ? 146 ASN B ND2 
1147 N N   . VAL B 147 ? 0.30310 0.27467 0.33261 0.00443  -0.00533 0.00506  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B N   
1148 C CA  . VAL B 147 ? 0.31408 0.28740 0.39353 0.00253  -0.00707 0.00743  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CA  
1149 C C   . VAL B 147 ? 0.32900 0.29523 0.42253 -0.00006 -0.00865 -0.01887 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B C   
1150 O O   . VAL B 147 ? 0.26685 0.23409 0.40629 -0.00188 -0.01059 -0.02422 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B O   
1151 C CB  . VAL B 147 ? 0.28190 0.26250 0.37827 0.00416  -0.00762 0.01860  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CB  
1152 C CG1 . VAL B 147 ? 0.24128 0.22298 0.40185 0.00209  -0.01046 0.01967  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG1 
1153 C CG2 . VAL B 147 ? 0.27576 0.27562 0.36060 0.00749  -0.00605 0.04449  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG2 
1154 N N   . VAL B 148 ? 0.26456 0.22978 0.32466 0.00006  -0.00812 -0.03523 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B N   
1155 C CA  . VAL B 148 ? 0.29975 0.27303 0.36975 -0.00153 -0.00950 -0.06078 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CA  
1156 C C   . VAL B 148 ? 0.31051 0.28521 0.34931 -0.00232 -0.00822 -0.06608 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B C   
1157 O O   . VAL B 148 ? 0.39911 0.37506 0.40199 -0.00163 -0.00694 -0.06225 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B O   
1158 C CB  . VAL B 148 ? 0.29924 0.28337 0.36204 -0.00077 -0.01012 -0.07240 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CB  
1159 C CG1 . VAL B 148 ? 0.24872 0.25576 0.32582 -0.00165 -0.01190 -0.10168 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG1 
1160 C CG2 . VAL B 148 ? 0.26795 0.24898 0.36121 0.00007  -0.01146 -0.06421 ? ? ? ? ? ? 148 VAL B CG2 
1161 N N   . PRO B 149 ? 0.26167 0.23702 0.31817 -0.00376 -0.00876 -0.07310 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B N   
1162 C CA  . PRO B 149 ? 0.32267 0.30182 0.35195 -0.00455 -0.00769 -0.07716 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CA  
1163 C C   . PRO B 149 ? 0.32170 0.32359 0.33180 -0.00433 -0.00764 -0.09003 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B C   
1164 O O   . PRO B 149 ? 0.31380 0.33820 0.34386 -0.00410 -0.00914 -0.11063 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B O   
1165 C CB  . PRO B 149 ? 0.34667 0.32802 0.40960 -0.00596 -0.00882 -0.08823 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CB  
1166 C CG  . PRO B 149 ? 0.38276 0.35378 0.48689 -0.00602 -0.00996 -0.07680 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CG  
1167 C CD  . PRO B 149 ? 0.32750 0.30085 0.43606 -0.00475 -0.01063 -0.07529 ? ? ? ? ? ? 149 PRO B CD  
1168 N N   . THR B 150 ? 0.33359 0.33489 0.31022 -0.00421 -0.00628 -0.07737 ? ? ? ? ? ? 150 THR B N   
1169 C CA  . THR B 150 ? 0.35170 0.37971 0.31195 -0.00401 -0.00602 -0.07879 ? ? ? ? ? ? 150 THR B CA  
1170 C C   . THR B 150 ? 0.39340 0.42880 0.33771 -0.00496 -0.00535 -0.06928 ? ? ? ? ? ? 150 THR B C   
1171 O O   . THR B 150 ? 0.37186 0.38219 0.30760 -0.00517 -0.00508 -0.05564 ? ? ? ? ? ? 150 THR B O   
1172 C CB  . THR B 150 ? 0.44453 0.46549 0.39153 -0.00280 -0.00558 -0.06539 ? ? ? ? ? ? 150 THR B CB  
1173 O OG1 . THR B 150 ? 0.32554 0.34360 0.28902 -0.00197 -0.00633 -0.07365 ? ? ? ? ? ? 150 THR B OG1 
1174 C CG2 . THR B 150 ? 0.33906 0.39128 0.27361 -0.00285 -0.00527 -0.05950 ? ? ? ? ? ? 150 THR B CG2 
1175 N N   . PRO B 151 ? 0.36639 0.44102 0.30926 -0.00524 -0.00536 -0.07620 ? ? ? ? ? ? 151 PRO B N   
1176 C CA  . PRO B 151 ? 0.30410 0.39015 0.23675 -0.00623 -0.00488 -0.06307 ? ? ? ? ? ? 151 PRO B CA  
1177 C C   . PRO B 151 ? 0.36557 0.43434 0.28873 -0.00641 -0.00487 -0.03671 ? ? ? ? ? ? 151 PRO B C   
1178 O O   . PRO B 151 ? 0.33872 0.40849 0.26016 -0.00560 -0.00492 -0.02818 ? ? ? ? ? ? 151 PRO B O   
1179 C CB  . PRO B 151 ? 0.29930 0.44560 0.23288 -0.00565 -0.00484 -0.07210 ? ? ? ? ? ? 151 PRO B CB  
1180 C CG  . PRO B 151 ? 0.31993 0.48093 0.27020 -0.00434 -0.00587 -0.10212 ? ? ? ? ? ? 151 PRO B CG  
1181 C CD  . PRO B 151 ? 0.31908 0.43723 0.27232 -0.00426 -0.00610 -0.09696 ? ? ? ? ? ? 151 PRO B CD  
1182 N N   . ARG B 152 ? 0.32861 0.38178 0.25106 -0.00738 -0.00524 -0.02553 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B N   
1183 C CA  . ARG B 152 ? 0.37880 0.41783 0.30504 -0.00741 -0.00634 -0.00411 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CA  
1184 C C   . ARG B 152 ? 0.40049 0.48093 0.33384 -0.00814 -0.00649 0.01626  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B C   
1185 O O   . ARG B 152 ? 0.41408 0.52732 0.34775 -0.00907 -0.00608 0.01968  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B O   
1186 C CB  . ARG B 152 ? 0.39465 0.40680 0.32431 -0.00805 -0.00741 -0.00205 ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CB  
1187 C CG  . ARG B 152 ? 0.33007 0.33258 0.27638 -0.00805 -0.00972 0.01637  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CG  
1188 C CD  . ARG B 152 ? 0.30983 0.29220 0.26216 -0.00868 -0.01127 0.01439  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CD  
1189 N NE  . ARG B 152 ? 0.39484 0.36876 0.37464 -0.00855 -0.01455 0.02824  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NE  
1190 C CZ  . ARG B 152 ? 0.38778 0.33803 0.38114 -0.00635 -0.01702 0.02003  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B CZ  
1191 N NH1 . ARG B 152 ? 0.43160 0.36836 0.40821 -0.00401 -0.01606 0.00211  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NH1 
1192 N NH2 . ARG B 152 ? 0.34320 0.28818 0.37330 -0.00617 -0.02092 0.02973  ? ? ? ? ? ? 152 ARG B NH2 
1193 N N   . ASP B 153 ? 0.39759 0.48176 0.33946 -0.00754 -0.00709 0.03198  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B N   
1194 C CA  . ASP B 153 ? 0.39394 0.52248 0.34999 -0.00834 -0.00739 0.05937  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B CA  
1195 C C   . ASP B 153 ? 0.35282 0.47748 0.33080 -0.00978 -0.00927 0.08120  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B C   
1196 O O   . ASP B 153 ? 0.43566 0.51765 0.42880 -0.00960 -0.01144 0.08143  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B O   
1197 C CB  . ASP B 153 ? 0.48404 0.61292 0.45146 -0.00750 -0.00791 0.07371  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B CB  
1198 C CG  . ASP B 153 ? 0.51729 0.66437 0.46653 -0.00633 -0.00622 0.05704  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B CG  
1199 O OD1 . ASP B 153 ? 0.44296 0.62559 0.37938 -0.00623 -0.00504 0.04105  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B OD1 
1200 O OD2 . ASP B 153 ? 0.51081 0.63862 0.46235 -0.00524 -0.00645 0.05774  ? ? ? ? ? ? 153 ASP B OD2 
1201 N N   . ILE B 154 ? 0.38104 0.55522 0.36373 -0.01085 -0.00874 0.09803  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B N   
1202 C CA  . ILE B 154 ? 0.44396 0.62561 0.45365 -0.01246 -0.01067 0.12520  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CA  
1203 C C   . ILE B 154 ? 0.37385 0.62553 0.40270 -0.01306 -0.01040 0.16231  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B C   
1204 O O   . ILE B 154 ? 0.35743 0.66498 0.37525 -0.01297 -0.00876 0.16596  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B O   
1205 C CB  . ILE B 154 ? 0.39821 0.57434 0.39575 -0.01323 -0.01026 0.11168  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CB  
1206 C CG1 . ILE B 154 ? 0.32872 0.44640 0.30798 -0.01264 -0.01021 0.07836  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CG1 
1207 C CG2 . ILE B 154 ? 0.29626 0.47381 0.32748 -0.01495 -0.01291 0.14110  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CG2 
1208 C CD1 . ILE B 154 ? 0.26999 0.37424 0.24632 -0.01371 -0.01054 0.07116  ? ? ? ? ? ? 154 ILE B CD1 
1209 N N   . PHE B 155 ? 0.42547 0.67886 0.48633 -0.01335 -0.01212 0.19026  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B N   
1210 C CA  . PHE B 155 ? 0.50891 0.83411 0.59576 -0.01401 -0.01202 0.23382  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B CA  
1211 C C   . PHE B 155 ? 0.45853 0.79365 0.59984 -0.01604 -0.01525 0.27763  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B C   
1212 O O   . PHE B 155 ? 0.44855 0.85154 0.61503 -0.01682 -0.01472 0.31388  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B O   
1213 C CB  . PHE B 155 ? 0.44475 0.77471 0.54038 -0.01323 -0.01192 0.24305  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B CB  
1214 C CG  . PHE B 155 ? 0.60076 0.91642 0.65125 -0.01137 -0.00946 0.20193  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B CG  
1215 C CD1 . PHE B 155 ? 0.53764 0.90342 0.55401 -0.01024 -0.00684 0.18144  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B CD1 
1216 C CD2 . PHE B 155 ? 0.65958 0.91690 0.70850 -0.01044 -0.01023 0.18398  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B CD2 
1217 C CE1 . PHE B 155 ? 0.63014 0.98315 0.61650 -0.00863 -0.00543 0.14429  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B CE1 
1218 C CE2 . PHE B 155 ? 0.64624 0.89254 0.66029 -0.00889 -0.00828 0.15101  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B CE2 
1219 C CZ  . PHE B 155 ? 0.61495 0.90738 0.60033 -0.00820 -0.00608 0.13179  ? ? ? ? ? ? 155 PHE B CZ  
1220 N N   . GLY B 156 ? 0.53351 0.80151 0.69936 -0.01663 -0.01861 0.26819  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B N   
1221 C CA  . GLY B 156 ? 0.41311 0.67660 0.63972 -0.01849 -0.02291 0.30184  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B CA  
1222 C C   . GLY B 156 ? 0.42328 0.66008 0.63784 -0.01918 -0.02363 0.28300  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B C   
1223 O O   . GLY B 156 ? 0.45991 0.71501 0.62764 -0.01882 -0.02027 0.26387  ? ? ? ? ? ? 156 GLY B O   
1224 N N   . PRO B 157 ? 0.44580 0.63967 0.70851 -0.01998 -0.02854 0.28661  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B N   
1225 C CA  . PRO B 157 ? 0.44602 0.61161 0.70210 -0.02068 -0.02983 0.26864  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CA  
1226 C C   . PRO B 157 ? 0.45861 0.58125 0.65243 -0.01892 -0.02703 0.21566  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B C   
1227 O O   . PRO B 157 ? 0.35669 0.44929 0.53373 -0.01702 -0.02651 0.19063  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B O   
1228 C CB  . PRO B 157 ? 0.40137 0.52680 0.73018 -0.02110 -0.03668 0.27606  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CB  
1229 C CG  . PRO B 157 ? 0.41213 0.56359 0.79625 -0.02152 -0.03861 0.31163  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CG  
1230 C CD  . PRO B 157 ? 0.43949 0.60953 0.77209 -0.02001 -0.03377 0.30455  ? ? ? ? ? ? 157 PRO B CD  
1231 N N   . VAL B 158 ? 0.38860 0.50906 0.55540 -0.01960 -0.02567 0.20180  ? ? ? ? ? ? 158 VAL B N   
1232 C CA  . VAL B 158 ? 0.38439 0.47249 0.50005 -0.01841 -0.02307 0.15926  ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CA  
1233 C C   . VAL B 158 ? 0.45195 0.48297 0.57570 -0.01677 -0.02598 0.13115  ? ? ? ? ? ? 158 VAL B C   
1234 O O   . VAL B 158 ? 0.39606 0.40775 0.48453 -0.01512 -0.02374 0.10344  ? ? ? ? ? ? 158 VAL B O   
1235 C CB  . VAL B 158 ? 0.34750 0.44786 0.44331 -0.01964 -0.02156 0.15495  ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CB  
1236 C CG1 . VAL B 158 ? 0.37493 0.44229 0.42794 -0.01868 -0.01928 0.11531  ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CG1 
1237 C CG2 . VAL B 158 ? 0.34453 0.51081 0.42514 -0.01994 -0.01823 0.17314  ? ? ? ? ? ? 158 VAL B CG2 
1238 N N   . LEU B 159 ? 0.36930 0.38013 0.54447 -0.01695 -0.03132 0.13837  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B N   
1239 C CA  . LEU B 159 ? 0.44018 0.40939 0.62871 -0.01450 -0.03478 0.10808  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CA  
1240 C C   . LEU B 159 ? 0.47398 0.43314 0.68003 -0.01197 -0.03613 0.10168  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B C   
1241 O O   . LEU B 159 ? 0.48555 0.41914 0.69751 -0.00907 -0.03854 0.07262  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B O   
1242 C CB  . LEU B 159 ? 0.39127 0.34511 0.63355 -0.01508 -0.04089 0.10937  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CB  
1243 C CG  . LEU B 159 ? 0.42228 0.38086 0.64604 -0.01730 -0.03983 0.11125  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CG  
1244 C CD1 . LEU B 159 ? 0.32822 0.28227 0.61686 -0.01874 -0.04615 0.12592  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CD1 
1245 C CD2 . LEU B 159 ? 0.36986 0.30737 0.54205 -0.01584 -0.03731 0.07412  ? ? ? ? ? ? 159 LEU B CD2 
1246 N N   . SER B 160 ? 0.39529 0.38002 0.61395 -0.01278 -0.03492 0.12954  ? ? ? ? ? ? 160 SER B N   
1247 C CA  . SER B 160 ? 0.41961 0.39519 0.65517 -0.01045 -0.03601 0.12461  ? ? ? ? ? ? 160 SER B CA  
1248 C C   . SER B 160 ? 0.45148 0.41927 0.62682 -0.00832 -0.03134 0.09798  ? ? ? ? ? ? 160 SER B C   
1249 O O   . SER B 160 ? 0.42649 0.40971 0.55407 -0.00936 -0.02669 0.09632  ? ? ? ? ? ? 160 SER B O   
1250 C CB  . SER B 160 ? 0.36760 0.37695 0.64162 -0.01210 -0.03639 0.16732  ? ? ? ? ? ? 160 SER B CB  
1251 O OG  . SER B 160 ? 0.46861 0.49642 0.80018 -0.01460 -0.04007 0.20243  ? ? ? ? ? ? 160 SER B OG  
1252 N N   . ASP B 161 ? 0.38262 0.32916 0.56728 -0.00504 -0.03312 0.07662  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B N   
1253 C CA  . ASP B 161 ? 0.43235 0.37441 0.56922 -0.00299 -0.02920 0.05698  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CA  
1254 C C   . ASP B 161 ? 0.48466 0.44693 0.61944 -0.00354 -0.02692 0.07748  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B C   
1255 O O   . ASP B 161 ? 0.42238 0.39271 0.60286 -0.00382 -0.02958 0.09896  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B O   
1256 C CB  . ASP B 161 ? 0.48045 0.40058 0.62593 0.00132  -0.03185 0.02566  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CB  
1257 C CG  . ASP B 161 ? 0.55243 0.46187 0.69023 0.00233  -0.03337 0.00272  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B CG  
1258 O OD1 . ASP B 161 ? 0.52069 0.43300 0.61975 0.00044  -0.03005 0.00198  ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD1 
1259 O OD2 . ASP B 161 ? 0.59481 0.49590 0.76990 0.00518  -0.03828 -0.01583 ? ? ? ? ? ? 161 ASP B OD2 
1260 N N   . PRO B 162 ? 0.45115 0.42416 0.53725 -0.00376 -0.02225 0.07124  ? ? ? ? ? ? 162 PRO B N   
1261 C CA  . PRO B 162 ? 0.46585 0.46151 0.54619 -0.00399 -0.02008 0.08629  ? ? ? ? ? ? 162 PRO B CA  
1262 C C   . PRO B 162 ? 0.48222 0.45980 0.58041 -0.00095 -0.02171 0.07820  ? ? ? ? ? ? 162 PRO B C   
1263 O O   . PRO B 162 ? 0.45809 0.41030 0.55471 0.00200  -0.02311 0.05292  ? ? ? ? ? ? 162 PRO B O   
1264 C CB  . PRO B 162 ? 0.52572 0.53064 0.55443 -0.00428 -0.01573 0.07011  ? ? ? ? ? ? 162 PRO B CB  
1265 C CG  . PRO B 162 ? 0.47388 0.45118 0.48480 -0.00327 -0.01577 0.04507  ? ? ? ? ? ? 162 PRO B CG  
1266 C CD  . PRO B 162 ? 0.42640 0.39381 0.46694 -0.00391 -0.01916 0.05040  ? ? ? ? ? ? 162 PRO B CD  
1267 N N   . VAL B 163 ? 0.42000 0.41734 0.53614 -0.00143 -0.02149 0.10047  ? ? ? ? ? ? 163 VAL B N   
1268 C CA  . VAL B 163 ? 0.41063 0.39414 0.54895 0.00138  -0.02308 0.09579  ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CA  
1269 C C   . VAL B 163 ? 0.29815 0.30264 0.40645 0.00107  -0.01934 0.10289  ? ? ? ? ? ? 163 VAL B C   
1270 O O   . VAL B 163 ? 0.30638 0.34835 0.41733 -0.00143 -0.01792 0.13012  ? ? ? ? ? ? 163 VAL B O   
1271 C CB  . VAL B 163 ? 0.36293 0.34800 0.57383 0.00119  -0.02795 0.11944  ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CB  
1272 C CG1 . VAL B 163 ? 0.35939 0.33077 0.59669 0.00454  -0.02974 0.11098  ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CG1 
1273 C CG2 . VAL B 163 ? 0.35806 0.32398 0.60523 0.00149  -0.03247 0.10948  ? ? ? ? ? ? 163 VAL B CG2 
1274 N N   . TRP B 164 ? 0.34683 0.33340 0.42861 0.00385  -0.01791 0.07904  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B N   
1275 C CA  . TRP B 164 ? 0.37880 0.38176 0.43375 0.00380  -0.01481 0.08149  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CA  
1276 C C   . TRP B 164 ? 0.32823 0.34090 0.41938 0.00435  -0.01621 0.10287  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B C   
1277 O O   . TRP B 164 ? 0.36231 0.35211 0.48407 0.00722  -0.01894 0.09493  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B O   
1278 C CB  . TRP B 164 ? 0.39171 0.37325 0.41289 0.00653  -0.01317 0.05270  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CB  
1279 C CG  . TRP B 164 ? 0.33209 0.32853 0.32733 0.00628  -0.01037 0.05197  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CG  
1280 C CD1 . TRP B 164 ? 0.34523 0.37493 0.32742 0.00369  -0.00854 0.06186  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CD1 
1281 C CD2 . TRP B 164 ? 0.29433 0.27812 0.27690 0.00907  -0.00949 0.03891  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CD2 
1282 N NE1 . TRP B 164 ? 0.36564 0.40102 0.33017 0.00453  -0.00695 0.05355  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B NE1 
1283 C CE2 . TRP B 164 ? 0.33560 0.34093 0.30002 0.00759  -0.00738 0.04187  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CE2 
1284 C CE3 . TRP B 164 ? 0.34052 0.30295 0.32700 0.01309  -0.01046 0.02397  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CE3 
1285 C CZ2 . TRP B 164 ? 0.31144 0.31135 0.26352 0.00946  -0.00631 0.03306  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CZ2 
1286 C CZ3 . TRP B 164 ? 0.32070 0.28200 0.29200 0.01518  -0.00898 0.01724  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CZ3 
1287 C CH2 . TRP B 164 ? 0.30696 0.28373 0.26208 0.01309  -0.00696 0.02308  ? ? ? ? ? ? 164 TRP B CH2 
1288 N N   . CYS B 165 ? 0.31104 0.36292 0.40186 0.00195  -0.01456 0.12883  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B N   
1289 C CA  . CYS B 165 ? 0.28219 0.35166 0.40881 0.00194  -0.01552 0.15579  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B CA  
1290 C C   . CYS B 165 ? 0.29134 0.38776 0.38276 0.00174  -0.01218 0.15551  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B C   
1291 O O   . CYS B 165 ? 0.30170 0.44881 0.39235 -0.00041 -0.01082 0.17985  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B O   
1292 C CB  . CYS B 165 ? 0.31054 0.41527 0.48445 -0.00089 -0.01740 0.19747  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B CB  
1293 S SG  . CYS B 165 ? 0.42110 0.49641 0.64834 -0.00100 -0.02233 0.19937  ? ? ? ? ? ? 165 CYS B SG  
1294 N N   . PRO B 166 ? 0.30917 0.37877 0.37360 0.00422  -0.01104 0.12858  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B N   
1295 C CA  . PRO B 166 ? 0.30147 0.39428 0.33561 0.00405  -0.00841 0.12470  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CA  
1296 C C   . PRO B 166 ? 0.27727 0.40041 0.33763 0.00350  -0.00855 0.15468  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B C   
1297 O O   . PRO B 166 ? 0.28970 0.40302 0.39538 0.00405  -0.01085 0.17432  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B O   
1298 C CB  . PRO B 166 ? 0.30577 0.35891 0.31811 0.00712  -0.00792 0.09463  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CB  
1299 C CG  . PRO B 166 ? 0.37442 0.39296 0.41555 0.00971  -0.01055 0.08897  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CG  
1300 C CD  . PRO B 166 ? 0.28626 0.30993 0.35024 0.00763  -0.01237 0.10111  ? ? ? ? ? ? 166 PRO B CD  
1301 N N   . HIS B 167 ? 0.26738 0.32693 0.44361 -0.05755 -0.01592 -0.00054 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B N   
1302 C CA  . HIS B 167 ? 0.24527 0.26768 0.37995 -0.04895 -0.02163 -0.01257 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CA  
1303 C C   . HIS B 167 ? 0.27521 0.31197 0.42738 -0.03898 -0.01226 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B C   
1304 O O   . HIS B 167 ? 0.26131 0.32805 0.45547 -0.04124 0.00173  -0.00617 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B O   
1305 C CB  . HIS B 167 ? 0.33142 0.31082 0.43548 -0.06425 -0.01965 -0.01556 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CB  
1306 C CG  . HIS B 167 ? 0.34060 0.32337 0.46640 -0.07753 0.00152  -0.01109 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CG  
1307 N ND1 . HIS B 167 ? 0.40853 0.39636 0.55451 -0.09524 0.01251  -0.00310 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B ND1 
1308 C CD2 . HIS B 167 ? 0.31119 0.29219 0.44114 -0.07611 0.01480  -0.01448 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CD2 
1309 C CE1 . HIS B 167 ? 0.30639 0.29532 0.46886 -0.10226 0.03430  -0.00244 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B CE1 
1310 N NE2 . HIS B 167 ? 0.37391 0.35660 0.52409 -0.09165 0.03578  -0.01040 ? ? ? ? ? ? 167 HIS B NE2 
1311 N N   . VAL B 168 ? 0.25773 0.27211 0.37913 -0.02826 -0.02111 -0.02169 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B N   
1312 C CA  . VAL B 168 ? 0.23409 0.25518 0.36418 -0.02225 -0.01586 -0.02356 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CA  
1313 C C   . VAL B 168 ? 0.30417 0.28253 0.39222 -0.02802 -0.02046 -0.02977 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B C   
1314 O O   . VAL B 168 ? 0.32867 0.27949 0.38209 -0.02214 -0.03567 -0.03300 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B O   
1315 C CB  . VAL B 168 ? 0.26116 0.30880 0.40248 -0.00215 -0.02496 -0.02356 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CB  
1316 C CG1 . VAL B 168 ? 0.26714 0.29464 0.37404 0.01089  -0.04183 -0.02956 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CG1 
1317 C CG2 . VAL B 168 ? 0.25347 0.30596 0.40259 0.00120  -0.02254 -0.02498 ? ? ? ? ? ? 168 VAL B CG2 
1318 N N   . THR B 169 ? 0.29961 0.27063 0.38938 -0.04005 -0.00703 -0.03121 ? ? ? ? ? ? 169 THR B N   
1319 C CA  . THR B 169 ? 0.38803 0.31992 0.43397 -0.04869 -0.01128 -0.03562 ? ? ? ? ? ? 169 THR B CA  
1320 C C   . THR B 169 ? 0.35279 0.28264 0.38357 -0.03469 -0.02894 -0.03737 ? ? ? ? ? ? 169 THR B C   
1321 O O   . THR B 169 ? 0.35726 0.31597 0.41534 -0.02627 -0.02812 -0.03731 ? ? ? ? ? ? 169 THR B O   
1322 C CB  . THR B 169 ? 0.44401 0.36936 0.49254 -0.06615 0.00990  -0.03881 ? ? ? ? ? ? 169 THR B CB  
1323 O OG1 . THR B 169 ? 0.36997 0.30232 0.44137 -0.07732 0.02798  -0.03525 ? ? ? ? ? ? 169 THR B OG1 
1324 C CG2 . THR B 169 ? 0.39745 0.28170 0.39320 -0.07812 0.00506  -0.04236 ? ? ? ? ? ? 169 THR B CG2 
1325 N N   . ILE B 170 ? 0.39202 0.28864 0.38266 -0.03238 -0.04542 -0.03706 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B N   
1326 C CA  . ILE B 170 ? 0.38229 0.27657 0.36073 -0.01910 -0.06376 -0.03593 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CA  
1327 C C   . ILE B 170 ? 0.47522 0.35101 0.42712 -0.03398 -0.06495 -0.03636 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B C   
1328 O O   . ILE B 170 ? 0.43389 0.32591 0.39469 -0.02958 -0.07222 -0.03604 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B O   
1329 C CB  . ILE B 170 ? 0.41319 0.28142 0.36670 -0.00592 -0.08222 -0.03378 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CB  
1330 C CG1 . ILE B 170 ? 0.34929 0.23050 0.32059 0.00471  -0.07974 -0.03644 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CG1 
1331 C CG2 . ILE B 170 ? 0.48143 0.35481 0.43408 0.01189  -0.10059 -0.03031 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CG2 
1332 C CD1 . ILE B 170 ? 0.43649 0.28448 0.38101 0.01595  -0.09485 -0.03762 ? ? ? ? ? ? 170 ILE B CD1 
1333 N N   . GLY B 171 ? 0.40919 0.25183 0.32697 -0.05337 -0.05805 -0.03677 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B N   
1334 C CA  . GLY B 171 ? 0.46225 0.28512 0.34677 -0.07062 -0.05769 -0.03821 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B CA  
1335 C C   . GLY B 171 ? 0.51485 0.30085 0.35974 -0.09107 -0.04844 -0.03712 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B C   
1336 O O   . GLY B 171 ? 0.49721 0.26966 0.33870 -0.09072 -0.04790 -0.03332 ? ? ? ? ? ? 171 GLY B O   
1337 N N   . TYR B 172 ? 0.51533 0.28487 0.32848 -0.11063 -0.04078 -0.04076 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B N   
1338 C CA  . TYR B 172 ? 0.53920 0.27422 0.30899 -0.13267 -0.02990 -0.03928 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CA  
1339 C C   . TYR B 172 ? 0.62590 0.32861 0.34140 -0.13889 -0.05425 -0.03001 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B C   
1340 O O   . TYR B 172 ? 0.60652 0.31384 0.31078 -0.13720 -0.07055 -0.02945 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B O   
1341 C CB  . TYR B 172 ? 0.54736 0.28400 0.31470 -0.15213 0.00016  -0.05083 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CB  
1342 C CG  . TYR B 172 ? 0.54531 0.31022 0.36763 -0.14783 0.02619  -0.05624 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CG  
1343 C CD1 . TYR B 172 ? 0.43979 0.23955 0.31143 -0.13371 0.02875  -0.06080 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CD1 
1344 C CD2 . TYR B 172 ? 0.57885 0.33753 0.40666 -0.15844 0.04721  -0.05417 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CD2 
1345 C CE1 . TYR B 172 ? 0.48226 0.30865 0.40608 -0.12972 0.05053  -0.06225 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CE1 
1346 C CE2 . TYR B 172 ? 0.51418 0.30189 0.39691 -0.15437 0.06887  -0.05589 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CE2 
1347 C CZ  . TYR B 172 ? 0.44933 0.27023 0.37941 -0.13968 0.06986  -0.05945 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CZ  
1348 O OH  . TYR B 172 ? 0.53870 0.39058 0.52511 -0.13439 0.08896  -0.05743 ? ? ? ? ? ? 172 TYR B OH  
1349 N N   . VAL B 173 ? 0.63828 0.30914 0.32223 -0.14700 -0.05810 -0.02077 ? ? ? ? ? ? 173 VAL B N   
1350 C CA  . VAL B 173 ? 0.70987 0.34662 0.34120 -0.15467 -0.08088 -0.00814 ? ? ? ? ? ? 173 VAL B CA  
1351 C C   . VAL B 173 ? 0.70842 0.31534 0.29422 -0.18302 -0.06273 -0.00607 ? ? ? ? ? ? 173 VAL B C   
1352 O O   . VAL B 173 ? 0.74230 0.35402 0.34370 -0.19230 -0.03514 -0.01227 ? ? ? ? ? ? 173 VAL B O   
1353 C CB  . VAL B 173 ? 0.74451 0.36631 0.38020 -0.13501 -0.10681 0.00443  ? ? ? ? ? ? 173 VAL B CB  
1354 C CG1 . VAL B 173 ? 0.69129 0.34408 0.36895 -0.10687 -0.12265 0.00225  ? ? ? ? ? ? 173 VAL B CG1 
1355 C CG2 . VAL B 173 ? 0.69373 0.30513 0.34307 -0.13566 -0.09460 0.00437  ? ? ? ? ? ? 173 VAL B CG2 
1356 N N   . ARG B 174 ? 0.82675 0.40488 0.35681 -0.19730 -0.07850 0.00442  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B N   
1357 C CA  . ARG B 174 ? 0.87872 0.42765 0.35815 -0.22584 -0.06171 0.00809  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CA  
1358 C C   . ARG B 174 ? 0.90768 0.43546 0.38889 -0.22706 -0.05987 0.01955  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B C   
1359 O O   . ARG B 174 ? 0.83498 0.35439 0.33169 -0.20886 -0.08314 0.02933  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B O   
1360 C CB  . ARG B 174 ? 1.02339 0.54723 0.43929 -0.24164 -0.08302 0.01935  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CB  
1361 C CG  . ARG B 174 ? 1.12325 0.63406 0.48797 -0.27304 -0.05777 0.01095  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CG  
1362 C CD  . ARG B 174 ? 1.18225 0.66475 0.47992 -0.29131 -0.08071 0.02714  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CD  
1363 N NE  . ARG B 174 ? 1.19604 0.66556 0.45507 -0.31978 -0.05203 0.02113  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NE  
1364 C CZ  . ARG B 174 ? 1.26851 0.75114 0.52510 -0.33126 -0.02673 0.00181  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CZ  
1365 N NH1 . ARG B 174 ? 1.02890 0.53953 0.32226 -0.31735 -0.02613 -0.01233 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NH1 
1366 N NH2 . ARG B 174 ? 1.25743 0.72546 0.47825 -0.35607 -0.00128 -0.00394 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NH2 
1367 N N   . ALA B 175 ? 0.91484 0.43360 0.38155 -0.24904 -0.03075 0.01767  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B N   
1368 C CA  . ALA B 175 ? 0.97874 0.48062 0.45163 -0.25413 -0.02631 0.02816  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CA  
1369 C C   . ALA B 175 ? 0.99351 0.45813 0.41594 -0.26439 -0.04611 0.04766  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B C   
1370 O O   . ALA B 175 ? 1.09650 0.55732 0.53379 -0.25987 -0.04956 0.05454  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B O   
1371 C CB  . ALA B 175 ? 0.90413 0.43284 0.39927 -0.26459 0.01312  0.01770  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CB  
1372 N N   . ASP B 176 ? 0.98655 0.42768 0.35714 -0.27368 -0.06477 0.05757  ? ? ? ? ? ? 176 ASP B N   
1373 C CA  . ASP B 176 ? 1.01409 0.42808 0.34659 -0.28082 -0.08501 0.07487  ? ? ? ? ? ? 176 ASP B CA  
1374 C C   . ASP B 176 ? 1.10076 0.50004 0.42589 -0.26391 -0.12487 0.08925  ? ? ? ? ? ? 176 ASP B C   
1375 O O   . ASP B 176 ? 1.09759 0.48292 0.38969 -0.27267 -0.14175 0.10092  ? ? ? ? ? ? 176 ASP B O   
1376 C CB  . ASP B 176 ? 1.16698 0.57508 0.44953 -0.30864 -0.06971 0.07327  ? ? ? ? ? ? 176 ASP B CB  
1377 C CG  . ASP B 176 ? 1.28147 0.69947 0.54067 -0.31605 -0.06732 0.06276  ? ? ? ? ? ? 176 ASP B CG  
1378 O OD1 . ASP B 176 ? 1.21919 0.64519 0.48965 -0.29940 -0.09079 0.06437  ? ? ? ? ? ? 176 ASP B OD1 
1379 O OD2 . ASP B 176 ? 1.31804 0.73915 0.55174 -0.33703 -0.04199 0.05125  ? ? ? ? ? ? 176 ASP B OD2 
1380 N N   . ASP B 177 ? 1.06798 0.47668 0.43177 -0.23801 -0.13867 0.08694  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B N   
1381 C CA  . ASP B 177 ? 1.09149 0.49462 0.46201 -0.21527 -0.17492 0.09897  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B CA  
1382 C C   . ASP B 177 ? 1.14798 0.54993 0.56777 -0.18683 -0.18300 0.09623  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B C   
1383 O O   . ASP B 177 ? 1.03415 0.46672 0.49830 -0.16203 -0.18670 0.08421  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B O   
1384 C CB  . ASP B 177 ? 1.00878 0.44353 0.38572 -0.20852 -0.18262 0.09085  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B CB  
1385 C CG  . ASP B 177 ? 1.09844 0.53387 0.48141 -0.19116 -0.21809 0.10549  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B CG  
1386 O OD1 . ASP B 177 ? 1.11371 0.53374 0.51538 -0.17307 -0.23595 0.11675  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B OD1 
1387 O OD2 . ASP B 177 ? 1.12103 0.57981 0.50203 -0.19413 -0.22485 0.10242  ? ? ? ? ? ? 177 ASP B OD2 
1388 N N   . GLU B 178 ? 1.09571 0.47640 0.51658 -0.18764 -0.18493 0.10199  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B N   
1389 C CA  . GLU B 178 ? 1.10864 0.48701 0.56961 -0.16486 -0.18933 0.09613  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CA  
1390 C C   . GLU B 178 ? 1.09706 0.47629 0.58290 -0.13312 -0.21422 0.09841  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B C   
1391 O O   . GLU B 178 ? 0.97985 0.37267 0.50196 -0.11296 -0.21128 0.08594  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B O   
1392 C CB  . GLU B 178 ? 1.10573 0.46082 0.55776 -0.17306 -0.19004 0.10379  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CB  
1393 C CG  . GLU B 178 ? 1.16705 0.53195 0.61745 -0.19588 -0.16197 0.09790  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CG  
1394 C CD  . GLU B 178 ? 1.26719 0.65030 0.76146 -0.18464 -0.15035 0.08425  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CD  
1395 O OE1 . GLU B 178 ? 1.26589 0.64579 0.78432 -0.16063 -0.16463 0.07928  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE1 
1396 O OE2 . GLU B 178 ? 1.33054 0.73384 0.83680 -0.19944 -0.12657 0.07844  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE2 
1397 N N   . ASP B 179 ? 1.08773 0.45967 0.56007 -0.12775 -0.23682 0.11299  ? ? ? ? ? ? 179 ASP B N   
1398 C CA  . ASP B 179 ? 1.13199 0.51496 0.63949 -0.09481 -0.25668 0.11408  ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CA  
1399 C C   . ASP B 179 ? 1.10088 0.52009 0.63379 -0.08076 -0.25372 0.10306  ? ? ? ? ? ? 179 ASP B C   
1400 O O   . ASP B 179 ? 0.97362 0.40750 0.54609 -0.05267 -0.25712 0.09477  ? ? ? ? ? ? 179 ASP B O   
1401 C CB  . ASP B 179 ? 1.08011 0.45952 0.57742 -0.09303 -0.27957 0.13281  ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CB  
1402 C CG  . ASP B 179 ? 1.16925 0.51420 0.65843 -0.09335 -0.28860 0.14561  ? ? ? ? ? ? 179 ASP B CG  
1403 O OD1 . ASP B 179 ? 1.15102 0.47551 0.64122 -0.09590 -0.27757 0.13894  ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD1 
1404 O OD2 . ASP B 179 ? 1.14685 0.48813 0.63088 -0.09145 -0.30713 0.16309  ? ? ? ? ? ? 179 ASP B OD2 
1405 N N   . ASN B 180 ? 1.00488 0.44149 0.51502 -0.10070 -0.24639 0.10205  ? ? ? ? ? ? 180 ASN B N   
1406 C CA  . ASN B 180 ? 0.91629 0.40376 0.46338 -0.08983 -0.23693 0.08502  ? ? ? ? ? ? 180 ASN B CA  
1407 C C   . ASN B 180 ? 0.88225 0.39038 0.46707 -0.08259 -0.21129 0.06371  ? ? ? ? ? ? 180 ASN B C   
1408 O O   . ASN B 180 ? 0.86198 0.40027 0.48845 -0.05956 -0.21118 0.05403  ? ? ? ? ? ? 180 ASN B O   
1409 C CB  . ASN B 180 ? 0.85495 0.35851 0.37208 -0.11568 -0.23044 0.08327  ? ? ? ? ? ? 180 ASN B CB  
1410 C CG  . ASN B 180 ? 0.96369 0.51605 0.51784 -0.10764 -0.22075 0.06642  ? ? ? ? ? ? 180 ASN B CG  
1411 O OD1 . ASN B 180 ? 0.89457 0.47135 0.47798 -0.08714 -0.23846 0.06966  ? ? ? ? ? ? 180 ASN B OD1 
1412 N ND2 . ASN B 180 ? 0.94411 0.51080 0.49932 -0.12414 -0.19201 0.04975  ? ? ? ? ? ? 180 ASN B ND2 
1413 N N   . LYS B 181 ? 0.88349 0.37608 0.45352 -0.10311 -0.19076 0.05883  ? ? ? ? ? ? 181 LYS B N   
1414 C CA  . LYS B 181 ? 0.84703 0.35984 0.45236 -0.09906 -0.16921 0.04212  ? ? ? ? ? ? 181 LYS B CA  
1415 C C   . LYS B 181 ? 0.88869 0.39011 0.51858 -0.07425 -0.17999 0.03954  ? ? ? ? ? ? 181 LYS B C   
1416 O O   . LYS B 181 ? 0.81773 0.35036 0.48553 -0.05558 -0.17496 0.02697  ? ? ? ? ? ? 181 LYS B O   
1417 C CB  . LYS B 181 ? 0.81831 0.31607 0.40447 -0.12709 -0.14751 0.04135  ? ? ? ? ? ? 181 LYS B CB  
1418 C CG  . LYS B 181 ? 0.85814 0.36739 0.47783 -0.12454 -0.13215 0.03019  ? ? ? ? ? ? 181 LYS B CG  
1419 C CD  . LYS B 181 ? 0.78252 0.29458 0.39640 -0.15111 -0.10686 0.02966  ? ? ? ? ? ? 181 LYS B CD  
1420 C CE  . LYS B 181 ? 0.91138 0.39451 0.49920 -0.16281 -0.11075 0.04207  ? ? ? ? ? ? 181 LYS B CE  
1421 N NZ  . LYS B 181 ? 0.93748 0.40963 0.54271 -0.14574 -0.12497 0.04142  ? ? ? ? ? ? 181 LYS B NZ  
1422 N N   . ASN B 182 ? 0.87404 0.32853 0.47991 -0.07306 -0.19641 0.05232  ? ? ? ? ? ? 182 ASN B N   
1423 C CA  . ASN B 182 ? 0.87103 0.30658 0.49482 -0.05032 -0.20589 0.04815  ? ? ? ? ? ? 182 ASN B CA  
1424 C C   . ASN B 182 ? 0.85404 0.31252 0.50718 -0.01794 -0.21870 0.04562  ? ? ? ? ? ? 182 ASN B C   
1425 O O   . ASN B 182 ? 0.83592 0.30616 0.51695 0.00213  -0.21502 0.03259  ? ? ? ? ? ? 182 ASN B O   
1426 C CB  . ASN B 182 ? 0.94463 0.34609 0.54787 -0.05662 -0.21374 0.05811  ? ? ? ? ? ? 182 ASN B CB  
1427 C CG  . ASN B 182 ? 0.91886 0.31473 0.50633 -0.08529 -0.19660 0.05801  ? ? ? ? ? ? 182 ASN B CG  
1428 O OD1 . ASN B 182 ? 0.98342 0.40470 0.58687 -0.09427 -0.17762 0.04702  ? ? ? ? ? ? 182 ASN B OD1 
1429 N ND2 . ASN B 182 ? 0.96781 0.33542 0.52838 -0.09920 -0.20268 0.07143  ? ? ? ? ? ? 182 ASN B ND2 
1430 N N   . SER B 183 ? 0.89101 0.35934 0.53852 -0.01365 -0.23352 0.05843  ? ? ? ? ? ? 183 SER B N   
1431 C CA  . SER B 183 ? 0.88225 0.38219 0.56579 0.01652  -0.24365 0.05667  ? ? ? ? ? ? 183 SER B CA  
1432 C C   . SER B 183 ? 0.77374 0.32815 0.49253 0.02150  -0.22518 0.03881  ? ? ? ? ? ? 183 SER B C   
1433 O O   . SER B 183 ? 0.80226 0.37993 0.55515 0.04760  -0.22605 0.03183  ? ? ? ? ? ? 183 SER B O   
1434 C CB  . SER B 183 ? 0.89204 0.40210 0.56954 0.01750  -0.26356 0.07425  ? ? ? ? ? ? 183 SER B CB  
1435 O OG  . SER B 183 ? 0.99972 0.47693 0.65171 0.00730  -0.27426 0.08864  ? ? ? ? ? ? 183 SER B OG  
1436 N N   . PHE B 184 ? 0.76392 0.33912 0.47532 -0.00284 -0.20859 0.03305  ? ? ? ? ? ? 184 PHE B N   
1437 C CA  . PHE B 184 ? 0.65469 0.27974 0.40222 0.00135  -0.19104 0.01818  ? ? ? ? ? ? 184 PHE B CA  
1438 C C   . PHE B 184 ? 0.68414 0.31245 0.45303 0.01220  -0.17908 0.00497  ? ? ? ? ? ? 184 PHE B C   
1439 O O   . PHE B 184 ? 0.63323 0.29239 0.43450 0.03225  -0.17627 -0.00291 ? ? ? ? ? ? 184 PHE B O   
1440 C CB  . PHE B 184 ? 0.62763 0.26788 0.36449 -0.02679 -0.17260 0.01368  ? ? ? ? ? ? 184 PHE B CB  
1441 C CG  . PHE B 184 ? 0.55486 0.24456 0.33164 -0.02261 -0.15559 0.00106  ? ? ? ? ? ? 184 PHE B CG  
1442 C CD1 . PHE B 184 ? 0.54332 0.26699 0.35639 0.00142  -0.16173 -0.00143 ? ? ? ? ? ? 184 PHE B CD1 
1443 C CD2 . PHE B 184 ? 0.57254 0.27430 0.35201 -0.04290 -0.13277 -0.00659 ? ? ? ? ? ? 184 PHE B CD2 
1444 C CE1 . PHE B 184 ? 0.60296 0.37055 0.45219 0.00388  -0.14678 -0.01038 ? ? ? ? ? ? 184 PHE B CE1 
1445 C CE2 . PHE B 184 ? 0.58421 0.32843 0.40220 -0.03912 -0.11781 -0.01575 ? ? ? ? ? ? 184 PHE B CE2 
1446 C CZ  . PHE B 184 ? 0.52657 0.30323 0.37851 -0.01632 -0.12549 -0.01717 ? ? ? ? ? ? 184 PHE B CZ  
1447 N N   . ILE B 185 ? 0.62541 0.21873 0.37252 -0.00205 -0.17443 0.00426  ? ? ? ? ? ? 185 ILE B N   
1448 C CA  . ILE B 185 ? 0.70098 0.29344 0.46186 0.00284  -0.16566 -0.00772 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CA  
1449 C C   . ILE B 185 ? 0.71809 0.30217 0.49154 0.03338  -0.17682 -0.01299 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B C   
1450 O O   . ILE B 185 ? 0.63963 0.24772 0.43541 0.04525  -0.16872 -0.02533 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B O   
1451 C CB  . ILE B 185 ? 0.79068 0.34223 0.52396 -0.02042 -0.16239 -0.00502 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CB  
1452 C CG1 . ILE B 185 ? 0.69131 0.25944 0.42114 -0.04878 -0.14427 -0.00325 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CG1 
1453 C CG2 . ILE B 185 ? 0.72580 0.26863 0.46857 -0.01415 -0.16014 -0.01690 ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CG2 
1454 C CD1 . ILE B 185 ? 0.72103 0.26286 0.43249 -0.07255 -0.13706 0.00111  ? ? ? ? ? ? 185 ILE B CD1 
1455 N N   . GLU B 186 ? 0.75546 0.30597 0.51480 0.04632  -0.19478 -0.00280 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B N   
1456 C CA  . GLU B 186 ? 0.70639 0.24578 0.47982 0.07789  -0.20350 -0.00754 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CA  
1457 C C   . GLU B 186 ? 0.71731 0.30953 0.52876 0.10152  -0.19985 -0.01256 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B C   
1458 O O   . GLU B 186 ? 0.72810 0.33201 0.55714 0.12093  -0.19305 -0.02529 ? ? ? ? ? ? 186 GLU B O   
1459 C CB  . GLU B 186 ? 0.83793 0.35000 0.59932 0.08327  -0.21862 0.00696  ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CB  
1460 C CG  . GLU B 186 ? 0.86199 0.32845 0.59143 0.06268  -0.22043 0.01187  ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CG  
1461 C CD  . GLU B 186 ? 1.05414 0.49316 0.78335 0.07740  -0.23119 0.01898  ? ? ? ? ? ? 186 GLU B CD  
1462 O OE1 . GLU B 186 ? 1.02741 0.45758 0.74838 0.07493  -0.24482 0.03706  ? ? ? ? ? ? 186 GLU B OE1 
1463 O OE2 . GLU B 186 ? 1.04360 0.47024 0.78094 0.09054  -0.22552 0.00669  ? ? ? ? ? ? 186 GLU B OE2 
1464 N N   . LEU B 187 ? 0.61563 0.24034 0.43859 0.09879  -0.20431 -0.00216 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B N   
1465 C CA  . LEU B 187 ? 0.60986 0.28978 0.47230 0.11717  -0.20038 -0.00507 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CA  
1466 C C   . LEU B 187 ? 0.60146 0.31808 0.48282 0.11323  -0.17975 -0.02041 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B C   
1467 O O   . LEU B 187 ? 0.58866 0.33701 0.49860 0.13481  -0.17343 -0.02798 ? ? ? ? ? ? 187 LEU B O   
1468 C CB  . LEU B 187 ? 0.60619 0.31120 0.47224 0.10604  -0.20922 0.00827  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CB  
1469 C CG  . LEU B 187 ? 0.69073 0.37319 0.54457 0.11046  -0.23208 0.02686  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CG  
1470 C CD1 . LEU B 187 ? 0.62600 0.33535 0.47931 0.09566  -0.24205 0.03813  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CD1 
1471 C CD2 . LEU B 187 ? 0.65849 0.35890 0.54653 0.13799  -0.22994 0.02632  ? ? ? ? ? ? 187 LEU B CD2 
1472 N N   . ALA B 188 ? 0.52700 0.24121 0.39417 0.08587  -0.16859 -0.02361 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B N   
1473 C CA  . ALA B 188 ? 0.51998 0.27053 0.40819 0.08069  -0.15078 -0.03432 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B CA  
1474 C C   . ALA B 188 ? 0.55967 0.29737 0.44500 0.09137  -0.14684 -0.04667 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B C   
1475 O O   . ALA B 188 ? 0.53716 0.31155 0.44480 0.09908  -0.13642 -0.05465 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B O   
1476 C CB  . ALA B 188 ? 0.47450 0.22500 0.35279 0.04987  -0.13946 -0.03285 ? ? ? ? ? ? 188 ALA B CB  
1477 N N   . GLU B 189 ? 0.63265 0.31743 0.48859 0.09010  -0.15537 -0.04810 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B N   
1478 C CA  . GLU B 189 ? 0.63113 0.29330 0.47659 0.09739  -0.15334 -0.06209 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CA  
1479 C C   . GLU B 189 ? 0.64835 0.32745 0.51104 0.12904  -0.15147 -0.07177 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B C   
1480 O O   . GLU B 189 ? 0.59994 0.27773 0.45805 0.13439  -0.14510 -0.08591 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B O   
1481 C CB  . GLU B 189 ? 0.65203 0.24959 0.46295 0.08814  -0.16340 -0.06135 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CB  
1482 C CG  . GLU B 189 ? 0.65769 0.24249 0.45230 0.05424  -0.15972 -0.05619 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CG  
1483 C CD  . GLU B 189 ? 0.71774 0.25794 0.48569 0.04155  -0.16575 -0.04976 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B CD  
1484 O OE1 . GLU B 189 ? 0.79772 0.31327 0.55846 0.05726  -0.17544 -0.04576 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B OE1 
1485 O OE2 . GLU B 189 ? 0.76314 0.29786 0.52209 0.01646  -0.16004 -0.04746 ? ? ? ? ? ? 189 GLU B OE2 
1486 N N   . ALA B 190 ? 0.68662 0.38797 0.57124 0.14888  -0.15594 -0.06368 ? ? ? ? ? ? 190 ALA B N   
1487 C CA  . ALA B 190 ? 0.59055 0.32211 0.49939 0.17667  -0.14915 -0.06984 ? ? ? ? ? ? 190 ALA B CA  
1488 C C   . ALA B 190 ? 0.58186 0.36587 0.51403 0.18148  -0.13557 -0.07763 ? ? ? ? ? ? 190 ALA B C   
1489 O O   . ALA B 190 ? 0.52907 0.33740 0.47382 0.19793  -0.12496 -0.08493 ? ? ? ? ? ? 190 ALA B O   
1490 C CB  . ALA B 190 ? 0.62805 0.37744 0.55854 0.18881  -0.15520 -0.05525 ? ? ? ? ? ? 190 ALA B CB  
1491 N N   . PHE B 191 ? 0.47276 0.28485 0.41286 0.15830  -0.13093 -0.07170 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B N   
1492 C CA  . PHE B 191 ? 0.51202 0.37629 0.47537 0.15479  -0.11760 -0.07421 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CA  
1493 C C   . PHE B 191 ? 0.44810 0.30537 0.39379 0.14041  -0.11071 -0.08489 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B C   
1494 O O   . PHE B 191 ? 0.54212 0.44103 0.50525 0.13625  -0.10114 -0.08504 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B O   
1495 C CB  . PHE B 191 ? 0.40817 0.30685 0.39438 0.13848  -0.11534 -0.06163 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CB  
1496 C CG  . PHE B 191 ? 0.43139 0.34746 0.43806 0.15122  -0.12284 -0.05161 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CG  
1497 C CD1 . PHE B 191 ? 0.42764 0.39241 0.46653 0.16325  -0.11388 -0.04837 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CD1 
1498 C CD2 . PHE B 191 ? 0.41518 0.30108 0.40608 0.14396  -0.13602 -0.04305 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CD2 
1499 C CE1 . PHE B 191 ? 0.41848 0.40194 0.47530 0.16393  -0.11602 -0.03639 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CE1 
1500 C CE2 . PHE B 191 ? 0.45766 0.36147 0.46671 0.15306  -0.14552 -0.03241 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CE2 
1501 C CZ  . PHE B 191 ? 0.39922 0.35403 0.44218 0.15967  -0.13272 -0.02925 ? ? ? ? ? ? 191 PHE B CZ  
1502 N N   . ARG B 192 ? 0.38095 0.38674 0.47518 0.10520  -0.14990 -0.09854 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B N   
1503 C CA  . ARG B 192 ? 0.36263 0.32872 0.37937 0.09915  -0.12981 -0.11270 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CA  
1504 C C   . ARG B 192 ? 0.37155 0.31893 0.39030 0.10918  -0.08402 -0.12355 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B C   
1505 O O   . ARG B 192 ? 0.44995 0.39681 0.52047 0.12830  -0.06169 -0.12092 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B O   
1506 C CB  . ARG B 192 ? 0.46025 0.39073 0.44029 0.10136  -0.14205 -0.11152 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CB  
1507 C CG  . ARG B 192 ? 0.49230 0.43198 0.45865 0.08940  -0.16833 -0.09383 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CG  
1508 C CD  . ARG B 192 ? 0.50270 0.40822 0.43986 0.08900  -0.17316 -0.08804 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CD  
1509 N NE  . ARG B 192 ? 0.63617 0.53800 0.61196 0.10763  -0.19798 -0.08363 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NE  
1510 C CZ  . ARG B 192 ? 0.55565 0.42985 0.51622 0.10617  -0.20661 -0.07408 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B CZ  
1511 N NH1 . ARG B 192 ? 0.59595 0.44792 0.51000 0.08812  -0.19645 -0.06930 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NH1 
1512 N NH2 . ARG B 192 ? 0.50939 0.38303 0.51525 0.11970  -0.21606 -0.06234 ? ? ? ? ? ? 192 ARG B NH2 
1513 N N   . GLY B 193 ? 0.39400 0.32596 0.35650 0.09685  -0.06806 -0.13314 ? ? ? ? ? ? 193 GLY B N   
1514 C CA  . GLY B 193 ? 0.45322 0.36202 0.39936 0.10417  -0.02326 -0.14283 ? ? ? ? ? ? 193 GLY B CA  
1515 C C   . GLY B 193 ? 0.45420 0.40490 0.46017 0.10701  -0.00150 -0.13534 ? ? ? ? ? ? 193 GLY B C   
1516 O O   . GLY B 193 ? 0.40456 0.34033 0.39125 0.11051  0.03713  -0.13996 ? ? ? ? ? ? 193 GLY B O   
1517 N N   . SER B 194 ? 0.32477 0.32470 0.39868 0.10299  -0.02906 -0.12243 ? ? ? ? ? ? 194 SER B N   
1518 C CA  . SER B 194 ? 0.31340 0.35275 0.44915 0.10069  -0.01641 -0.11273 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CA  
1519 C C   . SER B 194 ? 0.34241 0.38254 0.42861 0.07994  -0.02175 -0.11658 ? ? ? ? ? ? 194 SER B C   
1520 O O   . SER B 194 ? 0.37213 0.39534 0.39753 0.06790  -0.04504 -0.12224 ? ? ? ? ? ? 194 SER B O   
1521 C CB  . SER B 194 ? 0.39106 0.47542 0.61826 0.10096  -0.05005 -0.09650 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CB  
1522 O OG  . SER B 194 ? 0.38674 0.47319 0.58137 0.08479  -0.09731 -0.09842 ? ? ? ? ? ? 194 SER B OG  
1523 N N   . LYS B 195 ? 0.37353 0.43492 0.49462 0.07712  0.00198  -0.10959 ? ? ? ? ? ? 195 LYS B N   
1524 C CA  . LYS B 195 ? 0.38350 0.44774 0.47161 0.05896  0.00043  -0.10907 ? ? ? ? ? ? 195 LYS B CA  
1525 C C   . LYS B 195 ? 0.40519 0.49748 0.52954 0.04424  -0.03546 -0.10377 ? ? ? ? ? ? 195 LYS B C   
1526 O O   . LYS B 195 ? 0.36372 0.48518 0.56335 0.04475  -0.05002 -0.09509 ? ? ? ? ? ? 195 LYS B O   
1527 C CB  . LYS B 195 ? 0.35417 0.42414 0.45944 0.06189  0.04549  -0.10137 ? ? ? ? ? ? 195 LYS B CB  
1528 C CG  . LYS B 195 ? 0.50286 0.52811 0.53756 0.07209  0.08735  -0.10977 ? ? ? ? ? ? 195 LYS B CG  
1529 C CD  . LYS B 195 ? 0.51179 0.49832 0.44220 0.05558  0.07364  -0.11856 ? ? ? ? ? ? 195 LYS B CD  
1530 C CE  . LYS B 195 ? 0.68467 0.61260 0.52878 0.06194  0.10577  -0.13001 ? ? ? ? ? ? 195 LYS B CE  
1531 N NZ  . LYS B 195 ? 0.54667 0.43793 0.35447 0.06831  0.08978  -0.14390 ? ? ? ? ? ? 195 LYS B NZ  
1532 N N   . ILE B 196 ? 0.37906 0.45807 0.44865 0.03068  -0.05028 -0.10794 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B N   
1533 C CA  . ILE B 196 ? 0.34868 0.44035 0.43841 0.01803  -0.07671 -0.10625 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B CA  
1534 C C   . ILE B 196 ? 0.38259 0.48119 0.48273 0.00962  -0.05172 -0.09839 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B C   
1535 O O   . ILE B 196 ? 0.37556 0.45753 0.42340 0.00615  -0.03538 -0.09714 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B O   
1536 C CB  . ILE B 196 ? 0.39789 0.46392 0.42450 0.01226  -0.09270 -0.10537 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B CB  
1537 C CG1 . ILE B 196 ? 0.38108 0.43038 0.38813 0.01851  -0.09736 -0.09589 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B CG1 
1538 C CG2 . ILE B 196 ? 0.32328 0.38218 0.35477 0.00140  -0.09880 -0.09469 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B CG2 
1539 C CD1 . ILE B 196 ? 0.33750 0.39536 0.38108 0.02051  -0.11795 -0.09400 ? ? ? ? ? ? 196 ILE B CD1 
1540 N N   . LYS B 197 ? 0.30969 0.43322 0.48151 0.00426  -0.05308 -0.08976 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B N   
1541 C CA  . LYS B 197 ? 0.33909 0.47181 0.53155 -0.00385 -0.02895 -0.07824 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CA  
1542 C C   . LYS B 197 ? 0.33494 0.45584 0.50902 -0.01874 -0.04885 -0.07996 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B C   
1543 O O   . LYS B 197 ? 0.29955 0.41219 0.47586 -0.02431 -0.08136 -0.08852 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B O   
1544 C CB  . LYS B 197 ? 0.33610 0.50340 0.62700 -0.00321 -0.01740 -0.06247 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CB  
1545 C CG  . LYS B 197 ? 0.39525 0.57592 0.72089 0.01593  0.01229  -0.05617 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CG  
1546 C CD  . LYS B 197 ? 0.52030 0.72126 0.89609 0.02043  0.06070  -0.03604 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CD  
1547 C CE  . LYS B 197 ? 0.63424 0.86402 1.09863 0.03917  0.08564  -0.02083 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B CE  
1548 N NZ  . LYS B 197 ? 0.63867 0.90977 1.21777 0.02989  0.04638  -0.00458 ? ? ? ? ? ? 197 LYS B NZ  
1549 N N   . VAL B 198 ? 0.21941 0.33479 0.37084 -0.02414 -0.02650 -0.07076 ? ? ? ? ? ? 198 VAL B N   
1550 C CA  . VAL B 198 ? 0.25964 0.36157 0.39895 -0.03542 -0.03890 -0.06905 ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CA  
1551 C C   . VAL B 198 ? 0.24953 0.36677 0.46092 -0.04680 -0.03793 -0.05803 ? ? ? ? ? ? 198 VAL B C   
1552 O O   . VAL B 198 ? 0.27841 0.41844 0.53344 -0.04690 -0.01102 -0.04209 ? ? ? ? ? ? 198 VAL B O   
1553 C CB  . VAL B 198 ? 0.33737 0.42545 0.41854 -0.03712 -0.02110 -0.05908 ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CB  
1554 C CG1 . VAL B 198 ? 0.28971 0.36736 0.37673 -0.04619 -0.02785 -0.05150 ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CG1 
1555 C CG2 . VAL B 198 ? 0.34335 0.41481 0.36115 -0.03022 -0.03037 -0.06729 ? ? ? ? ? ? 198 VAL B CG2 
1556 N N   . ILE B 199 ? 0.27632 0.37642 0.49837 -0.05644 -0.06574 -0.06585 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B N   
1557 C CA  . ILE B 199 ? 0.24888 0.35380 0.53668 -0.07146 -0.07245 -0.05638 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CA  
1558 C C   . ILE B 199 ? 0.25726 0.34172 0.52743 -0.07779 -0.06137 -0.04848 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B C   
1559 O O   . ILE B 199 ? 0.28913 0.38734 0.60530 -0.08654 -0.04407 -0.02854 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B O   
1560 C CB  . ILE B 199 ? 0.25132 0.33812 0.55399 -0.07928 -0.11384 -0.06961 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CB  
1561 C CG1 . ILE B 199 ? 0.32844 0.43804 0.65376 -0.07159 -0.12278 -0.06734 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CG1 
1562 C CG2 . ILE B 199 ? 0.26753 0.34680 0.61778 -0.09404 -0.12134 -0.05772 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CG2 
1563 C CD1 . ILE B 199 ? 0.29081 0.37706 0.60450 -0.07620 -0.15522 -0.06957 ? ? ? ? ? ? 199 ILE B CD1 
1564 N N   . GLY B 200 ? 0.27021 0.32305 0.47975 -0.07222 -0.06865 -0.06000 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B N   
1565 C CA  . GLY B 200 ? 0.28087 0.31408 0.48043 -0.07495 -0.05719 -0.04926 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B CA  
1566 C C   . GLY B 200 ? 0.36573 0.36219 0.51032 -0.06527 -0.06628 -0.06379 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B C   
1567 O O   . GLY B 200 ? 0.36438 0.35407 0.46969 -0.05645 -0.07818 -0.07964 ? ? ? ? ? ? 200 GLY B O   
1568 N N   . TRP B 201 ? 0.29291 0.26546 0.43910 -0.06546 -0.05696 -0.05504 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B N   
1569 C CA  . TRP B 201 ? 0.40236 0.33676 0.50488 -0.05270 -0.05636 -0.06515 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CA  
1570 C C   . TRP B 201 ? 0.49619 0.38515 0.57610 -0.05395 -0.07941 -0.09636 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B C   
1571 O O   . TRP B 201 ? 0.48033 0.35777 0.59224 -0.06936 -0.09871 -0.10557 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B O   
1572 C CB  . TRP B 201 ? 0.35615 0.27425 0.47683 -0.05037 -0.03733 -0.04486 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CB  
1573 C CG  . TRP B 201 ? 0.40049 0.35640 0.53224 -0.05146 -0.02097 -0.01090 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CG  
1574 C CD1 . TRP B 201 ? 0.35918 0.33645 0.52788 -0.06363 -0.01169 0.01368  ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CD1 
1575 C CD2 . TRP B 201 ? 0.34354 0.31665 0.44426 -0.04273 -0.01555 0.00465  ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CD2 
1576 N NE1 . TRP B 201 ? 0.34076 0.34248 0.49248 -0.06360 -0.00266 0.04173  ? ? ? ? ? ? 201 TRP B NE1 
1577 C CE2 . TRP B 201 ? 0.38043 0.38037 0.49391 -0.05226 -0.00762 0.03685  ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CE2 
1578 C CE3 . TRP B 201 ? 0.32368 0.29073 0.38732 -0.02954 -0.01821 -0.00288 ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CE3 
1579 C CZ2 . TRP B 201 ? 0.33617 0.35351 0.42445 -0.05193 -0.00869 0.06022  ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CZ2 
1580 C CZ3 . TRP B 201 ? 0.31746 0.30767 0.36831 -0.02815 -0.01632 0.02254  ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CZ3 
1581 C CH2 . TRP B 201 ? 0.27487 0.28828 0.33705 -0.04067 -0.01468 0.05301  ? ? ? ? ? ? 201 TRP B CH2 
1582 N N   . CYS B 202 ? 0.53580 0.39631 0.55786 -0.03916 -0.07877 -0.11036 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B N   
1583 C CA  . CYS B 202 ? 0.57193 0.38034 0.54908 -0.03900 -0.09389 -0.13598 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CA  
1584 C C   . CYS B 202 ? 0.72139 0.47565 0.70361 -0.04251 -0.08780 -0.14278 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B C   
1585 O O   . CYS B 202 ? 0.81864 0.54871 0.79870 -0.02814 -0.06184 -0.13503 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B O   
1586 C CB  . CYS B 202 ? 0.59585 0.39091 0.50998 -0.02030 -0.08071 -0.14016 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B CB  
1587 S SG  . CYS B 202 ? 0.56975 0.42264 0.47753 -0.01774 -0.08598 -0.12812 ? ? ? ? ? ? 202 CYS B SG  
1588 N N   . GLU B 203 ? 0.71583 0.45971 0.70898 -0.06001 -0.10585 -0.14879 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B N   
1589 C CA  . GLU B 203 ? 0.85983 0.55072 0.85689 -0.06669 -0.10222 -0.15539 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CA  
1590 C C   . GLU B 203 ? 0.98974 0.61815 0.91609 -0.05101 -0.08199 -0.17504 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B C   
1591 O O   . GLU B 203 ? 1.09631 0.67138 1.01889 -0.04872 -0.06676 -0.18177 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B O   
1592 C CB  . GLU B 203 ? 0.89991 0.59518 0.92401 -0.09017 -0.13113 -0.15734 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CB  
1593 C CG  . GLU B 203 ? 1.09053 0.73635 1.12993 -0.10123 -0.13071 -0.16080 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CG  
1594 C CD  . GLU B 203 ? 1.14407 0.80229 1.22470 -0.12547 -0.16294 -0.15716 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CD  
1595 O OE1 . GLU B 203 ? 1.21723 0.92333 1.32002 -0.13129 -0.18328 -0.14979 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE1 
1596 O OE2 . GLU B 203 ? 1.03277 0.65142 1.12765 -0.13756 -0.16728 -0.15956 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE2 
1597 O OXT . GLU B 203 ? 0.99992 0.63352 0.87885 -0.03900 -0.07713 -0.18285 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OXT 
# 
